Versuch 03: Enzyme. Bestimmung der Serum-Acetylcholinesterase Aktivität: 1. Bestimmung der Acetylcholinesterase-Aktivität

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1 Versuch 03: Enzyme Lactatdehydrogenase I. Der optische Test: Bestimmung von Pyruvat Acetylcholinesterase II. Bestimmung der Serum-Acetylcholinesterase Aktivität: 1. Bestimmung der Acetylcholinesterase-Aktivität 2. Hemmung der Acetylcholinesterase mit Diisopropylfluorophosphat (DIFP) 3. Reaktivierung mit Pyridin-2-aldoximmethyljodid (PAM) Saure Phosphatase III. Enzymkinetik der sauren Phosphatase: 1. Standardgerade mit Phenol 2. Bestimmung der Michaelis-Menten-Konstanten a) Abhängigkeit der Hydrolyse von der Inkubationszeit b) Abhängigkeit der Anfangsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration c) Zeichnen des Lineweaver-Burk Diagramms

2 I. Der optische Test: Bestimmung von Pyruvat Leerwert am Photometer bei 340 nm einstellen: Küvette mit H 2 O dest. in eine weitere Küvette (Schichtdicke: 1 cm) werden folgende Lösungen pipettiert: - 1,5 ml (= 1500 µl) Citrat-Puffer ph 6,0-0,2 ml (= 200 µl) Natrium-Pyruvat-Lösung - 0,2 ml (= 200 µl) 1mM NADH Lösungen mit einem Plastikspatel gut mischen die Küvette ins Photometer stellen und viermal in Abständen von 1 min die Extinktion bei 340 nm ablesen E340 (1) : direkt nach Mischen E340 (2) : nach 1 min Werte mitteln (= E Anfang ) E340 (3) : nach 2 min Zugabe des Enzyms: 0,1 ml (= 100 µl) LDH (Lactatdehydrogenase) in obigen Ansatz Reaktion startet und der NADH-Verbrauch kann photometrisch bei 340 nm verfolgt werden E340 (4) : sofort messen nach Zugabe von LDH E340 (5) : nach 1 min E340 (6) : nach 2 min : E340 (14) : nach 10 min Die Reaktion ist nach ~10 min fast vollständig abgelaufen. Der Versuch wird hier gestoppt. Berechnen Sie die Pyruvatkonzentration in g/l ausgehend vom Lambert-Beer schen Gesetz: E = d c c (Pyruvat) = E d (mol/l) Extinktionskoeffizient = 6, Schichtdicke der Küvette d = 1 cm l/(mol cm) Verdünnungsfaktor: 0,2 ml Pyruvatlösung in 2 ml Gesamtvolumen 10 E 10 c (Pyruvat) = (mol/l) E = E Anfang E Ende d E Anfang : Mittelwert vor LDH-Zugabe da das Ergebnis in g/l angegeben werden soll und MG (Pyruvat) = 88 g/mol ist, gilt für die Pyruvatkonzentration: c (Pyruvat) MG (Pyruvat) in g/l Tragen Sie in einer Graphik die Absorption gegen die Zeit auf.

