17. ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN DER DNA-REPLIKATION (Molekulare Zellbiologie: Seiten )

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1 ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN DER DNA-REPLIKATION (Molekulare Zellbiologie: Seiten ) Methoden um die Replikation zu Studieren in vitro Methoden zellfreie Replikation (das Kornberg-System; Abb ) - Matrize-DNA - DNA-Polymerase - die 4 Typen von den dntp-molekülen (wenigstens ein Typ radioaktiv markiert) - Ionen, ph usw. TCA (Trichloressigsäure)-Filter-Präzipitierung Flüssigkeitsszintillations-Zähler in vivo Methoden - Dichtemarkierung (z.b. 15 NH 4 Cl) - radioaktive Markierung (z.b. [ 3 H]thymidine) - Bromdesoxyuridin-Markierung anti-brdu Immuncytochemie, Durchflusscytometrie Abbildung Der Mechanismus der DNA-Synthese im Kornberg-System. Abbildung Das Meselson-Stahl-Experiment.

2 48 Die Replikation ist semikonservativ Meselson-Stahl-Experiment (Abb ) Dichtemarkierung mit 15 NH 4 Cl Die Replikation ist Matrize- und Primer-abhängig Matrizenstrang Determiniert die Nucleotidsequenz der neusynthetisierten DNA durch komplementäre Basenpaarung primer (Abb ) komplementär zum Matrizenstrang bietet freie 3'-OH-Gruppe für die DNA-Polymerase Abbildung Die Funktion des Matrize-Primer-Komplexes während der DN- Replikation. Die DNA-Replikation ist bidirektional startet bei ori ( = Replikationsurschprung oder Origin) Replikationsblase, Replikationsgabeln Faserautoradiographie (Abb ) Abbildung Die bidirektionale Natur der Replikation wurde durch Faserautoradiographie nach [ 3 H]Thymidin-Markierung demonstriert.

3 49 Die Replikation ist semidiskontinuierlich (Abb ) antiparallele Struktur der Matrize Richtung der Elongation (des Kettenwachstums): 5' 3' Leitstrang, Folgestrang Okazaki-Fragmente Abbildung Die semidiskontinuierliche Natur der DNA- Replikation. A: Das Problem der symmetrischen Replikation; B. Synthese des Leitstranges und des Folgestranges.

4 DER MECHANISMUS DER DNA-REPLIKATION (Molekulare Zellbiologie: Seiten ; ) DNA-Replikation in E. coli (Abb ) wird vollgebracht von einem Multienzymkomplex (Replisom,Replikationskomplex,Replikationsmaschine ) origin-recognition complex (Replikationsurschprung-Erkennungskomplex) ori enthaltet kurze Wiederholungssequenzen bindet specifische Proteine (z.b. Initiationsprotein) Topoisomerase I reversible Endonuclease, die eine DNA-Strang schneidet (verursacht Einzelstrangbrüche) induziert Superhelix Relaxation DNA-Helikase Löst Wasserstoffbrücke Entwindung der Doppelhelix Ssb-Proteine = einzelstrangbindende (single-strand binding) Proteine vorbeugt die Renaturierung der Matrize Primase spezielle RNA-Polymerase generiert Primers ist in Primosomen anwesend, zusammen mit andere Proteine (z.b. Helikase) Abbildung Der Mechanismus der prokaryotischen DNA-Replikation. A. Formation der Replikationbslase bei der ori-region. B. Komponente der Replikationsgabel. DNA-Polymerase III (Abb ) Holoenzym Core-Enzym

5 51 Dimer assoziierte Proteine γ-untereinheit fixierte core-polymerase an dem Folgestrang β-untereinheit hohe Prozessivität 5' 3' Elongationsaktivität 3' 5' Exonucleaseaktivität Korrekturlesefunktion (proofreading) Abbildung Funktionales Modell der DNA-Polymerase III. DNA-Polymerase I 5' 3' Exonucleaseaktivität beseitigt die Primers 5' 3' Elongationaktivität füllt die Lücke ein DNA-Ligase verknüpft Okazaki-Fragmente miteinander Topoisomerase II (Abb ; 18.4.) reversible Endonuclease schneidet beide Hälfte des DNA-Doppelstranges -Trennung der Tochtermoleküle - Entwirrung - Superspiralisierung Abbildung Separierung der neureplizierten zirkulären DNA-Moleküle durch Topoisomerase II.

6 52 Abbildung Separierung der Schwesterchromatiden in der Anaphase der eukaryotische Zellteilung. Eukaryotische DNA-Replication multiple (zahlreiche) Replikationsurschprünge ~ 10 4 /Genom Replikon DNA-Polimerasen α, δ, ε - Zellkern-Replikationspolymerasen β - Reparatur-Enzym γ - mitochondriale DNA-Polymerase spezializierte DNA-Polymerasen replizieren beschädigte DNA ( translesion DNA-Synthese) Replikation im Chromatin Histonsynthese in der S-phase Telomerreplikation (Abb ; 18.6.) tandemartige Sequenzwiederholungen Telomerase - RNA als Matrize Reverse Transcriptase Abbildung Das Problem der Ende-Replikation.

7 53 Abbildung Der Funktionsmechanismus der Telomerase.

