2.3 Atmungskette (oxidative Phosphorylierung)

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1 2.3 Atmungskette (oxidative Phosphorylierung) 31 LERPAKET Atmungskette (oxidative Phosphorylierung) Die Funktion der Atmungskette besteht darin, ATP zu erzeugen, das dann energetisch ungünstige Reaktionen antreiben kann. Die chemiosmotische ypothese von Mitchell aus dem Jahr 1961 besagt, dass Energie in einem Protonengradienten ( + -Gradient) gespeichert wird, der über die innere Mitochondrienmembran aufgebaut wird. Die Energie zum Aufbau dieses Gradienten stammt von den reduzierten Coenzymen. Die wichtigsten Lieferanten von Reduktionsäquivalenten für die Atmungskette sind AD + + und FAD 2. Diese reduzierten Coenzyme entstehen hauptsächlich im Citratzyklus (s. o.) und bei der β-xidation (Abb. 3.14). Zwei AD + + liefert die Glykolyse beim Abbau eines exosemoleküls zu Pyruvat (Abb. 2.6). Freigesetzt wird die Energie, indem die -Atome unter Bildung von 2 auf Sauerstoff übertragen werden. Der Protonengradient dient dazu, mithilfe einer ATP- Synthase die Energiewährung des Körpers, ATP, zu bilden. Mopic/fotolia.com LERPAKET 2 Abb. 2.6 erkunft der reduzierten Coenzyme AD + + und FAD 2 für die Atmungskette.

2 32 Biochemie 1 2 Endoxidation Atmungskette als Elektronentransportkette Die chemische Reaktion, die der Wasserbildung in der Atmungskette zugrunde liegt, ist die Knallgasreaktion: 2 +½ 2 2 ΔG 0 = 235 kj mol 1 Diese Reaktion ist stark exergon. In der Atmungskette wird die Energie aber nicht auf einmal, sondern in mehreren kleinen Paketen freigesetzt. Das wird dadurch erreicht, dass die Elektronen, die bei dieser Reaktion vom Wasserstoff auf den Sauerstoff übertragen werden, schrittweise durch mehrere Redoxsysteme fließen, bevor sie mit dem Sauerstoff reagieren. APRPS Ein Redoxsystem ist eine Verbindung, die durch Elektronenabgabe bzw. Elektronenaufnahme vom reduzierten in den oxidierten Zustand übergehen kann und umgekehrt. Die Atmungskette enthält 4 solcher Redoxsysteme (Komplex I IV), die unterschiedliche Redoxpotenziale, d.h.eine andere Affinität zu Elektronen, besitzen. Stehen mehrere solcher Redoxsysteme untereinander in Verbindung, fließen die Elektronen von dem System mit dem negativsten Redoxpotenzial zu demjenigen mit dem positivsten Redoxpotenzial. In der Atmungskette werden die Elektronen der reduzierten Coenzyme auf diese Weise von Komplex I zu Komplex IV transportiert (Abb. 2.7). Besonders wichtig ist dabei, dass die bei den einzelnen Elektronenübergängen frei werdende Energie genutzt wird, um Protonen durch eine Membran zu pumpen und so einen elektrochemischen Gradienten zu generieren. Das geschieht allerdings nur durch die Komplexe I, III und IV, Komplex II transportiert keine Protonen (Abb. 2.8) Lokalisation der Atmungskette Die Atmungskette ist in den Mitochondrien lokalisiert. Sie sind aus einer äußeren und einer inneren Membran aufgebaut, zwischen denen sich der Intermembranraum befindet. In der Matrix befinden sich vor allem die Enzyme und die Substrate des oxidativen Stoffwechsels. Alle fünf Komplexe der Atmungskette (vier Redoxsysteme und