DESOXYRIBONUKLEINSÄURE EF

Größe: px
Ab Seite anzeigen:

Download "DESOXYRIBONUKLEINSÄURE EF"

Transkript

1 KSO DESOXYRIBONUKLEINSÄURE EF Skript DNA EF V1.0 08/15 Bor

2 1 INHALTSVERZEICHNIS "DESOXYRIBONUKLEINSÄURE" 1. Einleitung Eiweiss Eigenschaften Nachweis von Protein Elementare Zusammensetzung Aminosäuren Peptide Die Peptid-Gruppe Biologisch wichtige Peptide Bedeutung der Aminosäuresequenz Struktur der Proteine Ermittlung der Primärstruktur eines Peptids Fragmentierung durch enzymatischen Abbau Die Sekundärstruktur von Proteinen Faltblattstruktur α-helix Tertiärstruktur von Proteinen Quartärstruktur Denaturierung Enzyme Molekülbau Wirkungsweise Nucleinsäuren vom Gen zum Protein Desoxyribonucleinsäure (DNA) Ribonucleinsäure (RNA) Die Ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese Genetischer Code Replikation der DNA Quellen... 19

3 2 1. Einleitung Was ist das überhaupt, DNA? Oft wird sie als Bauplan des Lebens bezeichnet, als Code für unseren Körper, als Anleitung für unser Aussehen und unsere Hautfarbe, als unser Erbgut. Forscher erhoffen sich durch Gentechnologie den perfekten Menschen. Andere sehen durch sie den Weg, gefährliche Krankheiten zu besiegen. Wiederum andere sehen in Gentechnologie eine potenzielle Gefahr, der der Mensch nicht gewachsen ist. Bewegen wir uns tiefer in das Thema Gentechnologie, und sehen wir uns an, was das überhaupt ist - ein Gen Eiweiss 1 Die Bezeichnung Eiweiss leitet sich vom Eiklar (Eiweiss) des Hühnereis ab. Eiweisse sind die vielseitigsten makro-molekularen Verbindungen der Zelle: Enzyme, Antikörper, Gerüstsubstanzen, Reservestoffe, einige Hormone und der Blutfarbstoff Hämoglobin sind Eiweisse. Wegen ihrer Bedeutung werden Eiweisse auch Proteine genannt (griech. Protos, der Erste, Ursprüngliche). 2.1 Eigenschaften 1 Die Proteine bilden eine Gruppe von Stoffen, die nach ihren unterschiedlichen Eigenschaften eingeteilt werden. Aus der Beobachtung, dass Eiweisslösungen den Tyndall-Effekt (siehe links) zeigen, lässt sich ableiten, dass in ihnen Makromoleküle vorliegen, die gross genug sind, um Licht streuen zu können. Viele Proteine lösen sich gut in Wasser. Bei anderen ist die Löslichkeit in verdünnten Salzlösungen grösser als in destilliertem Wasser. Diese Besonderheit kann auf das Vorhandensein von funktionellen Gruppen mit positiven beziehungsweise negativen Ladungen zurückgeführt werden: Die Ionen der Salzlösung treten an die Stelle der geladenen funktionellen Gruppen der Nachbarmoleküle und erleichtern die Ablösung der Moleküle voneinander. Eine höher werdende Salzkonzentration führt dagegen zu einer Beeinträchtigung der Hydrathülle durch Wasserentzug: Die Eiweisse flocken aus. Der Zusatz von Ethanol oder Säuren kann ebenfalls ein Ausflocken bewirken. Dieser Vorgang wird auch Koagulation genannt (lat. coagulare, ausflocken, gerinnen). Auch beim Erwärmen einer Eiweisslösung gerinnt das Eiweiss: Das Eiweiss des Bluts gerinnt bei 42 C, das des Hühnereis bei 60 C und das der Milch bei 100 C. Bei den Gerüsteiweissen sind die

4 3 zwischenmolekularen Kräfte so stark, dass eine Hydratation nur sehr beschränkt erfolgen kann: Sie quellen lediglich, lösen sich aber nicht. 2.2 Nachweis von Proteinen 1 Proteine können an bestimmen Farbreaktionen sicher erkannt werden: Eine alkalische Protein-Lösung wird nach Zusatz einer Kupfersulfat-Lösung violett (Biuretreaktion); mit konzentrierter Salpetersäure entsteht eine Gelbfärbung (Xanthoproteinreaktion). Diese Gelbfärbung lässt sich auch beobachten, wenn man konzentrierte Salpetersäure auf die Haut bringt. 2.3 Elementare Zusammensetzung 1 Erhitzt man trockenes Eiweiss, so verkohlt es. Ausserdem entstehen Wasserdampf und Ammoniak. Am Aufbau von Eiweiss sind also Kohlenstoff, Wasserstoff und Stickstoff beteiligt. Weiter lässt sich Schwefel nachweisen, denn Eiweiss, das sich zersetzt, riecht meist nach Schwefelwasserstoff (Geruch nach faulen Eiern). 3. Aminosäuren 1 Die Moleküle der Proteine sind Makromoleküle. Sie lassen sich chemisch in Bausteine zerlegen, die man als Aminocarbonsäuren, kurz Aminosäuren, bezeichnet. Der Name drückt aus, dass neben der Carboxygruppe (- COOH) eine weitere funktionelle Gruppe, die Aminogruppe (-NH2), am Aufbau des Moleküls beteiligt ist. Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen. Sie tragen die Aminogruppe am C-Atom, das der Carboxygruppe benachbart ist. Sie sind damit 2-Aminocaronsäuren, werden aber auch α-aminocarbonsäuren genannt. Mit dem griechischen Buchstaben α wird das C-Atom gekennzeichnet, das in Nachbarstellung zur Carboxygruppe steht. Die Aminosäure mit dem einfachsten Molekülbau ist Aminoessigsäure, bekannt unter dem Trivialnamen Glycin (siehe links). Neben Glycin treten in der Natur über 100 weitere Aminosäuren auf. Davon sind aber nur 20 am Aufbau von Proteinen beteiligt. Ihre Molekülstrukturen lassen sich vom Glycin ableiten, indem man am α-c-atom formal ein H-Atom durch eine Seitenkette R ersetzt.

