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1 KOEHLER & AMELANG Presse-Information Volker Koesling Florian Schülke (Hg.) Pillen und Pipetten Wie Chemie und Pharmazie unser Leben bestimmen 256 Seiten 273 farbige Abbildungen; Broschur [D] 29,9 0 / [A] 3 0,8 0 / sfr 4 7,90 ISBN Im Museum: Pillen und Pipetten. Facetten einer Schlüsselindustrie, 19,95; ISBN Erscheint am 2. Juni 2010 Begleitband zur Ausstellung PILLEN UND PIPETTEN. Die chemisch-pharmazeutische Industrie am Beispiel Schering", die ab 2. Juni 2010 im Deutschen Technikmuseum Berlin zu sehen ist. Warum sind Bakterien die besseren Chemiker? Woher stammen Wirkstoffe und wie gelangen sie in die Tablette? Können uns Arzneimittel jünger und gesünder machen? Warum gibt es keine»pille für den Mann«? PILLEN UND PIPETTEN gibt Antworten auf diese Fragen und beleuchtet die zahlreichen Facetten der chemisch-pharmazeutischen Industrie. Zugleich rückt der Band ihren Einfluss auf unseren Alltag und auf die gesellschaftlichen Entwicklungen in den Fokus. So zeigt er die Geschichte dieser Industrie von den Anfängen bis heute und ihre Auswirkungen auf Medikamentennutzung, Ernährung und Landwirtschaft. Ein interessanter Aspekt ist die Erfindung der Tablette, die eine gewaltige Umwälzung für die Arbeit der Apotheker nach sich zog. Heute verändert die Biotechnologie einschneidend das traditionelle Berufsbild des Chemikers. Die Autoren beschreiben, wie Wirkstoffe gesucht, gefunden und in großen Mengen produziert werden. Sie gehen auch auf aktuelle Themen ein: das Ersetzen von Tierversuchen, die weltweite Arzneimittelversorgung und die Rückstände von Medikamenten im Wasserkreislauf. Weitere Informationen zum Buch und zur Ausstellung: Pharmaindustrie html und Kontakt: Tatjana Kirchner; Kirchner Kommunikation; Köpenicker Straße 125; Berlin Tel.: 030/ ; Fax: 030/ ;

2 MOLEKULARE BIOTECHNOLOGIE AM BEISPIEL DES HUMANEN INTERFERON BETA ROTE BIOTECHNOLOGIE BERND OTTO UND HAYSSAM ZAKARIA Seit Anfang der 1980er-Jahre hat auf dem Gebiet der Biowissenschaften eine revolutionäre Entwicklung begonnen, die in ihren Konsequenzen ebenso weitreichend sein wird wie die der elektronischen Datenverarbeitung. Die Entschlüsselung des humanen Genoms und die gentechnische Produktion von Arzneimitteln sind Ergebnisse dieser Entwicklung, die das Leben jedes einzelnen Menschen beeinflussen werden. Viele pathogene Ereignisse im menschlichen Organismus sind von ausgeprägter Komplexität und lassen sich nicht durch ein einfaches Ursache-Wirkungs-Schema erklären. Die Möglichkeit der Untersuchung von Krankheiten auf molekularer Ebene und ihre Behandlung haben einer neuen Substanzklasse den Weg in die Arzneimittelforschung geebnet : den Proteinen. PROTEINE ALS THERAPEUTIKA Proteine bestehen aus Aminosäuren. Die Sequenz dieser Aminosäuren bestimmt die definierte räumliche Anordnung, auch 3D-Struktur genannt, dieser Makromoleküle. Die Baupläne unserer Proteine sind in unseren Genen festgelegt. Die Sequenz der Buchstaben (Nukleotide) in unseren Genen bestimmt die Sequenz der Buchstaben (Aminosäuren) unserer Proteine. Diese Korrelation wird genetischer Code genannt und ist universell bei allen Lebewesen, also z. B. bei Mensch, Tier und Bakterienzelle, gleich : Werden Baupläne unserer Proteine in Bakterienzellen verpflanzt, können diese bei optimaler Konstruktion das authentische menschliche Protein in großen Mengen produzieren. Mithilfe gentechnischer Verfahren konnten so körpereigene Proteine gewonnen werden, die wir selbst nur in geringen Mengen synthetisieren. Produkte dieser rekombinanten Techniken sind Hormone wie