die ATP-Synthase) sitzen in der stark gefalteten inneren Mitochondrienmembran. Diese Membran dient dem Aufbau des elektrochemischen Protonengradienten (s. u.). Der p-wert im Matrixraum beträgt etwa 8, gegenüber 7,2 im Zytosol (und auch im Intermembranraum), sodass sich ein deutliches Membranpotenzial ergibt Transport der reduzierten Coenzyme Die reduzierten Coenzyme, die z. B. im Citratzyklus, der β-xidation oder durch den PD-Komplex entstehen, können direkt in die Atmungskette eingeschleust werden. AD + +, das in der Glykolyse gebildet wird, muss dagegen die Mitochondrienmembranen passieren, um in die Matrix zu gelangen, da die glykolytischen Enzyme im Zytosol der Zelle lokalisiert sind. Die äußere Mitochondrienmembran enthält viele sogenannte Porine und ist dadurch durchlässig für viele kleine Moleküle. Im Gegensatz dazu stellt die innere Mitochondrienmembran eine fast unüberwindbare ürde dar. Das gilt auch für das zytosolisch gebildete Abb. 2.7 Übersicht über den Protonen- und Elektronenfluss durch die Atmungskette. (Q = Coenzym Q = Ubichinon). AD + +. Die Säugetierzelle besitzt jedoch mehrere Mechanismen, um Reduktionsäquivalente vom Zytosol in die Matrix zu transportieren. Malat-Aspartat-Shuttle. Beim Malat-Aspartat-Shuttle (Abb. 2.9) wird das AD + + über Malat und Aspartat vom Zytosol über die innere Mitochondrienmembran in die Mitochondrienmatrix transportiert. 1. Im ersten Schritt wird durch die Aspartattransaminase AST (S. 68) aus Aspartat xalacetat gebildet. Gleichzeitig wird α-ketoglutarat in Glutamat umgewandelt. 2. Danach überträgt das AD + + seine Protonen auf xalacetat. Dabei entsteht Malat. 3. Malat wird nun im Austausch gegen α-ketoglutarat vom Zytosol in den Matrixraum des Mitochondriums transportiert. 4. Dort wird das Malat unter Regenerierung von AD + + mithilfe der Malatdehydrogenase wieder in xalacetat rückverwandelt. 5. Dieses wird wiederum durch die AST zu Aspartat transaminiert, wobei aus Glutamat wieder α-ketoglutarat entsteht. 6. Das Aspartat wird nun im Austausch gegen Glutamat ins Zytosol transportiert und steht für einen weiteren Transportzyklus zur Verfügung. Glycerophosphat-Shuttle. Beim Glycerophosphat-Shuttle (Abb. 2.10) wird Dihydroxyacetonphosphat (DAP) durch die Glycerophosphat-Dehydrogenase unter Verbrauch des AD + + zu α-glycerophosphat reduziert. Dieses überträgt die Elektronen unter Bildung von enzymgebundenem FAD 2 auf die Glycerophosphatoxidase oder Flavoproteindehydrogenase. Das FAD 2 schleust Elektronen über Ubichinon in die Elektronentransportkette ein.

3 2.3 Atmungskette (oxidative Phosphorylierung) 33 AD + + Glykolyse Malat-Aspartat- Shuttle I AD + + AD + FM 2 FM Fe-S 4 + LERPAKET Q Q 2 AD + + DAP FAD 2 GPX AD + II Cyt b Fe-S FAD α-glycerophosphat FAD 2 Cyt b Fumarat Succinat FAD III Fe-S Cyt c 1 Cyt c 4 + Intermembranraum äußere Mitochondrienmembran Cyt a Cu a IV ETF 2 + Cyt a 3 Cu b β-xidation 1 / P Citratzyklus PD P -/ P -Cotransport F ADP + P F 1 V Matrix ~ 2,5 ATP pro AD + + ~ 1,5 ATP pro FAD 2 ATP + innere Mitochondrienmembran Abb. 2.8 Übersicht über die Atmungskette und die oxidative Phosphorylierung.