5 4 Eine Besonderheit kennzeichnet das Molekül der Aminosäure Cystein: Es besitzt eine SH- Gruppe, die leicht durch Dehydrierung (Oxidation) mit einer zweiten SH-Gruppe reagieren kann, wobei sich eine sogenannte Disulfidbrücke bildet: -S-H + H-S => -S-S- + 2H + + 2e - Übersicht über alle Aminosäuren, die in Proteinen gebunden vorkommen Quelle: wikipedia.org

6 5 4. Peptide 1 Bei der Hydrolyse von Proteinen in wässriger Lösung lassen sich ausser den Aminosäuren keine weiteren Stoffe nachweisen. Proteine sind demnach aus miteinander verbundenen Aminosäureeinheiten aufgebaut. 4.1 Die Peptidgruppe 1 Formal entsteht die Bindung zwischen zwei Aminosäure-Molekülen, indem die Aminogruppe des einen Moleküls unter Abspaltung eines H2O-Moleküls mit der Carboxygruppe des anderen Moleküls reagiert. Wie bei der Esterbildung handelt es sich hier um eine Kondensation (siehe rechts). Die Quelle: chemieunterricht.de dabei entstehende Atomgruppierung CO- NH- bezeichnet man bei Proteinen als Peptidgruppe. Die C-N-Bindung in der Peptidgruppe nennt man Peptidbindung. Sind zwei, drei, vier, usw. Aminosäure-Moleküle miteinander verknüpft, spricht man von Di-, Tri-, Tetrapeptiden usw. Oligopeptide (griech. Oligos, wenig) enthalten als Bausteine weniger als 10, Polypeptide (griech. Polys, viel) enthalten 10 und mehr Aminosäureeinheiten pro Molekül. Polypeptide, deren Moleküle aus mehr als 100 Aminosäureeinheiten aufgebaut sind und die eine biologische Funktion besitzen, werden Proteine genannt. Diese Einteilung wird allerdings nicht streng gehandhabt. Durch die Peptidbindungen ergibt sich in Proteinen die regelmässig wiederkehrende Sequenz (CO-NH-CαHR)n; sie wird als Rückgrat der Peptidkette bezeichnet. Das Rückgrat ist für alle Proteine gleich. Die Individualität eines Proteins wird durch die Seitenketten der Aminosäurereste bestimmt. Röntgenstrukturanalysen lassen erkennen, dass der C-N-Abstand in der Peptidgruppe mit 132pm kleiner ist als der in einer C-N-Bindung in Aminen (147pm). Ausserdem liegen alle an der Peptidgruppe beteiligten Atome in einer Ebene; es herrscht also keine freie Drehbarkeit um die C-N-Achse. 4.2 Biologisch wichtige Peptide 1 Viele Hormone, die menschliche Körperfunktionen steuern, gehören zur Stoffklasse der Peptide. Darunter ist zum Beispiel das Oxytocin, das am Geburtsvorgang beteiligt ist, indem es

7 6 die Auslösung der Wehen verursacht. Ein weiteres Beispiel ist Vasopressin, das den Blutdruck erhöht und in der Niere die Rückresorption von Wasser bewirkt und somit die Harnbildung verringert. Die Moleküle beider Oligopeptide bestehen aus 9 Aminosäureeinheiten und besitzen eine Oxytocin Quelle: drogen.wikia.com cyclische Struktur, die durch die Bildung einer Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinresten zustande kommt. Das bekannteste Peptidhormon ist das Insulin, dessen Aufgabe in der Einschleusung von Glucose-Molekülen aus dem Blut in die Zellen besteht. Das Fehlen von Insulin führt zu erhöhtem Blutzuckerspiegel (Diabetes). Insulin-Moleküle sind aus 51 Aminosäuren aufgebaut, die in zwei durch Disulfidbrücken miteinander verknüpften Strängen von 30 bzw. 21 Aminosäuren angeordnet sind. Insulin Quelle: clinchem.org 4.3 Bedeutung der Aminosäuresequenz 1 Da jedes Aminosäure-Molekül mindestens zwei funktionelle Gruppen besitzt, können aus einem Gemisch von zwei Aminosäuren vier verschiedene Dipeptide entstehen: aus Glycin und Alanin zum Beispiel Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala. Bei 20 verschiedenen Aminosäuren existieren sogar 20 2 verschiedene Dipeptide. Für längere Peptide gilt: Die Anzahl an Kombinationen beträgt 20 n, wobei n die Anzahl der verknüpften Aminosäuren darstellt. Aus den 20