8 DNA-REPARATUR (Molekulare Zellbiologie: Seiten ) DNA-Schäden verschiedene Typen - Replikationsfähler Basenfehlpaarungen (mismatch) - Basendesaminierung abnormale Base - Depurinierung AP (Apurin)- Stelle - chemische Mutagene Basenmethylierung, kovalente Addukte, quervernetzte Stränge usw. - UV-Strahlung Pyrimidindimere - ionisierende Strahlung Strangbrüche Direkte Eliminierung der DNA-Schäden z.b. Photolyase spaltet Pyrimidindimere in Bakterien Excisionsreparatur (Abb ) = Excision der beschädigten Region + Substitution durch neusynthetisierte DNA Basen-Excisionsreparatur (Abb ) = Entfernung und Substitution der beschädigten Basen Beteiligte Enzyme - DNA-Glykosylase Entfernt die beschädigte Base AP-Stelle - AP-Endonuclease spaltet bei der AP-Stelle - DNA-Polymerase füllt die Lücke ein - DNA-Ligase schließt den Einzelstrangbruch Abbildung Der Mechanismus der Basen-Excisionsreparatur.

9 55 Nucleotiden-Excisionsreparatur (Abb ) = Entfernung von größeren beschädigten Regionen (z.b. Thymindimere, kovalente Addukte) Beteiligte Enzyme - Schaden-Erkennungsproteine - Excinuclease spaltet an beider Seite der Beschädigung - Helikase Entfernt der Beschädigte Strang - DNA-Polymerase füllt die Lücke ein - DNA-Ligase schließt den Einzelstrangbruch Xeroderma pigmentosum Autosomal-recessiver Erbgang Mutation in einem der the Nucleotiden-Excisionsreparatur-Gene (XPA-XPG) Abbildung Der Mechanismus der Nucleotiden-Excisionsreparatur. Basenfehlpaarungsreparatur (mismatch repair) (Abb ) = Entfernung von nichtkomplementäre Nucleotide Beteiligte Enzyme - Erkennungsproteine binden sich an die nichtkomplementäre Base in dem nichtmethylierten Strang - Endonuclease schneidet den DNA-Strang - Helikase entwindet die Doppelhelix - Exonuclease entfernt die abnormale Nucleotide enthaltende Region - DNA-Polymerase füllt die Lücke ein - DNA-Ligase schließt den Einzelstrangbruch hereditäres nichtpolypöses Colonkarzinom (hereditary nonpolyposis colon cancer, HNPCC)

10 56 autosomal-rezessiver Erbgang Mutation in einem der Basenfehlpaarungsreparatur-Gene die rate der Punktmutationen nimmt zu, Mikrosatelliteninstabilität erhöhtes Risiko des Dickdarmkrebses Abbildung Der Mechanismus der Basenfehlpaarungsreparatur

11 ALLGEMEINE MERKMALE VON TRANSKRIPTION UND RNA- PROZESSIERUNG (Molekulare Zellbiologie: Seiten , , ) DNA-Matrize Transkription Primärtranskript RNA-Prozessierung reife RNA Methoden für die Untersuchung von Transkription in vitro Methoden zellfreie RNA-synthetisierende Mischung: DNA-Matrize 4 dntps (ein Typ markiert) RNA-Polymerase Ione, ph usw. Filterpräzipitierung Radioaktivität bestimmen in vivo Methode 3 H-Uridine-Markierung Autoradiographie Bromuridin-Markierung Immuncytochemie mit anti-bru Antikörper Transkription und RNA-Prozessierung in Prokaryoten allgemeine Merkmale von RNA-Synthese Promotor, Terminator, Transkriptionseinheit verbundene Transkription- Translation (Chromosom-Polysomkomplex) Abbildung Verbundene Transkription-Translation (Chromosom-Polysomkomplex) Mechanismus der prokaryotische Transkription RNA-Polymerase Holoenzym = Sigmafaktor (σ -Faktor )+ Core-Polymerase (α 2 ββ') Schritte: - Initiation Promotor: - 35 Region; -10 Region (Pribnow box) geschlossener und offener Komplex - Elongation Core-Polymerase Formation von Phosphodiesterbindungen 5' 3' Richtung Triphosphat-Ende - Termination ζ (Rho)-Faktor ζ-abhängige oder ζ-unabhängige Termination

12 58 Abbildung Die Hauptschritte der prokaryotischen Transription Abbildung Die Struktur des prokaryotischen Promotors und der RNA-Polymerase RNA-Prozessierung charakteristisch für trna und rrna - nucleolytische Spaltung (Endonucleasen, Exonucleasen) - Nucleotid- Addition (-Hinzufügung) (z.b. trna) - Nucleosid- Modifikation (z.b. Methyleirung) Allgemeine Merkmale der Transkription in Eukaryonten - findet im Chromatin statt - RNA-Polymerasen I II III Produkt Prä-rRNA Prä-mRNA snrnan 5S rrna trnan snrnan Lokalisation Nucleolus extranucleoläres Chromatin α-amanitin-sensitivität keine hoche mäßige - Transkription und Translation wird durch Kernmembran getrennt - nucleocytoplasmische Transport von RNA

13 SYNTHESE VON RIBOSOMEN IN EUKARYONTEN (Molekulare Zellbiologie: Seiten 394, , Kleine Albert s: Seiten ) Ribosomen: Orte für Proteinsynthese Warden in Nukleolus zusammengesetzt Nucleolus wird um tandemartige-geordneten Genen von rrna geformt electronenmikroskopische Struktur - perinucleoläres Chromatin - fibrilläres Zentrum helleste Regionen Nucleolusorganisator Orte für die Prä-rRNA-Synthese - fibrilläre Komponente dunkleste Regionen enthält Prä-rRNP - granuläre Komponente enthält präribosomale Partikeln granuläre Komponente fibrilläre Komponente fibrilläres Zentrum perinukleoläres Chromatin Abbildung Die elektronenmikroskopische Struktur des Nukleolus. Ribosom-Biogenese Chromatin-Ausbreitung kann man die Prä-rRNA-Synthese von Genen sichtbar machen ("Feder") Orte für die Initiation und Termination transkribierte und nichttranskribierte Bereiche (Spacer) RNA-Polymerase I

