G-Protein gekoppelte Rezeptoren. Prof. Dr. Albert Duschl

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1 G-Protein gekoppelte Rezeptoren Prof. Dr. Albert Duschl

2 Rezeptoren Rezeptoren können intrazellulär vorliegen, wie die Steroidrezeptoren aber die meisten Rezeptoren sind Transmembranproteine der Plasmamembran und wirken durch nachgeschaltete Signalübertragungskaskaden. Manche Membranproteine sind gleichzeitig Rezeptoren und Ionenkanäle. Andere sind Typ 1 oder 2 Membranproteine (also nur ein Membrandurchgang, N-Terminus aussen bei Typ 1, C-Terminus aussen bei Typ 2). Unser heutiger Rezeptor ist vom Typ 3, also ein Membranprotein mit mehr als einem Membrandurchgang. Nelson/Cox: Lehninger Principles of Biochemistry

3 Modell 1 Die G-Protein gekoppelten Rezeptoren (GPCR) gehören zu den am längsten bekannten und am besten erforschten Rezeptoren. Synonyme: 7-a-Helix-Rezeptoren Rezeptoren vom ß-adrenergen Rezeptortyp Serpentine AAAS: Science stke

4 G-Protein gekoppelte Rezeptoren Transmembrane 7-a-Helix-Bündel, der N-Terminus liegt aussen Die Signalübertragung erfolgt in der Regel über G-Proteine Repräsentativ ist der ß-Rezeptor für Adrenalin Stryer: Biochemistry Ranganathan, Science 318: (2007) Cherezov et al., Science 318: (2007)

5 Adrenalin Adrenalin und Noradrenalin sind Katecholamine, d.h. sie können chemisch von Katechol (1,2- Dihydroxybenzol) abgeleitet werden. Biologisch entstehen die Katecholamine aus Tyrosin. Adrenalin und seine Synthesevorstufen Dopamin und Noradrenalin sind auch als Neurotransmitter aktiv. Adrenalin wird bei körperlicher und psychischer Belastung im Nebennierenmark produziert. Wirkungen: Schnellerer und stärkerer Herzschlag, Vasokonstriktion, erhöhte Lipolyse und Glycogenolyse, Hemmung der Insulinsekretion. Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie

6 Adrenalinrezeptoren Alle Adrenalinrezeptoren gehören zum G-Protein gekoppelten Typ. Es gibt 4 oder 5 Formen: a1, a2, ß1, ß2 und in anderen Einteilungen noch ß3. Von a1 und a2 gibt es jeweils mindestens drei gewebsspezifisch exprimierte Isoformen. ß1 und ß2 sind am intensivsten untersucht worden ("Betarezeptoren"). Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie

7 Agonisten und Antagonisten Es gibt wichtige klinische Anwendungen, z.b. "Betablocker" hemmen ß1 bei Bluthochdruck und ß2-Sympathomimetika werden bei Asthma verwendet. both figures Gomperts/Kramer/Tatham: Signal Transduction

8 G-Proteine G-Proteine sind Trimere aus a, ß und g Untereinheit. Nach Bindung eines Liganden ändert sich die Rezeptorkonformation. Das bewirkt, daß am innen assoziierten G- Protein GDP gegen GTP ausgetauscht und dadurch das trimere G-Protein gespalten wird. Im aktiven Zustand sind Gß und Gg von Ga abgespalten. Das freie Ga-Protein kann nun Enzyme regulieren, etwa Adenylatcyklase (erzeugt camp), oder Phospholipase C (erzeugt Inositol 1,4,5-triphosphat, kurz IP 3 ). Diese Mediatoren regulieren nun weitere Moleküle. Das G-Protein wird durch Ga-katalysisierte Dephosphoryliertung von GTP inaktiviert. Stryer: Biochemistry

9 G-Proteins: The documentary Buchen, Nature 475:273-4 (2011) Blau: ßAR Rot: a Gelb: ß Grün: g Der Komplex des ß-adrenergen Rezeptors mit dem trimeren G-Protein ist inzwischen strukturell aufgeklärt. Wie vorhergesagt macht das G-Protein bei Bindung an einen liganden-tragenden Rezeptor eine erhebliche Strukturänderung durch, die zur Abspaltung von GDP erforderlich ist. Rasmussen et al, Nature 477: , 2011

10 Amerikanische Hühnerfarmen und die Krebsforschung Gary Larson: The chicken are restless

11 ras Proteine Nicht-klassische G-Proteine, wie ras (p21 ras ), bestehen nur aus einer Untereinheit. Diese entspricht in Struktur und Funktion Ga, wird aber anders reguliert. Ras und ähnliche Proteine (Rho, Ran, Rab, Rac etc.) haben eine sehr geringe GTPase Aktivität, die über ein regulatorisches Protein (ras-gap, "GTPase activating protein") stimuliert wird. GEF ("Guanine nucleotide exchange factors") katalysieren Austausch von GDP gegen GTP. H-ras, K-ras und N-ras sind Protoonkogene. V-ras ist ein Onkogen. Die Abbildung zeigt H- ras mit einer G12R Mutation (Onkogen). Protein Data Bank, 121P Wittinghofer et al, Environ. Health Perspect (1993)