8 7 verschiedenen Aminosäure-Molekülen lässt sich also im Prinzip eine unvorstellbar grosse Anzahl verschiedener Protein-Moleküle aufbauen: So ergeben sich zum Beispiel bei einer Kettenlänge von 100 Aminosäuren rein rechnerisch Kombinationen. Die Proteine sind die Naturstoffe mit der grössten chemischen Mannigfaltigkeit. So wie jeweils nur eine ganz bestimmte Reihenfolge von Buchstaben ein sinnvolles Wort ergibt, ist die Reihenfolge der Aminosäureeinheiten entscheidend für die biologische Funktion eines Peptid-Moleküls: Der Einbau von nur einer falschen Aminosäureeinheit in ein Polypeptid-Molekül kann dazu führen, dass es seine biologische Funktion verliert. Peptid-Moleküle müssen also nach einem exakten Syntheseplan aufgebaut werden, der im Erbgut verankert ist (siehe Kapitel 7). Bei verschiedenen Arten von Lebewesen weisen Peptid-Moleküle mit gleicher Funktion Unterschiede in der Aminosäuresequenz auf. Dies trifft zum Beispiel für die Insulin-Moleküle verschiedener Tierarten zu. Aus Anzahl und Art der Abweichung lassen sich Rückschlüsse auf die stammesgeschichtliche Verwandtschaft ziehen. Aufgabe I: Erkläre, wie aus Alanin und Cystein zwei verschiedene Dipeptide gebildet werden können. Gib die Lewis-Formeln dieser Dipeptide an. Aufgabe II: Zeichne die Skelettformeln aller vier Dipeptide, die aus einem Gemisch von Alanin und Glycin hervorgehen können. Benenne die Moleküle. Aufgabe III: Wie viele verschiedene Tripeptide bzw. Tetrapeptide können entstehen, wenn 20 verschiedene Aminosäuren zur Verfügung stehen? Aufgabe IV: Gib an, welche Stoffe bei der vollständigen Hydrolyse von Aspartam im Magen entstehen, und formuliere die Reaktionsgleichung. Aufgabe V: Folgende Abbildung zeigt das Modell eines Tetrapeptids aus vier verschiedenen Aminosäuren. Bestimme die Aminosäuresequenz mit Hilfe der Abbildung auf Seite 4: Quelle: google.com

9 8 5. Struktur der Proteine 1 Die Kenntnis der Struktur von Protein-Molekülen ist unerlässlich für das Verständnis ihrer biologischen Funktion. Quelle: spektrum.de 5.1 Ermittlung der Primärstruktur eines Peptids 1 Um zu erfahren, welche Aminosäuren am Bau eines Moleküls beteiligt sind, wird die Substanz vollständig durch saure Hydrolyse zerlegt. Das Hydrolysat wird anschliessend chromatografisch untersucht. Die Auswertung des Chromatogramms gestattet Rückschlüsse auf Art und Anzahl der Aminosäureeinheiten, die das Molekül aber noch nicht eindeutig beschrei ben. Der nächste Schritt zur Strukturaufklärung ist deshalb die Ermittlung der Aminosäuresequenz, auch Primärstruktur genannt. Für die Bestimmung der N-terminalen beziehungsweise C-terminalen Aminosäure das sind die endständigen Aminosäureeinheiten mit der freien Amino- bzw. Carboxygruppe stehen mehrere Verfahren zur Verfügung, auf die in diesem Skript nicht eingegangen werden. 5.2 Fragmentierung durch enzymatischen Abbau 1 Zur Aufklärung der Aminosäuresequenz langer Peptidketten ist es notwendig, sie vorher zu fragmentieren, das heisst hydrolytisch in kleinere Stücke zu spalten. Dazu können bestimmte Enzyme, Proteasen, eingesetzt werden, die eine Spaltung der Peptidketten nur an ganz bestimmten Stellen katalysieren: Trypsin spaltet zum Beispiel nur Peptidbindungen, deren Carbonylgruppen von Lysin oder Arginin stammen; Chymotrypsin hydrolisiert die Peptidbindung

10 9 hinter Phenylalanin, Tryptophan oder Tyrosin; Pepsin spaltet hinter Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin, Asparaginsäure oder Glutaminsäure. Die verschiedenen Peptidbruchstücke werden voneinander isoliert; anschliessend wird ihre Aminosäuresequenz durch Edman-Abbau bestimmt. Wird das zu untersuchende Protein parallelen Fragmentierungen durch verschiedene Enzyme unterworfen, erhält man Bruchstücke mit teilweise überlappender Aminosäuresequenz. Mit deren Hilfe kann die vollständige Aminosäuresequenz des ganzen Protein-Moleküls ermittelt werden. Die erste Aufklärung einer Primärstruktur gelang am Peptidhormon Insulin: Sie wurde vom britischen Biochemiker FREDERICK SANGER (geb. 1918) in den Jahren ermittelt. War früher die Bestimmung einer Primärstruktur eine zeitintensive und schwierige Angelegenheit, so ist dies heute eine Routinearbeit, für die spezielle Analyse-Automaten ( Sequencer ) eingesetzt werden. Quelle: minerva.unito.it 5.3 Die Sekundärstruktur von Proteinen 1 Viele Proteine besitzen einen kristallinen Aufbau. Dies ist ein Zeichen dafür, dass sich im molekularen Bereich gewisse räumliche Strukturelemente regelmässig wiederholen. Tatsächlich ordnen sich viele Polypeptid. Moleküle wenigstens in Teilbereichen regelmässig an. Ursache dafür ist die Ausbildung von Wasserstoffbrücken zwischen einer C=O- und einer N-H- Gruppe verschiedener Peptidgruppen. Zwar sind Wasserstoffbrücken im Vergleich zu Elektronenpaarbindungen schwach, doch führt die beträchtliche Zahl der Wasserstoffbrücken zu einem recht starke Zusammenhalt, der für die Konformation innerhalb der Peptidkette des Moleküls von grosser Bedeutung ist. Die Gesamtheit dieser Konformationen, die durch Wasserstoffbrücken innerhalb einer oder zwischen mehreren Quelle: zum.de Ketten aufrechterhalten wird, legt die Sekundärstruktur des Protein-Moleküls fest. Die am häufigsten auftretenden Sekundärstrukturen sind die Faltblattstruktur (auch β-faltblatt genannt) und die α-helix.

