Interaktionen von Pu-Signaltransduktionsproteinen im Stickstoffmetabolismus der Organismen Bacillus subtilis und Synechococcus elongatus

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1 Interaktionen von Pu-Signaltransduktionsproteinen im Stickstoffmetabolismus der Organismen Bacillus subtilis und Synechococcus elongatus Inaugural-Dissertation zur Erlangung des Doktorsgrades der Naturwissenschaften im Fachbereich Biologie und Chemie am Institut für Mikro- und Molekularbiologie der Justus-Liebig-Universität Gießen 4ii vorgelegt von Annette Heinrich aus Düsseldorf Gießen, August 2005

2 A. Einleitung 1 1. Bedeutung des Stickstoffs 1 2. Das PirSystem Biochemie der PirProteine Ligandenbindung Modifikation Funktionsvielfalt der P r Proteine 7 3. Bacillus subtilis Systematik und Physiologie Stickstoffregulierung in B. subtilis Cyanobakterien Verbreitung und ökologische Bedeutung Stickstoff-Stoffwechsel Stickstoff-Assimilation in Synechococcus elongatus PCC P r Signaltransduktion in Cyanobakterien Cyanophycin Arginin-Biosynthese Allgemeine Fragestellung Bacillus subtilis GlnK Synechococcus elongatus GlnB 21 B. Material und Methoden Bakterienstämme, Plasmide und Oligonukleotide Bakterienstämme Vektoren Verwendete Oligonukleotide Kultivierung von Bakterien 26 la.escherichiacoli Nährmedium und Anzuchtbedingungen Bacillus subtilis Nährmedium Anzuchtbedingungen Ernten der Zellen 27

3 3. Puffer und Reagenzien Laufpuffer Auftragspuffer Blotting-Puffer für semi-dry-bbt Puffer zur Herstellung kompetenter Bakterienstämme Zellaufbruchspuffer Puffer für säulenchromatographische Auftrennungen Puffer für Enzymaktivitätstests Puffer für Immunopräzipitation Puffer für In-Gel Trypsinverdau Puffer für Ligandenbindungstests/UV-Cross//n/</ng Lagerpuffer Färbelösungen für SDS-Polyacrylamidgele Sonstige Puffer Standards Enzyme und Chemikalien Molekularbiologische Methoden DNA-Isolierung Bestimmung der DNA-Konzentration Amplifikation von DNA durch Polymerasen-Ketten-Reaktion (PCR) DNA-Aufreinigung nach PCR und anderen enzymatischen Reaktionen (QIAquick PCR Purification Kit, Qiagen) DNA-Präparation aus Agarosegelen (Qiagen, QIAquick Gel Extraction Kit) Restriktionen Ligationen Gelelektrophoretische Auftrennung von DNA Sequenzierung Transformationsverfahren Herstellung von Glycerin-Kulturen Herstellung von radioaktiv-markierter DNA (5'-Endlabelling) Analytische Methoden Bestimmung der Zelldichte Bestimmung der Proteinkonzentration (nach Bradford) Gelelektrophoretische Auftrennung von Proteinen 42

4 7..Färbemethoden für SDS-PAGEs Silberfärbung nach Blumeta/., Coomassie-Färbung Färbung mit Sypro -Orange (Bio-Rad) Zellaufbruchsmethoden Zellaufbruch im RiboLyser Zellaufbruch mittels French-Press Proteinfraktionierungsmethoden Zentrifugatio n Ammoniumsulfat-Fällung ß-Mercaptoethanol-Fällung Präparation von Membranfraktionen Entsalzung und Umpufferung Chromatographische Methoden Affinitätschromatographie Gelfiltrationschromatographie lonenaustauschchromatographie Hydrophobe Interaktionschromatographie Strep-tag Pulldown Assay Proteinaufreinigung Reinigung von Bacillus subtilis TnrA Reinigung von Bacillus subtilis G\nK-Strep-tag (GlnK-ST) Reinigung von Synechococcus elongatus ArgB (NAG-Kinase) Bestimmung des Molekulargewichtes Eichung der Gelfiltrationssäule Gelfiltration von Proteinen Immunologische Methoden Immunoblotanalyse (Western Blot) Dot Blot-Methode Immunopräzipitation Tryptischer In-Gel Verdau Massenspektroskopie (MALDI-TOF) Elektrospray-Ionisierungsmassenspektrometrie (ESI-MS) 55