14 60 Abbildung Die aktiv transkribierte rrna-transkriptionseinheit. RRNA-Transkriptionseinheiten tandemartige Wiederholungen Primärtranskript: 45S Prä-rRNA Prozessierung 18S, 5.8S und 28S rrnan 5S rrna Gene außerhalb des Nucleolus wird mit RNA-Polymerase III transkribiert snornan = kleine Nucleolus-RNAn (small nucleolar RNAs) binden sich zu Prä-rRNA funktionieren als RNA-Chaperonen Abbildung Tandemartig geordnete rrna-genen. Zusammenbau der ribosomalen Untereinheiten 80S Partikel = 45S Prä-rRNA + snornan + Proteinen 60S Prä-Ribonucleoproteinpartikel = unreife groβe Untereinheit 40S Prä-Ribonucleoproteinpartikel = unreife kleine Untereinheit endliche Reifung im Cytoplasma

15 Abbildung Ribosom-Biogenese 61

16 SYNTHESE VON PRE-mRNA, CAP-FORMATION UND POLYADENYLIERUNG (Molekulare Zellbiologie: Seiten ) Prä-mRNA = hnrna (heterogene nucleäre RNA) Synthese von Prä-mRNA - Initiation - Elongation - Termination posttranscriptionelle Modifizierungen - RNA-Capping - Polyadenylierung - Spleiβen Initiation von Prä-mRNA-Synthese Promotor: - core promoter Elemente TATA-Box Initiator-Region - Enhancer-Elemente RNA-Polymerase II Core-Polymerase + Initiationsfaktoren = Holoenzym Histon-Acetyltransferase Helicase Abbildung Mechanismus der Transkription von protein-codierende Genen in Eukaryoten.

17 63 Abbildung Die Struktur des Promotors von RNS-Polymerase II. Elongation Promotor-Ausleerung Polymerase II-Elongationskomplex Formation von 5'-Cap am Triphosphat-Ende Enzyme: - Nucleotide-Phosphohydrolase - Guanyl-Transferase - Methyl-Transferase Abbildung Die Schritte der 5 -cap-formation.

18 64 Abbildung Die Struktur von 5 -cap. Termination und Polyadenylierung poly(a)-signalsequenz poly(a)-polymerase poly(a)-schwanz Abbildung Prozessierung des 3 -Endes von eukaryontischer Prä-mRNA.

19 PRE-mRNA-SPLEIßEN (Molekulare Zellbiologie: Seiten ) viele eukaryontische Protein-codierende Gene sind nicht kontinuierlich: Introne + Exone Spleiβen = Entfernung der Intronen von der Prä-mRNA Verkettung von Exonen Abbildung Die diskontinuierlich Struktur der protein-codierenden Gene und das Prä-mRNA- Spleißen. Spleißen der späten mrnan von Adenovirus Adenoviren linearer, dsdna-genom frühe Region frühe Proteinen späte Region späte Proteinen (Virion-Proteinen) komplex Transcriptionseinheit einzige Promotor alternatives Spleiβen 5 alternative poly(a)-anheftungsstellen Exone (leader sequences, body sequence) und Introne

20 66 Abbildung Identifizierung der Intronen mit elektronenmikroskopische Analyse von RNA-DNA- Hybriden. A: Schmematische Darstellunzg einer elektronenmikroskopischen. B: Virus-DNA mit Intronen und Exonen. Abbildung Die späte Prä-mRNA von Adenovirus und die Produkte von alternativem Spleißen. (Die Abbildung zeigt nur das Spleißen der kürzesten Prä-mRNA.) Der RNA-Spleiβmechanismus 5`-Spleisstelle, 3`-Spleisstelle Spleiβosom Prä-mRNA + snrnas + Proteinen U1, U2, U4/U6, U5 snrnps Lariatbildung (Lasso)

21 67 Abbildung Die Schritte von Prä-mRNA-Spleißen. Abnormalität von Spleißen Systemischer Lupus erythematodes (SLE) Autoimmunkrankheiten anti-snrnp Antikörper Thalassämie verminderte α- oder β-globin Synthese meistens sind Mutationen der Speißstellen Abbildung Die Bildung von Spleißosom und Mechanismus von Spleißen.

22 DIE PATHOLOGIE DES ZELLKERNS Objekte für die Untersuchungen - pathologische Veränderungen der Gewebe, Zellen des Körpers - experimentelle Pathologie: Behandlung mit schädligen Substanzen, Chemikalien usw. pathologische Geweben, Zellen sind Modelle der pathologischen Veränderungen reversibel irreversibel Veränderungen Haupttypen der pathologischen Veränderungen 1. Chromatin - die früherest Veränderung ist eine reversibel Klumpenbildung - Chromatin Aggregatum bindet * zur Kernmembran (Chromatin-Margination) * zum Nucleolus degenerative Veränderungen Karyopyknose (nucleär pyknose; Abb ) - progressiv Schrumpfung des Nucleus LM: wachsende basofil Eigenschaften (basische Farben basofil, Hämatoxylin) EM: homogen, dens Chromatin Abbildung Karyopyknose. Karyolyse (Kernauflösung; Abb ) - LM: abnehmende basofil Eigenschaften - EM: "leeres Kern" - hydrolitische Reaktionen des DNAses (ph ist saueren) Nucleus verschwindt

