Thermische Auffaltung von Myoglobin Optische Verfahren

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1 Apparative Methoden Thermische Auffaltung von Myoglobin Optische Verfahren Thomas Riedel Philipp Wölte

2 Apparative Methoden Überblick Grundlagen der Optischen Rotationsdispersion und des Circulardichroismus Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie Anwendung dieser Optischen Methoden auf Myoglobin 2

3 Grundlagen der Optischen Rotationsdispersion und des Circulardichroismus 3

4 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Allgemeines zum natürlichen Licht elektromagnetische Wellen verschiedener Wellenlängen elektrische und magnetische Feldvektoren isotrop im Raum verteilt elektrischer und magnetischer Feldvektor stehen senkrecht aufeinander überlagerte Transversalwellen in verschiedenen Ebenen 4

5 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Linear polarisiertes Licht elektrischer Feldvektor schwingt nur in einer Ebene mit einer Wellenlänge 5

6 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Linear polarisiertes Licht Kann aus zwei linear polarisierten Wellen dargestellt werden Feldvektoren senkrecht aufeinander Schwingung mit gleicher Wellenlänge Schwingung in gleicher Phase 6

7 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Linear polarisiertes Licht Addition zweier in gleicher Phase schwingender Wellen: 7

8 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Linear polarisiertes Licht aus Vektoraddition ergibt sich: linear polarisiertes Licht in anderer Ebene: 8

9 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Linear polarisiertes Licht Erzeugung aus isotropen Licht durch Polarisationsfilter: Filter besteht aus Kunststoffolie mit eingelagerten dichroitischen Kristallen doppeltgebrochenes Licht kann nur in einer Orientierung durchtreten Licht in der anderen Orientierung wird absorbiert 9

10 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Linear polarisiertes Licht kann aus zwei linear polarisierten Wellen dargestellt werden Feldvektoren senkrecht aufeinander Schwingung in gleicher Phase kann auch aus zwei circular polarisierten Wellen entgegengesetzter Drehrichtung dargestellt werden 10

11 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Circular polarisiertes Licht aus zwei linear polarisierten Wellen Feldvektoren senkrecht aufeinander Schwingung mit gleicher Wellenlänge/Amplitude phasenverschoben um 90 ( λ/4 ) 11

12 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Circular polarisiertes Licht Addition zweier um 90 -phasenverschobener Wellen liefert: rechtscircular polarisiertes Licht in Ausbreitungsrichtung blickend im Uhrzeigersinn linkscircular polarisiertes Licht in Ausbreitungsrichtung blickend gegen Uhrzeigersinn 12

13 -rechtscircular polarisiert: Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus mit Uhrzeigersinn -linkscircular polarisiert: gegen Uhrzeigersinn 13

14 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Circular polarisiertes Licht Erzeugung durch das λ/4-plättchen: x- und y-komponente eines linear polarisierten Lichts werden unterschiedlich stark gebrochen Eine Komponente gewinnt bei Durchtritt durch das λ/4-plättchen zeitlichen Vorsprung t Phasenverschiebung um 90 14

15 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Optische Rotationsdispersion (ORD) Physikalisches Prinzip: unterschiedliche Brechungsindices in optisch aktiven (chiralen) Substanzen unterschiedliche Winkelgeschwindigkeiten für links- und rechtscircular polarisiertes Licht zeitlicher Vorsprung einer circular polarisierten Komponente nach Austritt aus der Substanz 15

16 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Optische Rotationsdispersion Situation nach Austritt zweier circular polarisierter Wellen gleicher Amplitude aus einem optisch aktiven Medium Änderung der Polarisationsebene um den Drehwinkel α 16

17 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Optische Rotationsdispersion 17

18 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Optische Rotationsdispersion um α als spezifische Stoffkonstante angeben zu können, bezieht man sich: auf die Konzenration [c] auf die Schichtdicke d der Probe Angabe von Drehwert [α] explicit mit Temperatur und Wellenlänge Drehwert: [ ] T 3 α deg cm α λ = c d g dm bei Polymeren: [ ] T [ ] MRW α m MRW T λ = α λ = c d MRW: mean residue weight (mittlere Molmasse) deg cm dmol 18 2

