Abhandlung. Cytosolische und plastidäre Chorismat-Mutase Isozyme. Eidgenössischen Technischen Hochschule Zürich

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1 ioo. Lil i t 0*. Diss.ETH Nr Cytosolische und plastidäre Chorismat-Mutase Isozyme von Pflanzen: Molekulare Charakterisierung und enzymatische Eigenschaften Abhandlung zur Erlangung des Titels Doktorin der Naturwissenschaften der Eidgenössischen Technischen Hochschule Zürich vorgelegt von Jenny Eberhard Diplombiologin, Universität Basel, Schweiz geboren am 19. März 1966 von Basel angenommen auf Antrag von: Prof. Dr. N. Amrhein, Referent Prof. Dr. H. Hennecke, Korreferent PD Dr. J. Schmid, Korreferent Zürich, 1996 ETHICS ETH-BIB MM24 I

2 1 Zusammenfassung Die drei aromatischen Aminosäuren Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan werden in Piastiden höherer Pflanzen synthetisiert. Es gibt aber Hinweise, dass auch eine cytosolische Form desjenigen Enzyms existiert, das den ersten Schritt des Phenylalanin- und Tyrosin-spezifischen Biosyntheseweges katalysiert, das heisst Chorismat-Mutase. Durch Komplementation Chorismat-Mutase defizienter Stämme von Escherichia coli und von Saccharomyces cerevisiae mit geeigneten cdna Expressions-Banken Hessen sich zwei verschiedene Chorismat-Mutase kodierende cdnas von Arabidopsis thaliana isolieren. Die abgeleiteten Aminosäuresequenzen dieser beiden cdnas waren 41% identisch mit der Aminosäuresequenz der Chorismat- Mutase von Hefe und 50% identisch zueinander. Eine der beiden cdnas wies eine mögliche N-terminale Transitpeptid-kodierende Region auf, die für den Chloroplastenimport notwendig ist. Das entsprechende Gen wurde AtCMl genannt. Die andere cdna enthielt keine N-terminale Transitpeptid-kodierende Region und kodiert sehr wahrscheinlich für ein cytosolisches Chorismat-Mutase Isozym. Das entsprechende Gen wurde AtCM2 genannt. Das Organ-spezifische Expressionsmuster der beiden Gene in A. thaliana war ähnlich, aber nur das plastidäre Isozym war Elicitorresp. Pathogen-induzierbar. Die relative Menge von AtCMl- und AfCM2-spezifischen Transkripten war hingegen erhöht, wenn Keimlinge mit einem Inhibitor eines Enzyms der Histidin-Biosynthese behandelt wurden. Expression der beiden cdnas in E. coli zeigte, dass die Aktivität der plastidären Chorismat-Mutase durch Phenylalanin und Tyrosin gehemmt und durch Tryptophan aktiviert wurde, während die Aktivität des cytosolischen Isozyms insensitiv gegenüber den drei aromatischen Aminosäuren war. Eine weitere Chorismat-Mutase kodierende cdna wurde aus Lycopersicon esculentwn isoliert. Sie enthielt keine N-terminale Transitpeptid-kodierende Region und kodiert sehr wahrscheinlich für ein cytosolisches Isozym. Das entsprechende Gen wurde LeCMl genannt. Die abgeleitete Aminosäuresequenz dieser cdna war 42% identisch mit der Chorismat-Mutase von Hefe, 49% mit der von AtCMl und 60% mit der von

3 2 AtCM2. Das Organ-spezifische Expressionsmuster von LeCMl war nicht mit den bekannten Expressionsmustern von Genen, die Enzyme des Prächorismatweges kodieren, vergleichbar und ebenso wie AtCM2 wailecml nicht Elicitor-induzierbar. Die Existenz eines cytosolischen Isozyms der Chorismat-Mutase impliziert entweder einen ganzen oder partiellen Weg der Biosynthese von Phenylalanin und/oder Tyrosin im Cytosol oder dass Prephenat, das von Chonsmat im Cytosol stammt, für die Synthese anderer Metaboliten als den zwei aromatischen Aminosäuren gebraucht wird. x

4 3 Abstract The three aromatic amino acids Phenylalanine, tyrosine and tryptophan are synthesized in the plastids of higher plants. There is, however, biochemical evidence that a cytosolic isoform exists of the enzyme catalyzing the first step of that branch of the pathway which is specific for the synthesis of Phenylalanine and tyrosine, i.e. chorismate mutase. By complementation of chorismate mutase deficient strains of Escherichia coli and Saccharomyces cerevisiae with suitable cdna expression libraries two different cdnas encoding chorismate mutase were identified from Arabidopsis thaliana. The deduced amino acid sequences of both cdnas were 41% identical with the amino acid sequence of the chorismate mutase from yeast and 50% identical with each other. One of the two cdnas contained a putative N-terminal transit-peptide coding region, prerequisite for the import of the translation product into chloroplasts. The corresponding gene was called AtCMl. The other cdna contained no N-terminal transit-peptide coding region and thus most probably encoded a cytosolic isozyme of chorismate mutase. The corresponding gene was called AtCM2. The organ-specific expression patterns of both genes were very similar, but only the plastidic isozyme was elicitor- or pathogen-inducible. The abundance of both AtCMl- and AfCM2-specific transcripts was increased when seedlings were treated with an inhibitor specific for an enzyme involved in the biosynthesis of histidine. The plastidic chorismate mutase expressed in E. coli was activated by tryptophan and inhibited by tyrosine and Phenylalanine, whereas the cytosolic isozyme was insensitive towards the three aromatic amino acids. Another chorismate mutase encoding cdna originating from Lycopersicon esculentum was isolated by complementation in E. coli. This cdna contained no putative N- terminal transit-peptide coding region and encoded most probably a cytosolic chorismate mutase. The corresponding gene was called LeCMl. The deduced amino acid sequence was also about 40% identical with that of the yeast chorismate mutase, 49% with that of AtCMl and 60% with that ofatcm2. The organ-specific expression

5 4 pattern of LeCMl was not comparable with the known organ-specific expression patteras of genes encoding enzymes of the prechorismate pathway in tomato. As AtCM2, LeCMl was not elicitor-inducible. The cytosolic chorismate mutase expressed in E. coli was insensitive towards the aromatic amino acids. The existence of a cytosolic chorismate mutase isozyme implies that either a cytosolic pathway (partial or complete) for the biosynthesis of Phenylalanine and/or tyrosine exists, or that prephenate, originating from chorismate in the cytosol, is utilized for the synthesis of metabolites other than these two aromatic amino acids.

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