23 69 Abbildung Chromatin-Margination und Karyolyse. - Karyorrhexis (Abb ) - Chromatin (Nucleus) brecht in viele Klumpen - Chromatinfragmenten im Cytoplasm (letzter Schritt - Karyolyse) Abbildung Karyorrhexis. 2. Nucleoläre Veränderungen a. nucleoläre Hypertrophie - Vergröβerung des Umfang des Nucleolus - wachsende nucleoläre RNA Synthese - in den Tumorzellen - wachsende Aktivität des Proteinsynthese

24 70 - in den aktiven normalen Zellen (z.b. regenerierende Leber nach der partial Hepatectomie) b. nucleoläre Segregation (Abb ) - Separation der nucleolären F und G Komponenten - experimentelle Pathologie: Hinderung des RNA Polymerase von Actinomycin D: Segregation des Nucleolus - zytotoxische zytostatische Chemotherapie Abbildung Segregation von Nucleolus (F = fibrilläre Komponente; G = granuläre Komponente). 3. Veränderungen der Kernhülle 4. Inclusionen im Nucleus

25 DIE ROLLE der mrna, trnas UND RIBOSOMEN IN DER PROTEINSYNTHESE (Molekulare Zellbiologie: Seiten ) Die mrna ist die Matrize der Proteinsynthese mrna = Messenger-RNA (Boten-RNA) bestimmt die Aminosäuresequenz des Proteins trnas als Adapter trna = Transfer-RNA tragen Aminosäure Die Struktur der trna (Abb ) das Kleeblatt-Modell Aminosäureakzeptorstamm oder Akzeptorarm (Aminosäure-Bindungsstelle) am 3`-Ende (CCA) TφCG-Schleife Ribosomenbindung Anticodonschleife Codonbindung D-Schleife Bindung der Aminoacyl-tRNA-Synthetase Abbildung Die Sekundärstruktur (A.) und Tertiärstruktur der trnas. Die Synthese der Aminoacyl-tRNA (Abb ) durch Aminoacyl-tRNA-Synthetase Schritt 1 - Aktivierung der Aminosäure Aminosäure + ATP Aminoacyl-AMP + Pyrophosphat Schritt 2 - Bildung der aminoacyl-trna Aminoacyl-AMP + trna Aminoacyl-tRNA + AMP

26 72 Abbildung Die Schritte der Aminoacyl-tRNA-Synthetase-Reaktion: A: Aktivierung der Aminosäure; B: Aminoacyl-tRNA-Synthese. Ribosomen und Translation (Abb ) Prokaryoten 30S kleine Untereinheit + 50S große Untereinheit = 70S Monomer Eukaryoten 40S kleine Untereinheit + 60S große Untereinheit = 80S Monomer Abbildung Die Struktur von Ribosomen. Methoden um die Translation zu Studieren in vitro Techniken zellfreies System (das Nirenberg-System) Zellextrakt (Ribosomen, mrna, trnas, Proteinfaktoren) Die 20 typen von Aminosäuren (wenigstens ein Typ radioaktiv markiert) ATP, GTP Ionen, ph,usw.

27 73 Detektion: - Filterpräzipitierung - PAGE in vivo Techniken - Isolation von Polysomen (Abb ) - radioaktive Markierung (z.b. 3 H-Leucin) - Autoradiographie - PAGE - Immunopräzipitation Abbildung Saccharose-Dichtegradient-Sedimentogramm von Polysomen. Die mit buchstaben markierten Spitzen entsprechen den monomerischen Ribosomen (a), den Polysomen die enthalten 3 (b), oder 5 (c) Ribosomen.

28 DER GENETISCHE CODE (Molekulare Zellbiologie: Seiten ) Die Entschlüsselung des genetischen Codes in vitro Translation von synthetischen Polynucleotiden monotone Polynucleotide, Kopolymere wurden als Matrizen in Nirenberg- Mixturen benutzt Aminoacyl-tRNA-Bindungsanalyse (Abb. 26.1) Nirenberg-System Auslassung des GTPs Aa-tRNA Bindung, aber keine Proteinsynthese Filterbindung Abbildung Das Grundprinzip der Aminoacyl-tRNA-Bindungsanalyse. Eigenschaften des genetischen Codes (Abb ) Triplett Code 61 Sense-Codons (sinnvolle Codons) Aminosäure 3 Nonsense-Codons (sinnlose Codons) Stoppcodons der Code ist redundant (degeneriert) = eine Aminosäure kann von mehreren Codons codiert sein Abbildung Der genetische Code.

29 75 Wobble-Basenpaarung (Abb ) = Ungewissheit an der dritten Position des Codons der Code ist eindeutig = ein Codon codiert eine einzige Aminosäure der Code ist kontinuierlich = lückenlos, nicht überlappend offener Leseraster=open reading frame (ORF) monocistronische und polycistronische mrnas der Code ist universell = höchst konserviert (bewahrt) in der Natur Ausnahmen (z.b. der mitochondriale genetische Apparat) Abbildung Die Wobble-Position der Codon-Anticodon Interaktion.

30 DER MECHANISMUS DER PROTEINSYNTHESE (Molekulare Zellbiologie: Seiten ) Translation in Prokaryoten Initiation (Abb ) Initiatorcodon (=Startcodon) (AUG oder GUG) fmet-trna Shine-Dalgarno-Sequenz Ribosomenbindung Initiationsfaktoren 30S-Initiationskomplex = mrna + 30S Untereinheit + fmet-trna + Initiationsfaktoren 70S-Initiationskomplex = 30S-Initiationskomplex + 50S Untereinheit P-Stelle: fmet-trna A-Stelle: leer Abbildung Initiation der prokaryotische Translation. A: Bindung von Initiationsfaktoren an die kleine Untereinheit; B: Der Aufbau des 30S-Initiationskomplexes; C: Der Aufbau des 70S-Initiationskomplexes.