19 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Circulardichroismus (CD) Physikalisches Prinzip: zusätzlicher Effekt zur ORD ungleiche Absorption von links- und rechtscircular polarisierten Licht durch optisch aktive Moleküle unterschiedliche Extinktionskoeffizienten (ε) der optisch aktiven Substanz bezüglich den links- und rechtscircular polarisierten Wellen (ε l ε r ) 19

20 Circulardichroismus Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Situation nach Austritt zweier circular polarisierter Wellen aus einem optisch aktiven Medium: ungleiche Amplitude ElliptizitätΘbei Austritt aus einem optisch aktiven Medium 20

21 Circulardichroismus Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus 21

22 Circulardichroismus Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Elliptizität ist definiert als der Arcus-Tangens des Verhältnisses von kleiner Halbachse (b) zu großer Halbachse (a) Θ = arctan b a tan Θ = Θ,da b<<a Θ = b a 22

23 Circulardichroismus Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus In Analogie zur ORD: spez. Elliptizität: Θ [ Θ ] T λ = c d deg cm dmol 2 g c : mol Bei Polymeren: MRE = [ Θ ] T = MRW λ MRW Θ c d deg cm dmol 2 MRE: mean residue ellipticity MRW: mean residue weight (mittlere Molmasse) 23

24 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus Schematischer Aufbau eines CD-Spektrometers: L: Xenon-Lichtquelle MC: Monochromator P: Polarisator Mod: Modulator PR: Probenraum PM: Photomultiplier S: CD-Spektrum der Substanz 24

25 Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie 25

26 Fluoreszenzspektroskopie Fluoreszenz: Emission von Licht, die nur solange auftritt, wie die fluoreszierenden Moleküle durch Lichtabsorption angeregt werden fluoreszierende Moleküle werden Fluorophore genannt in Proteinen: Tryptophan, Tyrosin, Phenylalanin Fluorophore absorbieren Licht spezifischer Wellenlänge für das jeweilige Molekül 26

27 Fluoreszenzspektroskopie Morsepotential für r 0: E Dissoziation für r : E Dissoziationsgrenze Gleichgewichtsabstand (r 0 ) Abstoßung Anziehung 27

28 Fluoreszenzspektroskopie Quantelung der Energie Schrödingergleichung: HΨ = EΨ En = h ν n

29 Quantelung der Energie Fluoreszenzspektroskopie Schrödingergleichung: HΨ = EΨ En = h ν n Aufenthaltswahrscheinlichkeit: ( Born sche Interpretation ) * Ψ Ψ ( Korrespondenzprinzip ) 29

30 Fluoreszenzspektroskopie Erster elektronisch angeregter Zustand (S 1 ) um E erhöhte Energie um r erhöhter Gleichgewichtsabstand (r 1 ) aufgrund einer größeren Elektronenwolke E r 30

31 Fluoreszenzspektroskopie Licht aus UV-Vis-Bereich wird vom Molekül mit spezifischer Wellenlänge absorbiert Elektronischer Übergang (Absorption nach Franck-Condon ) S 0 S 1 gleichzeitige Anregung von Schwingungen Anteile der Schwingungsenergie können durch WW an Umgebungsmolekülen (z.b. Lösungsmittel) übertragen werden gelangt strahlungslos in den elektronisch angeregten Schwingungsgrundzustand Elektronischer Übergang unter Lichtemission ( Franck-Condon ) S 1 S 0 Schwingung Absorption Emission 31

32 Fluoreszenzspektroskopie Licht aus UV-Vis-Bereich wird vom Molekül mit spezifischer Wellenlänge absorbiert Elektronischer Übergang (Absorption) S 0 S 1 gleichzeitige Anregung von Schwingungen Anteile der Schwingungsenergie können durch WW an Umgebungsmolekülen (z.b. Lösungsmittel) übertragen werden gelangt strahlungslos in den elektronisch angeregten Schwingungsgrundzustand Elektronischer Übergang unter Lichtemission Schwingung Absorption Emission S 1 S 0 Emissionswellenlänge immer größer als Anregungswellenlänge 32

33 Fluoreszenzspektroskopie Schema eines Fluoreszenzspektrometers Monochromatisierung des Lichtes Fluoreszenzemission wird im 90 Winkel zur Ausbreitungsrichtung des Anregungsstrahls gemessen 33