11 Faltblattstruktur 1 Bei dieser Sekundärstruktur ordnen sich mehrere Peptidketten so nebeneinander an, dass die Peptidgruppen wie in den Flächen und die dazwischen liegenden C-Atome wie in den Kanten eines mehrfach gefalteten Blatts liegen (siehe Bild auf Seite 9). Benachbarte Ketten werden durch Wasserstoffbrücken zusammengehalten. An der Quervernetzung sind sämtliche Peptidgruppen beteiligt. Die Restgruppen (R) stehen abwechselnd oberhalb und unterhalb des gefalteten Blatts. Insgesamt liegen die Seitengruppen jedoch ziemlich dicht beieinander, sodass sperrige oder gleich geladene Reste die Anordnung stören. Grössere Falbtblattstrukturbereiche kommen daher nur dann zustande, wenn die Reste relativ klein sind: So bestehen die Proteinketten der Naturseide, die ausschliesslich in der Faltblattstruktur angeordnet sind, zu 86% aus Glycin, Alanin und Serin, also aus Aminosäurebausteinen mit kleinen Resten. Die Peptidketten können parallel oder antiparallel (gegenläufig) nebeneinander liegen. Naturseide Quelle: de.academic.ru 5.5 α-helix 1 Wenn die Aminosäurereste gross sind, ordnet sich die Polypeptidkette bevorzugt als α-helix an. Bei dieser Struktur windet sich das Molekül schraubenförmig um seine Achse. Die Wendel wird durch Wasserstoffbrücken innerhalb der Kette Quelle: bioinfo.au-kbc.org.in

12 11 zusammengehalten; jede C=O-Gruppe einer Peptidbindung bildet mit der N-H-Gruppe der viertnächsten Aminosäure eine zur Hauptachse parallel liegende Wasserstoffbrücke. Nach 3,6 Aminosäureeinheiten ist eine Windung mit einer Ganghöhe von 540pm durchlaufen. Die α- Helix ist rechtsgängig, das heisst, die Windungen der Proteinkette sind wie die eines Korkenziehers angeordnet. Die Aminosäurereste weisen, von der Helix ausgehend, nach aussen. So steht ihnen mehr Raum zur Verfügung als bei der Faltblattstruktur. Sehr grosse oder elektrisch gleich geladene Reste könnten sich trotzdem gegenseitig stören, sodass die Schraubenstruktur unterbrochen wird. Dann bildet sich meist ein Zufallsknäuel. In selteneren Fällen gibt es auch Proteinmoleküle mit linksgängiger Helix, diese sind jedoch weniger stabil. Die Aminosäuresequenz eines Peptid-Moleküls wird Primärstruktur genannt. β-faltblatt und α-helix sind die wichtigsten Sekundärstrukturen. Oft treten in ein und demselben Protein-Molekül α-helix, Faltblattstruktur und Zufallsknäuel nebeneinander in einzelnen Bereichen auf oder werden durch bestimmte Vorgänge ineinander umgewandelt: So entsteht zum Beispiel aus der Helixstruktur der Moleküle von Haaren oder Wolle in feuchter Wärme unter Einwirkung von Zugkraft eine Faltblattstruktur, das heisst, Wasserstoffbrücken werden mit Hilfe von Wasser-Molekülen geöffnet und neu geschlossen. Eine besondere Rolle unter den Aminosäuren spielt Prolin: Das Stickstoff-Atom des Prolins ist in der Peptidgruppe mit keinem H-Atom verbunden; es kann also keine Wasserstoffbrücken ausbilden. An solchen Stellen einer Polypeptidkette tritt eine Störung der Struktur auf. 5.6 Tertiärstrukturen von Proteinen 1 Viele Proteine bestehen aus einzelnen Bereichen, von denen jeder eine definierte Sekundärstruktur hat. Die Tertiärstruktur eines Proteins wird bestimmt durch die relative Anordnung dieser Bereiche; sie beschreibt also die dreidimensionale Gestalt der gesamten Peptidkette. An der Bildung der Tertiärstruktur sind die folgenden Arten von Wechselwirkungen beteiligt: 1) Wasserstoffbrücken zwischen polaren Seitenketten der Aminosäuren, zum Beispiel zwischen den Resten von Glutamin und Asparagin.

13 12 2) Ionenbindungen: elektrostatische Anziehungskräfte zwischen COO Gruppen von sauren Aminosäuren und NH3 + -Gruppen von basischen Aminosäuren. 3) Van-der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren Seitenketten (in diesem Zusammenhang auch als hydrophobe Wechselwirkung bezeichnet). 4) Disulfidbrücken (-S-S-), gebildet aus den SH-Gruppen zweier räumlich nahe liegender Cysteinreste innerhalb einer Kette oder zwischen verschiedenen Ketten. Unpolare Gruppen werden vom Wasser verdrängt und weisen häufig in das Innere des Protein-Moleküls; polare Gruppen weisen nach aussen und sind für die Wasserlöslichkeit bestimmter Proteine verantwortlich. Quelle: lk-chemie.de 5.7 Quartärstruktur 1 Die Gestalt eines Protein-Moleküls wird durch die Sekundär- und Tertiärstruktur beschrieben. In vielen Fällen bilden zwei oder mehrere Peptidketten eine übergeordnete Funktionseinheit, die man als Quartärstruktur bezeichnet. Der Zusammenhalt der Moleküle wird durch die gleichen Bindungsarten bewirkt, die auch die Tertiärstruktur bedingen. Ein Protein mit einer Quartärstruktur ist zum Beispiel α-keratin, aus dem unser Haar aufgebaut ist: Jeweils zwei α-helices sind zu einer Superhelix zusammengelagert, und zwei Superhelices umwinden sich zu einer Protofibrille. Acht Quelle: google.com Quartärstruktur Hämoglobin Quelle: schullv.de Protofibrillen bilden zusammen eine Mikrofibrille. Die einzelnen Helices sind durch Disulfidbrücken quervernetzt. Bei der Herstellung von Dauerwellen werden die Disulfidbrücken zunächst gelöst und, nachdem das