31 77 Elongation (Abb ) Aa-tRNA-Bindung an die A-Stelle mit der Hilfe von EF-Tu GTP Entstehung der Peptidbindung Peptidyltransferase (Ribozym) Translokation mit der Hilfe von EF-G GTP Abbildung Elongation der prokaryotischen Translation. A: Aminoacyl-tRNA-Bindung; B: Entstehung der Peptidbindung; C: Translokation des Ribosoms. Termination (Abb ) Stoppcodon Freisetzungsfaktoren (releasing factors) Abbildung Termination der prokaryotischen Translation.

32 78 Besondere Eigenschaften der eukaryotischen Translation 5`-Cap Ribosomenbindung Ribosomen - freie Ribosomen Proteine des Cytosols, des Zellkerns, des Mitochondriums - gebundene Ribosomen sekretorische Proteine, Proteine des endoplasmatischen Reticulums, des Golgi-Apparates, der Lysosomen, der Zellmembran Allgemeine Eigenschaften der Translation - Richtung: 5` Ende 3` Ende N-Terminus C-Terminus - Polysomen bilden sich (Abb ) - eine Polypeptidkette/Ribosom - braucht 4 energiereiche Bindungen/Peptidbindung (ATP AMP, 2GTP 2GDP) Abbildung Entstehung der Polysomen. Hemmende Wirkstoffe (Inhibitoren) der Proteinsynthese Chloramphenicol Peptidyltransferase Erythromycin Translokation Tetracyclin Aa-tRNA-Bindung Streptomycin 30S Untereinheit Puromycin frühe Termination

33 DAS OPERON MODELL Genexpression - konstitutive - regulierte - Anschaltung (Induktion) - Abschaltung (Repression) Elemente von Genregulation DNA-Sequenz-Elemente cis-aktive Elemente Regulatorproteine binden zu DNA Repressoren oder Aktivatoren trans-aktive Elemente Effektormoleküle kleine Molekülen binden sich zu Genregulatorproteinen Induktoren oder Corepressoren Induzierbare Operons kodieren für Enzyme des Abbaues Operon = Promotor + Operator + Strukturgene Lactoseoperon - Regulation durch Lactose ohne Lactose lac-repressor bindet sich an den lac-operator blockiert RNA-Polymerase keine Expression mit Lactose bindet sich an Repressor Affinität für die Operator wird vermindert Expression von Operon ist möglich (Lactose wirkt als Induktor) Abbildung Negative Regulation der Transkription am lac-operon: die Rolle der lac-repressor, (R=Regulatorgen, P=Promotor, O=Operator, S=Strukturgene) - Regulation durch Glucose ohne Glucose viel camp CAP (= Katabolitaktivatorprotein) wird aktivatiert bindet sich an lac-promotor stimuliert die Bindung von RNA-Polymerase Expression von lac-operon

34 80 Abbildung Regulation der Transkription am Lactoseoperon (G = Glucose, L = Lactose) Repressierbare Operons kodieren für Enzyme des Aufbaues Tryptophanoperon niedriger Tryptophangehalt Operator ist nicht blockiert Operon wird transkribiert hoher Tryptophangehalt Verbindung mit Tryptophanrepressor bindet sich an Operator blockiert RNA-Polymerase keine Expression (Tryptophan wirkt als Corepressor) Abbildung Regulation des Tryptophanoperones

35 MECHANISMUS DER GENREGULATION IN EUKARYOTEN Genregulation in Entwicklung Experiment von Gurdon entkernte Froscheizelle Mikroinjection von Zellkerne der Darmzelle einige entwickelten sich zu normal Frösche genetische Identität der Zellen des Organismus Haushaltsgene für Gewebe spezifiche Gene Abbildung Das Experiment von Gurdon Zellkerntransplantation in Säugetiere 1997: Dolly, das Lamm entkernte Eizelle Transfer des Zellkernes von einer reifer Euterzelle Dolly reproduktive und terapeutische Klonierung Wegen von Genregulation in Eukaryoten Transkription - Struktur des Chromatins H1-Phosphorylation Rolle der Nichthistonproteine Histonacetylierung

36 82 - DNA-Methylierung Geninaktivierung Genomic Imprinting ( genetische Prägung ) - Transkriptionsfaktoren Abbildung Normale Entwicklung (A), reproduktive(b) und terapeutische Klonierung (C) Abbildung Formen der Genregulation in Eukaryoten.