4 34 Biochemie 1 2 Endoxidation Abb. 2.9 Malat-Aspartat-Shuttle zum Transport von AD + + vom Zytosol in das Mitochondrium (zu den Schritten 1 6 siehe Text). AD + AD + + C 2 C 2 C 2 P 3 α-glycerophosphat FAD Q 2 innere Mitochondrienmembran Elektronentransportkette Glycerophosphat- D GPX C 2 C 2 C 2 P 3 Dihydroxyacetonphosphat FAD 2 Q zytosolisch Matrix Abb Glycerophosphatzyklus (D = Dehydrogenase, GPX = Glycerophosphatoxidase, Q = Ubichinon, Q 2 = Ubichinol). FAZIT DAS MÜSSE SIE WISSE! Beim vollständigen oxidativen Abbau von Pyruvat entstehen 3C 2, 4 AD, 1 FAD 2 und 1GTP.! In der Mitochondrienmatrix wird das Malat unter Regenerierung des AD + + wieder in xalacetat zurückverwandelt Komplexe der Atmungskette Komplex I: AD-Ubichinon-Reduktase In Komplex I findet die Elektronenübertragung von AD + + auf Ubichinon statt, das auch Coenzym Q genannt wird. Das geschieht über zwei Zwischenschritte. Komplex I enthält als prosthetische Gruppe Flavinmononucleotid (FM, Abb. 2.11). Im ersten Schritt überträgt AD + + seine beiden Elektronen auf FM. Das dabei reduzierte FM 2 gibt diese Elektronen dann an sog. Eisen-Schwefel-Cluster weiter, von denen sich mindestens sechs in Komplex I befinden. Von diesen erfolgt die Übertragung auf Ubichinon, das dadurch zu Ubichinol reduziert wird. Die Energie, die bei diesem Prozess frei wird, treibt vier Protonen von der Matrix in den Intermembranraum. APRPS Eisen-Schwefel-Cluster kommen in unterschiedlichen Varianten vor. Als prosthetische Gruppen sind sie an verschiedene Cysteinreste eines Proteins koordiniert. Je nach Anzahl von Eisen- und Schwefelatomen gibt es z. B. [1Fe-0S]-Cluster (Abb. 2.12), die ein Eisen- und kein Schwefelatom besitzen. Andere Möglichkeiten sind die [2Fe-2S]-, die [3Fe-4S]- oder die [4Fe-4S]-Cluster. erausragendes Merkmal dieser Cluster ist, dass sie durch die zwei möglichen xidationsstufen von Eisen (+2 und +3) Elektronen aufnehmen bzw. wieder abgeben können.

5 2.3 Atmungskette (oxidative Phosphorylierung) 35 3 C 3 C Coenzym Q = Ubichinon 3 C 3 C C 3 (C 2 C C 3 C C 2 )10 C 2 C C C e 2 C Riboflavinmonophosphat = FM = Flavinmononucleotid P P C 2 Ubisemichinon 3 C 3 C C 3 R LERPAKET 2 Flavinadenindinucleotid = FAD Abb Flavinmononucleotid, ein Bestandteil der AD-Ubichinon- Reduktase. + + e Abb Eisen-Schwefel-Cluster [1Fe-0S]. Das Eisen ist an vier Cysteylreste (gelbe Schwefelatome) seines Trägerproteins koordiniert. Die Schwefelatome aus den Cysteylresten werden nicht zum FeS-Cluster gerechnet (deshalb [1Fe-0S]). Komplex II: Succinat-Ubichinon-Reduktase Komplex II der Atmungskette ist gleichzeitig ein Enzym des Citratzyklus, nämlich die Succinatdehydrogenase. Es ist das einzige Enzym des Citratzyklus, das membrangebunden vorliegt. Die Aufgabe von Komplex II besteht darin, Wasserstoff von Succinat auf Ubichinon zu übertragen; es werden keine Protonen in den Intermembranraum transloziert. Auch diese Übertragung verläuft über eine Zwischenstufe, in diesem Fall über FAD 2. Weiterhin sind auch hier Eisen-Schwefel-Cluster am Elektronentransport beteiligt. Außerdem ist Cytochrom b 560 im Komplex enthalten. Am Protonentransport ist Komplex II nicht beteiligt. Das ist auch der Grund dafür, dass FAD 2 in der Atmungskette nur ~1,5 ATP liefert, während die Ausbeute von AD + + bei ~2,5 ATP liegt. Ubichinon-Ubichinol-System Ubichinon oder Coenzym Q ist aus einem Chinon und einer Isoprenseitenkette aufgebaut. Strukturell hat es Ähnlichkeit mit den fettlöslichen Vitaminen E und K. Wegen des lipophilen Schwanzes kann es sich frei in der inneren Mitochondrienmembran bewegen. ach Aufnahme von Reduktionsäquivalenten (2 Protonen und 2 Elektronen) von