14 13 Haar in die gewünschte Form gebracht wurde, wieder zurückgebildet. Von der Struktur der Faserschicht hängt es ab, ob das Haar glatt oder gekräuselt ist. Die Faserschicht wird von der schützenden Schuppenschicht umgeben, die aus mehreren Lagen von Plättchen besteht, die sich dachziegelartig überlappen. Die räumliche Anordnung eines Protein-Moleküls nennt man Tertiärstruktur. Sind mehrere solche Moleküle zu einer Funktionseinheit verbunden, spiricht man von der Quartärstruktur. Quelle: egbeck.de 5.8 Denaturierung 1 Das flüssige Eiweiss eines Hühnereis wird beim Kochen fest, das Eiweiss der Milch koaguliert (gerinnt), wenn sie sauer wird. Diese Prozesse nennt man Denaturierung. Sie sind in den meisten Fällen von einer starken Abnahme der Wasserlöslichkeit beziehungsweise der Hydratisierung begleitet. Häufig geht dabei auch die biologische Funktion des Proteins verloren. Bei der Denaturierung werden Bindungen gestört, welche die dreidimensionale Struktur der Protein-Moleküle bedingen. Daran können zahlreiche Faktoren beteiligt sein: - Disulfidbrücken können durch Reduktionsmittel gelöst werden - Wasserstoffbrücken lassen sich durch Wärmeeinwirkung öffnen - Ammoniumgruppen (-NH3 + ), zum Beispiel von Lysin-Molekülen, können mit Hydroxidionen eine Säure-Base-Reaktion eingehen; dabei entstehen ungeladene Aminogruppen (-NH2). - Carboxylatgruppen (-COO - ), zum Beispiel von Glutaminsäure-Molekülen, können mit Hydroniumionen (H3O + ) zu ungeladenen Carboxygruppen (-COOH) reagieren. - Eine Zugabe von Salzen kann zum Verlust der Hydrathülle führen ( Aussalzen ). - Schwermetall-Ionen können an negativ geladene Molekülteile gebunden werden und so die Raumstruktur verändern. Hierauf beruht zum Beispiel die Giftigkeit von Bleiund Quecksilbersalzen. Häufig ist die Denaturierung ein irreversibler Prozess, so zum Beispiel, wenn sie durch Erhitzen verursacht wird. In anderen Fällen, wie bei einer Denaturierung durch Veränderung des ph-wertes, kann sie reversibel sein.

15 14 6. Enzyme 1 Für den Ablauf von Stoffwechselreaktionen in Organismen besitzen Enzyme als Biokatalysatoren eine entscheidende Bedeutung. Sie können auch ausserhalb von lebenden Zellen wirken und werden zum Beispiel bei der Käseproduktion, bei der Gewinnung von Glucose aus Stärke oder in manchen Waschmitteln zum Abbau von Fett oder Eiweiss eingesetzt. Die Stoffe, auf die Enzyme einwirken, werden Substrate genannt. Die Namen der Enzyme werden häufig aus dem Namen des Substrats unter Verwendung der Endsilbe -ase gebildet. Oft wird auch die katalysierte Reaktione mitbenannt: Das Enzym Glucoseoxidase katalysiert zum Beispiel die Oxidation von Glucose. Ausserdem sind historisch festgelegte Trivialnamen im Gebrauch, so etwa bei den Verdauungsenzymen Trypsin und Pepsin. Die Enzyme werden nach dem Typ der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Hauptklassen unterteilt: 1. Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen 2. Transferasen übertragen Atomgruppen 3. Hydrolasen spaten Elektronenpaarbindungen unter Aufnahme von Wasser 4. Lyasen spalten Elektronenpaarbindungen nach einem nichthydrolytischen Mechanismus 5. Isomerasen führen Isomere ineinander über 6. Ligasen katalysieren die Verknüpfung zweier Moleküle unter Bildung einer kovalenten Bindung 6.1 Molekülbau 1 Enzyme sind Sphäroproteine. Die meisten werden zu den komplexen Proteinen gezählt, da ihre Moleküle neben den Polypeptidketten noch einen weiteren Molekülteil (Cofaktor) enthalten, der kein Peptid ist. Wenn der Cofaktor leicht abgespalten werden kann, bezeichnet man ihn als Coenzym. Manche Coenzyme können an verschiedenen Enzymen beteiligt sein. Die Aufgabe der Coenzyme ist die Übertragung von bestimmten Atomen oder Atomgruppen.

16 Wirkungsweise 1 Wie andere Katalysatoren beeinflussen auch Enzyme die Geschwindigkeit, mit der chemische Reaktionen ablaufen. Ihre Oberfläche besitzt spezifische Bindungsstellen mit der räumlichen Gestalt einer Rinne oder Spalte (aktive Zentren), die sie befähigen, bestimmte Substrat- Moleküle nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip an sich zu binden (Substratspezifität). Enzyme, die Synthesen katalysieren, besitzen aktive Zentren, welche die Edukt-Moleküle so zueinander orientieren, dass eine chemische Reaktion erfolgen kann. Das schon 1895 entwickelte Schlüssel-Schloss-Modell Schlüssel-Schloss-Prinzip Quelle: slideplayer.org wurde 1959 durch die Vorstellung der induzierten Anpassung, das Induced-Fit-Modell, verfeinert: Danach bewirkt das Substrat bei der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes eine Konformationsänderung im Enzym. Temperaturerhöhung, Veränderung des ph-werts oder Schwermetall-Ionen können auf die Struktur der Enzymmoleküle einwirken und zu einer räumlichen Veränderung der aktiven Zentren führen: Das Protein wird denaturiert. Dadurch kann die Aktivität des Enzymmoleküls eingeschränkt beziehungsweise aufgehoben werden. 7. Nucleinsäuren vom Gen zum Protein 1 Nucleinsäuren wurden 1869 erstmals aus Zellkernen isoliert; davon leitet sich auch ihr Name ab (lat. nucleus, Kern). Man unterscheidet zwei Arten von Nucleinsäuren: die Desoxyribonucleinsäuren (DNS) und die Ribonucleinsäuren (RNS). Nach dem Englischen acid für Säure verwendet man für die Nucleinsäuren heute meist die Abkürzungen DNA (desoxyribonucleic acid) und RNA (ribonucleic acid). Nucleinsäuren bestehen wie Proteine aus unverzweigten Makromolekülen. Ihr Aufbau und ihre Funktion wurden 1953 von JAMES WATSON (geb. 1928) und FRANCIS CRICK ( ) aufgeklärt.

