Wichtige (Säulen-)chromatographische Trennmethoden in der Proteinanalytik: Adsorptions-/Verteilungschromatographie

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1 Wichtige (Säulen-)chromatographische Trennmethoden in der Proteinanalytik: Gelfiltration Trennung nach Molekülgröße Ionenaustauschchromatographie Trennung nach Ladung Adsorptions-/Verteilungschromatographie Trennung nach Molekülpolarität Affinitätschromatographie Trennung nach spezifischen Eigenschaften

2 Gelfiltration: Trennung nach Molekülgröße Start Trennung Proteingemisch Elution kleine Proteine dringen in die Matrix ein großen Molekülen steht nur das Volumen ausserhalb der Matrix zur Verfügung

3 Charakteristische Größen eines Chromatographie-Gels Ve1 Ve5 Absorption Vo Ve3 V t Vo Volumen der umgebenden Lösung V t Gesamt- Volumen V t = + Vo V x V x Volumen der Gelmatrix K av = Säulenvolumen Ve - V x Vo K av : Ve : EV: Verteilungskoeffizient Elutionsvolumen der jeweiligen Proteinkomponente relatives Elutionsvolumen EV = Ve V o

4 empirirsche Beziehung zwischen dem Verteilungskoeffizienten und dem Molekulargewicht der eluierten Substanz Eichkurve für Sephadex G-200 1,0 K av 0,7 0,1 Ausschlussvolumen zur Trennung eignet sich der annähernd lineare Bereich der Kurve: Fraktionierungsbereich log M r

5 Trennung von Proteinen an Superdex /30 A 280 nm Thyreoglobulin (Mr 669 kda) Ferritin (Mr 440 kda) uman-igg (Mr 150 kda) uman-transferrin (Mr 81 kda) valbumin (Mr 43 kda) Myoglobin (Mr 17,6 kda) Vitamin B12 (Mr 1355) Volume (ml) (Chromatogramm nach GE ealthcare)

6 Materialien für die Gelfiltration Bezeichnung Sephadex Sepharose Bio-Gel A Bio-Gel P Materialtyp Dextran Agarose Agarose Polyacrylamid Zum Teil werden die Gele durch kovalente Quervernetzungen strukturell stabilisiert (Sephadex z.b. ist mit Epichlorhydrin quervernetzt). Die Porengröße ist abhängig von der Konzentration an Gelmaterial und Quervernetzer. So könne Gele mit optimalen Trennbereichen für unterschiedliche Proteine hergestellt werden, z.b.: Bezeichnung Sephadex G-25 1,5 5,0 Sephadex G-50 1,5 30 Sephadex G-75 3,0 70 Sephadex G-200 5,0-800 Trennbereich (kda)

7

8 Kationen-Austausch-Chromatographie Trägermaterial Ligand + (poröse) Trägermaterialien: - Polystyrol-arze, - Dextran - und Agarose-Gele Substituenten : anionische Gruppen, z.b. -S 3 -C (starker Austauscher) (schwacher Austauscher)

9 Trennung von physiologisch im Blut vorkommenden Aminosäuren durch Kationenaustauschchromatographie (Detektion mit Ninhydrin)

10 Anionen-Austausch-Chromatographie Trägermaterial + + Ligand (poröse) Trägermaterialien: - Polystyrol-arze, - Dextran - und Agarose-Gele Substituenten : kationische Gruppen, z.b. -C25-N-(C2 5) 2 + Diethylaminoethyl, DEAE ( schwacher Austauscher) -C25-N(C 3) 3 + quarternäre Trimethyl-aminoethyl, Q (starker Austauscher)

11 Adsorptions-/Verteilungschromatographie Adsorptionschromatographie: Trennung von Substanzen durch unterschiedliche Adsorption/Desorption an berflächen Si Si Probe CCl 3 Verteilungschromatographie: Trennung von Substanzen durch Verteilung zwischen zwei unterschiedlichen flüssigen Phasen Si Si Probe CCl 3

12 Normal Phase Chromatographie eversed Phase Chromatographie stationäre Phase: polar meist Kieselgel (+ Wasserfilm) mobile Phase: unpolar ( z.b. Chloroform) stationäre Phase: unpolar (derivatisiertes Kieselgel) mobile Phase: polar (z.b. Wasser/Acetonitril)

13 eversed-phase-chromatographie Si + Cl Si ( C ) 2 17 C 3 Si Si - Cl Silan ( C ) 2 17 C 3 Derivatisierung des Kieselgels mit Silanen: berfläche wird unpolar Si Si stationäre Phase unpolar Si Si ( C ) 2 17 C 3 mobile Phase polar C 3 CN 2 ( C ) 2 17 C 3 Analyt / Die Phasen sind im Vergleich zur normalen Chromatographie an Kieselgel umgekehrt, daher der Name eversed-phase-chromatogaphie (P-Chromatogaphie)

14 Trennung tryptischer Peptide von Ferritin durch eversed-phase-chromatographie 0.05 Absorption [220 nm] 0.01 Start etentionszeit [min]

15 Isokratische Elution, Gradientenelution A B C Fließmittel 1 Absorption D isokratisch: Absorption A B C D Fließmittel 2 (höhere Elutionskraft) Die Zusammensetzung des Fließmittels bleibt während der Trennung konstant Zeit A B C D Gradient: Absorption Die Zusammensetzung des Fließmittels ändert sich während der Trennung hin zu höherer Elutionskraft Zeit

16 Detektor-Signal schlechte Auflösung, breite Peaks t 0 t 1 t 2 Zeit Detektor-Signal gute Auflösung, scharfe Peaks (aufgrund höherer Bödenzahl) t0 t 1 t 2 Zeit Detektor-Signal gute Auflösung aufgrund höherer Selektivität t 0 t 1 t 2 Zeit

17 PLC (igh Pressure Liquid Chromatography, ochleistungsflüssigkeitschromatographie) ochdruckgradientensystem (pro Fließmittel eine Pumpe) Niederdruckgradientensystem

18 Affinitätschromatographie Der einigungseffekt basiert auf der - spezifischen Erkennung eines Proteins durch einen Antikörper oder - spezifischen Affinität eines Enzyms zu einem Inhibitor, Substrat oder Cofaktor (bei Enzymen) Antikörper können direkt chemisch an geeignete Säulenmaterialien gekoppelt werden. Das zu isolierende Proteine bindet beim Passieren der Säule an den Antikörper, die übrigen Proteine werden durch Waschen entfernt. Das gebundene Protein wird mit einem geeigneten Puffer, der den Komplex dissoziiert, isoliert. Alternativ kann der Antikörper-Protein-Komplex über Protein A- oder Protein G- gekoppelte Säulen isoliert werden. Protein A and Protein G sind bakterielle Zellwandkomponenten, die primär die Fc-egion von Immunoglobulinen binden. Meist werden rekombinante Formen verwendet.

19 Species Subclass Protein A binding Protein G binding uman IgA variable IgD IgE IgG IgG IgG IgG IgM* variable Goat ++ orse Mouse IgG IgG2a IgG2b IgG IgM* variable abbit at IgG1 + IgG2a ++++ IgG2b ++ IgG Sheep +/ ++ * Purified using itrap IgM Purification P columns Tabelle aus GE ealthcare Data File AC, zu Protein G Sepharose 4 Fast Flow

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