Komplex I bzw. Komplex II wird Ubichinon zu Ubichinol reduziert (Abb. 2.13), das auch als Ubihydrochinon oder reduziertes Coenzym Q (Q 2 ) bezeichnet wird. Daneben gibt es noch eine dritte Möglichkeit, Ubichinol zu gewinnen. Im ersten Schritt eines Zyklus in der β-xidation (S. 44) wird das Acyl-CoA zu Enoyl-CoA dehydriert. Dabei entsteht eine Doppelbindung. Die beiden Wasserstoffatome werden in dieser Reaktion an FAD abgegeben. Das dadurch gebildete FAD 2 kann seine Wasserstoffatome ebenfalls an Ubichinon weiterleiten. Dazu ist jedoch kein eigener Komplex notwendig. Das FAD 2 gibt seine beiden Wasserstoffatome an ein elektronenübertragendes Coenzym Q 2 = Ubichinol =Ubihydrochinon Flavoprotein (ETF = electrontransfer flavoprotein) ab. Dieses ETF reicht die Elektronen an die ETF-Ubichinon-Reduktase weiter, die sie schließlich auf Ubichinon überträgt. Komplex III: Ubichinol-Cytochrom-c-Reduktase Die Aufgabe von Komplex III besteht nun darin, die Elektronen von Ubichinol an Cytochrom c weiterzuleiten. Cytochrom c befindet sich im Intermembranraum und ist dort locker an die Außenseite der inneren Mitochondrienmembran gebunden. Ein reduziertes Cytochrom-c-Molekül transportiert ein Elektron von Komplex III zu Komplex IV (Cytochrom-c-xidase, s. u.). Wie Komplex I ist auch Komplex III eine Protonenpumpe. Bei der Übertragung eines Elektronenpaars auf zwei Moleküle Cytochrom c werden insgesamt vier Protonen in den Intermembranraum befördert. Cytochrome 3 C 3 C C 3 Cytochrome sind hämhaltige Proteine. Im sichtbaren Licht weisen die Absorptionsspektren der reduzierten ämgruppen drei Peaks (α, β und γ) auf. Der α-peak ist jeweils charakteristisch für eine Gruppe von Cytochromen. Sie werden aufgrund der verschiedenen α-peaks in die Cytochrome a, b und c eingeteilt. Die drei Gruppen unterscheiden sich neben unterschiedlichen Absorptionsspektren auch darin, dass der Porphyrinring jeweils anders substituiert ist. Cytochrome vom b-typ beispielsweise enthalten einen ämanteil, der dem des ämoglobins entspricht. In Cytochromen vom a-typ enthält der Porphyrinring noch einen hydrophoben Isoprenschwanz, und Cytochrome vom c-typ sind über zwei Cysteinreste an ein Protein gebunden. Die wichtigste Eigenschaft der Cytochrome besteht darin, dass ihre prosthetischen Gruppen, die ämgruppen, ein zentrales Eisenatom enthalten. Es kann in der dreiwertigen (Fe 3+ ) oder zweiwertigen (Fe 2+ ) Form vorliegen. Dadurch können Cytochrome am Elektronentransport der Atmungskette teilnehmen. Sie nehmen jedoch nur ein Elektron auf. Abb Reduktion von Ubichinon zu Ubichinol. R

6 36 Biochemie 1 2 Endoxidation Komplex IV: Cytochrom-c-xidase Aufgabe von Komplex IV ist es, die Elektronen von Cytochrom c auf molekularen Sauerstoff zu übertragen. Wie in allen anderen Komplexen geschieht dies nicht direkt. Komplex IV enthält im Gegensatz zu den Komplexen I III keine Eisen-Schwefel-Cluster. Stattdessen sind zwei Cytochrome, nämlich Cytochrom a und Cytochrom a 3, sowie die beiden Kupferatome Cu a und Cu b am Elektronentransport beteiligt. Letztlich werden im Komplex IV nacheinander 2 Elektronen von Cytochrom c auf 1 Sauerstoffatom übertragen: 2 Cytochrom c 2+ +½ 2 2 Cytochrom c 3+ +½ 2 2. Gleichzeitig werden dem Matrixraum vier Protonen entnommen. Zwei dieser Protonen verbinden sich mit dem zweifach negativ geladenen Sauerstoff zu Wasser ( xidationswasser ): ½ Die anderen beiden Protonen werden in den Intermembranraum befördert. APRPS Die Leber sche ptikusneuropathie beruht auf Punktmutationen der mitochondrialen DA, die zu Veränderungen von Untereinheiten von Komplex I oder manchmal Komplex IV der Atmungskette