Allerlei vom Frühstücksei KLAUS ROTH

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1 DI: /ciuz Eine ologisch-chemische sterbetrachtung Allerlei vom Frühstücksei KLAUS RT Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim Chem. Unserer Zeit, 2009, 43,

2 DAS FRÜSTÜCKSEI KURIS, SPANNEND, ALLTÄGLIC Ein perfektes Frühstücksei zu kochen, ist kein Kinderspiel, denn auf dem Weg von der enne bis in den Eierbecher laufen in einem Ei so viele komplexe chemische Prozesse ab, dass der Ausgang des Kochvorgangs nicht immer präzise vorhergesagt werden kann. Es lohnt daher, die oologisch-chemischen Grundlagen des Eierkochens näher zu ergründen, um mit soliden wissenschaftlichen Kenntnissen künftig Enttäuschungen und familiäre Beziehungskrisen am Frühstückstisch zu vermeiden. Ein frisch gekochtes Ei krönt jeden Frühstückstisch und ist der Inbegriff eines guten Starts in den Tag. Wenn wir dann auf die weiße oder braune Eischale klopfen, machen wir uns meist nicht bewusst, welch ein Wunderwerk wir vor uns haben (Abbildung 1). Unter einer schlichten Kalkschale, die schon allein ein bautechnisches Meisterstück ist, verbirgt sich auf engstem Raum eine vollwertige und kulinarische Delikatesse und es lohnt sich, einmal genauer hinzuschauen. Schön, dass sich die bei allen oologischen Betrachtungen aufkommende Frage, ob erst die enne oder erst das Ei da war, beim Frühstücksei erst gar nicht stellt: Alle in den andel kommenden Eier sind unbefruchtet, aus ihnen kann weder ahn noch enne werden. Beginnen wir also beim Ursprung, der enne. Am Anfang war die enne Vom Bankivahuhn (Abbildung 2), das in den indonesischen und indischen Wäldern noch heute wild lebt, stammen alle modernen ühnerrassen ab. Unzählige davon wurden gezüchtet, die entweder gutes Fleisch oder viele Eier liefern, als Zierhühner besonders schön aussehen oder als aggressive Kampfhühner Menschen eine zweifelhafte Zerstreuung bieten. Als Legehennen eignen sich besonders die leichten und mittelschweren Rassen, wobei jährliche Legeleistungen bis zu 280 Eier erreicht werden können. Bedenkt man, dass das Bankivahuhn als Urhuhn nur 8 12 Eier im Jahr legt, kann man nur hochachtungsvoll den ut vor den Züchtern und natürlich vor den ennen ziehen! Die erstellung eines 60 Gramm schweren Eis ist bei einem Körpergewicht von rund 1,7 kg eine unglaubliche biosynthetische Leistung einer enne [1], die erst nach Umrechnung auf den Menschen für uns erfassbar wird. Dann müsste nämlich der Mensch für die Produktion eines knapp 2 kg schweren Eis über 4 kg hochwertigste Nahrung zu sich nehmen [2]. Und das fast jeden Tag! Verfolgen wir den Aufbau eines ühnereis und die damit verbundenen biosynthetischen öchstleistungen einer Legehenne [3,4] (Abbildung 3). t = 0 h: Der Eisprung Im Eierstock einer enne reift alle 7 10 Tage eine der über 3000 Eizellen heran. Beim Eisprung reißt der dünne Befestigungsstiel und die Eizelle tritt in den Eileitertrichter (Infundibulum) ein. Die Eizelle (Durchmesser etwa 4 cm) macht % des Gesamtgewichts des späteren Eis aus und die darin enthaltene Fett-in-Wasser-Emulsion (Wassergehalt etwa 50 %) enthält nahezu das gesamte Fett und Cholesterin des Eis. Eidotter (umgangssprachlich: Eigelb) enthält unter anderem μm große Dottertröpfchen, deren Struktur beim Erhitzen erhalten bleibt. Unsere Zunge kann als äu- ABB. 1 DAS FRÜSTÜCKSEI Eier haben eine Mindesthaltbarkeit von 28 Tagen und müssen im andel ab dem 18. Tag gekühlt aufbewahrt werden. Nach 21 Tagen dürfen Eier nicht mehr verkauft werden. Der Verbraucher kann das Legedatum aus dem Mindesthaltbarkeitsdatum durch Abziehen von 28 Tagen berechnen, jedoch wird es zunehmend freiwillig aufgedruckt (Foto). Ein ühnerei wiegt etwa 60 g, hat eine berfläche von 53 cm 2 und besteht aus einer 0,3 0,4 mm dicken und 6 g schweren Schale, 34 g Eiklar und 19 g Dotter, die im Einzelnen wie folgt zusammengesetzt sind [3a]: Wasser Proteine Lipide Kohlenhy- Mineralien [%] [%] [%] drate [%] [%] Eiklar ,03 0,9 0,6 Dotter ,0 Schale 1,6 3, legten 41,4 Millionen deutsche ennen 11,8 Milliarden Eier, wobei 66,1 % der Tiere in Käfighaltung, 17 % in Bodenhaltung und 15,3 % in Freiland- und ökologischer altung und 1,5 % in der neu zugelassenen Kleingruppenhaltung lebten [29]. Da jeder Deutsche 2007 im Durchschnitt 210 Eier verbrauchte, mussten fast 6 Milliarden Eier zusätzlich importiert werden, vorzugsweise aus den Niederlanden. Vor dem Verpacken werden alle Eier durchleuchtet [30] und die Unversehrtheit der Schale wird überprüft, so dass im Einzelhandel ausschließlich Eier der Güteklasse A angeboten werden. Auf der Verpackung müssen neben der Anzahl der Eier, der altungsform der Legehennen und der Kennnummer der Packungsstelle folgende Angaben gemacht werden: Gewichtsklasse: S (klein, < 53 g), M (mittel, g), L (groß, g) und XL (sehr groß, > 73 g). Mindesthaltbarkeitsdatum, bis zu dem die gekühlten (!) Eier roh verzehrt werden können. Auf jedes Ei wird ein EU-Code aufgedruckt [31]. Die erste Ziffer bezeichnet die altungsform (0 = ökologische Erzeugung, 1 = Freiland-, 2 = Boden- und 3 = Käfighaltung) [32]. Zweibuchstabiges Länder-Kürzel, z.b. DE für Deutschland und NE für Niederlande Eine siebenstellige Nummer, in der in Deutschland die ersten beiden Ziffern das Bundesland ( 01 = Schleswig-olstein, 03 = Niedersachsen, 12 = Brandenburg), die Ziffern 3 6 den Betrieb und die siebte Ziffer die Stallnummer angibt. Chem. Unserer Zeit, 2009, 43, Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim 101

3 Abb. 2 Die Bankivahenne und ihre Nachkommen. Im Vergleich zum ursprünglichen Bankiva-uhn (links), das im Jahr nur 8 12 Eier legt, erreichen moderne ennen bis zu 280 Eier Jahresleistung. Allerdings muss der von Peter Kreuder 1936 komponierte und von Deutschlands erster Boygroup, den Comedian armonists, vorgetragene Wunsch: Ich wollt ich wär ein uhn, ich hätt nicht viel zu tun, ich legte täglich nur ein Ei und sonntags auch mal zwei. unerfüllt bleiben, denn eine solche Legeleistung liegt jenseits der biologischen Möglichkeiten einer enne. eute herrschen bei den Legehennen die weiße Eier legenden Mittelmeerrassen wie Leghorn (Mitte), Italiener und Minorka, bei den braune Eier legenden die asiatischen, mittelschweren Rassen wie Cochin, New ampshire und Rhodeländer (rechts) vor. Die Farben der Schalen und des Gefieders korrelieren nicht miteinander, denn auch braunrot gefiederte Leghorns legen weiße Eier. [Fotos: L. Kee und J. Chaos, flickr.com; USDA Agricultural Research Service in wikipedia commons] ßerst empfindliches Tastorgan die Strukturen ertasten, was hartgekochtem Eidotter seinen mehligen Charakter verleiht. Weitere Proteine sind das Lipovitellin mit 70 % Anteil das auptprotein des Dotters, Phosvitin (11 %) und eine als LDL (low density lipoprotein) [5] bezeichnete Proteinfraktion (12 %). Insgesamt dominieren mit 66 % die Lipoproteine, die das Eidotter zum fettreichsten Teil des ganzen Eis machen. Der Verbraucher glaubt irrtümlich, eine kräftige eigelbe Dotterfarbe sei ein Qualitätsmerkmal. In Wirklichkeit bestehen keinerlei Zusammenhänge zwischen Dotterfarbe und Frische, altungsform der enne, Nährwert oder Geschmack. Die gelbroten Farbstoffe im Eidotter synthetisiert die enne nicht selbst, sondern nimmt sie direkt oder in Vorstufen mit der Nahrung auf. Da der Verbraucher ein tiefgelbes Eidotter verlangt, werden dem Futter entsprechende Mengen an Carotinoiden zugesetzt (Abbildung 4). 0 < t < 3 h: Bildung des Eiklars Kurz nach Eintreten der Eizelle in den Eileiter wäre eine Befruchtung möglich, wenn der Bauer dies nicht durch eine strenge klösterliche Geschlechtertrennung verhindern würde. Unabhängig davon ob befruchtet oder nicht, wird aus jeder Eizelle in etwa 24 Stunden ein komplettes Ei (Abbildung 3). Das Eiklar (Albumen, umgangssprachlich: Eiweiß) macht etwa 60 % des Eigewichts aus und ist eine 10prozentige Lösung verschiedener Proteine. Man unterscheidet vier unterschiedlich viskose, konzentrische Schichten. Die innerste Proteinschicht (Vitellin-Membran) bildet eine feste Proteinhülle um das Eidotter, die nach außen in den zwei jeweils miteinander verdrillten Proteinschnüren (agel- ABB. 3 VM EIERSTCK ZUM EI Links (modifiziert nach Solomon [33]): In einer Legehenne reift unter optimalen Bedingungen im Eierstock (var) fast täglich ein Follikel heran, das nach dem Eisprung in den Trichter des etwa 60 cm langen Eileiters eintritt. Im Trichter des Eileiters (Infundibulum) findet die Befruchtung statt, allerdings nicht bei Legehennen, in deren Nähe kein ahn gelassen wird, so dass die Frückstückseier ausnahmslos unbefruchtet sind. Im Infundibulum wird die erste Eiklarschicht mit den agelschnüren (Chalizen) gebildet [34] und im Magnum die weiteren Eiklarschichten angelegt. Im Isthmus werden die etwa nur 140 mg wiegende innere und äußere Schalenmembran aufgebracht. Im kurzen tubulären Uterus beginnt die Calciumcarbonat-Ablagerung auf den warzenförmigen Endstücken (Mammillen) der äußeren Membranfasern. In der Uterustasche (Eihalter) verbleibt das Ei insgesamt 20 Stunden, in denen der gesamte Rest der Schale einschließlich der berhaut (Cuticula) gebildet wird. Rechts (nach. Frank, wikimedia commons): Der schematische Querschnitt durch ein ühnerei zeigt die Lagebeziehungen der auptstrukturen Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim Chem. Unserer Zeit, 2009, 43,