das Insulin, Blutfaktoren wie das Erythropoetin und Zytokine wie Interferone, die seit mehr als 20 Jahren bei verschiedenen Erkrankungen erfolgreich therapeutisch eingesetzt wurden und wirtschaftlich eine große Bedeutung erlangt haben. WAS SIND INTERFERONE? Seit Langem wissen wir, dass eine erste Virusinfektion vor einer kurzfristig folgenden zweiten Virusinfektion lokal schützt. Vielleicht haben nur die Älteren unter uns noch beobachten können, dass eine Maserninfektion nach einer Pockeninfektion die Pockenhöfe ausspart, d. h. INTERFERON AKTIVITÄTEN Aktivitäten antiviral antiproliferativ immunmodulierend Krankheiten virale Erkrankungen onkologische Erkrankungen Erkrankungen des Immunsystems um diese Höfe ist keine Hautrötung sichtbar. Dieser Schutz wird als Interferenz bezeichnet und durch Proteine, die Interferone, ermöglicht. Interferone werden im menschlichen Körper nur bei Bedarf, wie bei einer Virusinfektion, produziert, aus der Zelle ausgeschleust und binden hochspezifisch an Rezeptorproteine benachbarter Zielzellen. Abb. 1 illustriert diese Vorgänge. Durch die Rezeptorbindung werden über Signalwege in den Kern der Zielzelle Informationen vermittelt, die zu einer veränderten Genexpression führen : Baupläne bestimmter Proteine werden übersetzt in die entsprechenden Proteine, welche wiederum die Zelle vor einem Virusangriff schützen. Interferone besitzen also antivirale Aktivität und darüber hinaus antiproliferative (zellwachstumshemmende) sowie immunmodulierende Aktivitäten und damit ein hohes therapeutisches Potenzial zur Behandlung von virologischen und onkologischen Erkrankungen sowie Erkrankungen des Immunsystems. Interferone wurden vor mehr als 50 Jahren entdeckt, konnten aber zunächst nicht in den Mengen und mit der Reinheit gewonnen werden, die für einen therapeutischen Einsatz erforderlich sind, da man auf humane Zellkulturen angewiesen war. Es sollte betont werden, dass Interferone biologisch hoch aktive Proteine sind, die sowohl in unserem Körper als auch in Zellkulturen nur in geringen Mengen synthetisiert werden. Erst mit der Entwicklung und Anwendung gentechnischer Verfahren konnten Interferone in ausreichenden Mengen hergestellt werden. INTERFERONKLASSEN Bei diesen Entwicklungsarbeiten wurden drei Interferonklassen (IFN) identifiziert, deren Charakteristika folgende Tabelle zusammenfasst. Alle dort beschriebenen Interferone besitzen, wenn auch in unterschiedlicher Stärke, die in der ersten Abb. wiedergegebenen biologischen Aktivitäten. Es mag überraschen, dass diese verhältnismäßig kleinen Proteine derart viele verschiedene Aktivitäten vermitteln können. Es sei jedoch daran erinnert, dass diese sogenannte pleiotrope, d. h. vielfältige Wirkung durch die Rezeptorbindung mit darauf folgenden Signalketten in den Zellkern erreicht wird. IFN-alpha 15 subtypen 166 AA monomer stabil IFN-beta 1 subtyp 165 AA monomer stabil IFN-gamma 1 subtyp 143 AA dimer labil INDIKATIONEN UND UMSÄTZE Interferone aller drei Klassen werden seit teilweise mehr als 20 Jahren therapeutisch eingesetzt. So wird das Interferon alpha 2 neben einigen onkologischen Indikationen bei der Behandlung der Hepatitis C, das Interferon beta bei Multipler Sklerose und das Interferon gamma bei den in nachfolgender Tabelle aufgeführten Indikationen verwendet. Diese Tabelle zeigt auch die beachtlichen Umsätze, die mit den Interferonen alpha und beta erzielt werden. Aufgrund der über einer Milliarde US-Dollar pro Jahr liegenden Umsätze werden diese Interferone als Blockbuster bezeichnet und stehen hier stellvertretend für andere Proteintherapeutika. Generell