führen. Das mittlere Erkrankungsalter dieser erblichen Störung liegt bei 23 Jahren, wobei Männer drei- bis viermal häufiger betroffen sind als Frauen. Sie äußert sich durch Störungen des Farbsehens und einen schmerzlosen Verlust des Sehvermögens. Komplex V: ATP-Synthase Komplex I, III und IV tragen zum Aufbau eines Protonengradienten über die innere Mitochondrienmembran bei. Die (F 1 -F 0 -) ATP-Synthase (Komplex V) nutzt diesen Gradienten, um im Rahmen der oxidativen Phosphorylierung ADP und Phosphat in ATP und 2 umzuwandeln. Der Komplex V der Atmungskette ist aus zwei verschiedenen Untereinheiten aufgebaut, dem F 0 - und dem F 1 -Anteil (Abb. 2.14). F 0 ist ein Protonenkanal, durch den die Protonen aus dem Intermembranraum in die Matrix zurückfließen können. Der F 1 -Anteil ist die eigentliche katalytische Einheit von Komplex V. Er besteht aus einer γ-untereinheit und einem α 3 β 3 -examer. Der Protonenfluss durch den F 0 -Teil der ATP-Synthase führt zu einer Drehbewegung im F 1 -Teil, und gebundenes ATP wird freigesetzt. Im F 1 -Teil rotiert die γ-untereinheit relativ zum α 3 β 3 - examer. FAZIT DAS MÜSSE SIE WISSE! Im Komplex I werden Elektronen auf Ubichinon übertragen.! Ubichinon nimmt aus Komplex I und Komplex II Reduktionsäquivalente (Elektronen) auf.! Komplex I enthält ein Flavinmononucleotid.! Sie sollten die Strukturformel des Flavinmononucleotids erkennen.! Cytochrom c befindet sich im Intermembranraum und ist dort locker an die Außenseite der inneren Mitochondrienmembran gebunden.!! Ein reduziertes Cytochrom-c-Molekül transportiert jeweils ein Elektron von Komplex III zu Komplex IV (Cytochrom-c- xidase).! Cytochrom c enthält eine äm-gruppe.! Komplex IV überträgt Elektronen von Cytochrom c auf molekularen Sauerstoff.! Die Aktivität der Cytochrom-c-xidase ist vom Vorhandensein des Spurenelements Kupfer abhängig.! Die (F 1 -F 0 -)ATP-Synthase nutzt den Protonengradienten,um in der oxidativen Phosphorylierung ADP und P i in ATP und 2 umzuwandeln.! Im F 1 -Teil der ATP-Synthase rotiert die γ-untereinheit relativ zum α 3 β 3 -examer. Protonenausbeute der Atmungskette Am Protonentransport der Atmungskette sind folgende Komplexe beteiligt: Komplex I: Pro AD + + werden 4 + befördert. Komplex III: Pro Ubichinol werden ebenfalls 4 + in den Intermembranraum transportiert. Komplex IV: Pro entstandenem Wassermolekül werden 2 + aus dem Matrixraum verbraucht. Zusätzlich werden 2 + in den Intermembranraum gepumpt. Die Transportleistung von Komplex IV beträgt also 2 +. Insgesamt sind also die Komplexe I, III und IV an einer Verschiebung von 10 + in den Intermembranraum beteiligt. LERTIPP Komplex II nimmt nicht am Protonentransport teil! ADP + P i ATP Abb Komplex V der Atmungskette (ATP-Synthase). F 0 =Protonenkanal, F 1 = katalytische Einheit. Der Protonentransport über die innere Mitochondrienmembran lässt sich folgendermaßen zusammenfassen: Pro AD + +, das am Komplex I in die Atmungskette eintritt, werden im Verlauf der Atmungskette 10 + in den Intermembranraum befördert. Da FAD 2 Komplex I umgeht, kann es den Transport von maximal 6 + antreiben. Um 1ATPaufzubauen, müssen etwa 3 + durch Komplex V hindurchfließen. Bei 10 +, die durch Komplex V fließen, würde man einen Gewinn von 3,3 ATP erwarten. Tatsächlich ist dieser Wert jedoch niedriger. Der Grund dafür ist der Cotransport von P i und + in das Mitochondrium. Dabei wird pro P i, das für die ATP-Synthese in die Matrix befördert wird, auch 1 + transportiert. Aus den verbliebenen 7,5 + entstehen daher nur 2,5 ATP. Werden die + auf der Stufe des Ubichinons (nach Komplex I) eingeschleust, liegt der Gewinn sogar nur bei 1,5 ATP.