4 DAS FRÜSTÜCKSEI KURIS, SPANNEND, ALLTÄGLIC schnüre) endet. Deren Verankerung in einer später angelegten hochviskosen Eiklarschicht garantiert eine elastische Aufhängung des Eidotters im Eiklar. Von der Vitellin-Membran nach außen schließen sich drei Eiklarschichten an: eine dünnflüssige, eine zähe und wieder eine dünnflüssige. Die unterschiedliche Viskosität dieser Schichten wird durch die relativen Anteile der etwa 40 darin gelösten Proteine bestimmt. Insgesamt ist valbumin mit fast 60 % das häufigste Protein im Eiklar. Es denaturiert bereits beim kräftigen Schlagen an der Grenzfläche zur Luft und erlaubt die Zubereitung eines stabilen Eischnees, der als Basis vieler lockerer Gerichte und Backwaren eine herausragende Rolle spielt. Von den anderen in Abbildung 5 näher vorgestellten Proteinen ist vor allem das vomucin für den schichtenartigen Aufbau des Eiklars wichtig. Durch einen hohen Gehalt an vomucin werden die entsprechenden Eiklarschichten hochviskos, da dieses Protein aggregiert und faserartige Strukturen ausbildet. 3 < t < 4 h: Bildung der inneren und äußeren Eischalenmembran Das Eiklar umhüllen zwei, meist fest miteinander verbundene Schalenmembranen (äußere: 48 μm; innere: 22 μm). Beide bestehen aus einem eng gewobenen Netzwerk von Proteinfäden und schützen zusammen mit der Schale das Ei vor dem Eindringen von Bakterien. Am stumpfen Ende des Eis trennen sich beide Membranen und bilden einen Luftsack mit einem Durchmesser von etwa 5 mm. 4 < t < 24 h : Bildung der Eischale, Pigmentierung und Cuticula Auf der Matrix der Proteinfäden der äußeren Schalenmembran scheiden sich die Calciumcarbonatkristalle ab. Implantiert man einer enne einen Tischtennisball in den Uterus, bleibt die Schalenbildung völlig aus. Wird der Tischtennisball aber mit äußerer Schalenmembran beklebt, bildet sich eine künstliche Eierschale [6]. Der direkte Kontakt zwischen äußerer Schalenmembran und der innersten Kristallschicht wird auf Aufnahmen mit dem Rasterelektronenmikroskop (REM) besonders deutlich (Abbildung 6). Bei der Bildung der Eischale [7] wird zunächst ein dreidimensionales Netzwerk feiner Proteinfäden angelegt. An dieser Matrix kristallisiert das Calciumcarbonat als Calcit [8] aus, bis die Zwischenräume ausgefüllt sind. Die Bildung der Eischale beginnt auf der äußeren Schalenmembran mit einer Mammillenschicht von ca. 70 μm Dicke, die dann in die Palisanderschicht übergeht. Darüber liegt dann die eigentliche Kristallschicht. Die Eischale ist von Poren mit einem Durchmesser von μm durchzogen (Abbildung 6), die einen leichten Gasaustausch mit der Umgebung ermöglichen, ohne dass Schmutz oder Mikroorganismen eindringen können. ABB. 4 FARBSTFFE IM EIDTTER Die charakteristische Farbe des eigelben Eidotters beruht auf orangen und roten Carotinoiden, die eine enne mit dem Grünfutter aufnimmt. Bei der industriellen Eierproduktion werden Carotinoide dem Futter beigemischt. Die Wirkung ist beeindruckend [35]: ben: Schnitte durch 10 Eier, die nach Umstellung von einem Futter ohne auf eines mit 20 mg/kg Carotinoiden von derselben enne täglich gelegt wurden. Deutlich ist die von außen nach innen zunehmende Farbaufnahme der im Eierstock immer um einen Tag länger gereiften Eizellen zu erkennen. Unten: Das umgekehrte Experiment zeigt die Schnitte durch 10 Eier, die nach Umstellung von einem Futter mit 20 mg/kg Carotinoiden auf ein farbstofffreies Futter von derselben enne täglich gelegt wurden. Lutein rot Canthaxanthin rot Zeaxanthin gelborange Chem. Unserer Zeit, 2009, 43, Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim 103

5 Nur die äußersten Bereiche der Kalkschicht werden pigmentiert, wobei die Menge und Farbe genetisch festgelegt ist. Weißleger sind Mittelmeerrassen wie Leghorn, Braunleger die asiatischen ühnerrassen wie Rhodeländer; einige Rassen legen auch bläuliche und grünliche Eier (Abbildung 7). Die Menge, chemische Zusammensetzung und Verteilung der eingelagerten Farbpigmente hängt von der ühnerrasse ab und die Pigmente Protoporphyrin für braune und Biliverdin-IX und sein Zink-Komplex für blaue bzw. grüne Eier werden in den Schalendrüsen synthetisiert [9]. Der Verbraucher bevorzugt braune Eier, die er mit einer natürlichen Aufzucht in landwirtschaftlicher Idylle verbindet. Die gleichmäßige braune Pigmentierung ist aber ein herausgezüchtetes Merkmal, denn eine Pigmentierung dient dem Schutz des Geleges, weswegen die Eier von Bodenlegern meist gefleckt sind [10]. Weiße Eier sind kaum pigmentiert und der Verbraucher verbindet mit ihnen ein gutes Preis-Leistungs-Verhältnis. Diese Assoziationen sind falsch, denn in Wirklichkeit besteht zwischen Pigmentierung und dem Geschmack, der Aufzuchtsart oder der Ernährung der enne kein Zusammenhang. Die Eischale ist außen mit der Cuticula bedeckt, einer dünnen, aus Proteinen, Polysacchariden und Lipiden bestehenden Schicht, die dem Ei seinen seidigen berflächenglanz verleiht. Die Verbraucher sehen in der Eischale eine praktische Wegwerfverpackung und verkennen die Mühen, die sich die enne machen musste, um ein solch ästhetisches bjekt aus Verbundwerkstoff herzustellen. Dazu muss die enne 5 g Kalk ausscheiden. Beim Menschen wären das 170 g Calciumcarbonat! Und das täglich! Die anorganische Chemie der Eischalenbildung scheint trivial, schließlich zählt das Ausfällen von Calciumcarbonat nach Durchleiten von Atemluft durch eine wässrige Lösung von Calciumhydroxid zu den ersten Nachweisreaktionen im Schulunterricht. So einfach diese Reaktion erscheint, sie hat es in sich, zumindest für die enne, denn die große Menge zu kristallisierendes Calciumcarbonat bringt sie ganz schön außer ABB. 5 DIE PRTEINE DES EIKLARS [36] < valbumin ist ein nahezu kugelförmiges Glycophosphoprotein und mit fast 60 % das häufigste Protein im Eiklar. Die Peptidkette besteht aus 385 Aminosäuren (MW 42,700 Da) und die ydroxylgruppen der Seitenketten des Serin-68 und Serin-344 sind mit Phosphorsäure verestert und an die Seitenkette des Asparagin-292 ist ein ligosaccharid gebunden. > votransferrin mit einem Anteil von 13 % im Eiklar besteht aus 686 Aminosäuren (MW = 77,000 Da) und kann zwei Eisen- oder andere mehrwertige Metallkationen binden. Die Bindung erfolgt über zwei phenolische ydroxylgruppen (von Tyrosin) und ein Stickstoffatom (an istidin). Durch die starke Bindung von Eisen hemmt votransferrin das Wachstum von Mikroorganismen (auch Salmonella enteritidis) im Eidotter, die zum Wachstum eine ständige Zufuhr von Eisen benötigen. < vomucoid macht 11 % des Proteinsgehalts des Eiklars aus und kommt in mehreren Formen vor, die sich durch die an Asparagin gebundenen Kohlenhydratanteile unterscheiden. 9 Disulfidbrücken und ein hoher Anteil (<80 %) von helikalen und Faltblattstrukturen verleihen vomucoid eine so stabile räumliche Struktur, dass es selbst beim Kochen nicht denaturiert. vomucin ist ein relativ kleines Protein (MW = 10 kda), an dessen Aminosäurekette verschiedenste Kohlenhydrate (Glucosamin, Galaktosamin, exosen, Sialinsäure) gebunden sind und von denen ein erheblicher Teil der ydroxylgruppen mit Schwefelsäure verestert ist. Durch den polaren Charakter aggregiert vomucin zu filamentösen und faserartigen Strukturen. Die hohe Viskosität der zähen Eiklarschichten beruht auf deren großen vomucingehalt. > Lysozym ist eines der best untersuchten Proteine überhaupt und war das erste Protein, von dem eine Röntgenstrukturanalyse gemacht wurde [37]. Wie aus dem Namen hervorgeht, ist es ein Enzym. Es kommt auch in anderen Tiergeweben und -sekreten vor und spaltet bestimmte Bindungen in bestimmten Polysacchariden, aus denen die Zellwände vieler Bakterien bestehen [38]. Lysozym wirkt daher antibakteriell und bietet dem Embryo während seiner Entwicklung einen gewissen Infektionsschutz Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim Chem. Unserer Zeit, 2009, 43,