werden diese Proteintherapeutika, die ja körpereigene Proteine darstellen, substituierend eingesetzt und sind deshalb therapeutisch erfolgreich : Ein Diabetiker leidet unter einem Insulinmangel, ein Hepatitis-C-Patient hat einen zu niedrigen Interferonspiegel, durch Insulin- bzw. Interferongabe wird beiden geholfen. Im Gegensatz zu den traditionellen Therapeutika auf chemischer Basis ist der Erfolg der Entwicklung eines körpereigenen Proteins zu einem Therapeutikum also garantiert, wenn entsprechende Indikationen bekannt sowie Patente und wirtschaftliche Stärke vorhanden sind. Letzteres Kriterium hat natürlicherweise MOLEKULARE BIOTECHNOLOGIE AM BEISPIEL DES HUMANEN INTERFERON BETA 159

3 bedeutet, dass in den seltensten Fällen kleine Biotechfirmen oder akademische Gruppen, die diese Entwicklung begonnen haben, diese auch durch die klinische Prüfung bis auf den Markt bringen konnten. IFN-α > 2 Milliarden US$ (Hepatitis) IFN-β > 4 Milliarden US$ (Multiple Sklerose) IFN-γ > 500 Millionen US$ (Chronische Granulomatose, Osteopetrosis, Lungenfibrose) GLOBAL PLAYER INTERFERON-BETA Die Firmen Biogen (heute : Biogen Idec), Schering (heute : Bayer Schering Pharma) und Serono (heute : Merck Serono) teilen sich einen jährlichen Interferon beta-markt von mehr als vier Milliarden US-Dollar. Bayer Schering Pharma vertreibt ein nicht glykosyliertes Interferon beta mit dem Markennamen Betaferon, das aus Bakterienzellen gewonnen wird, Biogen und Serono ein aus Säugetierzellen gewonnenes glykosyliertes Interferon beta mit den Markennamen Avonex bzw. Rebif. Die Firma Rentschler hat bereits 1984 ein aus humanen Zellkulturen isoliertes natürliches, d. h. nicht gentechnisch hergestelltes Interferon beta mit dem Markennamen Fiblaferon auf den Markt gebracht, das wegen zu geringer Mengen aber keine Rolle mehr spielt. Durchgesetzt haben sich die Firmen mit gentechnischem Interferon beta, die teilweise erst dadurch zu Global Playern der Pharmawelt wurden. HISTORIE DIESER INTERFERON-BETA-ENTWICKLUNGEN Das Avonex wurde ursprünglich im Labormaßstab in der GBF (heute : Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung, HZI) in Braunschweig entwickelt. Danach wurde es an die Firma Rentschler in Laupheim übergeben, die über die Tochterfirma Bioferon die pharmazeutische Weiterentwicklung fortgeführt hat. Über eine Beteiligung an Bioferon kam Biogen dazu und brachte Avonex auf den Markt. Umgekehrt, d. h. von den USA in die Bundesrepublik, verlief die Historie des Betaferons. Von Cetus über Chiron gelangte dieses Protein an die Firma Berlex, die von Schering übernommen wurde. Das Rebif kommt ursprünglich aus dem Labor von Revel in Israel, wurde von Serono weiterentwickelt und in den Markt eingeführt. Wie schon vorher erwähnt, hatten nur größere und finanzstarke Firmen wie Biogen, Schering und Serono die Expertise und die finanziellen Mittel, um diese Interferone marktreif zu entwickeln. Aber auch diese Firmen mussten sich später durch Übernahmen oder Fusionen verstärken. So fusionierten Biogen und Idec sowie Bayer und Schering. Serono wurde von Merck übernommen Bioferon Fiblaferon (natürliches IFN-ß) 1993 Schering Betaferon Cetus >Chiron >Berlex >Schering 1995 Biogen Avonex GBF >Rentschler >Biogen KANN MAN DAS INTERFERON-BETA VERBESSERN? Interferon beta, folgend IFN-β abgekürzt, wird bei der Therapie der Multiplen Sklerose (MS) erfolgreich eingesetzt und ist bisher alternativlos. Bei dieser Therapie wird jedoch keine Heilung, sondern nur eine Verlangsamung der Erkrankung erzielt. Auch sprechen viele MS-Patienten nicht auf diese Therapie an bzw. müssen