7 2.3 Atmungskette (oxidative Phosphorylierung) 37 APRPS Als Maß für den Energiegewinn wurde der P/-Quotient eingeführt. Er beschreibt, wie viele ATP-Moleküle pro Sauerstoffmolekül damit pro gebildetem Wassermolekül ( 2 ) aus ADP und P i gebildet werden. Für AD + + liegt der P/-Quotient bei 2,5, für FAD 2 beträgt er etwa 1,5. Transport von ATP aus dem Mitochondrium in das Zytosol Bei der oxidativen Phosphorylierung entsteht viel ATP. Dieses ATP muss nun der gesamten Zelle zur Verfügung gestellt werden, d. h., es muss aus dem Mitochondrium ins Zytosol transportiert werden. Dazu gibt es in der inneren Mitochondrienmembran den ATP-ADP-Translokator. Bei diesem Transport wird ATP, das vier negative Ladungen besitzt, gegen ADP mit drei negativen Ladungen ausgetauscht. Mit jedem Transportvorgang wird daher eine negative Ladung aus dem Mitochondrium herausgeschafft. Angetrieben wird dieser Transport durch das Membranpotenzial der inneren Mitochondrienmembran. Da die Membran außen positiv geladen ist, erfolgt der Transport negativer Ladungen von innen nach außen entlang des elektrischen Gefälles über der Membran (entsprechend dem Streben nach Ladungsausgleich). emmung der Atmungskette Verschiedene Substanzen sind in der Lage, die Atmungskette zu hemmen. Tab. 2.2 führt die wichtigsten emmstoffe sowie ihren Angriffspunkt auf. Wird der ATP-ADP-Translokator inhibiert (z. B. durch Atractylosid), gelangt nicht genügend ADP ins Mitochondrium, und die xidation der reduzierten Coenzyme kommt zum Erliegen. Tab. 2.2 emmstoffe der Atmungskette. Substanz Barbiturate, Rotenon Antimycin A C, C, 2 S ligomycin Entkoppler (2,4-Dinitrophenol, Chlorcarbonylcyanidphenylhydrazon [CCCP]) Atractylosid Wirkort/Mechanismus emmung der Atmungskette in Komplex I zwischen FM und Ubichinon emmung der Atmungskette in Komplex III zwischen Cytochrom b und Cytochrom c emmung der Atmungskette in Komplex IV (Cytochrom-c-xidase) zwischen Cytochrom a und Sauerstoff durch die Bindung von C (C, 2 S) an das äm-eisen des Enzyms emmung der ATP-Synthase (Komplex V) Transport von Protonen durch die innere Mitochondrienmembran, dadurch bricht das über die innere Mitochondrienmembran aufgebaute Potenzial zusammen. Der Elektronentransport vom AD + + zum 2 läuft normal. Da der Protonengradient jedoch zusammenbricht, wird kein ATP erzeugt. Stattdessen wird die Energie als Wärme frei. ATP-ADP-Translokator, emmung durch Festhalten in einer Konformation Entkopplung der oxidativen Phosphorylierung im braunen Fettgewebe Braunes Fettgewebe kommt typischerweise bei winterschlafenden Tieren, aber auch bei eugeborenen vor, Erwachsene besitzen nur noch Reste. Im Vergleich zum weißen Fettgewebe enthält es sehr viele Mitochondrien, deren Cytochrome die makroskopisch sichtbare braune Farbe bedingen. Die wichtigste Aufgabe des braunen Fettgewebes ist, den Körper mit Wärme zu versorgen. Dazu wird ein spezielles Kanalprotein Thermogenin exprimiert. Es durchspannt die innere Mitochondrienmembran. Da es für Protonen durchlässig ist, bricht der durch die Atmungskette aufgebaute Protonengradient zusammen, wodurch die ATP-Synthese nur noch eingeschränkt möglich