6 DAS FRÜSTÜCKSEI KURIS, SPANNEND, ALLTÄGLIC Atem. Warum? Rechnen wir nach: Das gesamte C 2 -Reservoir im Körper einer 1,7 kg schweren Legehenne beträgt etwa 13 mmol. Bei der erstellung einer ganzen Eischale werden 50 mmol verbraucht, also muss das gesamte C 2 -Reservoir binnen 24 Stunden fast dreimal vollständig wiederaufgefüllt werden! Dafür muss eine enne viel futtern. Am problematischsten ist jedoch die Entsorgung der anfallenden Protonen [11]. Würde die enne nichts dagegen tun, fiele der p-wert ihrer Körperflüssigkeit auf unter 1 (!!). Ein tödlicher Wert! Die drohende Übersäuerung bekämpft die enne durch verstärkte Abgabe von Kohlendioxid, wodurch der p-wert des Blutes steigt. Den angekurbelten Stoffwechsel sieht man der enne an: hne Ei im Uterus atmet sie während der Nachtruhe siebenmal, aber mit zwölfmal pro Minute [12]. Die Schalenbildung ist aus Sicht der enne also keineswegs eine passives Abwarten, sondern ein schweres Stück Arbeit. t = 24,2 h: Legevorgang Die enne drückt das Ei mit dem stumpfen Pol nach vorn heraus, die typische Form nimmt das Ei aber bereits im Uterus an (Abbildung 3), ist also nicht etwa eine Folge des Legeakts selbst. Topologisch ist ein Ei (valoid) ein linear verzerrter Ellipsoid und das Ausmaß der Verzerrung, wie stark das Ei also von der Kugelform abweicht, ist genetisch festgelegt. Wie rund oder verzerrt das Ei der enne auch gelungen sei, wir folgen seinem weiteren Weg bis auf unseren Frühstückstisch. Das Ei zwischen enne und Kochtopf Die physikalischen und chemischen Eigenschaften eines frisch gelegten Eis ändern sich kontinuierlich während der Lagerung [3a]: Abdampfen von Wasser, wodurch die Dichte des Eis von 1,086 g/cm 3 täglich um 0,0017 g/cm 3 absinkt und sich die Luftblase zwischen den beiden Schalenmembranen am stumpfen Ende vergrößert. Abgabe von Kohlendioxid, wodurch sich der p-wert des Eiklars von 7,6 im frisch gelegten Ei innerhalb weniger Tage auf 8,9 bis 9,4 erhöht. Die logarithmische Skala des p-wertes täuscht eine falsche Geringfügigkeit vor, denn in Wirklichkeit ist die Protonenkonzentration auf 1/60 abgesunken. Der zunehmende p-wert führt zu einer ganzen Reihe chemischer Alterungsprozesse. Die auffälligste makroskopische Veränderung ist die Abnahme der Viskosität der dickflüssigen Eiklarschichten. Deren große Viskosität beruht auf einem hohen Gehalt an vomucin, das mit Lysozym einen un- ABB. 6 DIE EISCALE Links: Die Eischale ist aus einem komplexen Verbundwerkstoff aufgebaut (links). ben Mitte: Die Kalkablagerung beginnt an den warzenartigen Austülpungen (Mammillen) der äußeren Schalenmembran (Blick von innen, Vergrößerung 50fach). ben rechts: Auf dem Netzwerk aus feinen Proteinfäden der äußeren Schalenmembran scheidet sich der Calcit ab (Blick von innen, Vergrößerung 500fach) und kristallisiert an einer organischen Matrix säulenartig (Palisadenschicht) empor. Unten Mitte: Die äußerste dünne Kalkschicht wird aus vertikal orientierten Calciumcarbonat-Kristallen gebildet, die mit einer Proteinschicht (Cuticula) überzogen ist (Blick von außen, Vergrößerung 50fach), so dass die berfläche eines Eis glatt und seidenglänzend wird. Die Farbpigmente sind nur in den obersten Kalkschichten und der Cuticula enthalten. Unten rechts: Die gesamte Eischale ist von dünnen Kanälen durchzogen, die in Poren an der Schalenoberfläche enden (Vergrößerung 1500fach) und von der Cuticula nicht vollständig bedeckt sind, so dass ein schneller Gasaustausch mit den Inneren des Eis gewährleistet ist. Chem. Unserer Zeit, 2009, 43, Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim 105

7 N N N N löslichen Protein-Protein-Komplex bildet, der mit steigendem p-wert aufgebrochen wird und die Lösung dünnflüssiger macht. Kulinarisch sind jedoch nicht nur das Alter, sondern auch die Lagerbedingungen entscheidend. Für eine zuverlässige Qualitätsaussage muss das Ei aufgeschlagen und die öhe der dickflüssigen Eiklarschicht (in mm) als indirektes Maß für dessen Viskosität bestimmt werden (Abbildung 8). Ein Standardparameter ist der aus der Eiklarhöhe berechenbare augh-wert [13], der umso höher ist, je frischer das Ei ist. augh-wert = 100 log (Eiklarhöhe) (1) C 2 C 2 C N N Protoporphyrin IX braunrot Abb. 7 Farbstoffe der Eischale. Die braune Eier legenden asiatischen ühnerrassen wie New ampshire (links) pigmentieren kurz vor Ende der Schalenbildung die oberste Kalkschicht und die Cuticula mit Protoporphyrin IX, dem eisenfreien äm. Aber auch die weißen Schalen von Mittelmeerrassen wie Leghorn (siehe Abbildung 2) enthalten geringe Mengen dieses Pigments. Araucanas (rechts) und einige andere Rassen lagern blaues Biliverdin bzw. dessen grünen Zinkkomplex ein. Die Pigmente werden in den Schalendrüsen hergestellt und in den Uterus abgegeben [39]. [Fotos von links nach rechts: Bonga3, Gmoose, beide wikipedia commons und S. Sitereh, NaturesPace, Neuseeland]. TAB. 1 C 2 C 2 C C 2 C 2 C PRTEINE DES EIKLARS Protein Proteinanteil Denaturierungs im Eiklar [%] temperatur [ C] [40] valbumin S-valbumin 85 votransferrin vomucoid vomucin 3,5 Lysozym 3,5 81 Abb. 8 Wie frisch ist ein Ei? Vor dunklem intergrund kann bei einem aufgeschlagenen Ei die um das Eidotter liegende dickflüssige und von der nach außen fließenden dünnflüssigen Eiklarschicht leicht unterschieden werden. Aus der maximalen öhe der dickflüssigen Eiklarschicht und dem Eigewicht kann der augh-wert nach Gleichung (1) als Frischemaß berechnet werden, denn je kleiner der Durchmesser der dickflüssigen Eiklarschicht, umso frischer ist das Ei. N N Biliverdin blau C 2 C 2 C bwohl aus der gesetzlich vorgeschriebenen Kennzeichnung das Alter des Eis immer überprüft werden kann, haben viele Menschen so große Angst vor Salmonellen, dass sie auf ein weichgekochtes Frühstücksei lieber verzichten. Warum nur? Nach Angaben des Bundesinstituts für Risikobewertung konnten in Deutschland nur bei 0,57 % von insgesamt untersuchten Konsumeiern Salmonella enteritidis und S. typhimurium nachgewiesen werden. Die kleinen Übeltäter siedeln, wenn überhaupt, auf der Eioberfläche. Der Inhalt eines Eis ist in aller Regel steril, denn die Schale und die beiden äußeren Schalenmembranen schützen vor Befall. Der Verbraucher sollte daher ausschließlich saubere Eier mit intakter Schale verwenden und die Eier im Kühlschrank aufbewahren. Sollten trotzdem auf der Schalenoberfläche wenige Bakterien siedeln, werden diese im Kochwasser schon bei Temperaturen um 63 C vollständig abgetötet. Mit anderen Worten: Ein Frühstücksei, ob hart oder weich, können Jung und Alt sorgenfrei genießen. Das Ei im heißen Wasser Die Kunst des Eierkochens besteht eigentlich nur darin, so viel und so schnell Wärmeenergie zuzuführen, dass im Eidotter und im Eiklar genau die kulinarisch erwünschten Veränderungen eintreten. Das klingt einfacher, als es ist. Bringen wir ein Ei mit der Temperatur T 0 (z.b. 4 C Kühlschranktemperatur) in kochendes Wasser (T w = 100 C), wird von diesem Moment an Wärmeenergie aus dem Kochwasser durch die Schale und das Innere des Eis übertragen. Für die transferierte Wärmemenge J gilt das Gesetz von Fourier [14]: wobei Δx die Schalendicke, κ die spezifische Wärmeleitfähigkeit und ΔT die Temperaturdifferenz ist [15]. Die zur Beschreibung von Wärmeleitprozessen notwendige Mathematik heißt nicht von ungefähr höhere Mathematik. Die resultierenden Diffentialgleichungen ergeben nur bei sehr einfach geformten bjekten handhabbare Lösungen. Für einen kleinen Moment tun wir deswegen so, als wäre das Ei eine homogene Kugel, ohne Schale und in- (2) Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim Chem. Unserer Zeit, 2009, 43,

