Peptide Proteine. 1. Aminosäuren. Alle optisch aktiven proteinogenen Aminosäuren gehören der L-Reihe an: 1.1 Struktur der Aminosäuren

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1 1. Aminosäuren Aminosäuren Peptide Proteine Vortragender: Dr. W. Helliger 1.1 Struktur 1.2 Säure-Basen-Eigenschaften Neutral- und Zwitterion-Form Molekülform in Abhängigkeit vom ph-wert 1.3 Reaktionen Transaminierung, Desaminierung und Decarboxylierung ( ) Thermische Reaktionen (Maillard- Reaktionen) Peptid-Bildung 1.1 Struktur der Aminosäuren Alle optisch aktiven proteinogenen Aminosäuren gehören der L-Reihe an: α-aminocarbonsäuren = α-aminosäuren Allgemeine Formel: R-CH(NH 2 )-COOH Neutrale, basische und saure Aminosäuren Allgemein: R-CH(NH 2 )-COOH Neutrale Aminosäuren z.b. R = H: Glycin R = HS-CH 2 -: Cystein Basische Aminosäure z.b. R = H 2 N-CH 2 -CH 2 -CH 2 -CH 2 -: Lysin Saure Aminosäure z.b. R = HOOC-CH 2 - : Asparaginsäure 20 proteinogene Aminosäuren: davon sind 8 essentiell Valin Val, V Leucin Leu, L Isoleucin Ile, I Phenylalanin Phe, F Threonin Thr, T Methionin Met, M Tryptophan Trp, W Lysin Lys, K basisch 1

2 Die restlichen 12 proteinogenen Aminosäuren Glycin Alanin Serin Cystein Asparaginsäure Glutaminsäure Tyrosin Arginin Histidin Asparagin Glutamin Prolin Gly, G Ala, A Ser, S Cys, C Asp, D Glu, G Tyr, Y Arg, R His, H Asn, N Gln, Q Pro, P sauer sauer basisch basisch Neutral- und Zwitterion-Form Aminosäuren verhalten sich amphoter Tyrosin und Cystein sind halbessentiell und bedingt essentiell Arginin und Histidin sind bedingt essentiell Molekülform in Abhängigkeit vom ph-wert Isoelektrischer Punkt (pi) Neutrale Aminosäuren: pi = 5 6,5 Saure Aminosäuren: pi = um 3 Basische Aminosäuren: pi 7,5 Bei physiologischem ph-wert tragen e Aminosäuren keine Ladung, saure Aminosäuren eine negative und basische Aminosäuren eine positive Ladung Thermische Reaktionen (Maillard-Reaktionen) In der Hitze reagieren Amino-Gruppen von Aminosäuren (z.b. Lysin) mit der glykosidischen OHGruppe der Glucose Aromastoffe Beim Backen, Braten oder Frittieren von Stärke enthaltenden Nahrungsmitteln (Getreideprodukte, Kartoffeln) reagiert Asparagin mit der Glucose der Stärke zu Acrylamid Temperatur beim Backen etc. sollte unter 185 C bleiben ( Vergolden statt Verkohlen ) Acrylamidkonzentrationen in stärkehaltigen Lebensmitteln Kartoffelchips Pommes Frites Kekse und Kräcker Knäckebrot Maischips Weißbrot Pizza, Waffeln,Fischstäbchen 0,98 mg/kg 0,41 mg/kg 0,28 mg/kg 0,16 mg/kg 0,15 mg/kg 0,05 mg/kg 0,04 mg/kg 2

3 1.3.3 Peptid-Bildung 2. Peptide 2.1 Einteilung 2.2 Primärstruktur 2.3 Sekundärstruktur (α-helix und ß-Faltblatt) 2.4 Abbau von Peptiden 2.5 Wichtige Peptide 2.1 Einteilung der Peptide 2.2 Primärstruktur: Beispiel für ein Oktapeptid Dipeptide: aus zwei Aminosäuren Tripeptide: aus drei Aminosäuren Oligopeptide: aus vier bis 10 Aminosäuren Polypeptide: aus mehr als 10 Aminosäuren bis zur M r = 10 kda + H 3 N-Lys-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser- Arg-COO - oder H-Lys-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser- Arg-OH Primärstruktur = Sequenz der Aminosäuren 2.3 Sekundärstruktur: Beispiel für eine α-helix 2.3 Sekundärstruktur: Beispiel für ein ß-Faltblatt Intramolekulare Wasserstoffbrücken Intermolekulare Wasserstoffbrücken 3