3 Abs (340nm) Optischer Test: Messung der Absorption von NADH Zeit (min)

4 III. Bestimmung der Serum-Acetylcholinesterase Aktivität 1. Bestimmung der Acetylcholinesterase-Aktivität 2. Hemmung der Acetylcholinesterase mit Diisopropylfluorophosphat (DIFP) 3. Reaktivierung der Acetylcholinesterase mit Pyridin-2-aldoximmethyljodid (PAM) die Acetylcholinesterase katalysiert die Umsetzung von Acetylthiocholinjodid zu Thiocholin indirekter kolorimetrischer Nachweis von Thiocholin mit 5,5 -Dithio-bis-(2-nitrobenzoesäure) als Indikator, welche zur gelb gefärbten 5-Mercapto-2- nitrobenzoesäure reduziert wird Photometer auf 405 nm einstellen in vier beschriftete Küvetten werden folgende Lösungen pipettiert: Küvetten-Nr. 1 Leerwert 2 Aktivität 3 Hemmung 4 Reaktivierung 5,5 -Dithio-bis-(2-nitrobenzoesäure) 3 ml 3 ml 3 ml 3 ml Serum (enthält Acetylcholinesterase) 20 µl 20 µl 20 µl 20 µl DIFP (Hemmstoff) 50 µl - 50 µl 50 µl jeweils gut mischen! 5 min nach mischen: PAM (Enthemmer) 50 µl µl 10 min nach mischen: Acetylthiocholinjodid (Substrat) µl 100 µl 100 µl Achtung: Zeit läuft nach Zugabe des Substrats Acetylthiocholinjodid!! vor den jeweiligen Messung das Photometer einmal mit dem Leerwert auf 0 stellen Extinktionen (E 405 nm) im Photometer messen, nach jeweils: Zeit nach Substratzugabe 1 min [E (405nm) 1] 3 min [E (405nm) 3] 5 min [E (405nm) 5] 10 min [E (405nm) 10] 15 min [E (405nm) 15] 20 min [E (405nm) 20] Werte für Aktivität Werte für Hemmung Werte für Reaktivierung Berechnung der Acetylcholinesterase-Aktivität (in U/l): Lambert-Beer-Gesetz: E = c * d * ε c/min = x VF d * ε * min E/min : aus Kurve ablesen [Steigung] oder aus Werten errechnen [E (405nm) 5- E (405nm) 1] errechnen d : 1 cm ε : 13,3 * 10 3 [l/mol * cm] c/min : umgesetzte Substrat/min [Mol/l * min] VF : Verdünnungsfaktor (Enzym) s. Plastikküvette I (3120 µl : 20 µl = 156) Unit : 1 µmol Substratumsatzerhöhung / min [Vorsicht: Mol in µmol umrechnen (x 10 6 )] Graphische Darstellung der Ergebnisse (Extinktion gegen die Zeit auftragen)

5 Abs (405nm) Bestimmung der Acetylcholinesterase-Aktivität Zeit [min]

6 II. Enzymkinetik der sauren Phosphatase 1. Standardgerade mit Phenol Pippetierschema für Phenolstandardgerade: Reagenzglas-Nr (Nullwert) 0,5 mm Phenolstandardlösung [ml] 0 0,1 0,2 0,3 0,4 0,5 H 2 O dest [ml] 10% Na 2 CO 3 -Lösung [ml] Folin-Reagenz [ml] 1 0,9 0,8 0,7 0,6 0, Reaktionsansätze gut mischen (wichtig!) 15 min Inkubation (Raumtemperatur) Extinktion (E 623 nm) im Photometer messen: 1. Nullwert einstellen (Reagenzglas-Nr. 1) 2. Lösungen 2-6 messen (jeweils etwa ~ 2 ml Lösung in die Küvette geben, auf Küvettenstellung achten!) Extinktionswerte in Tabelle 3-1 (Script S. 3.9) eintragen E 623 Idealgraph einer Standardkurve mit Phenol 0,4 0,35 0,3 0,25 0,2 0,15 0,1 0, ,05 0,1 0,15 0,2 0,25 Phenolkonzentration [mm] Für s Protokoll: Phenolkonzentration gegen Extinktion auftragen (Ausgleichsgerade durch Punkte legen) Zur Berechnung der Phenolkonzentration: ml Phenolvolumen (0,5 mm) [1-6] Verdünnungsfaktor = [1-6] ml Gesamtvolumen Gesamtvolumen ist hier 1 ml! Phenolkonzentration = Ausgangskonzentration * Verdünnungsfaktor [1-6] [0,5 mm] [1-6] Reagenzgläser mit Wasser ausspülen (werden später wieder benötigt)!

7 Abs (623nm) Phenol-Eichgerade Phenolkonzentration (mm)

8 II. Enzymkinetik der sauren Phosphatase 2. Bestimmung der Michaelis-Konstanten Substratkonzentration: Enzymkonzentration: Versuchsdurchführung: variabel konstant Sinnvoll beschriftete Reagenzgläser vorbereiten: 24 Reagenzgläser mit jeweils 5 ml Na 2 CO 3 -Lösung (10%ig) [Abstoppen der Reaktion] Beschriftung: E1 [1], E1 [2], E1 [3], E1 [4], E1 [5], E1 [6] E5 [1], E5 [2], E5 [3], E5 [4], E5 [5], E5 [6] E10 [1], E10 [2], E10 [3], E10 [4], E10 [5], E10 [6] E15 [1], E15 [2], E15 [3], E15 [4], E15 [5], E15 [6] Plus: 6 Reagenzgläser [1-6] vorbereiten Inkubationszeit in min E5 [3] DPP-Konzentration aus Reagenzglas Nr. 3 Reagenzglas-Nr. 1 Nullwert mm DPP-Lösung [ml] 0 0,1 0,2 0,3 0,4 0,5 H 2 O [ml] 1 0,9 0,8 0,7 0,6 0,5 Ethylendiamin-Citratpuffer ph 5,3 [ml] gut mischen und 5 min bei 37 C im Wasserbad inkubieren saure Phosphatase [ml] gut mischen und bei 37 C im Wasserbad inkubieren Achtung: Zeit läuft ab jetzt!! nach 1 min, 5 min, 10 min bzw. 15 min: jeweils 1 ml aus Reagenzglas [1-6] nehmen und Reaktion mit Na 2 CO 3 -Lösung abstoppen (in vorbereitete Reagenzgläser pipettieren) mischen! 1 ml Folin-Reagenz zugeben mischen! 15 min Inkubation bei Raumtemperatur Extinktion (E 623 nm) am Photometer messen E1 [1-6] / E5 [1-6] / E10 [1-6] / E15 [1-6] jede Inkubationsreihe hat ihren eigenen Nullwert (Reagenzglas Ex [1])!!! Extinktionswerte in Tabelle 3-1 (Script S. 3.9) eintragen