8 DAS FRÜSTÜCKSEI KURIS, SPANNEND, ALLTÄGLIC nere Strukturen. Wenn wir diese Kugel mit einem Radius a und einer Temperatur von T o = 4 C in kochendes Wasser (T w = 100 C) tauchen, ergibt sich nach dem Gesetz von Fourier (Gleichung 2) die folgende Temperaturverteilung [16]: Diese furchteinflößende Gleichung (3) kann für bestimmte praktische Fragestellungen glücklicherweise vereinfacht werden. So lässt sich die Zeit t [min] berechnen, nach der im Zentrum einer Kugel (Anfangstemperatur T o, Durchmesser d [mm]) eine bestimmte Temperatur T c erreicht wird, wenn die Kugel bei t = 0 in Wasser der Temperatur T w eingebracht wird [17]: (3) ABB. 9 INNERER TEMPERATURVERLAUF Temperatur [ C] 100 Eiklar Eidotter 40 (4) 20 Zeit [min] Geht man davon aus, dass ein Ei mit einem Durchmesser von 45 mm dann hart ist, wenn im Zentrum 70 C erreicht werden, ergibt Gleichung 4 eine Kochzeit von knapp 13 Minuten. Dieser Wert entspricht den Küchenerfahrungen an echten eiförmigen Eiern. artgekochte Eier dürfen nicht zu lange gekocht werden, sonst wird das Eiklar hart und das Eidotter mehlig-trocken, jedoch ist die Kochzeit nicht so kritisch, wie beim weichen Ei. Da kommt es auf jede Minute an. Für diesen Fall hat C.D.. William von der University of Exeter Fouriers Gesetz näherungsweise gelöst, wobei in diesem Fall das Ei beim Kochen eines Eis. Der interne Temperaturverlauf kann während des Kochvorgangs mit Thermoelementen verfolgt werden. In seiner klassischen Studie [41] beschrieb Richard Gardner sehr humorvoll das durchgeführte Experiment, in dem mit zwei Thermoelementen die Temperatur synchron im Eidotter und Eiklar gemessen wurden. Abgesehen von Instabilitäten durch Nachjustagen eines der Thermoelemente, entspricht der Temperaturverlauf qualitativ unseren Erwartungen. ABB. 10 DIE ERSTE NICT-INVASIVE METDE ZUR KULINARISCEN BEWERTUNG WEICGEKCTER FRÜSTÜCKSEIER Die Kernspintomographie ist ein bildgebendes Standardverfahren in der radiologischen Diagnostik. Dabei wird das zu untersuchende bjekt in ein Magnetfeld eingebracht, dann durch kurze Radiofrequenzpulse die rientierung der Kernmagnete der Wasserstoffatome im Gewebswasser verändert und daraus ein Bild berechnet [42]. Links: Dr. ans Bauer, Bayer Schering Pharma AG, Berlin, fixiert sechs oologische Studienobjekte vor dem Einbringen in einen Kernspintomographen (Siemens 1,5 Tesla Avanto). Rechts: Konventionelle Messtechniken der Kernspintomographie ergeben nur sehr kontrastarme Bilder. Erst ein so genanntes T 2 -Bild, das aus einer Vielzahl von Einzelbildern berechnet werden muss, erlaubte eine klare Differenzierung zwischen koagulierten und nicht koagulierten Bereichen im Eiklar. Besonders der Vergleich zwischen rohem, 3-Minuten und 6-Minuten-Ei zeigt eindrucksvoll die nach innen eiförmig voranschreitende Koagulationsgrenze. Die Kernspintomographie ist die bisher einzige zerstörungsfreie Methode zur sicheren Bewertung weich gekochter Eier. Die Messzeit beträgt nur 3 4 Minuten, so dass Eierliebhabern die Anschaffung des 2 Millionen Euro teuren Kernspin-Tomographen nur ans erz gelegt werden kann. Chem. Unserer Zeit, 2009, 43, Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim 107

9 durch zwei konzentrische Kugeln angenähert wurde. Es gilt dann [16]: wobei M die Masse des Eis und T Dotter die Temperatur an der Grenze Eidotter/Eiklar ist. Für ein weichgekochtes Ei sollte die Dottertemperatur nicht über 65 C steigen und so ergibt sich für ein aus dem Kühlschrank genommenes 60 g schweres Ei nach Gleichung 5 eine Kochzeit von fünf Minuten. Diese Kochzeiten gelten nicht überall. Extrembergsteiger, die sich vor dem Gipfelsturm an der südlichen Diamirflanke des Nanga Parbats mal eben mit ein paar 5-Minuten- Eiern stärken wollen, müssen Extrazeit einplanen. Wasser siedet in einer öhe von 7500 m bereits bei 75 C und ein weiches Ei braucht nach Gleichung (4) fast 12 Minuten; (5) von harten Eiern muss aus Zeitgründen wegen möglicher Wetterumschwünge gänzlich abgeraten werden. Der Temperaturverlauf beim Eierkochen lässt sich experimentell durch Einbringen von Thermoelementen zumindest punktuell verfolgen (Abbildung 9). Alle bisher vorgestellten Näherungsformeln wie auch punktuelle Messungen der Temperatur sind für Feinschmecker völlig unbrauchbar, denn die wollen vor dem Aufklopfen genau wissen, ob das Eigelb à la point weich, aber nicht zu flüssig und das ganze Eiklar fest, aber nicht hart ist. Dieses im wahrsten Sinne des Wortes delikate Problem der Menschheit konnte bisher nicht gelöst werden. Im Zuge der Vorarbeiten zu diesem Artikel gelang die Entwicklung einer zerstörungsfreien Methode zur Bewertung des Koagulationszustandes weichgekochter Eier (Abbildung 10). Nun endlich kann zwischen zufällig oder echt viereinhalb Minuten gekochten und nur gefühlt viereinhalb Minuten gekochten Eiern vorher (!) unterschieden werden. ABB. 11 CEMISCE PRZESSE BEIM EIERKCEN Neben den komplexen Faltungsprozessen, bei denen die Proteine ihre dreidimensionale Struktur ändern und sich zu größeren Aggregaten zusammenlagern, laufen beim Eierkochen auch scheinbar einfache Reaktionen ab. Von besonderer, auch kulinarischer Bedeutung sind dabei Reaktionen, an denen die Aminosäure Serin direkt oder indirekt beteiligt ist. a) Beim Kochen von hartgekochten Eiern kann es besonders bei älteren Eiern infolge des hohen p-wertes zu nucleophilen Substitutionsreaktionen an den Proteinseitenketten des Cysteins kommen. Dabei wird eine S-Gruppe durch eine -Gruppe ersetzt und Schwefelwasserstoff freigesetzt, das Gas, nach dem faule Eier riechen. b) Das im Eidotter vorhandene Protein Phosvitin ist außerordentlich reich an Serin und die ydroxylgruppen der meisten Serine sind mit Phosphorsäure verestert. Über diese vielen anionischen Gruppen bindet Phosvitin praktisch das gesamte Eisen des Eis. Bei längerem Kochen werden die Phosphorsäureester des Serins gespalten, so dass freies Phosphat entsteht und gleichzeitig im Eidotter die vorher gebundenen Eisenionen freiwerden. Beide Prozesse zusammen führen zur Bildung eines grünschwarzen Ringes an der Grenzfläche zwischen Eiklar und Eidotter (Foto rechts). c) Im valbumin wandeln sich bereits bei der Lagerung des Eis und schneller beim Kochen drei Serinreste von der (L)- in die (D)-Konfiguration um. Diese Reaktion läuft über die Abspaltung eines Protons aus der α-stellung und der Wiederanknüpfung von der anderen Seite des ebenen Carbanions ab. a) N C C 2 C S N C R C + 2 N C C 2 C N C R C + 2 S b) N C C N C C + Fe 2+ N C C N C C C 2 C 2 C 2 C 2 P P P Fe 2+ P N C C C 2 N C C C P4 2- N C C C 2 N C C C 2 P P c) N C C C 2 (L)-Serin C C + 2 C N C C N C 2 (D)-Serin Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim Chem. Unserer Zeit, 2009, 43,