4 2.4 Abbau von Peptiden 2.5 Wichtige Peptide Abbau durch enzymatische Spaltung mittels Exopeptidasen und Endopeptidasen ( Aminopeptidasen, Carboxypeptidasen) ( z.b. Pepsin, Trypsin und Chymotrypsin) Peptidhormone: Insulin Glucagon L-Aspartyl-L-phenylalaninmethylester: Aspartam 3. Proteine 3.1 Definition 3.2 Einteilung der Proteine 3.3 Tertiärstruktur 3.4 Quartärstruktur 3.5 Denaturierung 3.6 Aufgaben der Proteine im Körper 3.7 Eiweißmangel 3.8 Proteine als Krankheitserreger 3.1 Definition Natürlich vorkommende Polypeptide mit M r > 10 kda Organismus enthält etwa verschiedene Proteine Wichtiger Nahrungsbestandteil: 10-15% des tägl. Energiebedarfs gedeckt durch Eiweiß Eiweißbedarf: 0,8 1 g /kg Körpergewicht /Tag 3.2 Einteilung der Proteine 3.3 Tertiärstruktur Nach der Struktur: Globuläre Proteine: sind löslich in H 2 O bzw. in Salzlösungen (z.b. Albumine, Globuline) Fibrilläre Proteine: sind unlöslich in H 2 O (z.b. Kollagen, Keratin) Proteide (zusammengesetzte Proteine): z.b. Lipoproteine HDL, LDL; Phosphoproteine (z.b. Casein) Nach der Herkunft: Tierische Eiweiße: Fleisch, Fisch, Eier, Milch Pflanzliche Eiweiße: Hülsenfrüchte, Getreide, Kartoffeln, Samen und Nüsse 4

5 3.4 Quartärstruktur Proteine weisen eine Quartärstruktur auf, wenn sie aus zwei oder mehr Polypeptidketten ( Untereinheiten ) bestehen, die durch nichtkovalente Bindungen (also z.b. durch Wasserstoffbrücken oder elektrostatische Wechselwirkungen) zusammengehalten werden Beispiele: Creatinkinase (zwei Untereinheiten) Hämoglobin (vier Untereinheiten) 3.5 Denaturierung Verlust der Quartär-, Tertiär- und Sekundärstruktur Bedeutet Verlust der biologischen Aktivität eines Proteins Denaturierung erfolgt durch: Erhitzen Behandlung mit starken Säuren oder Basen Behandlung mit organischen Lösemitteln 3.6 Aufgaben der Proteine im Körper Transportproteine (Hämoglobin, Transferrin) Strukturproteine (Kollagen, Keratin) Bewegungsproteine (Aktin, Myosin) Biokatalysatoren (Enzyme) Hormone Antikörper zur Infektionsabwehr Blutgerinnungsfaktoren Überträger von Nervenimpulsen Energiereserve 3.7 Eiweißmangel Leistungsabfall Erhöhte Anfälligkeit für Infektionen Schlechte Wundheilung Hungerödeme Im Wachstumsalter körperliche und geistige Unterentwicklung 3.8 Proteine als Krankheitserreger: Prionen Zwei Formen von Prionen-Proteinen: Zelluläre Prionen-Proteine PrP c Krankheitsauslösende Prionen-Proteine PrP sc Die beiden Formen unterscheiden sich nur in ihrer Sekundärstruktur: PrP c enthalten überwiegend α-helices-, PrP sc ß-Faltblatt-Strukturen PrP sc ist schlechter wasserlöslich, äußerst hitzestabil und durch Proteasen schwer abbaubar Vielen Dank für r Ihre Aufmerksamkeit Erkrankung heißt bei Schafen Scrapie (Traberkrankheit) bei Rindern BSE (Rinderwahn) beim Menschen Creutzfeldt-Jakob-Krankheit Betroffen sind die Nervenzellen im Gehirn 5