diese Therapie abbrechen. Es fehlt daher nicht an Versuchen, andere Therapeutika und / oder ein besseres IFN-β herzustellen. EIN BESSERES INTERFERON-BETA! Wir, das Team der Abteilung Gentechnologie in der Fraunhofer Gesellschaft, haben mit Methoden des Proteindesigns ein neues, optimiertes IFN-β entwickelt, das ein besseres Löslichkeitsverhalten als die heute verwendeten IFN-ß-Präparate und zumindest in Tierversuchen eine höhere Bioverfügbarkeit, d. h. Verweilzeit im Blut, zeigt. Nun kann man einwenden, dass dieser Ansatz vermessen ist, da im Laufe der Evolution unser körpereigenes IFN-β bereits optimiert worden ist. Es muss aber betont werden, dass wir unser IFN-β nicht ständig, sondern nur bei Bedarf, wie bei einer Virusinfektion, synthetisieren. Es werden geringe Mengen produziert, die zudem nur sehr lokal wirken. Bei einer IFN-β Therapie haben wir eine ganz andere Situation. Das Protein kann nur parenteral, also per Injektion, verabreicht werden und verteilt sich systemisch über den ganzen Körper. Es müssen also ganz andere Mengen und Konzentrationen dieses Proteins eingesetzt werden, die so natürlicherweise in unserem Körper nicht vorkommen und zu Löslichkeitsproblemen führen können. Das IFN-β ist, wie bereits erwähnt, ein biologisch hoch aktives Protein, das über eine hochaffine, d. h. hochbindende Rezeptorproteinwechselbindung auf Zellen wirkt. Abb. 2 fasst die biochemischen Merkmale zusammen. Es ist ein kleines, monomer vorliegendes, einfach glykosyliertes und über eine Disulfidbrücke stabilisiertes Protein mit einer durch fünf Helices organisierten globulären 3D-Struktur. Im Gegensatz zu anderen Proteinen ist das Interferon beta so stabil, dass es z. B. hohe Temperaturen wie beim Kochen übersteht. Damit ist es auf den ersten Blick ein technisch einfaches Protein, das leicht zu einem Therapeutikum herstellbar sein sollte. Es ist jedoch ein technisch schwieriges Protein, da es aufgrund der Aminosäurenzusammensetzung sehr hydrophob (wasserabweisend), d. h. klebrig ist. Abb. 3 zeigt die Verteilung hydrophober (blau) und hydrophiler (rot) Bereiche. Dieser stark hydrophobe Molekülcharakter verursacht eine ausgeprägte Tendenz zur Aggregatbildung, d. h. IFN-ß-Proteine verklumpen miteinander und führen zu den oben erwähnten Löslichkeitsproblemen. Als Folge ist nicht nur die Herstellung beim Aufarbeitungs- und For- Bild 2 IFN-β (Wildtyp), 165 AA, monomer (5 Helices), 3 Cysteine (17, ), einfach glykosyliert (Asn80), MW kda; 18 kda, 1 x 10 8 U/mg, stabil (100 C, ph 2, SDS), 40 % hydrophobe AA. 3 Proteinoberfläche, theoretische Berechnung MOLEKULARE BIOTECHNOLOGIE AM BEISPIEL DES HUMANEN INTERFERON BETA 161

4 mulierungsprozess mit technischen Problemen verbunden, sondern es kommt auch zu einer Beeinträchtigung der Bioaktivität der IFN-ß-Präparate. Weiterhin bedingt die Aggregatbildung eine erhöhte Immunogenität (es wird als körperfremd erkannt), die, wie bereits angesprochen, nicht selten zu einem Therapieabbruch bei der Behandlung mit IFN-β zwingt. Darüber hinaus sind die nach subkutaner bzw. intramuskulärer Injektion gemessenen Serumkonzentrationen an IFN-β ausgesprochen gering, da das Interferon beta durch Bindung an das Gewebe verloren geht. Diese geringe Bioverfügbarkeit zeigt einen wenn auch verbesserungswürdigen Therapieerfolg bei MS-Kranken, ist aber nicht ausreichend für die Behandlung anderer Erkrankungen wie beispielsweise bestimmten Virusinfektionen oder Krebserkrankungen. IFN-BETA VARIANTE IFN-BETA VARIANTE PROTEINDESIGN Wir haben ab 1997 die Technologie des sogenannten Hydrophobic Engineering eingesetzt, um ein löslicheres IFN-β mit einer verbesserten Bioverfügbarkeit zu entwickeln. Mit gezieltem in silico Proteindesign haben wir acht oberflächenexponierte, hydrophobe (wasserabweisende) Aminosäuren identifiziert, die wir gegen die hydrophile (wasserliebende) Aminosäure Serin ausgetauscht haben, ohne die Struktur und Aktivität des Proteins zu verändern und ohne immunogene Strukturen einzuführen. Dieses Hydrophobic Engineering ist in folgender Tabelle zusammengefasst. 