10 DAS FRÜSTÜCKSEI KURIS, SPANNEND, ALLTÄGLIC ABB. 12 NATIVES UND S-VALBUMIN IM EIKLAR valbumin, das bei 77,7 C denaturierende auptprotein des Eiklars, wandelt sich bei Lagerung selbst bei tiefen Temperaturen in eine hitzestabilere Form um, die als S-valbumin bezeichnet wird und bei 85,5 C denaturiert. Erst eine Überlagerung der Röntgenstrukturanalysen beider Proteine [21b] brachte Klarheit: Drei der 34 Serinbausteine (Ser-164, -236, -320) besitzen nach der Umlagerung eine invertierte Konfiguration, d.h. aus (L)-Serinen sind (D)-Serine geworden. Diese drei Inversionen führen zur Ausbildung eines energetisch günstigen hydrophoben Kerns um das Phenylalanin Phe-99. Das Eierkochen aus chemischer Sicht In der populärwissenschaftlichen Literatur, aber nicht nur dort, wird Eierkochen immer als eine große Entknäulung und Wiederverknäulung von Proteinen beschrieben. In Wirklichkeit laufen jedoch mehrere komplexe Prozesse ab: Bei der Denaturierung verlieren individuelle Proteine ihre geordnete, räumliche Struktur, ohne Bindungsbruch zwischen den Aminosäurebausteinen. Bei der Aggregation lagern sich verschiedene Proteine zusammen und werden über Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken und ionische bzw. hydrophobe Wechselwirkungen zusammengehalten. Bei der Koagulation kommt es zu einer zufälligen Zusammenlagerung vieler bereits denaturierter Proteine. Diese Prozesse sind voneinander nicht scharf abgrenzbar und laufen teilweise nebeneinander ab. Komplizierend wirken sich unterschiedliche Denaturierungstemperaturen der verschiedenen Proteine im Eiklar aus (Tabelle 1), wobei die Denaturierungstemperaturen auch vom herrschenden p- Wert abhängen, der nun wiederum vom Alterungszustand, also Legedatum und Lagerungsbedingungen bestimmt wird. Aber nicht nur, dass alles von jedem abhängt, vielmehr gibt es aus kulinarischer Sicht nicht das gekochte Ei, sondern Menschen haben unterschiedliche Vorstellungen, ob das gekochte Eiklar eine gewissen Weichheit haben sollte oder mehr Biss. Auf chemischem, aber kulinarisch nicht (!) empfehlenswerten Weg kann die Koagulation rückgängig gemacht werden. Es ist ganz einfach: Durch Zugabe von Salzen (z.b. 6-molare Guanidiumchloridlösung) werden die ionischen Wechselwirkungen zwischen den Proteinen aufgebrochen und die (-S-S-)-Doppelsulfidbrücken werden mit einem Reduktionsmittel (z.b. Natriumborhydrid, NaB 4 ) zu (-S)- Bindungen reduziert [18]. Tatsächlich wird dann aus hartgekochtem Eiweiß eine klare Lösung aller denaturierten Proteine des Eiklars. Eine Rückfaltung in den nativen Zustand ist allerdings ausgeschlossen. Neben unübersichtlichen Faltungsprozessen laufen auch einfache chemische Reaktionen in den Proteinen ab. Unter den basischen Bedingungen reagieren bei höheren Temperaturen die Cystein-Seitenketten, wobei im einfachsten Fall ein Austausch einer S- gegen eine -Gruppe erfolgt und aus einem Cystein- ein Serin-Baustein wird. Als Nebenprodukt wird Schwefelwasserstoff in gesundheitlich unbedenklichen Mengen frei (Abbildung 11). Auch die Proteine des Eidotters verändern sich, z.b. werden in Phosvitin Esterbindungen hydrolysiert (Verseifung). Phosvitin ist besonders reich an Serin und viele der ydroxylgruppen in den Seitenketten sind mit Phosphorsäure verestert. Die anionischen Phosphatgruppen sind ideale Komplexbilder und am Phosvitin ist praktisch das gesamte im Ei vorhandene Eisen (Fe 2+ ) gebunden [19]. Werden beim längeren Kochen die Phosphatreste hydrolytisch abgespalten, kann Fe 2+ nicht mehr gebunden werden und wird frei. An der Grenzfläche Eidotter/Eiklar treffen die Eisenionen auf Schwefelwasserstoff, der bei der Umwandlung Cystein/Serin im Eiklar freigeworden ist und es bildet sich unlösliches braunschwarzes Eisensulfid. Dies ist der typische dunkle Ring, der bei besonders ausgiebig gekochten harten Eiern beobachtet werden kann (Abbildung 11). Der chemische öhepunkt des Eierkochens Eierkochen ist mehr als ein komplexes Wärmeleitungsphänomen mit nachfolgenden Denaturierungs- und Koagulationsprozessen. Besonders das mit über 50 % vorkommende auptprotein des Eiklars, das valbumin, zeigt beim Erwärmen eine wirklich atemberaubende Chemie. valbumin denaturiert bei 77 C, aber schon beim Lagern wandelt es sich in das hitzestabilere S-valbumin um, das erst bei 85 C denaturiert [20]. Diese merkwürdige Umwandlung beschäftigte die Proteinchemiker viele Jahrzehnte und manche Spekulation über den Mechanismus wurde angestellt. Immer ging man dabei von einer Umfaltung aus, bei der sich der räumliche Aufbau und damit die Protein-Eigenschaften änderten. Erst ein Vergleich der Röntgenstrukturanalysen des nativen und S-valbumins brachte Klarheit [21]. Zunächst sind beide Strukturen fast identisch räumlich aufgebaut (Abbildung 12), die große Überraschung ergibt sich erst beim ganz genauen insehen: Wie alle Proteine besteht valbumin ausschließlich aus L-Aminosäuren [22]. Beim Erhitzen von valbumin passiert das Unglaubliche: Drei der 34 Serine (Ser-164, Ser-236 und Ser-320) ändern ihre Konfiguration von L nach D. Das erscheint fast unmöglich, denn für eine Inversion der Konfiguration muss eine kovalente Bindung am α-kohlenstoffatom gebrochen Chem. Unserer Zeit, 2009, 43, Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim 109