34 Anwendung dieser Optischen Methoden auf Myoglobin 34

35 Versuch Strukturen der Proteine Primärstruktur (AS-Sequenz) Sekundärstruktur (α-helix; β-faltblatt) Tertiärstruktur (räumliche Anordnung) Quatärstruktur (Proteinkomplex) 35

36 Versuch Strukturen der Proteine CD-Spektroskopie Sekundärstruktur (α-helix; β-faltblatt) Tertiärstruktur (räumliche Anordnung) Fluoreszenzspektroskopie 36

37 Versuch Untersuchung der thermischen Auffaltung von Proteinen Annahme: 2-Zustands-Modell K = D N entweder: Nativ (biologisch funktionsfähig) N oder: Denaturiert (biologisch inaktiv) D 37

38 Anwendung dieser Methoden auf Myoglobin Versuch Myoglobin: Protein (Biopolymer) besitzt Chiralitätszentren chiralesα-c-atom axiale Chiralität (α-helix, β-faltblatt) Optische Aktivität 38

39 Versuch Optische Aktivität Effekt ORD und CD stets gekoppelt [ ] α [ Θ] Versuch zur Bestimmung der Sekundärstruktur 39

40 Versuch Nativer Zustand Im N-Zustand ist Signal Θ relativ groß, da: Großteil optisch aktiver C-Atome in chiraler Umgebung Optisch aktive C-Atome räumlich nah beieinander unterschiedlich starke Absorption von links- und rechtcircular polarisiertem Licht Starkes Signal 40

41 Versuch Denaturierter Zustand Im D-Zustand ist Signal Θ relativ klein, da: asymmetrische Umgebung geht verloren random coil Optisch aktive C-Atome räumlich weit voneinander entfernt Schwaches Signal 41

42 Versuch Versuchsdurchführung: Bei der CD-Spektroskopie werden mit steigender Temperatur Werte für Θ gemessen Ausnutzung des Effektes, dass durch Verlust der Sekundärstruktur (Zerstörung von α-helix und β-faltblatt) die optische Aktivität verringert wird 42

43 Versuch Auswertung der CD-Messwerte Wellenlänge: 222 nm Fitten der Parameter: K = D N D Tm K = = 1 N H ( Steigung beit m ) C ( Krümmung der Kurve) p T m 43

44 Auswertung der CD-Messwerte Versuch G [kj/mol] Stabilitätsgleichung: H ( T ) m T G ( T ) = + C p ( Tm ) T Tm T ln Tm ( Tm T ) T m } Nativ T [K] -5 } Denaturiert T m (282K) T m (334K) 44

45 Versuch Auswertung der CD-Messwerte Protein zwischen T m und T m stabil Im Maximum der Stabilitätskurve ist das Gleichgewicht am weitesten auf der nativen Seite entspricht Körpertemperatur des Menschen Optimaler Wirkungsgrad 45

46 Versuch Versuchsdurchführung: bei der Fluoreszenz wird mit steigender Temperatur die Lichtemission gemessen Ausnutzung des Effektes, dass durch Verlust der Tertiärstruktur (Zerstörung der räumlichen Anordnung) vermehrt Schwingungsenergie auf Umgebungsmoleküle (Lösungsmittel) übertragen werden kann und das Signal der Fluoreszenz verringert wird 46

47 Versuch Auswertung der Fluoreszenz-Messwerte: Analog zur CD: fitten der Kurve Werte für H und C p entsprechen denen der CD-Spektroskopie T m um ~6K höher gleiche Messbedingungen Gleichgewichtsreaktion Druck Werte vergleichbar 47

48 Versuch Vergleich der beiden Stabilitätskurven temperaturabhängige Stabilitätskurve DG [kj/mol] CD-Spektroskopie Fluoreszenz-Spektroskopie T [K] -10 nicht identisch

49 Versuch Vergleich von CD- und Fluoreszenz- Spektroskopie: unterschiedliche Werte für T m (~ 6 K Abweichung) 2-Zustands-Modell beschreibt die thermische Denaturierung von Myoglobin nicht korrekt neues Modellsystem mit Zwischenstufe N ZS D 49

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