ist. Stattdessen wird Wärme erzeugt. ATP-Ausbeute bei vollständiger xidation von Glucose Am Beispiel des vollständigen Abbaus eines Moleküls Glucose zu 2 und C 2 soll gezeigt werden, in wie viele Moleküle der allgemeingültigen Energiewährung ATP der Körper die in einem Molekül Glucose steckende Energie umtauschen kann. Die vollständige xidation der Glucose über Glykolyse, PD, Citratzyklus und Atmungskette erfolgt nach folgender Gleichung: C C Die dabei frei werdende Energie wird zu einem kleinen Teil bereits im Verlauf von Glykolyse und Citratzyklus direkt in ATP bzw. GTP konserviert. Der größte Anteil der ATP-Ausbeute stammt jedoch aus den reduzierten Coenzymen, die im Citratzyklus gebildet werden und in denen die Energie sozusagen zwischengespeichert wird. Sie werden in der Atmungskette wieder oxidiert, und die dabei freigesetzte Energie wird in der oxidativen Phosphorylierung dazu verwendet, ATP zu synthetisieren. Insgesamt entstehen beim vollständigen Abbau eines Glucosemoleküls 32 ATP (Tab. 2.3). Tab. 2.3 ATP-Ausbeute beim vollständigen Glucoseabbau. Reaktion Glykolyse (Zytosol) Glucose Glucose-6-phosphat Fructose-6-P Fructose-1,6-bisphosphat 2 1,3-BPG 2 3-Phosphoglycerat 2 PEP 2 Pyruvat Glycerinaldehyd-3-P 1,3-BPG: 2 AD + + Pyruvatdehydrogenase (Mitochondrium) I 2 AD Citratzyklus (Mitochondrium) II 2 Succinyl-CoA 2 Succinat insgesamt 2 3, also 6 AD + + insgesamt 2 1, also 2 FAD 2 ATP-Ausbeute 1 ATP 1 ATP +2 ATP +2 ATP +2 GTP (energetisch gleich 2 ATP) Atmungskette und oxidative Phosphorylierung (Mitochondrium) 2 AD aus Glykolyse, jeweils 2,5 ATP (bei Transport durch Malat-Aspartat-Shuttle) 2 AD aus PD, jeweils 2,5 ATP 6 AD aus Citratzyklus, jeweils 2,5 ATP 2 FAD 2 aus Citratzyklus, jeweils 1,5 ATP Gesamtausbeute pro Glucose +5 ATP +5 ATP +15 ATP +3 ATP +32 ATP LERPAKET 2

8 38 Biochemie 1 3 Lipide und ihr Stoffwechsel RECEBEISPIEL Das Gehirn wird täglich mit etwa 120 g Glucose versorgt. Wie viel 2 (M = 32 g mol 1 ) braucht der rganismus, um 120 g Glucose (M = 180 g mol 1 )zuc 2 und 2 zu oxidieren? Lösungsweg: Wie viel Mol sind 120 g Glucose? 120 g : 180 g mol 1 = 0,67 mol. Aus der Reaktionsgleichung für die Glucoseoxidation geht hervor, dass 6 Mol 2 benötigt werden, um 1 Mol Glucose zu oxidieren. Daher ergibt sich hier: 0,67 mol 6 = 4 mol 2. Wie viel g sind 4 mol 2? RECEBEISPIEL Angenommen, es liegt am Anfang einer Ausdauerleistung ein Glykogenvorrat von etwa 100 mmol Glucose pro Liter Muskel vor. Wenn 1 Liter Muskelgewebe etwa 50 mmol ATP pro Minute verbraucht und wenn man annimmt, dass nur aerober Abbau aus Glykogen erfolgt, wie lange wird dann der Glykogenvorrat des Muskels ausreichen? Lösungsweg: 1 mmol Glucose ergeben beim Abbau 32 mmol ATP, 100 mmol ergeben dann mmol ATP. Da der Muskel pro Minute 50 mmol ATP verbraucht, reichen die Reserven für mmol/50 mmol pro min, also für ca. 60 Minuten. Lösung: 60 min 4 mol 2 32g mol 1 = 128 g 2. Lösung: 128 g 2 Alternativer Lösungsweg: Um sich das Rechnen mit Dezimalzahlen möglicherweise zu ersparen, gehen Sie nicht, wie oben zum Verständnis dargestellt, Schritt für Schritt vor, sondern setzen Sie zunächst alle Werte in die Formel