Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 1)

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1 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 1) Bedeutung in der Ernährung - wichtigster Lebensmittelinhaltsstoff (griechisch proteno = ich nehme den ersten Platz ein) - stickstoffhaltige Verbindungen, ohne die kein Leben möglich ist (tägliche Zufuhr erforderlich, täglicher Eiweißbedarf von ca. 1g pro kg KG), Proteine als einzige N-Quelle für den Menschen - Stickstoffkreislauf: - Pflanzen erhalten N über organische oder anorganische N- Verbindungen (bakterieller Umbau, Erde) - diese gehen bei Entfernung der Pflanzen der Erde verloren exogene Zufuhr durch Düngung - Eintrag von N in den Kreislauf mit Leguminosen assoziierten Bakterien(N-fixierende Bakterien) - Pflanzen bauen aus N AS und pflanzliche Proteine auf - Tiere und Mensch bauen aus pflanzl. Proteine artspezifische Proteine auf 1

2 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 1) Funktionen im menschlichen Organismus - Schutzfunktion - Aufbaufunktion - Transportfunktion - regulatorische Funktion - Reservefunktion 2

3 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 2) Aufbau von Aminosäuren - Mehrfunktionelle organische Säure, die wenigstens eine Carboxyl- und eine Aminogruppe tragen - mit Ausnahme der einfachsten AS (Glycin)enthalten die in Proteinen vorkommenden AS mindestens ein asymmetrisches C-Atom(chirales Zentrum, 4 verschiedene Liganden), alle proteinogene Aminosäuren sind L-Aminosäuren, Ausnahme Glycin (Fischer-Projektion, optische Aktivität, Drehung polarisierten Lichts) - basische und saure funktionelle Gruppe enthalten (Zwitter, Pufferfunktion, elektrophoretische Trennung) 3

4 Einteilung der AS Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 2) - nach chemischen Aufbau - 20 proteinogene AS (ohne Cystin und Hydroxyprolin) - nach chemischen Verhalten - unpolar (Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Prolin, Phenylalanin, Methionin, Glycin) - polar (Tryptophan, Cystein, Tyrosin, Serin, Treonin, Asparagin, Glutamin) - sauer (Asparaginsäure, Glutaminsäure) - basisch (Arginin, Lysin, Histidin) 4

5 Einteilung der AS Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 2) - essentielle, nicht essentielle AS - essentielle AS können im Körper nicht synthetisiert werden, Begründung im chemischen Aufbau (verzweigte C-Kette, aromatischer Ring, 3. funktionelle Gruppe) - es gibt 8 essentielle AS (Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin) - klassische Einteilung durch neuere Studien in Frage gestellt, 6 der 8 AS können aus ihren Ketosäuren endogen synthetisiert werden, gilt nicht für Lysin und Threonin ( echt essentiell, irreversible Transaminierung) 5

6 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 3) Aufbau von Eiweißen, Peptidbindung - Verbindung von 2 AS zu einem Dipeptid unter Abspaltung von Wasser - Carboxyl-Gruppe ( -C-Atom) der 1. AS reagiert mit Aminogruppe ( -C-Atom) der 2. AS - Dipeptide reagieren über freie Amino- u. / o. Carboxylgruppen weiter, so entstehen Oligo- bzw. Polypeptide Übung: 1. Alle möglichen Reaktionsprodukte bilden und benennen zwischen Alanin und Glycin 2. Alle möglichen Reaktionsprodukte bilden und benennen zwischen Alanin und Glycin und Alanin 6

7 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 3) Aufbau von Eiweißen, Strukturformen Primärstruktur: - Aneinanderreihung von AS (Sequenz) durch Polypeptidbindung zwischen Amino- und Carboxylgruppe - Schreibweise AS(1)-AS(2)-AS(3)-... Ala Val Leu -. Alanin-Valin-Leucin- Sekundärstruktur: - Regelmäßige räumliche Anordnung der Primärstruktur (Peptidkette) durch Wasserstoffbrücken innerhalb der Kette - Unterscheidung in -Helix (schraubenartig) und β-faltblatt (Zick-Zack-Konformation) 7

