Elektromembranfiltration: Scale-up und Anwendungsperspektiven für funktionelle Peptide

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1 UNIVERSITÄT HOHENHEIM Institut für Lebensmittelwissenschaft und Biotechnologie Fg. Milchwissenschaft und -technologie mit Forschungs- und Lehrmolkerei Elektromembranfiltration: Scale-up und Anwendungsperspektiven für funktionelle Peptide Aline Holder, Alina Sonne & Jörg Hinrichs Reaktions tank AiF N.

2 Wirtschaftliche Bedeutung funktioneller Peptide Techno-funktionelle Eigenschaften Gelierend Texturierend Viskositätserhöhend Adhäsiv Emulgierend Schäumend Clean label-produkte Bio-funktionelle Eigenschaften ACE-hemmende Peptide (blutdrucksenkend) Mineralbindend Opioid Immunmodulierend Muskelregeneration Biofunktionelle Produkte

3

4 Proteolyse Protein Verdauung Fermentation Hydrolyse Magen Milchsäurebakterien Reaktionstank Dünndarm Pankreas Bioaktive Peptide Bioaktive Peptide Bioaktive und techno-funktionelle Peptide Bild 1: Freisetzen funktioneller Peptide aus intakten Proteinen (Precurser)

5 Gewinnen funktioneller Peptide Milch Fermentation Fermentierte Milch mit bioaktiven Peptiden z. B. Evolus (Valio), AmealS (Calpis) Spezifisches Milchprotein Hydrolyse Chromatographie Peptidfraktionen oder isolierte Peptide Spezifische Enzyme Spezifisches Milchprotein (z. B. β-cn) Hydrolyse Peptidgemisch Membranfiltration UF/NF Konzentrierte funktionelle Peptide z. B. PeptoPro Synthese: Kommerziell verfügbare Produkte, z. B. IPP, 294,-/250 mg kundenspezifische Synthese abhängig von Peptid-Art, z. B. VLPVPQK, Reinheit 95% 224,-/25 mg z. B. SLPQNIPPLTQTPVVVPPFLQPEVMGVSK, Reinheit 95% 870,-/25 mg 5

6 Gewinnen funktioneller Peptide/-fraktionen Innovative Trenntechniken (FEI-AiF 16541N) Leeb, E., Holder, A., Letzel, T., Kulozik, U., Hinrichs, J. International Dairy Journal, 2014

7 Motivation: Selektive Anreicherung von ACE-hemmenden Peptiden aus einer komplexen Proteinlösung β-lactoglobulin oder Micellares Casein Reaktionstank Hydrolyse Identifizierung/ Charakterisierung Bild: Ablaufschema zur Gewinnung einer biofunktionellen Peptidfraktion Selektive Anreicherung Fraktion an ACEhemmenden Peptiden

8 Elektromembranfiltrationsmodul (EMF) Electrode Permeate inlet Permeate outlet Permeate carrier Feed spacer Membrane (PES 5 kda) Electrode (Platinised titanium) Feed outlet Feed inlet Bild: Crossflow-Elektromembranfiltrations-Modul (EMF): Basis Testeinheit SEPA CF II (Osmonics, USA) 8

9 Trennprinzip Bild 6: Trennprinzip einer CFEMF mit Anode auf der Permeat-Seite zur Trennung von negativ geladenen Peptiden Bild 7: Einfluss des elektrischen Felds, der Diffusion und hydrodynamischer Kräfte auf die Permeation Quelle: Holder, A., Merath, C., Kulozik, U., Hinrichs, J. International Dairy Journal, 2015

10 CFUF im Vergleich zur CFEMF Crossflow- Ultrafiltration Crossflow- Elektromembranfiltration Bild 8: Fraktionierung von funktionellen Peptiden während CFUF (5 kda) und CFEMF aus micellarem Caseinhydrolysat

11 Trennerfolg: ACE-hemmende Peptide Micellares Caseinhydrolysat Tabelle: Ausbeute an ACE-hemmenden Peptiden im Permeat nach CFUF und CFEMF (AiF N, ) Peptid MW Ausbeute an Zielpeptiden (%) in g mol -1 CFUF CFEMF A: β-cn f( ) 829, ± ± 0.3 B: β-cn f( ) 779, ± ± 0.2 C: β-cn f( ) 747, ± ± 0.3 Permeat D: α S2 -CN f( ) 1097, ± ± 0.2 E: α S1 -CN f( ) 747, ± ± 0.1 F: β-cn f( ) 741, ± ± 0.2 Bild: RP-HPLC-Profile von micellarem Caseinhydrolysat und Permeat nach CFEMF (5 kda, 10 C, ph 7) Holder, A., Thienel, K., Klaiber, I., Weiss, J., Hinrichs, J. Food Chemistry, 2014