17 Desoxyribonucleinsäure (DNA) 1 Die Zellkerne aller Organismen enthalten Desoxyribonucleinsäure (DNA). Es handelt sich um Makromoleküle, die ausgestreckt eine Länge von bis zu einem Meter erreichen können. Sie sind in spiralisierter Form in den Chromosomen enthalten. Bei Zerlegung der Moleküle zeigt sich, dass DNA aus lediglich sechs verschiedenen Bausteinen aufgebaut ist: Phosphorsäure, 2- Desoxyribose (ein Monosaccharid mit 5 C- Atomen, eine sogenannte Pentose) und den vier verschiedenen stickstoff-haltigen organischen Basen Adenin (A), Cytosin (C), Guanin (G) und Thymin (T). Die DNA-Moleküle sind leiterartig aufgebaut und bestehen aus zwei gegenläufigen Quelle: techniklexikon.net Strängen. Jeder ist aus abwechselnd angeordneten Desoxyribose- und Phosphorsäureeinheiten aufgebaut. Diese sind durch Esterbindungen miteinander verknüpft, an denen das 3 - und das 5 -C-Atom des Pentose- Moleküls beteiligt sind. Die Kennzeichnung der Ziffern mit einem Strich wird vorgenommen, um die C-Atome der Pentose- Moleküle von denen der Basen-Molekülen zu unterscheiden. Jedes Pentose-Molekül ist ausserdem mit einem der vier Basen- Moleküle verbunden. Eine Baueinheit, die aus Pentose, Phosphorsäure und Base zusammengesetzt ist, wird Nucleotid genannt. Eine Nucleinsäure entsteht durch Polykondensation aus Nucleotiden. Die Basen der Nucleotide sind im DNA-Molekül paarweise über Wasserstoffbrücken miteinander verbunden und wie die Sprossen einer Leiter angeordnet. Dabei sind aufgrund des Molekülbaus nur ganz bestimmte Basenpaarungen (A-T und G-C) möglich. Das DNA-Molekül ist schraubenförmig zu einer Doppelhelix verdreht. Es kann aus bis zu 3*10 9 Paaren von Nucleotiden aufgebaut sein. Quelle: cosmiq.de

18 Ribonucleinsäure (RNA) 1 Die RNA ähnelt im Bau der DNA, weist aber einige Unterschiede auf: Die Moleküle sind einsträngig, statt 2-Desoxyribose kommt Ribose vor und statt der Base Thymin wird Uracil gefunden. Ansonsten sind DNA- und RNA-Moleküle gleich aufgebaut. Die Moleküle der RNA sind jedoch wesentlich kürzer als die der DNA und können abschnittsweise unter Basenpaarung Schlaufen bilden. Quelle: wikipedia.com 7.3 Die Ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese 1 Die Merkmale jedes einzelnen Lebewesens sind in seinen Genen gespeichert. Diese Informationen können nur durch Stoffwechselreaktionen mit Hilfe von Enzymen umgesetzt werden. Gene enthalten die Information zur Bildung von Enzymen. Die Aminosäuresequenz von Enzymen und anderen Peptiden ist in der Basensequenz der DNA codiert. An der Informationsübertragung ist die RNA beteiligt. Der Abschnitt eines DNA-Moleküls, der die vollständige Information zur Ausbildung eines Polypeptids enthält, wird als ein Gen bezeichnet.

19 Genetischer Code 1 Die Information für die Synthese der Proteine ist in der Basensequenz der DNA-Kette verschlüsselt. Diese Verschlüsselung wird als genetischer Code bezeichnet. Jede Aminosäure wird durch die Sequenz dreier Basen codiert. Mit den vier verschiedenen Basenpaaren sind 43 = 64 verschiedene Basentripletts möglich; man nennt sie Codons. Da nur 20 Aminosäuren in Proteinen vorkommen, sind die meisten Aminosäuren durch mehrere Basentripletts festgelegt. Drei der möglichen Tripletts sind keiner Aminosäure zugeordnet, sie kennzeichnen als Stopp-Codons das Ablesungsende. Der genetische Code ist für alle Lebewesen gleich und wird üblicherweise als Basensequenz der m-rna (Messenger- RNA, Boten-RNA) angegeben. Quelle: chemgapedia.de 7.5 Replikation der DNA 1 Bei jeder Zellteilung wird die komplette Erbinformation auf die Tochterzellen übertragen. Dazu ist eine identische Verdopplung der DNA notwendig. Sie wird Replikation genannt. An diesem Vorgang sind mehrere Enzyme beteiligt: Zuerst wird ein Einzelstrang an einer Stelle aufgeschnitten, dann wird ein Abschnitt des Doppelstrangs entspiralisiert und in Einzelstränge aufgespalten. Entsprechend den spezifischen Basenpaarungen werden nun komplementäre Nucleotide, die durch den Zellstoffwechsel bereitgestellt werden, angefügt und miteinander verknüpft. Jeder Halbstrang liefert Quelle: physiologie-online.com somit die Information zur Bildung eines neuen komplementären Strangs. So entstehen zwei identische DNA-Moleküle, die jeweils aus einem alten und einem neu synthetisierten Strang bestehen.