8 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 3) Aufbau von Eiweißen, Strukturformen: Tertiärstruktur: - übergeordnete räumliche Anordnung der Peptidkette - folgende Bindungsarten beteiligt: Disulfid-Brücken (kovalent), Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, Vander-Waals-Kräfte Quartärstruktur: - Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen (z. B. Ig`s) oder Verband aus 2 oder mehreren Polypeptidketten, die aus gleicher Polypeptidkette (Precursor) hervorgegangen sind (z. B. Insulin) - beteiligte Bindungsarten ähnlich der Tertiärstruktur 8

9 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 3) Einteilung der Proteine: 1. nach dem Vorkommen - Unterteilung in tierische, pflanzliche, bakterielle, virale Proteine - Unterscheidungsmerkmal: Aminosäuremuster 2. nach ihrer chemischen Zusammensetzung - einfache Proteine, die nur aus AS aufgebaut sind - zusammengesetzte Proteine / Proteide, die zusätzlich zur AS noch andere Bestandteile enthalten, die an das Protein kovalent oder nicht kovalent gebunden sind, Bsp. Glykoproteine, Lipoproteine 9

10 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 3) Einteilung der Proteine: 3. nach ihrem Löslichkeitsverhalten und ihrer Molekülgestalt bzw. form globuläre Proteine, Sphäroproteine kompakte, kugelige Form wasserlöslich, löslich in verdünnter Salzsäure Bsp. Enzyme, Albumine, Globuline fibrilläre Proteine, Skleroproteine, Strukturproteine faden-, schraubenförmige, gefaltete Form kaum in Wasser löslich, dafür hohe Zugfestigkeit Bsp. Keratin, Elastin 10

11 Proteine, Proteide Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 4) - Proteide = zusammengesetzte Proteine, die in mehr oder weniger großen Konzentration auch nicht eiweißartige Gruppen tragen, meisten Enzyme Proteid Glykoproteid (Körperschleim) Lipoproteid (HDL, LDL) prosthetische Gruppe, Nicht-Proteinanteil Bemerkung Kohlenhydrate bis zu 40 % KH, O- bzw. N- glykosidisch gebunden Lipide bis zu 95 % Lipide, nicht kovalent gebunden Metalloproteid Metallionen Fe im Hämoglobin Chromoproteid farbgebende Komponente Hämoglobin, Myoglobin Nukleoproteid DNA eingebundene Histone 11

12 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 5) Biologische Wertigkeit: - Muster der essentiellen AS des menschl. Proteinbedarfs stimmt nicht mit Nahrungsproteine überein - Nahrungsproteine immer minderwertiger (<1,00) - von großer Bedeutung die limitierende AS, d. h. die essentielle AS, die am wenigsten vorhanden ist (verantwortlich für die gebildete Menge Körperprotein) - höchste biolog. Wertigkeit bei Voll-Ei (ca. 1,00 oder 100%), gilt als Bezugssubstanz 12

13 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 5) Alternative zur BW: - In deutscher Literatur häufig nur BW - International (FAO/WHO) gültiges Verfahren zur Proteinbewertung PDCAAS - Amino Acid Score (AAS) = definiertes ideales AS- Muster, zu dem sich AS-Gehalte eines Proteins ins Verhältnis setzen lassen - PDCAAS = der so ermittelte AAS-Wert wird noch mit der wahren Proteinverdaulichkeit (PDC) multipliziert LM Ei Rindfleisch Weizen Soja BW 1,00 0,87 0,59 0,84 PDCAAS 1,00 0,92 0,40 1,00 13

14 Ergänzungswert: Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 5) - optimale Kombination von tierischen und pflanzlichen Eiweiß - Kartoffel-Ei-Diät (65%+35%), aber auch hohe BW durch Kombination von Ei mit Mais (90%+10%) oder Ei mit Soja (60%+40%) - Prinzip der Zugabe der limitierenden AS durch die Zugabe eines geeigneten 2. Proteins, Bsp. niedrige Lysin-Gehalte von Weizenmehl können durch Zugabe von Milcheiweiß mit hohen Lysin-Gehalten ausgeglichen werden 14

15 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 6) Auswirkung eines Eiweißmangels: - Wachstumshemmung - Abnahme der Muskulatur - Abnahme des Fettgewebes - Ödeme - weiche, gerade und leicht ausfallende Haare - apathisches Verhalten - Hautveränderungen - geschwächte Immunabwehr - eine Ursache für die Verbreitung von AIDS in Entwicklungsländern 15