4 5 HYDROPHOBICITY ENGINEERING Rationales Proteindesign zur Erhöhung der Löslichkeit des rekombinanten IFN-ß Computer modelling in vitro in vivo > homologymodelling des human IFN-ß > Berechnung der Proteinoberfläche (hsasa) > Identifizierung der nicht essenziellen hydrophoben Aminosäuren > Klonierung, Expression und Aufreinigung > Charakterisierung: biologische Aktivität RP-HPLC, MS... > Pharmakokinetik der neuen Variante in Kaninchen Computerarbeiten waren die Voraussetzung für die Entwicklung eines visuellen neuen IFN-ß, das mit molekularbiologischen Methoden produziert, aufgereinigt, proteinbiochemisch und biologisch analysiert und im Tierversuch auf eine potenziell verbesserte Bioverfügbarkeit überprüft wurde. Zu Beginn unserer Arbeiten war nur die 3D-Struktur des Maus-IFN-ß, nicht aber die des humanen IFN-β bekannt. Damit fehlte eine Vorlage für ein rationales Design. Aufgrund der hohen Ähnlichkeit (Homologie) der Aminosäuresequenzen der beiden Spezies haben wir die 3D-Struktur des humanen aus der Struktur des Maus-IFN-β abgeleitet, wohl wissend, dass wir uns mit der theoretischen Struktur auf dünnem Eis bewegen. Mithilfe von Kooperationspartnern haben wir die Oberfläche des Proteins berechnet und nach hydrophoben Aminosäuren gesucht, die durch ihre Lage zur Hydrophobizität beitragen. Zehn Aminosäuren (Leucin, Phenylalanin) wurden identifiziert und waren damit potenzielle Austauschkandidaten. Da aber nicht bekannt war, ob diese Aminosäuren für die Struktur und Aktivität des IFN-β notwendig sind, mussten wir zehn verschiedene Proteine herstellen, in denen jeweils ein Leucin oder Phenylalanin durch ein Serin ersetzt war. Eine Aktivitätsanalyse ergab, dass der Austausch von zwei Aminosäuren zu einem drastischen Aktivitätsverlust führt, sodass sich deren Austausch verbot. Molekularbiologisch wurde deshalb ein IFN-β-Protein hergestellt, in dem nur die nicht für die Aktivität essenziellen acht Aminosäuren gegen jeweils ein Serin ausgetauscht waren (Abb. 4). Auf Computerebene, also noch rein visuell, weist dieses neue IFN-β in der Abb. 5 IFN-ß-Standard Rebif IFN-β (8x) eine stark veränderte Verteilung hydrophober (blau) und hydrophiler (rot) Bereiche im Vergleich zum ursprünglichen IFN-β (Wildtyp) auf. Pfeile markieren die deutliche Auflösung hydrophober Bereiche durch den Austausch der acht Aminosäuren. Für die Produktion des neuen IFN-β standen uns zwei etablierte Expressionssysteme zur Verfügung : Bakterien- und Säugetierzellen. Aus beiden Zelltypen wurde das neue IFN-β gewonnen und untersucht. Nur in Säugetierzellen wird das IFN-β glykosyliert, d. h. mit einem Kohlenhydrat- oder noch einfacher mit einem Zuckeranteil modifiziert und ist dadurch löslicher und aktiver. Wir haben daher das neue IFN-β in glykosylierter Form in Säugetierzellen produziert und in einem schonenderen Aufarbeitungsverfahren, als es für das unveränderte IFN-β möglich ist, hochrein gewonnen. Wichtig war uns auch, dass für die Hochreinigung kleiner Proteinmengen im Labormaßstab eine Kombination dreier chromatografischer Verfahren erarbeitet wurde, die eine Übertragung in einen industriellen