Bioimaging. Vorlesung und Übung im Sommersemester Volker Schmid und Clara Happ
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- Gerburg Bäcker
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Transkript
1 Bioimaging Vorlesung und Übung im Sommersemester 2014! Volker Schmid und Clara Happ
2 Geschichte
3 Optische Mikroskopie 1. Auflichtmikroskopie 2. Durchlichtmikroskopie 3. Konfokalmikroskopie
4 Abbe-Limit d= λ 2nsin θ 1. d: minimal auflösbare Distanz 2. λ: Wellenlänge des Lichts 3. θ: Halber Öffnungswinkel des Objektivs 4. n: Refraktiver Index der Linsen! Abbe und Zeiss entwickelten Mikroskope mit d = 0.2µm!
5 Punktspreizfunktion I Point spread function (PSF) Auflösung des Linsensystem begrenzt (Abbe Limit) -> führt zu Verwischen des Bildes
6 Punktspreizfunktion II Beobachtung ergibt sich als Faltung des Orginalbilds mit der PSF PSF kann durch Phantom mit bekannter Form festgestellt werden Entfaltung zum Beispiel über Fouriertransformation (siehe Kapitel 2) Inverses Problem Aus statistischer Sicht: Modellierung mit Transformation
7 Aufgaben für mikroskopische Bilder Entfaltung und Entrauschen Registrierung Segmentierung, Formenerkennung, Klassifizierung Tracking (Bewegung) Modellanpassung (z.b. FLIM), -wahl (FRAP) Analyse der räumlichen Verteilung (Punktprozesse)
8 Floureszenzmikroskopie! Markierung (Färbung) von Stoffen Fluoreszenz nach Anregung (Raster) FRET (Fluoreszenz-Resonanzenergietransfer) FRAP (Fluorescence Recovery after Photobleaching) FLIM (Fluorescence Lifetime Imaging Microscopy)
9 FRET
10 FLIM F (t )=F o exp( t /τ )
11 FRAP
12 FRAP Bindung von Proteinen an Chromatin Von Interesse: Dauer der Bindung Anzahl unterschiedlicher Bindungsklassen Diffusion Modellierung über Differentialgleichungen Für einfache Modelle explizite Lösung, ähnlich Compartmentmodellen (DCE-MRI)
13 Bessere Auflösung 3D-Sim (Superresolution) Mehrere Aufnahmen kurz nacheinander Verschiedene Winkel Bilder zusammenrechnen (Registrierungsproblem!) Elektronenmikroskop: Kleinere Wellenlänge führt zu besserer Auflösung Auflösung bei etwa 0.1 nm
14 FRAP data
15 Compartment Modell (1 mobility class) Bleached compartment f bl Unbleached compartment 1-f bl f int k off k on k off k on dp dt bound bl dp dt bound unbl = = 1 * bound bound ( f + f ) k P k P k P bl 2 int on 1 * bound ( f f ) k P k P 1 bl 2 int nucleo on nucleo off bl off unbl bl bl dp dt dp dt nucleo bl = k off bound bound * ( Pbl + Punbl ) konpnucleo fblkblpnucleo 1 bound ( f + f ) k P + k P = bl 2 int bl nucleo bl bl
16 How many mobility classes? 16
17 3d-Sim
18
19 Epi-Fluoreszenzmikroskopie Im Zellkern werden einzelne Proteine bis hin zu aktivierten Genen der DNA markiert Hier wird die DNA durch Strahlung zerstört DNA kann repariert werden welche Proteine sind dafür zuständig? wie ist der Ablauf Hier: zerstörte DNA grün markiert potentielles Reparatur-Protein rot markiert Statistisch gesehen: Gibt es Korrelation im Auftreten von zerstörter DNA und Protein, also in der Intensität zwischen den beiden Bildern?
20 Intensity Correlation Analysis (ICA) PDM Product of the Differences from the Mean! PDM = (A 1 -a)*(b 1 -b) PDM > 0 Colocalization PDM < 0 Contra-localization! Intensity Correlation Quotient ICQ Number of positive PDMs/ total number of PDMs 0.5 ICQ [-0.5];[+0.5] Co-localization 0 < ICQ +0.5 Contra-localization 0 > ICQ -0.5 Random ICQ 0 Pearson s Correlation Coefficient R [-1];[+1] Li et al Ronneberger et al
21 ICA of HP1β and γh2ax in HeLa cells (epi): γh2ax HP1β merge DAPI merge PDM γh2ax HP1β HeLa cells 2h after ion-microirradiation HP1β γh2ax R = ICQ =
22 Punktmuster als räumliche Punktprozesse Räumliche Punktprozesse Poissonprozesse (homogen?, stationär?) Cox-Prozesse Explorativ K-/L-Kurve pair correlation function nearest-neighbour distribution Modellierung z.b. über Log-Gauss-Cox-Prozesse andere Farbe(n) als Kovariablen
23
24 Biologischer Hintergrund der Kryo-EM (Kryo Elektronenmikroskopie) Ziel: Dreidimensionale Strukturbestimmung großer makromolekularen Komplexe Räumliche und zeitliche Interaktionen von Makromolekülen besser verstehen! Vorteil: Bei Kryo-EM ist die aufwändige Kristallisation nicht notwendig Geringeren Bedarf an Probematerial im Vergleich zu anderen Verfahren! Anwendungsbeispiele: Untersuchung verschiedener makromolekularen Komplexe bestehend aus mehreren Einzelkomponenten wie Ribosome, Protein, RNA, DNA, Bestimmen welche RNAs sich wie von außen an das Ribosom anlagern Herausfinden wie sich Ribosomen in einer Doppellipid-Membran verhalten
25 Arbeitsschritte bei der Kryo-EM 1. Biologisches Präparat herstellen 2. Diese makromolekulare Komplexe werden schockgefroren, so liegen sie auf dem EM-Grid in einer dünnen Schicht von amorphen Eis. (Eiseinbettung) 3. Bilder dieses Präparats werden mit Kryo-EM aufgenommen. 4. 3D-Rekonstruktion durch Bestimmung der Orientierungsparameter der aufgenommenen 2D-Bildern (Eulerwinkel, Verschiebung und Drehung in der Ebene) 5. Interpretation der erzeugten 3D-Struktur. Vergleich mit einem Referenzbild und daraus die Interpretation und Erkenntnis über die biologische Interaktion.
26 Bild eines durch Kryo-EM aufgenommen Mikrographen Abbildung über die zufällige Anordnung der Makromolekülen bei der Kryo-EM Aufnahme
27 Problemstellung Beispiel für die Ausgabe eines Partikel- Picking Programms. Anhand von eingegebenen Parametern werden die Einzelpartikel ausgegeben. Problemstellung: Unter den durch das Programm automatisch erkannte Bildern, sind ca. 70% - 80% gute und als richtig erkannte Partikel. Der Rest ist falsch positiv. Die einzelne Partikelbilder müssen manuell nachgearbeitet werden. D.h. einzelne falsch positive Bilder müssen raussortiert werden. Sehr zeitintensiv und!
28 Beispiele für verschiedene Bilder Positive Partikel Negative Partikel
29
30 Ensemble Classifier Klassifizierungsmethoden: Linear discriminant analysis Entscheidungsbäume Support vector machines (SVM) N-nearest-neighbors Mit verschiedenen Einstellungen, hier 21 Klassifizierer bootstrap aggregating (Bagging) Mehrheitsentscheid der Klassifizierer
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