16 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 7) Metabolismus der Proteine: - ständiger Auf- und Abbau der Proteine - im Steady-Stade sind Synthese- und Abbaurate im Gleichgewicht - effektive Verdauung und Resorption von Proteinen (ca. 95%) - geringe Ausscheidung über den Faeces (ca. 10g pro Tag) - Leber als zentrales SW-Organ (Transaminierungen, aus Ketocarbonsäuren werden AS und umgekehrt) - Überschuss an AS im Urin als Harnstoff ausscheidbar 16

17 Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 7) Verdauung von Proteine: - Start im Magen (Salzsäure-Denaturierung, Pepsin = Endopeptidase spaltet Peptidbindungen, an denen Phenylalanin- oder Tyrosinreste beteiligt sind) - im Duodenum Endo- und Carboxypeptidasen (Spaltung vom Carboxylende) des Pankreas (Trypsin, spaltet Peptidbindungen, an denen Arginin- und Lysinreste beteiligt sind; Chymotrypsin greift aromatische AS an; Elastase bevorzugt neutrale und aliphatische AS) - an Bürstensaummembran letzter Schritt der Verdauung durch Enzyme (hauptsächlich Amino-, Spaltung vom Aminoende, und Dipeptidasen; Hydrolyseprodukte freie AS, Di- und Tripeptide, die der Resorption zugänglich sind) 17

18 Verwertung von AS: Arbeitsauftrag Eiweiße (Frage 7) - AS dienen der Proteinsynthese und sind Vorstufen von vielen biologisch aktiven Substanzen, z. B. Hormone - zentrales Organ für Regulation ist die Leber - postprandial baut die Leber einen erheblichen Anteil der AS ab (kaum Anstieg nach einer proteinreichen Mahlzeit), ca. 1/3 der AS werden zu Leber- bzw. Plasmaproteinen, überschüssiger Stickstoff wird als Harnstoff beseitigt (Harnstoffzyklus) - verzweigte AS (Val, Leu, Ileu) werden in Muskel, Gehirn und Niere transaminiert (fehlende Transaminasekapazität in der Leber) 18

19 1.5. Eiweiße (chem. Eigenschaften) Allgemein: - - = Veränderung der Proteinstruktur z. B. durch Hitze, Säure oder Base, organische Lösungsmittel, mechanische Bearbeitung - - Denaturierung kann zum Verlust der biologischer Eigenschaft führen (v. a. Enzyme, Hormone) 19

20 (chem. Eigenschaften) reversible Denaturierung: - durch verdünnte Säuren und Basen veränderte Löslichkeit (Ausflocken) - kein Angriff auf kovalente Bindungen, lediglich Eingriffe auf Nebenvalenzbindungen - 20

21 1.5. Eiweiße (chem. Eigenschaften) irreversible Denaturierung - durch bestimmte organ. Lösungsmittel (z. B. Ethylalkohol), durch Harnstoff- und Guanidin- Lösungen sowie durch grenzflächenaktive Stoffe (z. B. Dodecylsulfat) - Angriff auf hydrophobe Bindungen, in dem sie die Löslichkeit der hydrophoben Reste in Wasser erhöhen bzw. die Stabilität der Clusterstrukturen des Wassers herabsetzen - 21

22 1.5. Eiweiße (chem. Eigenschaften) starke Denaturierung durch Kälte, Hitze: Hitzestabilität abhängig vom Aufbau des Proteins (Proteine umso hitzeempfindlicher, je höher die Molekulargewichte und je mehr elektrische Ladungen sie tragen) - durch Denaturierung keine chemischen Veränderungen (AS- Zusammensetzung), nur physikalische (andere Verarbeitungseigenschaften) und z. T. veränderte Verdaulichkeit ( Schaffung enzymresistenter Bereiche oder bessere Verdaulichkeit pflanzlicher Proteine durch Inaktivierung von eiweißhaltigen Toxinen, Bsp. grüne Bohnen)