Produktionsmaßstab mit großen Mengen erlaubt und die zu der Reinheit führt, die für ein Therapeutikum erforderlich ist. In einem gelelektrophoretischen Verfahren wird unser neues IFN-β mit einem bereits therapeutisch eingesetzten, unveränderten IFN-β (Rebif) verglichen (Abb. 6) und zeigt einen ähnlichen Reinheitsgrad. Beide Proteine wurden durch humanes Serumalbumin stabilisiert. Ausgiebige Analysen des neuen IFN-β im Vergleich mit Standard-IFN-β ergeben folgende Verbesserungen : Das neue Protein ist bei gleicher biologischer Aktivität löslicher, höher konzentrierbar, monomer unter physiologischen (ph 7) Bedingungen, sodass im Aufarbeitungsprozess und in der Formulierung und Lagerung keine Proteinaggregate entstehen sollten. Ist unser neues IFN-β bioverfügbarer? Abb. 7 zeigt die Pharmakokinetik (Stabilität im Blut) des neuen IFN-β im Vergleich zum Rebif im Tierversuch. Kaninchen wurden einmalig (Bolus) subkutan gleiche Protein- bzw. Aktivitätsmengen neues IFN-β oder Rebif injiziert ; es wurde nach angezeigten Zeiten Blut abgenommen und im Serum IFN-β als Protein oder über die antivirale Aktivität nachgewiesen. Das neue IFN-β ist eindeutig im Serum präsenter (Peak-Fraktion, Fläche unter der Kurve AUC-Wert) und im Gegensatz zum Rebif auch zwei Tage nach Injektion noch nachweisbar bzw. im Blut vorhanden. Kurz gesagt, Bild 4 Ausgetauschte Aminosäuren. Exponierte Phenylalanin (grün) und Leucin (gelb). Reste auf der Pro- teinoberfläche. 5 Vergleich der Hydrophobizität auf den Proteinoberflächen. 6 Aufreinigung. IFN-β 8x und Rebif nach Gelfiltrationslauf: Western-Blot (Immunfärbung), Molekülgröße: 21,5 kda MOLEKULARE BIOTECHNOLOGIE AM BEISPIEL DES HUMANEN INTERFERON BETA 163

5 ANTIVIRALE AKTIVITÄT [ IU/ML] PHARMAK0KINETIK ist das neue IFN-β aufgrund der besseren Löslichkeit länger bioverfügbar. Daraus ergeben sich mehrere potenzielle therapeutische Vorteile : Das neue IFN-β kann genauer dosiert und muss nicht so häufig wie bisher injiziert werden ; bei einer niedrigeren Dosis sollten weniger Nebenwirkungen auftreten, bei gleicher Dosis kann eine bessere therapeutische Wirkung erreicht werden. GARANTIE UND GLÜCK EINER ENTWICKLUNG Anfangs haben wir erklärt, dass ein körpereigenes Protein, wenn auch auf verschlungenen Wegen, immer zu einem Therapeutikum entwickelt werden kann. Diese Garantie ist nicht mehr gegeben, wenn körpereigene Proteine optimiert und dadurch verändert werden. Insgesamt haben wir auf einem langen Weg erfolgreich ein neues, optimiertes IFN-β entwickelt, das in vielen Stadien hätte abstürzen können. So sei daran erinnert, dass wir zu Beginn von einer abgeleiteten theoretischen 3D-Struktur des Proteins ausgehen mussten. Während unserer molekularbiologischen und proteinbiochemischen Arbeiten wurde die experimentell ermittelte 3D-Struktur des humanen IFN-β publiziert. Ein Abgleich mit unserer theoretischen Struktur ergab, dass wir mit dem Glück der Tüchtigen eine nahezu identische Struktur errechnet und darauf basierend auch die richtigen Aminosäuren ausgetauscht hatten. Führen diese Austausche zu einem Protein, das vom menschlichen Immunsystem als fremd erkannt wird? Eine endgültige Antwort wird erst ein klinischer Versuch erbringen. Man kann diese Frage zunächst aber theoretisch beantworten. In Datenbanken sind B- und T-Zellepitope (kleine Proteinabschnitte) gesammelt, die als immunogen beschrieben wurden. In Kooperation konnten wir durch einen Abgleich unseres Proteins mit diesen Daten diese Epitope ausschließen. KLINISCHER AUSBLICK Neben der Therapie der Multiplen Sklerose sollte dieses neue IFN-β aber auch bei