20 19 Aufgabe VI: Stelle tabellarisch Gemeinsamkeiten und Unterschiede von DNA und RNA dar. Aufgabe VII: Was ist der Unterschied zwischen einer α-helix und einer Doppelhelix? Aufgabe VIII: Menschliches Insulin besteht aus 51 Aminosäuren, die in typischer Reihenfolge miteinander verknüpft sind. Warum müssen es Diabetiker spritzen und können es nicht einfach mit der Nahrung zu sich nehmen? 8. Quellen 1 Elemente Grundlagen der Chemie für Schweizer Maturitätsschulen (Klett und Balmer Verlag Zug), 2007

Enzyme (Teil 1) Aminosäuren, Aufbau, Eigenschaften & Funktion. Mag. Gerald Trutschl

Enzyme (Teil 1) Aminosäuren, Aufbau, Eigenschaften & Funktion. Mag. Gerald Trutschl Enzyme (Teil 1) Aminosäuren, Aufbau, Eigenschaften & Funktion Mag. Gerald Trutschl 1 Inhalt 1. Einführung 2. Aufbau: - Aminosäuren - Peptidbindung - Primärstruktur - Sekundärstruktur - Tertiär- und Quatärstrukturen

Mehr

0.1 Eiweißstoffe (Proteine)

0.1 Eiweißstoffe (Proteine) 1 22.06.2006 0.1 Eiweißstoffe (Proteine) 0.1.1 Die Aminosäuren Bausteine der Proteine Proteine sind aus einer Vielzahl (bis Tausende) von Baueinheiten zusammengesetzte Makromoleküle. Die einzelnen Bausteine,

Mehr

Aufbau, Struktur, Funktion von DNA, RNA und Proteinen

Aufbau, Struktur, Funktion von DNA, RNA und Proteinen Aufbau, Struktur, Funktion von DNA, RNA und Proteinen Mitarbeiterseminar der Medizinischen Fakultät Ruhr-Universität Bochum Andreas Friebe Abteilung für Pharmakologie und Toxikologie Aufbau, Struktur,

Mehr

Aminosäuren 1. Aufbau der Aminosäuren

Aminosäuren 1. Aufbau der Aminosäuren Aminosäuren 1 Aufbau der Aminosäuren Aminosäuren bestehen aus einer Carbonsäuregruppe und einer Aminogruppe. Die einfachste Aminosäure ist das Glycin mit 2 Kohlenstoffatomen. Das Kohlenstoffatom nach der

Mehr

U. Helmich, Intensivkurs "Proteine" Seite 1

U. Helmich, Intensivkurs Proteine Seite 1 U. Helmich, Intensivkurs "Proteine" Seite 1 Crashkurs "Proteine" Proteine bestehen aus Aminosäuren, von denen es rund 20 verschiedene gibt. Die meisten Proteine bestehen mehreren hundert oder sogar mehreren

Mehr

Proteine versus Nukleinsäuren

Proteine versus Nukleinsäuren Proteine versus Nukleinsäuren Stand: 29.12.2017 Jahrgangsstufen Fach/Fächer 12 (Ausbildungsrichtung Sozialwesen) Biologie Übergreifende Bildungsund Erziehungsziele Zeitrahmen Benötigtes Material ca. 90

Mehr

Entstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne

Entstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne Entstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne Kennzeichen einer lebenden Zelle Zellen entstehen aus Zellen jede Zelle hat einen kompletten Satz Erbanlagen

Mehr

Referat : Aufbau v. Proteinen u. ihre Raumstruktur

Referat : Aufbau v. Proteinen u. ihre Raumstruktur Referat : Aufbau v. Proteinen u. ihre Raumstruktur 1. Einleitung Unsere Körperzellen enthalten einige Tausend verschiedene Proteine wobei man schätzt, das insgesamt über 50 000 verschiedene Eiweißstoffe

Mehr

Der molekulare Bauplan des Lebens; biologische Nano- und Mikrobausteine von Lebewesen. RNA und DNA als sich selbst replizierende Informationsspeicher

Der molekulare Bauplan des Lebens; biologische Nano- und Mikrobausteine von Lebewesen. RNA und DNA als sich selbst replizierende Informationsspeicher Der molekulare Bauplan des Lebens; biologische Nano- und Mikrobausteine von Lebewesen RNA und DNA als sich selbst replizierende Informationsspeicher Quelle: Biochemie, J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer,

Mehr

8. Tutorium AMB/OBOE

8. Tutorium AMB/OBOE 8. Tutorium AMB/OBOE 15.12.05 4.13 Welches Begriffspaar vervollständigt folgenden Satz über funktionelle Gruppen in der organischen Chemie. Carboxyl verhält sich zu wie zu Base. a) Säure... Carboxyl b)

Mehr

15. Aminosäuren, Peptide und Proteine

15. Aminosäuren, Peptide und Proteine 15. Aminosäuren, Peptide und Proteine 1 Proteine (Polypeptide) erfüllen in biologischen ystemen die unterschiedlichsten Funktionen. o wirken sie z.b. bei vielen chemischen eaktionen in der atur als Katalysatoren

Mehr

16. Biomoleküle : Nucleinsäuren

16. Biomoleküle : Nucleinsäuren Inhalt Index 16. Biomoleküle : Nucleinsäuren Die gesamte Erbinformation ist in den Desoxyribonucleinsäuren (DNA) enthalten. Die Übersetzung dieser Information in die Synthese der Proteine wird von den

Mehr

Proteinogene Aminosäuren. Unpolare, aliphatische Seitenketten Monoaminomonocarbonsäuren

Proteinogene Aminosäuren. Unpolare, aliphatische Seitenketten Monoaminomonocarbonsäuren Proteinogene Aminosäuren Unpolare, aliphatische Seitenketten Monoaminomonocarbonsäuren Proteinogene Aminosäuren Unpolare, heterozyklische Seitenkette Monoaminomonocarbonsäuren Proteinogene Aminosäuren

Mehr

In den Proteinen der Lebewesen treten in der Regel 20 verschiedene Aminosäuren auf. Deren Reihenfolge muss in der Nucleotidsequenz der mrna und damit

In den Proteinen der Lebewesen treten in der Regel 20 verschiedene Aminosäuren auf. Deren Reihenfolge muss in der Nucleotidsequenz der mrna und damit In den Proteinen der Lebewesen treten in der Regel 20 verschiedene Aminosäuren auf. Deren Reihenfolge muss in der Nucleotidsequenz der mrna und damit in der Nucleotidsequenz der DNA verschlüsselt (codiert)

Mehr

Entstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne

Entstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne Entstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne Kennzeichen einer lebenden Zelle Zellen entstehen aus Zellen jede Zelle hat einen kompletten Satz Erbanlagen

Mehr

Was ist der Promotor? Antwort: Eine spezielle Nucleotidsequenz auf der DNA, an der die RNA-Polymerase bindet um die Transkription zu starten.