11 und neu geknüpft werden. Dabei entsteht aber kein Gemisch beider Konfigurationen (teilweise Racemisierung), sondern aus den drei L-Serinen werden in 100prozentiger Ausbeute D-Serine. Und das schon bei Raumtemperatur! Da staunt der Laie und der Chemiker wundert sich. Bei einer mechanistischen Betrachtung dieser unglaublichen Umlagerung muss berücksichtigt werden, dass Serin bei alkalischer Behandlung von allen Aminosäuren am leichtesten racemisiert [23], d.h. aus L-Serin wird dann ein 1:1- Gemisch von L- und D-Serin. Dies kann auf den elektronenziehenden Effekt der ydroxylgruppe zurückgeführt werden, der die Abspaltung des α-wasserstoffatoms als Proton stark erleichtert (Abbildung 11). Die Umkehrung der Konfigurationen von nur drei, genau definierten Serinen bedeutet, dass S-valbumin energetisch stabiler ist als valbumin. Eine genaue Analyse der räumlichen Lage aller Seitenketten zeigt, dass im S-valbumin durch die Umlagerung der drei Serine der Phenylrest des Phenylalanins-99 zusammen mit Phe-180 und Phe-378 einen kompakten, stark hydrophoben Kern bilden kann, der nur eine geringe berfläche zum Wasser hat. Dies ist energetisch günstiger und hierin liegt offensichtlich die Triebkraft der gesamten Umlagerung [21b]. EDUARD MÖRIKE ( ) Auf ein Ei geschrieben stern ist zwar schon vorbei, Also dies kein sterei; Doch wer sagt, es sei kein Segen, Wenn im Mai die asen legen? Aus der Pfanne, aus dem Schmalz Schmeckt ein Eilein jedenfalls, Und kurzum, mich tät's gaudieren, Dir dies Ei zu präsentieren, Und zugleich tät es mich kitzeln, Dir ein Rätsel drauf zu kritzeln. Die Sophisten und die Pfaffen Stritten sich mit viel Geschrei: Was hat Gott zuerst erschaffen, Wohl die enne? Wohl das Ei? Wäre das so schwer zu lösen? Erstlich ward ein Ei erdacht: Doch weil noch kein uhn gewesen, Schatz, so hat's der as gebracht. Praktischer Teil Versuchen wir unsere neu gewonnenen theoretischen Kenntnisse in die Praxis umzusetzen. Das größte praktische Problem beim Eierkochen ist das gelegentlich aus Schalenrissen auslaufende Eiklar, was meist auf einen Druckanstieg im Luftsack zurückgeführt wird. Als Gegenmittel werden Eierstecher empfohlen, mit denen auf der stumpfen Seite ein kleines Loch in die Schale gemacht wird. Beim Erwärmen steigen daraus Luftblasen auf, die unsere Vermutung zu bestätigen scheinen. Alles ein großer Irrtum! T.F. Irmiter und seine Mitarbeiter haben bereits 1970 in einer großen Studie nachgewiesen [24], dass ein Durchlöchern der Schale die Wahrscheinlichkeit von Schalenrissen auf das Zehnfache erhöht! Also, ände weg vom Eierstecher [25]! b die Eier aus dem Kühlschrank oder Zimmertemperatur haben, spielt beim Schalenriss keine Rolle. Bei Aufsetzen der Eier in kaltem Wasser treten doppelt so häufig Schalenrisse auf wie denen, die direkt ins kochende Wasser gegeben werden. Das Pellen von Eiern ist besonders bei ganz frischen Eiern schwierig, da die Eischale noch fest an die Schalenmembranen gebunden ist. Mit steigendem p-wert bei der Alterung lösen sich die Schalenmembranen nach dem Kochen leicht von den Schalen. Am einfachsten lassen sich Eier pellen, wenn der p-wert des Eiklars bei 8,9 oder höher liegt. Die Bildung von Eisensulfid in hartgekochten Eiern, die zur wenig ansprechenden grün-blauen Färbung des Eidotters führt, tritt vor allem bei überlangen Kochzeiten auf. Frische Eier, kürzere Kochzeit und sofortiges Abschrecken verhindert die Ringbildung. Die Analyse der Wärmeleitungsprozesse auf jedes einzelne Ei müssen wir dem Leser selbst überlassen. Allerdings ist Vorsicht geboten, denn die Gleichungen (2) (5) sind nur Näherungen, die auf drastischen Vereinfachungen beruhen: Ein ühnerei ist eben keine Kugel und schon gar nicht homogen. Das kulinarische Ideal-Ei, und darum geht es ja eigentlich, hätte ein dickflüssiges Eidotter umgeben von festem, aber nicht hartem Eiklar. Mit Wasser von C ist das schwierig zu erreichen, denn die äußerste Eiklarschicht wird schnell auf über 90 C erwärmt, bleibt während des gesamten Kochens bei dieser Temperatur und wird notgedrungen hart. Eine interessante physikalische und kulinarische Alternative wäre das Kochen in C warmem Wasser. Leider sind die Eier enttäuschend: Nach einer Stunde in Wasser von 65 C erhält man zur großen Überraschung ein Ei mit halbfestem Eidotter und noch flüssigem Eiklar. Diese Eier werden als entgegengesetzt gekocht bezeichnet [26], haben sich kulinarisch aus verständlichen Gründen aber nicht durchgesetzt. Dieses überraschende Koagulationsgeschehen widerspricht vielen Angaben in der Literatur, wonach Eiklar bei tieferen Temperaturen koaguliert als Eidotter. ffensichtlich laufen zwischen Eischale und Dotter bei Temperaturerhöhung so viele proteinchemische Prozesse ab, dass sie wissenschaftlich in ihrer Gesamtheit noch nicht überblickt werden können. So bleibt uns nur die Empirie und glücklicherweise haben Generationen von Köchinnen und Köchen, ob im Restaurant oder am heimischen erd, eine Vielzahl von Eierrezepten hervorgebracht, an denen man sich auch als Wissenschaftler orientieren kann. Beginnen wir mit einer Verneigung vor Frankreichs Grand Cusine mit drei riginal-rezepten von Paul Bocuse [27], dem wohl berühmtesten zeitgenössischen Chef. Die Rezepte zeigen, dass auch er beim Eierkochen keine geheimen Tricks kennt, außer dass er immer wieder die Verwendung von möglichst frischen Eiern fordert. Achtung: Die angegebenen Zeiten beziehen sich auf Eier von Raumtemperatur Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim Chem. Unserer Zeit, 2009, 43,

12 DAS FRÜSTÜCKSEI KURIS, SPANNEND, ALLTÄGLIC arte Eier (eufs durs) In einem ausreichend großen Topf das für die vorgesehene Menge an Eiern benötigte Salzwasser zum Kochen bringen. Die Eier in ein Sieb oder einen Durchschlag mit größeren Löchern legen und in das kochende Wasser senken. Vom Augenblick des Wiederaufkochens an mittelgroße Eier 9 Minuten, große Eier 10 Minuten kochen. Dann die Eier im Sieb herausheben und sofort in kaltes Wasser tauchen, damit sie sich anschließend besser schälen lassen. Darauf achten, dass die angegeben Kochzeiten nicht überschritten werden: Das Eiweiß wird sonst zäh und das Eigelb trocken. DAS FRÜSTÜCKSEI [43] er: Berta! sie: Ja... er: Das Ei ist hart! sie: (schweigt) er: Das Ei ist hart! sie: Ich habe es gehört... er: Wie lange hat das Ei denn gekocht? sie: Zuviel Eier sind gar nicht gesund. er: Ich meine, wie lange dieses Ei gekocht hat. sie: Du willst es doch immer viereinhalb Minuten haben... er: Das weiß ich sie: Was fragst Du denn dann? er: Weil dieses Ei nicht viereinhalb Minuten gekocht haben kann! sie: Ich koche es aber jeden Morgen viereinhalb Minuten! er: Wieso ist es dann mal zu hart und mal zu weich? sie: Ich weiß es nicht... ich bin kein uhn! er: Ach!... Und woher weißt du, wann das Ei gut ist? sie: Ich nehme es nach viereinhalb Minuten heraus, mein Gott! er: Nach der Uhr oder wie? sie: Nach Gefühl... eine ausfrau hat das im Gefühl er: Im Gefühl?... Was hast du im Gefühl? sie: Ich habe es im Gefühl, wenn das Ei weich ist er: Aber es ist hart... vielleicht stimmt da mit deinem Gefühl was nicht... sie: Mit meinem Gefühl stimmt was nicht? Ich stehe den ganzen Tag in der Küche, mache die Wäsche, bring Deine Sachen in rdnung, mache die Wohnung gemütlich, ärgere mich mit den Kindern herum, und du sagst, mit meinem Gefühl stimmt was nicht? er: Jaja... jaja... jaja... wenn ein Ei nach Gefühl kocht, dann kocht es eben nur zufällig genau viereinhalb Minuten! sie: Es kann dir doch ganz egal sein, ob das Ei zufällig viereinhalb Minuten kocht... auptsache es kocht viereinhalb Minuten! er: Ich hätte nur gern ein weiches Ei und nicht ein zufällig weiches Ei! Es ist mir egal, wie lange es kocht! sie: Aha! Das ist dir egal... es ist dir also egal, ob ich viereinhalb Minuten in der Küche schufte! er: Nein nein... sie: Aber es ist nicht egal... das Ei muss nämlich viereinhalb Minuten kochen... er: Das habe ich doch gesagt... sie: Aber eben hast du doch gesagt, es ist dir egal! er: Ich hätte nur gern ein weiches Ei... sie: Gott, was sind Männer primitiv! er: (düster vor sich hin) Ich bringe sie um... morgen bringe ich sie um... Aus: Loriot s Dramatische Werke 1981 by Diogenes Verlag AG Zürich Chem. Unserer Zeit, 2009, 43, Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim 111