Erkrankungen, deren Behandlung eine höhere Serumkonzentration des IFN-β erfordert, erfolgreich eingesetzt werden können. Erst der klinische Versuch wird zeigen, ob die im Tierversuch beobachteten Vorteile des neuen IFN-β auch im Menschen einen therapeutischen Erfolg erbringen. Rebif IFN-ß (8x) ZEIT [h] PATENTE UND WIRTSCHAFTLICHE VERWERTUNG Intention unserer Arbeit war die Entwicklung eines neuen therapeutisch besseren IFN-β mit höherer Wirksamkeit und weniger Nebenwirkungen, das nicht nur bei der Therapie der Multiplen Sklerose, sondern auch bei viralen und onkologischen Indikationen eingesetzt werden kann. Voraussetzung für eine Weiterentwicklung unseres Laborproduktes bis zu einem klinisch geprüften, zugelassenen Therapeutikum durch finanzstarke Partner war die Absicherung des neuen IFN-β durch Patente. Die Fraunhofer-Gesellschaft hat in allen Ländern mit attraktiven Pharmamärkten das Patent für das als neu, erfinderisch und wirtschaftlich verwertbar eingestufte neue IFN-β erhalten wurde das neue IFN-β an die Firma Vakzine Projekt Management GmbH (VPM) in Hannover verkauft, die es nach langen Vorarbeiten unter dem Markennamen Soluferon ab 2010 klinisch prüfen wird. Ebenfalls in 2003 haben wir ein sogenanntes IFN-β Biogenerikum an die iranische Firma Cinnagen Inc. in Teheran weitergegeben. Als Vergleichsprotein zu unserem neuen IFN-β hatten wir ein unverändertes IFN-β hergestellt, das dem Rebif bzw. Avonex entspricht und im pharmazeutischen Sprachgebrauch als ein Biogenerikum bezeichnet wird. Cinnagen vertreibt seit 2007 dieses IFN-β im Iran und umliegenden Ländern unter den Markennamen Cinnovex als Lyophylisat und Recif als Proteinlösung in einer Fertigspritze als Therapeutikum für Multiple Sklerose. Es ist damit das erste in der Fraunhofer- Gesellschaft entwickelte therapeutische Protein, das als Arzneimittel zugelassen wurde. WIR, DAS IFN-BETA-TEAM Diese Entwicklung war natürlich nur in einem hochmotivierten Team vieler junger Mitarbeiter möglich, die im Rahmen ihrer Diplom- und Doktorarbeiten oder als Senior Scientists zum Erfolg beigetragen haben. Neben den Autoren Bernd Otto und Hayssam Zakaria sind dies Reinhild Bähr, Florian Battermann, Jörg Garbe, Thorsten Meyer, Tanja Momot, Christian Schneider- Fresenius und Gero Waschütza. Den Technologietransfer des Soluferons und Cinnovex mit den Firmen VPM und Cinnagen haben Anke Burger-Kentischer und Hans Weber aus dem Fraunhofer-Institut IGB Stuttgart unter Leitung von Herwig Brunner maßgeblich mitgestaltet. PARTNER UND VERNETZTES ARBEITEN Ohne Vernetzung mit unseren Kooperationspartnern hätten wir diese komplexe Entwicklung nicht geschafft. Da diese Kollegen uns nicht nur geholfen haben, sondern mehr noch sozusagen Teil des Teams sind, möchten wir sie an dieser Stelle nennen. Eisenhaber/EMBL Heidelberg, Hauser/HZI Braunschweig, Heim/MH Hannover, Löscher/TiHo Hannover, Raida/IPF Hannover, Stephanovic/Universität Tübingen und Zucht/Biovision Hannover. DANK Diese Arbeiten wurden von der Fraunhofer-Gesellschaft (Warnecke, Brunner) und dem Land Niedersachsen (Bulmahn, Hodler, Reinhard, Schröder, Steinmeier, Stuhr und Werren) finanziell großzügig unterstützt. LITERATUR Die in der Einleitung erwähnte revolutionäre Entwicklung der Datenverarbeitung sollte es jedem Leser / in ermöglichen, weitere Literatur im Internet zu finden. WIDMUNG Ende 2008 ist Gero Waschütza nach langer, schwerer Erkrankung verstorben. Ihm und seiner Familie ist dieses Kapitel gewidmet. 164 MOLEKULARE BIOTECHNOLOGIE AM BEISPIEL DES HUMANEN INTERFERON BETA 165

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