12 Biofunktionalität Holder, A., Birke, A., Eisele, T., Fischer, L., Hinrichs, J. International Dairy Journal, 2013

13 Technofunktionalität: Emulgieren Potential techno-functional peptides β-cn f(69-97), β-cn f( ), α S1 -CN f( ), α S2 -CN f(92-113), β-cn f( ), β-cn f( ) und β-cn f( ) Bild: Phasentrennung und Öltropfendurchmesser einer 10 %-igen O/W-Emulsion stabilisiert mit 0,5 % micellarem Casein bzw. 0,5 % fraktioniertem micellaren Caseinhydrolysat in Abhängigkeit vom ph- Wert

14 Scale-up (EU-FP7-SME , ) 2-Kompartimente 4-Kompartimente ( Whey2Food )

15 Scale-up CF-EMF EMF-Membran Wärmetauscher EMF-Membran Seitenansicht Von oben Bild: Integration der CFEMF in den Versuchsstand (Universität Hohenheim)

16 Scale-up CFEMF Tabelle: Vergleich Labor-CFEMF-Zelle und Technikum-CFEMF-Zelle Data Lab-scale cell Pilot plant cell Cell width 8.8 cm 15 cm Cell length 12.6 cm 50 cm Feed and Permeate 4 mm 2.1 mm channel thickness E-rinse channel thickness 1.1 mm 1.1 mm Interelectrode distance ~15 mm ~8.5 mm Electrode surface area ca. 110 cm 2 ca. 750 cm 2 (Expected) maximum 0.3 m/s 2.5 m/s cross-flow Velocity (Expected) maximum volume flow ~ 400 l/h > 5000 l/h (4000 l/h at 1.5 m/s) Electrical cell current Ca. 1.5 A Ca. 10 A Cell Material PET PET

17 Test Motivation: 1. Wertstoff aus Sauermolke 2. Selektive Anreicherung von CMP CMP ein multifunktionaler Stoff Technofunktionalität emulgierend, schäumend, gelbildend Biofunktionalität fördert das Wachstum Bifidobacteria, unterdrückt die Magensekretion (Sättigung), moduliert die Immunantwort, reguliert die Blutzirkulation, den Blutdruck Tabelle: Isoelektrischer Punkt (IEP) und Molekulargewicht von verschiedenen Milchproteinfraktionen Milchproteinfraktion MW (kda) IEP -Lactalbumin 15 4,2 4,5 -Laktoglobulin CMP ~8 < 4.0 Lactoferrin

18 Test: Fraktionierung von CMP aus Sauermolke Bild: Konzept zur Fraktionierung von CMP (8 kda, IEP < 4,2) aus Sauermolke mittels einer 4-Kompartimente CFEMF-Zelle

19 Zusammenfassung & Ausblick Elektromembranfiltration Prinzip: Fraktionieren von Peptidgemischen nach Größe und Ladung Nutzung: Technisches Fraktionieren/Anreichern kleiner Peptide Voraussetzung: IEP, Molmasse ph-substrat, Elektrodenpolung für bioaktive Peptide im Permeat Retentat enthält langkettige (ggf. technofunktionelle Peptide) Scale-up Ca. 7-fach Schutz der Peptide vor Oxidation an der Elektrode durch 4 Kompartimente Weitere Tests und Optimieren des Membranmoduls Erweiterung analog ED Potenzial Gezielte technische Gewinnung funktioneller Peptide aus Hydrolysaten Halbfertigwaren mit angereicherten funktionellen Peptiden Gewinnen keiner Peptide aus Nebenströmen Sportgetränke, bilanzierte Diäten, Nutraceuticals

20 Danke für Ihre Aufmerksamkeit! Acknowledgement (EU-FP7-SME , ) Frau A.-L. Vasquez, Fraunhofer IGB, Stuttgart Acknowledgement Project AiF N ( ) AG Prof. U. Kulozik, Technische Universität München AG Prof. L. Fischer, Universität Hohenheim Frau Dr. Post und Frau Dr. Holder, Universität Hohenheim This basic research project was supported by the German Ministry of Economics and Technology (via AiF) and the FEI (Forschungskreis der Ernährungsindustrie e.v., Bonn). The research leading to these results has received funding from the European Union s Seventh Framework Programme (FP7/ ) 2016, Exkursion Schwäbische Alb Prof. Jörg Hinrichs j.hinrichs@uni-hohenheim.de

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