37 83 pre-mrna-prozessierung - alternatives Spleißen = eine Prä-mRNA mehrere mrnan - RNA-Edition = Deletion, Insertion oder Substitution von eine Nucleotide in mrna RNA-Transport nukleocytoplasmatischer RNA Export kann reguliert sein mrna-degradierung Rolle von 5 -Cap poly(a)-schwanz 3 -nichttranslatierter Bereich Translation z.b. Phosphorylation der Initiationsfaktoren Abbildung Alternatives Spleißen der Prä-mRNA Proteinabbau - lysosomale Proteolyse Autophagosom Phagolysosome - ubiquitinabhängiges Proteolysesystem Proteine mit "destruction box" Ubiquitinierung Abbau durch Proteasomen Funktion der Proteine - allosterische Regulation durch kleine Molekülen z.b. camp, GTP usw. - kovalente Modifikation z.b. Phosphorylierung Proteinkinasen und Phosphatasen - Protein-Protein Wechselwirkungen z.b. Cyclin-Cdk-Komplex

38 TRANSKRIPTIONSFAKTOREN Transkriptionsfaktoren (TF) = DNA-bindende Proteine, welche die Transkription regulieren allgemeine TFs Promotor Elemente spezifische Faktoren Verstärkerelemente (Enhancer) Transkriptionsfaktor-Familien Struktur: - DNA-Bindungsdomäne - Aktivierungsdomäne Helix-Knick-Helix-Proteine (helix-turn-helix Proteine) z.b. Homöodomänenproteine kodierten von homöotische Gene enthalten eine Homöodomäne (kodiert von a Homöobox-Region) Zinkfingerproteine binden als Dimer z.b. Steroidrezeptoren amphipatische Helix-Proteine Dimerisationsdomäne bilden Leucin-Zipper (Leucinreißverschluss) Leucin-Zipper-Proteine z.b. AP1-Faktor (= Fos/Jun Dimer) Helix-Schleife-Helix-Proteine (helix-loop-helix (HLH) Proteine) z.b. MyoD-Genregulatorprotein Abbildung Transkriptionsfaktor-Familien: A: Helix-Knick-Helix Proteine, B: Zinkfingerproteine, C: Amphipatische Helix- Proteine

39 85 Steroidrezeptorsuperfamilie Steroide binden zu intrazellulären Rezeptoren z.b. Steroidhormone, Vitamin D3, Retinsäure Wirkung von Glucorticoidhormon Glucocorticoidhormon bindet sich an cytosolischem Rezeptor hemmende Chaperone wird freigesetzt Hormon-Rezeptor Komplex translokiert nach den Zellkern bindet sich zu Glucocorticoid-Response-Element Genaktivierung Abbildung Der Mechanismus der Aktion des Glucocorticoidhormones Transkriptionsfaktor-Krankheiten verursacht durch TF-Mutationen Geburtsfehler der Entwicklung kombinierter hypophysär Hormonmangel verursacht durch Mutation in dem Pit-1 TF hypophysär Zwergwuchs, mentale Retardation endokrine Syndromen testikuläre Feminisierung keine funktionsfähige Androgenrezeptoren männliche Phänotyp entwickelt sich nicht Vitamin-D-resistente hypophosphatämische Rachitis Tumore onkogenische TF-en z.b. Myc, Fos, Jun Tumorsuppressorproteine z.b. p53, WT-1

40 LIPID- UND PROTEINBIOSYNTHESE IM ENDOPLASMATISCHEN RETICULUM Endoplasmatisches Reticulum rauhes und glattes endoplasmatisches Reticulum Fraktion von Mikrosomen cytoplasmatische und exoplasmatische Oberflächen Proteinsynthese am rauhen endoplasmatischen Reticulum (Abb ) freie und gebundene Ribosomen Kotranslationaler Transport von Proteinen N-terminale Signalssequenz Signalerkennungspartikel (SRP) RNP-Partikel SRP-Rezeptor Translokationskanal Signalpeptidase Orientierung von Membranproteinen (Abb ) Abbildung Synthese und Translokation von sekretorischen Proteinen in das endoplasmatisches Reticulum. Abbildung Topologie von an dem endoplasmatischen Reticulum synthetisierte Membranproteine (a Untereinheit von Insulinrezeptor; b. Transferrinrezeptor; c. Glucosetransportprotein; d. -adrenerger Rezeptor

41 87 Posttranslationale Modifikationen - Protein Glykosylierung - Bindung von Disulfidbindungen im Lumen des endoplasmatischen Reticulum Protein-disulfid-isomerase (Abb ) - Stabilisierung der Konformation Chaperonproteine (z.b. BiP, Calnexin) Qualitätskontrolle Pathologischer Standpunkt (z.b. cystische Fibrose, familiär Hypercholesterolemia) Abbildung Umordnung von Disulfidbrücken durch Protein-Disulfid-Isomerase. Lipidsynthese am glatten endoplasmatischen Reticulum Synthese von Phospholipiden (Abb ) in der cytoplasmatischer Schicht Translokation von Phospholipid Flippase Transport zu anderen Organellen: - Vesikel Transport - Phospholipiden-Wechsel-Proteinen Synthese von Steroiden Abbildung Translocation der Phospholipiden an der Membran des endoplasmatischen Reticulum.

42 DER SEKRETORISCHER TRANSPORTWEG. PROTEINGLYCOSYLIERUNG UND SORTIERUNG Sekretorischer Transportweg Vesikel Transport Transport von sekretorischen, Membran- und Lysosomproteinen Kann bei Pulsemarkierung mit eine [ 3 H]Aminosäure studiert werden Autoradiographie Lumen des endoplasmatischen Reticulum Transportvesikeln cis-golgi Zisternen medial Golgi-Zisternen trans-golgi-zisternen trans-golgi Netzwerk Protein- Processierung Sortierung Sortierungssignals - Signalsequenz - Signalflecken - Oligosaccharide (z.b. Mannose-6-Phosphate Lysosomen) Sekretion (Abb ) Abbildung Der sekretorische Weg: Formation von Lysosomen, regulierte und konstitutive Sekretion. - regulierte Sekretorische Granulumen Processierung (z.b. Proinsulin Insulin)

43 89 Exocytose z.b. Secretion des Insulins - konstitutive z.b. extracelluläre Matrixproteine, Antikörpermoleküle gezielte Sekretion (Abb ) in polarizierten Zellen (apikale and basolaterale Membran) vektorieller Transport (z.b. transepithelialer Transport) Abbildung Vesicularer Transport in polarisierten Epithelzellen des Darmes. Proteinglycosylierung (Abb ) = Addition der Oligosacchariden Glycosyl-Transferase Zucker-Nukleotid Komplexe Abbildung N-gekoppelte und O-gekoppelte Proteinglykosilierung.