13 Wachsweiche Eier (eufs mollets) Die wachsweichen Eier werden wie die hartgekochten Eier zubereitet. In einem Sieb oder Durchschlag mit großen Löchern werden sie in kochendes Salzwasser getaucht. Vom erneuten Aufkochen an rechnet man 6 Minuten für mittelgroße Eier. Das Sieb herausheben und die Eier in kaltem Wasser abschrecken. Vorsichtig pellen und in warmem Salzwasser warmhalten, wenn die Eier heiß serviert werden sollen. Die raffinierte Alternative: eufs pochés (pochierte Eier) Zum Pochieren werden Eier aufgeschlagen und der Inhalt möglichst vorsichtig in angesäuertes kochendes Wasser gegeben. Wegen der fehlenden Schale kann die Konsistenz besonders des Eidotters sehr genau kontrolliert werden. Einen breiten, nicht zu tiefen Topf verwenden. Zu 3 /4 mit Wasser füllen, diesen mit 1 EL Essig je Liter säuern und zum Kochen bringen. Ein Ei aufschlagen und direkt über dem Wasser, an der Stelle, wo das Wasser am meisten sprudelt, öffnen und vorsichtig ins Wasser gleiten lassen, damit das Eigelb nicht verletzt wird und das Eiweiß eine vollkommene ülle bildet. Nacheinander die benötigten Eier hineinschlagen (aber nicht mehr als 8) und das Wasser nur noch leicht sieden lassen. Das Pochieren dauert nicht länger als 2 1 /2 3 Minuten. Die fertigen Eier nacheinander mit einem Schaumlöffel herausheben und mit einem leichten Druck des Zeigefingers nachprüfen, ob die Eigelbe gar genug sind sie müssen weich und nachgiebig sein. Nun rasch ins kalte Wasser tauchen, damit sie nicht weiter garen können. Mit der and herausnehmen und die rundherum abstehenden Fäden abschneiden. In gesalzenes, gut lauwarmes Wasser legen, wenn die Eier heiß gereicht werden, in kaltes, wenn sie Bestandteil eines kalten Gerichts sein sollen. Die Rezepte der Grand Cusine zeigen, dass die französischen Chefs manches vorweg genommen haben, was die Naturwissenschaften erst jüngst erklären können, z.b. bemerkte schon Escoffier, dass nur die frischsten Eier beim Pochieren ein befriedigendes Ergebnis lieferten. eute wissen wir warum, denn nur, wenn die zähe Eiklarschicht noch hochviskos ist, kann sich im kochenden Wasser eine kompakte und geschlossene ülle aus koaguliertem Eiklar um das Dotter bilden. Ist das Ei dagegen alt, läuft das dünnflüssige Eiklar auseinander und stockt unregelmäßig. Das Eidotter wird dabei teilweise freigelegt und an diesen Stellen sehr schnell zu hart. ier schließt sich der Kreis zwischen Kochkunst und den Naturwissenschaften, denn vor allem die Chemie kann der Kochkunst wertvolle inweise geben, ob über Generationen überlieferte Traditionen sinnvoll oder unsinnig sind. Fassen wir zusammen: Eierkochen ist zugleich Kunst und Wissenschaft, bei der wir Perfektion anstreben, aber nie erreichen können. Mit Nachdruck müssen wir dem amerikanischen Nobelpreisträgers Joshua Lederberg widersprechen, der behauptete [28], dass wir die Chemie des Eierkochens (fast) verstehen, die des Eierbratens aber jenseits unseres Wissenshorizontes liegt. In Wirklichkeit verstehen wir die Chemie des Eierkochens gerademal in ersten Zügen und müssen uns daher nicht schämen, wenn das Frühstücksei nicht ganz gelingt. Familiäre Nörgler sollte man deswegen mit dem inweis zum Schweigen bringen, dass sich schließlich ein in einem linear verzerrten Ellipsoiden aus Protein-Calcit-Verbundwerkstoff eingehülltes, räumlich inhomoges Ensemble globulärer Gluco- und Lipoproteinen-Kompartimente aus Gallus gallus domes- DIE SELTSAMEN LGISCEN UNTERSUCUNGEN VN CRENTIN LUIS KERVRAN Bei Calciummangel kann eine enne nicht mehr genügend Calciumcarbonat für die Bildung der Eischale bereitstellen und die Schalendicke nimmt ab. Der französische Physiker C. Louis Kervran ( ) stellte fest, dass sich nach Verfüttern kaliumreicher aferflocken wieder harte Eischalen ausbildeten. Er führte dies auf eine direkte Elementumwandlung von Kalium in Calcium zurück. Nach solchen Transmutationen, insbesondere zu Gold, suchten bereits die Alchimisten über Jahrhunderte vergeblich. Kervran glaubte eine solche Elementumwandlung bei ennen beobachtet zu haben, wobei in diesem Fall je ein Kalium- und ein Wasserstoffkern zu einem Calciumkern fusionierten. 39 K Ca Die Sache hatte nur einen aken: Bei Kernspaltungen und -fusionen müssen nicht nur die Ladungen, sondern auch die Massen ausgeglichen sein und da muss man auf viele Stellen genau rechnen. Für die (hypothetische) Fusion von Kalium und Wasserstoff gilt für die Massenbilanz: 39 K (38,963707) + 1 (1,007825) 40 Ca (39,962591) + Δm (0,008941) Bei der Kernfusion muss die verlorene Masse μm nach Einsteins E= mc 2 in Energie umgewandelt worden sein. Bei der erstellung einer einzigen Eierschale (6 g Calciumcarbonat) würden etwa kj frei. Diese gewaltige Energiemenge würde ausreichen, die enne von Stalltemperatur auf mehrere Millionen Grad aufzuheizen oder in eine erdnahe Umlaufbahn zu katapultieren. Da beides auch von Kervran nicht beobachtete wurde, postulierte er eine neuartige, eine stille Kernfusion, die er als Biologische Transmutation bezeichnete. Kervran stellte seine wilde Theorie in Büchern, niemals jedoch in wissenschaftlichen Journalen vor, bei denen Gutachter den Inhalt vor der Publikation kritisch bewerten. Ein Kervran-Effekt konnte natürlich niemals nachgewiesen werden [44], trotzdem glauben einige seiner Jünger unbeirrt weiter an den gequirlten Unsinn [45]. In Anerkennung seiner fantasievollen Forschung wurde Corentin Louis Kervran 1993 völlig verdient mit dem satirischen Ig Nobelpreis posthum geehrt [46] Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim Chem. Unserer Zeit, 2009, 43,

14 DAS FRÜSTÜCKSEI KURIS, SPANNEND, ALLTÄGLIC ticus natürlich nicht mal so eben allein über die Variablen Zeit und Temperatur präzise an den Kompartiment- Grenzflächen denaturieren lässt. Während des anschließenden kurzen Moments fassungslosen Staunens sollte man klarstellen, dass das gerade gekochte Ei im übrigen genauso so geworden sei, wie man es wollte. Und damit basta! Zusammenfassung Ein hart- oder weichgekochtes Ei zuzubereiten, scheint trivial: Das täuscht! Die Übertragung von Wärmeenergie vom umgebenden Wasser im Kochtopf auf die verschiedenen internen Teile ist sehr komplex und die daraus resultierenden chemischen Prozesse sind viel komplizierter als ein einfaches Entwirren von Polymerknäulen. Unser Wissen um die grundlegenden chemischen Prozesse ist recht mager, so dass wir nur Staunen können, wie durch einfaches Eingeben eines Eis in kochendes Wasser am Ende eine solche Delikatesse entsteht. Dies ist wieder ein Beweis dafür, dass selbst von uns unbeabsichtigte Chemie Wunder vollbringen kann. Summary Cooking a hard or soft boiled egg may seem to be trivial but it is not. The heat transfer from the surrounding water in the saucepan into the egg s various internal compartments is very complex and the resulting chemical processes are much more than a simple untangling of polymer chains. Although our scientific knowledge of the process is rather meager, it is large enough to still be amazed that after simply putting an egg into hot water we end up with such a delicacy. This is yet another proof that chemistry, even if it is done unintentionally, can make wonders come true. Danksagung Ich danke vor allem Dr. ans Bauer und der Firma Bayer Schering Pharma AG für die Unterstützung bei der kernspintomographischen Untersuchung Dutzender von ühnereier. Dr. Waldemar Ternes, annover, unterstützte mich bei der Einarbeitung in das schwierige Fachgebiet und Vicco von Bülow und der Diogenes Verlag gewährten mir großzügig den Abdruck eines in der oologischen Literatur vielzitierten Loriot-Dialogs, in dem das Frühstücksei endlich als gefährlichster sozialer Brennpunkt in Zweierbeziehungen erkannt wurde. Prof..-J. Fuhrhop, Sabine Streller, Dr. Pamela Winchester, Berlin und Tim Roth, Zürich, danke ich für die Mithilfe bei der Fertigstellung des Manuskripts. Meiner Familie danke ich für den klaglosen Verzehr von vielen mehr oder weniger hart gekochten Eiern, direkt oder in Form unzähliger Eiersalatvarianten, während der Vorarbeiten zu diesem Artikel. Literatur und Anmerkungen [1] Solche Legeleistungen sind nur unter optimalen Umweltbedingungen und mit einer protein- und calciumreichen Nahrung zu erzielen, denn ein uhn legt durch den Schnabel. [2] Prof. W. Ternes, annover, nutzt einen noch drastischeren Vergleich: Die in 10 Tagen von einer enne geleistete Stoffwechselarbeit entspräche beim Menschen der Neubildung seiner Arme und Beine im gleichen Zeitraum. [3] Dem interessierten Leser seien die folgenden Standardwerke empfohlen, die auch als Basis für diesen Artikel dienten: a) Ei und Eiprodukte, W. Ternes, L. Acker und S. Scholtyssek, 1994, Paul Parey Verlag, Berlin. b) Egg Science and Technology, W.J. Stadelman, et al., 4th ed., 1995, The aworth Press, Binghamton, USA. c) Naturwissenschaftliche Grundlagen der Lebensmittelzubereitung, W. Ternes, 2008, Behrís Verlag, amburg. [4] Das Ei kann auch mit kindergerechten Versuchen naturwissenschaftlich spielend entdeckt werden. Das folgende liebevoll geschriebene und illustrierte Buch kann Pädagogen und allen Eltern nur wärmstens empfohlen werden: Eiweisheiten, G. Lück und P. Gaymann, 2005, erder Spektrum, Freiburg. [5] Low und high density lipoprotein (LDL und DL) bezeichnet allein die Größe des Lipoproteins. Dies hat nichts mit dem so genannten bösen (LDL) oder guten (DL)-Cholesterin zu tun, denn dies sind Proteine in unserem Blut, an denen Cholesterin gebunden ist. [6] G. Krampitz et al., Berl. Münch.Tierärztl Wschr., 1973, 86, 313. [7] Y. Nys et al., Poultry Avian Biol.Rev. 1999, 10, 143; I. Lavelin et al. Poultry Sci. 2000, 79, [8] Eine zweite in der Natur vorkommende Kristallform des Calciumcarbonats ist der Aragonit, aus dem Muschelschalen, Perlen und z.b. die Schalen von Reptilieneier bestehen. [9] R. Zhao et al. Poultry Science, 2006, 85, 546; J.-. Fuhrhop et al., Liebigs. Ann.Chem. 1975, [10] T.K. With, Biochem.J. 1973, 137, 597; R.M. Kilner, Biol.Rev. 2006, 81, 383. [11] In einer enne fallen täglich insgesamt ca. 5 Mol Protonen im Stoffwechsel an, die jedoch durch einen entsprechenden Verbrauch genau ausbalanciert wird (omöostase). Einen kompetenten Überblick über die Rolle des Protons im Stoffwechsel gibt: K.G.M.M. Alberti et al. in Metabolic acidosis, 1982, 1, Ciba Foundation Symposium 87. [12] P. Mongin, World s Poultry Sci.J., 1968, 24, 200. [13] Diese einfache Berechnung gilt streng genommen nur für ein 56,7 g (2 oz.) schweres Ei. Bei kleineren und größeren Eiern muss das Eigewicht mitberücksichtigt werden und die Berechnung wird etwas komplizierter: augh-wert = 100 log [Eiklarhöhe 1,7 (Eigewicht) 0,37 + 7,57)]. [14] Joseph Baptiste Fourier (französischer Mathematiker, ) entwickelte bei seinen Analysen der Wärmeleitfähigkeit verschiedener Körper die nach ihm benannten Fourier-Reihen und daraus die Fourier-Transformation, mit der die Frequenzkomponenten eines Signals berechnet werden können. Chem. Unserer Zeit, 2009, 43, Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim 113