12 ras Protein Inhibitoren Ein Drittel aller Tumore zeigen ras-mutanten, was die Entwicklung membranpermeabler Hemmstoffe zu einem wichtigen Ziel macht. In der Klinik sind bisher keine. Die Idee ist dabei Bindung an regulierende Moleküle zu verhindern, die wir in VO 4 kennenlernen werden. Ein neuer Ansatz führt zu Inhibitoren die an einer neuen Stelle des Proteins binden und dort irreversibel an Cys12 binden. Sie hemmen also nur die G12C Mutation und z.b. nicht G12R. Günstig ist dass sie bevorzugt die GDP-bindende (also inaktive) Form von ras angreifen und damit stabilisieren. Diese Entwicklungen sind noch weit von der Klinik entfernt. Biochemisch ist Vorsicht angebracht: Irreversible Cys-bindende Agenzien dürften nicht harmlos sein. Nature 503:475 (2013)

13 The real thing Die Struktur des G-Protein gekoppelten Rezeptors Gs im Komplex mit dem ß- adrenergen Rezeptor ist inzwischen aufgeklärt. Man sieht wie der Rezeptor (blau) hauptsächlich die a-untereinheit (rot) kontaktiert, so dass die Wechselwirkung gut eine erhebliche Strukturveränderung in a auslösen kann. ß und g ( gelb bzw. grün) dissoziieren dann ab, sind selber als Signalgeber aktiv und erlauben a in der aktiven Konformation zu bleiben. Nature 29. September 2011

14 ras Domäne Rasmussen et al., Nature 477: (2011) Agonistenbindung führt zu Strukturänderungen am intrazellulär gelegenen C-Terminus. Dadurch kann das G-Protein binden, die Assoziation von bg an a wird gelöst und die Struktur von a klappt auf. Dadurch wird der GDT-GTP Austausch ermöglicht. Die a Untereinheit besteht aus zwei Domänen, der ras-domäne und der alphahelikalen Domäne. a ist also größer als ras. bg regulieren Ca ++ Kanäle, sind also selber Signalmoleküle. Sowohl a als auch g sind durch Lipidanker an der Membran fixiert. Die Kristallstruktur wurde mit Hilfe von Micellen sowie von zwei Hilfsproteinen erreicht, die zur Stabilisierung der Struktur nötig waren. Letztere sind hier nicht gezeigt.

15 Adenylatcyklase Epinephrine = Adrenalin in USA Es gibt viele klassische G-Proteine. Das G-Protein des ß-adrenergen Rezeptors ist G s (stimulierendes G). G s aktiviert das Enzym Adenylatcyklase, das in die Zellmembran eingelagert ist. Adenylatcyklase setzt ATP zu camp um. Phosphodiesterasen spalten camp (oder cgmp) und inaktivieren es damit. Hemmstoffe z. B. Coffein, Teein, Sildenafil. both figures: Nelson/Cox: Lehninger Principles of Biochemistry

16 Proteinkinase A - CREB Proteinkinase A (PKA) ist eine campabhängige Serin/Threonin-Kinase. camp bindet an regulatorische Untereinheiten, dadurch werden katalytische Untereinheiten frei und aktiv. Katalytisch aktive PKA kann in den Kern wandern und dort den Transkriptionsfaktor CREB (CRE binding protein) phosphorylieren. Phosphoryliertes (= aktiviertes) CREB kann an Bindungsmotive in Promotorsequenzen binden. Die Bindungsstellen heissen CRE (camp responsive element). Wenn Sie mit den Akronymen nicht mehr zurechtkommen versuchen Sie den Acronymsucher unter s.edu Nelson/Cox: Lehninger Principles of Biochemistry

17 Verstärkungskaskade PKA hat weitere Substrate ausser CREB. PKA kann über die Aktivierung der Phosphorylase Kinase B direkt die Glycolyse regulieren. Es ist nicht immer erforderlich dass eine Signalübertragungskette auf veränderte Genexpression hinzielt; auch direkte Enzymregulation ist möglich. Signalkaskaden enthalten Schritte die für eine Verstärkung des Signals sorgen. Hormone wirken ja normalerweise bereits in sehr geringen Dosen, ihre Wirkung wird also in der Zelle verstärkt. Nelson/Cox: Lehninger Principles of Biochemistry

18 Modell 2 Die Forschung konzentrierte sich oft auf Elemente für die es gute Inhibitoren gibt. Für den ß-adrenergen Rezeptor waren das u.a. Choleratoxin und Pertussistoxin: Selektiv für G s und G i. Voet/Voet/Pratt: Lehrbuch der Biochemie

19 Modell 3 Der selbe Rezeptor kann unterschiedliche G-Proteine verwenden. Der ß2-adrenerge Rezeptor verwendet in Herzmyozyten G s und G i. Sowohl die aktiverende (G s ) als auch die inaktivierende (G i ) Aktivität des Signalwegs können wiederum moduliert werden. Arrestin fördert spezifisch ERK Aktivierung. Inverse Agonisten sind endogene oder exogene Liganden welche die (teils erhebliche) Basalaktivität der Rezeptoren vermindern. Das Sytem hat mehr Modi als nur on / off. Rosenbaum et al., Nature 459:356 (2009) (PKC: Proteinkinase C; GRK: G-Protein gekoppelte Rezeptorkinase)

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