23 1.5. Eiweiße (chem. Eigenschaften) starke Hitzedenaturierung: - - chemische Veränderungen durch Verlust von AS: 1. S - haltige AS (Abspaltung von Schwefel-wasserstoff oder Methyl-Homologen), Bildung von Aromastoffen 2. sehr starker Abbau von Lysin (durch endständige Aminogruppe leicht angreifbar, z. B. N-glykosidische Bindung mit reduzierenden Zuckern), bedeutend für Erhitzen von Milch oder Milchpulver für Säuglingsnahrung, Lysin aus Casein reagiert mit Lactose und ist dadurch nicht mehr verfügbar (Überwachung des verfügbaren Lysins in Säuglingsnahrung erforderlich)

24 1.5. Eiweiße (chem. Eigenschaften) 3. Knüpfung von Isopeptidbindungen, Umorientierungen bei Hitze durch 3. funktionelle Gruppe in AS, bes. die Reste von Asparagin, Glutamin sowie Lysin, keine Spaltung der neuen Bindungen durch Enzyme (Endprodukt Lysino- Alanin im Rattenversuch toxisch, Grenzwerte angedacht, Leitsubstanz für Eiweißschädigung) 4. Bildung von Pyrrolidoncarbonsäure und Diketopiperazin beim Erhitzen von Glutamin bzw. 2 Molekülen Glycin Vorkommen in geröstetem Kakao

25 1.5. Eiweiße (biogene Amine) - - freigesetzte AS können unter Decarboxylierung in entsprechende Aminkörper umgesetzt werden biogene Amine (Name aufgrund ihrer physiologischen Wirksamkeit) - - Entstehung durch Zersetzung von Eiweiß (v. a. in Fleisch und Fisch) - Entstehung bei der mikrobiellen LM-Herstellung von Sauerkraut, Reifung von Käse, alkoholische Gärung

26 1.5. Eiweiße (biogene Amine) Aminosäure biogenes Amin Vorkommen Histidin Lysin Ornithin Arginin Serin Cystein Asparaginsäure Tyrosin Phenylalanin tier. Gewebe, Spinat verdorbenes Fleisch verdorbenes Fleisch Käse Phosphatide Coenzym A Coenzym A Cheddarkäse, Heringskonserven Bittermandelöl

27 1.5. Eiweiße (Enzyme) - Name von en zyma (= in Hefe) - Biokatalysator - Klassifizierung, 6 Hauptklassen: Benennung: z. B. Glucoseoxidase, Lactatdehydrogenase

28 1.5. Eiweiße (Enzyme) Enzymatische Katalyse: - - Wirksamkeit abhängig von Temperatur, ph-wert, Coenzyme (z. B. Vitamine), Aktivatoren (z. B. Mengen- und Spurenelemente) - Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes, Umsetzung, Freisetzung des veränderten Substrats ( Aktivierungsenergie durch Lockerung bestehender Bindungen) - - induced fit -Modell = Substrat bewirkt Konformationsänderung des Enzyms, aktives Zentrum entsteht - Aktivatoren als pos. Effektoren (Bsp. allosterische Enzyme) - Hemmstoffe als neg. Effektoren (kompetitive, nichtkompetitive Hemmung) -

29 1.5. Eiweiße (Enzyme im LM) Bedeutung im LM: 1. (z. B. Essig, Alkohol, Sauerteig) 2. (z. B. Weichwerden gelagerter Kartoffeln, Seifigkeit von Fetten) Beispiele: - Alkalische Phosphatase, ausschließlich in tier. LM, wie Milch, Käse, Eier, relativ temperaturempfindlich, Nachweis einer Erhitzung (z. B. Pasteurisierung) durch erniedrigte Aktivitätsbestimmung

30 1.5. Eiweiße (Enzyme im LM) Beispiele: - - -Amylase, Stärkeverzuckerung bei der Bierbrauerei und Branntweinherstellung oder in der Bäckerei, normalerweise genügend im Mehl vorhanden - - Invertase, Spaltung von Saccharose, Herstellung von Kunsthonig -

31 1.5. Eiweiße (Enzyme im LM) Aufgabe, Vertiefung: 1. Welche Enzyme spielen bei der Produktion Ihres Praxispartners eine Rolle? 2. Welche Enzyme spielen bei der Werterhaltung (Haltbarkeit) Ihres PP eine Rolle? 3. Erläutern Sie aus den beiden vorhergehenden Fragen je 2 Enzyme ausführlich (Reaktionen, Gewinnung der Enzyme, mögliche Hemmung oder Aktivierung)!