15 [15] In dieser einfachen Form beschreibt Fouriers Gesetz den Wärmetransport pro Flächen- und Zeiteinheit für eine unendlich große und unendlich dünne Scheibe. Das Wesentliche des Gesetzes kann an einer wärmedämmenden Fensterscheibe erläutert werden: Eine Isolierglasscheibe ist dann gut, wenn sie gut isoliert (κ klein), dick ist (Δx groß) und natürlich, wenn es draußen nicht kalt ist (ΔT klein). [16] C.D.. Williams, ; vgl. auch P. Roura et al., Eur.J.Phys. 2000, 21, 95; In den hier präsentierten Gleichungen (3) (5) fassen die Autoren die Materialeigenschaften zu Konstanten zusammen: τ o = c e ρa 2 /κ bzw. λ = c e ρ 1/3 /[π 2 κ/(4π/3) 2/3 ], wobei c e die spezifische Wärmekapazität, ρ die Dichte, κ der Wärmleitungskoeffizient und a der Kugelradius ist. Das Summenzeichen beschreibt die Aufaddierung von N (theoretisch unendlich vielen) Termen. [17] The Science of Cooking, P. Barham, 2001, Springer Verlag, eidelberg. [18] Vorschrift siehe:. Buttkus, c20/buttkus1974.html [19] Einfacher Versuch zur Bestimmung des Eisengehalts im Dotter: K.M. Maloney et al., J.Chem.Educ. 2008, 85, 399. [20] S. Shitamori et al. Agric. Biol. Chem. 1984, 48, [21] a) P.E. Stein et al., J.Mol.Biol. 1991, 221,941; b) M. Yamasaki et al., J. Biol. Chem. 2003, 278, 355. [22] Eine Ausnahme ist die Aminosäure Glycin, die nicht chiral ist. Nur in ganz seltenen Fällen kommen D-Aminosäuren in der Natur vor. [23]. Brückner et al., Fresenius Z.Anal.Chem. 1987, 327, 30. [24] T.F. Irmiter et al., Poultry Science 1970, ; Eine wissenschaftliche Studie über das Eierkochen lässt uns schmunzeln, aber für die eierverarbeitende Industrie, in der täglich Zehntausende von Eier gekocht und gepellt werden müssen, hat eine solche Untersuchung erhebliche wirtschaftliche Bedeutung. [25] Es muss vermutet werden, dass zu kräftiges Sieden und das damit verbundene Aufschlagen der Eier auf den Topfboden bzw. das Zusammenstoßen der Eier untereinander die auptursache für den Schalenbruch am heimischen erd ist. Profis hängen die Eier in nur einer Schicht mit einem Sieb in simmerndes Wasser. [26] E. Fooladi in [27] Bocuse, die Neue Küche, P. Bocuse, 1977, Econ Verlag Düsseldorf; Die von Bocuse angegebenen Rezepte sind praktisch wortgleich mit denen des großen Auguste Escoffiers: The Escoffier Cookbook, A. Escoffier, 1969, Crown Publishers, New York. [28] Joshua Lederberg in But the Crackling is Superb (eds. N. and G. Kurti), 1988, IP Publishing Ltd., Bristol. Der amerikanische Nobelpreisträger behauptete We could (almost) explain the chemistry of boiling eggs: frying was beyond us. [29] Informationskreis Legehennenhaltung: html [30] Mit dieser als Candeling, bezeichneten Qualitätskontrolle, die früher tatsächlich mit einer hinter dem Ei positionierten Kerze (engl. candle) durchgeführt wurde, werden auch heute noch, allerdings vollautomatisch, Eier durchleuchtet, um grobe Risse bzw. Einblutungen nachzuweisen und diese Eier auszusortieren. [31] Die Eierstempelfarbe muss für Tintenstrahldrucker geeignet sein, muss schnell trocknen, kochfest sein und darf nicht tief in die Schale eindringen. Vor allem darf sie nach den EU-Vorschriften (94/36/EG Art. 2(9), Anhang 1) nur bestimmte bei Lebensmitteln zugelassene Farbstoffe enthalten. [32] Derzeit wird die Erweiterung um die Ziffer 4 für die Ausgestalteten Käfige bzw. die Kleingruppenhaltung geprüft. [33] S.E. Solomon, Egg and Eggshell Quality, 1997, Manson Publishing, London. [34] Die agelschnüre sind rechts-verdrillte Proteinschnüre, die bis in die mittlere viskose Eiklarschicht reichen und eine stoßgedämpfte Aufhängung des Eidotters im Ei erlauben. [35] A. atzipanagiotou und W. artfiel, Arch. Geflügelkde. 1984, 48, 155. [36] Die dreidimensionalen Moleküldarstellungen beruhen auf den folgenden Röntgenstrukturanalysen: valbumin: P.E. Stein et al., J. Mol. Biol. 1991, 221, 941; votransferrin:. Kurokawa et al., J. Mol. Biol. 1995, 254, 196; vomucoid: E. Weber et al., J. Mol. Biol. 1982, 158, 515; Lysozym: J. Wang et al., Acta Crystallogr. D, 2007, 63, [37] C.C. Blake et al., Nature, 1965, 206, 757. [38] D.J. Vocadlo et al., Nature, 2001, 412, 835. [39] R. Zhao et al., Poultry Science, 2006, 85, 546. [40] Die Angaben der Denaturierungstemperaturen individueller Proteine schwanken in der Literatur, da diese Werte in Lösungen des jeweils reinen Proteins unter unterschiedlichen Bedingungen gemessen wurden. [41] R. Gardner in But the Crackling is Superb (eds. N. and G. Kurti), 1988, IP Publishing Ltd., Bristol. [42] Klaus Roth, Chemie Unserer Zeit, 1982, 16, 35; Klaus Roth, Chemie Unserer Zeit, 2004, 38, 348. [43] V. von Bülow in Loriot s Dramatische Werke, 1981, Diogenes Verlag, Zürich. [44] L. Garlaschelli, KERVRAN.htm [45] [46] K. Roth, Chemie Unserer Zeit, 2007, 41, 118. Der Autor Professor Klaus Roth von der Freien Universität Berlin ist ständiger Autor dieser Rubrik Wiley-VC Verlag Gmb & Co. KGaA, Weinheim Chem. Unserer Zeit, 2009, 43,

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