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10 2. Bestimmung der Michaelis-Konstanten a) Abhängigkeit der Hydrolyse von der Inkubationszeit Extinktionen der Phenol-Standardkurve entsprechen einer 100%-igen Hydrolyse des Substrates (DPP) nach 1 min, 5 min und 10 min wurde das Substrat (DPP) in diesem Versuch noch nicht vollständig umgesetzt Wieviel Prozent Substrat (DPP) wurde umgesetzt? E gemessen E Standardkurve * 100 = % Hydrolyse z.b.: Hydrolyse von 0,05 µmol/ml DPP nach 5 min: Hydrolyse (%) = 100 * E 623 (E5 [2]) E Standardkurve [2] für alle 24 Proben die Hydrolyse in % berechnen und in Wertetabelle 3-1 (Script S. 3.9) eintragen Diagramm: Inkubationszeit in min gegen Hydrolyse in % auftragen Graph: alle 5 Graphen in ein Diagramm eintragen und beschriften (DPP-Konzentrationen an jede Kurve!) % Hydrolyse 0,05µmol/min 0,15µmol/min 0,25µmol/min min Anfangsgeschwindigkeit v 0 kann aus dem aus linearem Bereich der Kurven abgelesen werden (Steigung entspricht µmol/min) oder

11 % Abhängigkeit der Hydrolyse von der Inkubationszeit Hydrolyse Zeit (min)

12 2. Bestimmung der Michaelis-Konstanten b) Abhängigkeit der Anfangsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration Anfangsgeschwindigkeit v 0 = Hydrolysegrad / min Differenzen ( E 5-1 ) der gemessenen Extinktionen von E5 [1-6] und E1 [1-6] errechnen. Werte für E in die vorgegebene Tabelle 3-1 (Script S. 3.9) eintragen E 5 min 1 min [1] = E5 [1] E1 [1] E 5 min 1 min [2] = E5 [2] E1 [2] E 5 min 1 min [3] = E5 [3] E1 [3] E 5 min 1 min [4] = E5 [4] E1 [4] E 5 min 1 min [5] = E5 [5] E1 [5] E 5 min 1 min [6] = E5 [6] E1 [6] Graph: E gegen die Substratkonzentration auftragen V 0 0,04 E 5-1 0,03 0,02 0,01 0,05 0,15 0,25 µmol DPP/ml aus dem Graph soll die Substratsättigungskonzentration für die vorgelegte Enzymmenge abgelesen werden

13 V o ( E5-1min) Abhängigkeit der Anfangsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration µmol DPP/ml

14 2. Bestimmung der Michaelis-Konstanten c) Zeichnen des Lineweaver-Burk-Diagramms Lineweaver-Burk-Diagramm: Doppelreziproke Darstellung einer Enzymkinetik graphische Ermittlung des K M -Wertes Auftragung: 1/v 0 gegen 1/[S] Für s Protokoll: Wertetabelle: v Tabelle 3-2: Wertetabelle für Lineweaver-Burk-Diagramm [S] 1/[S] ( E 5 - E 1 )= vo 1/vo 0,5 2,0 1,0 1,0 1,5 0,67 2,0 0,5 2,5 0,4 Lineweaver-Burk Diagramm: 1/v 0 Steigung: K M /v max 1/v max - 1/K M 1/[S] Bestimmung von v max (µmol/l und K M (mol/l)!

15 Lineweaver-Burk diagramm 1/Vo [ml 1/ [S] [1/µmol/ml]

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