44 90 N-gekoppelt Glycosylierung (Abb ) Dolichol 2 N-Acetylglucosaminen + 9 Mannosen + 3 Glucosen Oligosaccharid- Proteintransferase Glycosylierung an Asparagin Oligosaccharid Processierung mannosereich, komplex und hybrid Oligosacchariden (Abb ) O-gekoppelt Glycosylierung Glycosyl-Transferase Abbildung Die Oligosaccharidproteintransferase Reaktion. Abbildung Prozessierung von N-glykosidisch gebundener Oligosaccharid-Precursor während Maturierung.

45 DER ENDOCYTOTISCHER TRANSPORTWEG Vesiculärer Transport - sekretorischer Transportweg - endocytotischer Transportweg Endocytotischer Transportweg Das Geschick des aufgenommene Material (Abb ) Verdauung endocytotische Vesikel Fusion mit primären Lysosomen secundär Lysosom hydrolytische Degradation/Verdauung Speicherung in Speicher-Vesikeln Transcytose Endocytose Exocytose an der anderer Seite der Zelle Abbildung Das Geschick von endocytotische Vesikeln: 1. Degradation; 2. Speicherung; 3. Transcytose. Typen des Endocytose Phagocytose Aufnahme der großen Partikeln, Viren, Bakterien usw. Pinocytose Aufnahme der gelöster Molekülen unspezifische, nicht-reguliert Rezeptorvermittelte Endocytose (Abb ) z.b. Aufnahme der LDL-Partikeln LDL = Low-Density-Lipoproteine Cholesterol-Ester + Phospholipid Monolayer + Apolipoprotein B (apob) LDL-Rezeptoren im clathrin-coated pit/clathrinbedeckte Mundle LDL-Bindung Endocytose bedeckte (coated) vesikel Abtrennung von Clathrin frühes Endosom LDL dissoziiert von seinem Rezeptor (Recyclisierung zur Zellmembran) Transport-Vesikel LDL transportiert zum spätes Endosom Fusion mit primären Lysosom secundäres Lysosom familiäre Hypercholesterolemie hereditär Defekt des LDL Receptors hoch Serum LDL Atheriosklerose erworbene Hypercholesterolemie

46 92 Abbildung Rezeptor-vermittelte Endocytose von LDL-Partikeln. Der Mechanismus des vesiculären Transport In beiden Richtungen (bidirectional) = anterograde und retrograde Sortiersignale zielende Proteine Komponenten des Transport Donorkompartiment Knospung des bedecktes Transportvesikel (ARF Protein, Adaptinproteinen) Abtrennung der Decke (coat) Fusion mit Acceptormembran (Zielmembran) (zielende Proteine, Fusionproteinen, Rab Proteinen) Typen der bedeckten Vesikeln clathrinbedeckte (coated) Vesikeln z.b. Rezeptorvermittelte Endocytose Formierung der Lysosomen andere bedeckte Vesikeln z.b. COP-coated (coatomerbedeckte) Vesikeln = coat Protein zwischen endoplasmatischen Reticulum und Golgi-Apparat

47 93 Abbildung Schritte des vesikulären Transports: 1. Bindung des coated Vesikles von Donormembran; 2. Bildung von coated Vesikel; 3. Docking an der Zielorganelle; 4. Abtrennung der Hülle (coat); 5. Fusion von Vesikel mit der Akzeptormembran. Abbildung Protein von Membranfusion.

48 DIE VERTEIDIGUNGSMECHANISMEN DER ZELLE Biotransformation der Xenobiotika xenobiotika = Chemikalien mit nichtbiologischen Ursprung Cytochrom P450 System heme Proteinen oxidative Enzymen in der Membran des endoplasmatischen Reticulum codient von einer Gen-Familie (CYP Genen) Biotransformation Phase I: Hydroxylation der Moleküle wachsende Wasserlöslichkeit Phase II: Konjugation mit Glucuronsäure, Schwefelsäure usw. Excretion Epoxide-Formation wachsende Giftigkeit, Mutagenigkeit bösartige Transformation der Zelle z.b. polycyclic aromatic hydrocarbons (Abb ) Induction der CYP Genen z.b. Phenobarbital Hypertrophie des glatten endoplasmatischen Reticulum Abbildung Verwandlung des polyzyklisches aromatisches Hydrocarbon Benzopyren zu Karzinogen Metabolit. Lysosomen Typen der Lysosomen primäre Lysosomen enthalten saure Hydrolasen (Phosphatase, Nuclease, Protease usw.) aktive Proton-Pumpe ph 5 secundäre Lysosomen Fusion der primären Lysosomen mit Vesikeln Funktion der Lysosomen Heterolysis Endo-, Phagocytose Phagosom + pr. Lysosomen Phagolysosom Autolysis Autophagolysosom + pr. Lysosomen sec. Lysosom Formation der Lysosomen