5 18. Ligandenbindung - UV-Crosslink mit ATP/ADP an GlnK 19. Gelshift-Experimente 20. Enzymaktivitätstests Glutamin-Synthetase (Biosynthetischer Test) N-Acetyl-L-Glutamat-Kinase (NAG-Kinase) 21. BIAcore Surface Plasmon Resonance Detection C. Ergebnisse I. Bacillus subtilis GlnK 1. Biochemische und physiologische Eigenschaften des 6. subtilis GlnK-Proteins 1.1. Bindung von [y- 32 P]ATP und [8-14 C]ADP an GlnK 1.2. Zelluläre Lokalisation von B. subtilis GlnK 1.3. Modifizierung von B. subtilis GlnK Aufreinigung von nativem GlnK aus B. subtilis Aufreinigung von überproduziertem GlnK-ST in B. subtilis und E. coli Aufreinigung von GlnK-ST aus ß. subtilis Aufreinigung von GlnK-ST aus E. coli Elektrospray-Ionisierungsmassenspektrometrie (ESI-MS) Immunopräzipitation von S. subtilis GlnK und Massenspektroskopie 2. Interaktion zwischen TnrA und GlnK in B. subtilis 2.1. Konstruktion des Plasmids pt7-tnra 2.2. Qberexpression und Aufreinigung von TnrA 2.2. Gel electrophoretic mobility shifi assay (GEMSA) 2.3. Co-Immunopräzipitation von TnrA und GlnK 2.4. Co-Lokalisation von TnrA und GlnK 2.5. ATP/a-Ketoglutarat-Effekt auf den GlnK-TnrA-Komplex 2.6. TnrA-Lokalisation in Abwesenheit von Stickstoff 2.7. Klonierung einer g/nh-defizienten Mutante 3. Interaktion zwischen TnrA und Glutamin-Synthetase 3.1. Konstruktion des Vektors pet-tnra 3.2. TnrA beeinflusst die Glutamin-Synthetase-Aktivität durch Protein-Interaktion II. Synechococcus elongatus N-Acetyl-L-Glutamat-Kinase 1. Aufreinigung 2. Komplexbildung zwischen P M und NAG-Kinase IV

6 3. f n beeinflusst die NAG-Kinase Aktivität Eigenschaften des NAG-Kinase-Pn-Komplexes 108 "4.1. Bestimmung des Molekulargewichtes Effekt der PrLiganden a-ketoglutarat und ATP auf die Komplexbildung Die Rolle des Pn Serin 49 in der NAG-Kinase-Pn-Interaktion Feedback-Hemmung der NAG-Kinase-Aktivität durch Arginin und deren partielle Aufhebung durch Komplexbildung mit Pn 115 D.Diskussion Bacillus subtilis Synechococcus elongatus 127 E.Zusammenfassung Bacillus subtilis Synechococcus elongatus 134 F. Literaturangabe 135 G. Abkürzungsverzeichnis 150 Danksagung 154

1 Einleitung... 13. 1.1 Staphylokokken... 13. 1.2 Koagulase-negative Staphylokokken... 13. 1.4 MSCRAMM-Proteine... 16. 1.5 LPXTG-Motive...

1 Einleitung... 13. 1.1 Staphylokokken... 13. 1.2 Koagulase-negative Staphylokokken... 13. 1.4 MSCRAMM-Proteine... 16. 1.5 LPXTG-Motive... Inhaltsverzeichnis 1 Einleitung... 13 1.1 Staphylokokken... 13 1.2 Koagulase-negative Staphylokokken... 13 1.3 Staphylococcus saprophyticus... 14 1.4 MSCRAMM-Proteine... 16 1.5 LPXTG-Motive... 16 1.6 Oberflächenassoziierte

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