ein. Sie können dann strategisch geschickt multiplizieren und dividieren. Mit den angegebenen Werten ergibt sich: (120 g 32 g mol 1 6) : 180 g mol 1 = (720 g 32 g mol 1 ) : 180 g mol 1 =4 32g=128g 2 FAZIT DAS MÜSSE SIE WISSE! Blausäure (C) hemmt im Komplex IV (Cytochrom-c-xidase) der Atmungskette die Übertragung von Elektrionen auf den Sauerstoff.!! Entkoppler vermindern die ATP-Synthese, indem sie Protonen durch die innere Mitochondrienmembran transportieren und den + -Gradienten zusammenbrechen lassen.!! Üben Sie das Rechnen mit Stoffmengen in Stoffwechselbilanzen: Insgesamt entstehen beim vollständigen Abbau eines Glucosemoleküls 32 ATP. Um 1 mol Glucose vollständig zu C 2 und 2 zu oxidieren, sind 6 mol 2 notwendig, wie aus der Reaktionsgleichung C C hervorgeht. 3 Lipide und ihr Stoffwechsel 3.1 Grundlagen und Chemie Lipide erfüllen im Körper vielfältige Aufgaben. Sie werden vom rganismus gespeichert und dienen der Energiegewinnung, sind wichtige Bestandteile der Phospholipidmembran, dienen als Vorstufe für die Synthese von Steroidhormonen und Gallensäuren. Prinzipiell kann man drei Gruppen von Lipiden unterscheiden (Abb. 3.1). Lipide sind lipophil (fettliebend) und damit hydrophob (wasserabweisend). Sie lösen sich gut in organischen Lösungsmitteln wie Benzol oder Ether, sind aber schlecht wasserlöslich und müssen im wässrigen Medium wie Blut mithilfe von Proteinen transportiert werden Fettsäuren Fettsäuren sind Monocarbonsäuren, enthalten also eine Carboxylgruppe ( C) und einen Kohlenstoff schwanz, der bei den einzelnen Fettsäuren unterschiedlich lang ist. Die meisten Fettsäuren haben eine gerade Anzahl von Kohlenstoffatomen. Man unterteilt Fettsäuren in verschiedene Gruppen: gesättigte Fettsäuren: ohne Doppelbindung ungesättigte Fettsäuren: mit einer oder mehreren Doppelbindungen nicht essenzielle Fettsäuren (z. B. Ölsäure): werden vom Körper synthetisiert, essenzielle Fettsäuren (z. B. Linolensäure): müssen vom Körper aufgenommen werden. Die Doppelbindungen von mehrfach ungesättigten Fettsäuren sind fast nie konjugiert (Einfach- und Doppelbindungen wechseln sich ab), sondern nahezu immer isoliert (durch eine Methylengruppe getrennt; z. B. bei Linolensäure). Je nachdem, ob die Wasserstoffatome bei ungesättigten Fettsäuren auf der gleichen oder auf verschiedenen Seiten der Doppelbindung stehen, ist die Doppelbindung cis(z)- bzw. trans(e)-konfiguriert. Die Doppelbindungen der essenziellen ungesättigten Fettsäuren besitzen eine cis-(z-)konfiguration. Wichtige Fettsäuren sind in Tab. 3.1 zusammengestellt Aufbau von Lipiden Lipide lassen sich, je nachdem, ob sie sich von Glycerin oder vom Sphingosin (Abb. 3.2) ableiten, in 2 Gruppen aufteilen: Glycerolipide: Grundbaustein Glycerin; einfache und komplexe Lipide Sphingolipide: Grundbaustein Sphingosin; komplexe Lipide. Die einzelnen Fettsäuren sind mit Glycerin bzw. Sphingosin verestert Triacylglycerine Die einfachsten aus Fettsäuren aufgebauten Lipide sind Triacylglycerine (Triglyceride, eutralfette; Abb. 3.3). Die ydroxylgruppen des Glycerinmoleküls sind mit drei Fettsäuren verestert;

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