49 95 rauhe endoplasmatische Reticulum lysosomale Enzyme N-gekoppelt Glycolysierung Golgi-Apparat Mannose-6-Phosphate (M6P)-Synthese Bindung zu M6P- Rezeptor clathrin-coated Vesikeln primäre Lysosomen lysosomales Protein N-Acetylglucosaminphosphat Mannose-6-phosphat Abbildung Synthese von Mannose-6-Phosphate Sortirungsignal der lysosomales Enzyme. Lysosomale Speicherkrankheiten specifischen lysosomalen Enzymdefizienzen e.g. Gaucher Krankheit - Cerebrosidose Tay-Sachs Krankheit - Gangliosidose I-Zell Krankheit = Abnormalität in M6P-Synthese oder M6P-Rezeptor Enzymsubstitution-Therapie Freie Radikalen Reactiv Oxygen Spezies (ROS) z.b. Superoxidanionradikel, Wasserstoffperoxid, Hydroxyd-Radikal Abbildung Metabolismus und die Rolle der reaktive Oxygen Species in Phagocytose. Phagocytose (Abb ) NADPH Oxidase generiert Superoxidanionradikel

50 96 Ras Protein chronische granulomatose Krankheit abnormal NADPH Oxidase Rekurrensinfektionen ROS-induzierter macromolekulärer Verlust DNA Verlust Mutationen, Carcinogenese Lipid Peroxidation Membranverlust Antioxidanten Enzymen z.b. Superoxide-Dismutase (SOD), Catalase, Peroxidase Amyotrophische Lateral Sclerose Kleine Moleküle (z.b. Vitamin C, Vitamin E, Karotene, Selen, etc.)

51 DIE STRUKTUR UND FUNKTION DES MITOCHONDRIUMS Der Abbau der Glucose (Abbildung 35.1.) C 6 H 12 O 6 + 6O 2 6CO 2 + 6H 2 O 32 ATP Moleküle/Glucose Molekül werden produziert 3 Schritte: 1. Glykolyse Glucose 2 Pyruvat Moleküle im Cytosol 2. Zitronensäurezyklus in dem Mitochondrium 3. oxidative Phosphorylierung Abbildung Die Struktur und metabolische Vorgänge des Mitochondriums.

52 98 Struktur des Mitochondriums 2 Membrane, 2 Kompartimente Aussenmembran Porin bis zu 5000 Dalton durchlässig Intermembranraum Innenmembran Cristae großer Cardiolipin-Gehalt undurchlässig Proteine: - Transportproteine z.b. H + /Pyruvat-Symporter, H + /Phosphat-Symporter, ADP/ATP-Antiporter - Atmungskette = Elektronentransportkette - ATP-Synthase mitochondriale Matrix hochkonzentrierte Mischung von Enzymen Zitronensäurezyklus genetische Apparat Energieumwandlung in Mitochondrien Pyruvat Acetyl-Coenzym A Zitronensäurezyklus (Citratzyklus) Ac-CoA + Oxaloacetat Zitronensäure Zyklus Ergebnisse: GTP wird produziert reduzierte Coenzyme (NADH, FADH 2 ) werden hergestellt oxidative Phosphorylierung chemiosmotische Kopplung (Chemiosmose) reduzierte Coenzyme transportieren Elektronen zum Atmungskette elektrochemischen Protongradien entsteht (Spannungsgradient + ph-gradient) ATP- Synthase (F 0 F 1 -Komplex) ATP Abbildung Elektrochemische Potenzialgradient durch die Innenmembrane

53 99 Abbildung 35.3 Die Struktur der ATP-Synthase

54 DIE MITOCHONDRIALE DNA Extrachromosomale DNA in Eukaryonten - mitochondriale DNA (mtdna) - Chloroplasten-DNA (in Pflanzen) Endosymbiosis-Theorie Das genetische System der Mitochondrien mtdna kleine, zirkuläre, doppelsträngige DNA 2-10 Kopien/Mitochondrium H-Strang, L-Strang (heavy (H) und light (L) chain) meistens kodierende Sequenzen kodierende Sequenzen an beiden Ketten Gene kodieren für:2 rrnan 22 trnan 13 mrnan (kodieren für Untereinheiten der Atmungskette, ATP- Synthase) symmetrische Transkription, kein Spleißen kein RNA-Import oder Export Proteinimport (kein Export) Groβe Mutationsrate (freie Radikale, keine Histone, keine Reparatur) Abbildung Genkarte der menschlichen mtdna (rrna Gene /schwarze Regionen/, für Protein kodierende Gene /grau/ und trna Gene /markiert mit zugehörige Aminosäuren/ sind eingezeichnet) Mitochondrial Proteinimport posttranslational bestimmt von Zielsteuerungssequenz

55 101 Proteinsynthese on freie Polysomen Bindung an signal-specifischen Chaperone andere cytosolishe Chaperone Bindung an Rezeptor in mitochondriale Aussenmembran Transportkanäle Import in die Matrix Bindung von mitochondriale Chaperone Spaltung durch Matrixprotease targeting zu specifischer Kompartiment (Matrix, Innenmembrane usw) Abbildung Proteinimport in die mitochondriale Matrix Mitochondriale Krankheiten Mutationen der mtdna verminderte ATP-Produktion erbliche Krankheiten mtdna Mutationen in Keimzellen mütterliches Vererbungsmuster Homoplasmie und Heteroplasmie z.b. Leber-Opticusatrophie erworbene Krankheiten somatische mtdna Mutationen somatische Heteroplasmie z.b. Parkinson-Syndrom Alzheimer-Krankheit Diabetes mellitus natürliche Alterung mitochondriale Krankheiten hervorgeruft von Mutationen in nukleären Genen 99 % von mitochondrialen Proteine werden von nukleären Genen kodiert verminderte ATP-Produktion Mendelscher Vererbungsmuster

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