Was ist der Promotor? Antwort: Eine spezielle Nucleotidsequenz auf der DNA, an der die RNA-Polymerase bindet um die Transkription zu starten. Was ist der Promotor? Antwort: Eine spezielle Nucleotidsequenz auf der DNA, an der die RNA-Polymerase bindet um die Transkription zu starten. Wie bezeichnet man den Strang der DNA- Doppelhelix, der die

Mehr

Unterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form. Auszug aus: Rund um das Hühnerei - die Chemie der Proteine

Unterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form. Auszug aus: Rund um das Hühnerei - die Chemie der Proteine Unterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form Auszug aus: Rund um das Hühnerei - die Chemie der Proteine Das komplette Material finden Sie hier: School-Scout.de VII/B Organische Verbindungen

Mehr

Enzyme SPF BCH am

Enzyme SPF BCH am Enzyme Inhaltsverzeichnis Ihr kennt den Aufbau von Proteinen (mit vier Strukturelementen) und kennt die Kräfte, welche den Aufbau und die Funktion von Enzymen bestimmen... 3 Ihr versteht die Einteilung

Mehr

Intensivkurs Biologie

Intensivkurs Biologie Intensivkurs 2016 - Biologie 1. Makromoleküle Lektüre im Cornelsen, Biologie Oberstufe : Chemische Grundlagen: Lipide (S. 40), Proteine (S. 41-42), Kohlenhydrate (S. 92-93) 1.1. Kohlenstoff-Verbindungen

Mehr

4. Naturstoffe 4.1 Kohlenhydrate 4.2 Lipide 4.3 Aminosäuren, Peptide und Proteine

4. Naturstoffe 4.1 Kohlenhydrate 4.2 Lipide 4.3 Aminosäuren, Peptide und Proteine 4. Naturstoffe 4.1 Kohlenhydrate 4.2 Lipide 4.3 Aminosäuren, Peptide und Proteine 1 4.1 Kohlenhydrate Einteilung der Kohlenhydrate in drei Gruppen: Monosaccharide (einfache Zucker) Beispiele: Glucose,

Mehr

Peptide Proteine. 1. Aminosäuren. Alle optisch aktiven proteinogenen Aminosäuren gehören der L-Reihe an: 1.1 Struktur der Aminosäuren

Peptide Proteine. 1. Aminosäuren. Alle optisch aktiven proteinogenen Aminosäuren gehören der L-Reihe an: 1.1 Struktur der Aminosäuren 1. Aminosäuren Aminosäuren Peptide Proteine Vortragender: Dr. W. Helliger 1.1 Struktur 1.2 Säure-Basen-Eigenschaften 1.2.1 Neutral- und Zwitterion-Form 1.2.2 Molekülform in Abhängigkeit vom ph-wert 1.3

Mehr

Skript zum Workshop Molekular Genetik für die Jahrgangsstufe 12

Skript zum Workshop Molekular Genetik für die Jahrgangsstufe 12 Skript zum Workshop Molekular Genetik für die Jahrgangsstufe 12 Erstellt von: Michael Müller Erstellungsdatum: 23.01.2004 e-mail: michael.mueller@rwth-aachen.de Molekular Genetik Seite 2 von 16 Molekular

Mehr

Versuch: Denaturierung von Eiweiß

Versuch: Denaturierung von Eiweiß Philipps-Universität Marburg 29.01.2008 rganisches Grundpraktikum (LA) Katrin Hohmann Assistent: Ralph Wieneke Leitung: Dr. Ph. Reiß WS 2007/08 Gruppe 10, Amine, Aminosäuren, Peptide Versuch: Denaturierung

Mehr

Der Träger aller genetischen Informationen ist die D N A - Desoxyribonucleic acid (Desoxyribonucleinsäure, DNS)

Der Träger aller genetischen Informationen ist die D N A - Desoxyribonucleic acid (Desoxyribonucleinsäure, DNS) N U C L E I N S Ä U R E N Der Träger aller genetischen Informationen ist die D N A - Desoxyribonucleic acid (Desoxyribonucleinsäure, DNS) BAUSTEINE DER NUCLEINSÄUREN Die monomeren Bausteine der Nucleinsäuren

Mehr

Übungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden und Proteinen

Übungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden und Proteinen Übungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden und Proteinen T ilfsmittel: Blatt mit den Strukturformeln aller proteinogenen AS (außer bei den Aufgaben, bei denen die Strukturformel einer AS anhand des Trivialnamens

Mehr

Auswahlverfahren Medizin Prüfungsgebiet Chemie. 6.Termin Organische Chemie Naturstoffe

Auswahlverfahren Medizin Prüfungsgebiet Chemie. 6.Termin Organische Chemie Naturstoffe Auswahlverfahren Medizin Prüfungsgebiet Chemie 6.Termin Organische Chemie Naturstoffe Kursleiter Mag. Wolfgang Mittergradnegger IFS Kurs 2009 Organische Chemie Naturstoffe Fette Kohlenhydrate Proteine

Mehr

Zusammensetzung und Struktur der Proteine. Stryer (6. Auflage) Kapitel 2

Zusammensetzung und Struktur der Proteine. Stryer (6. Auflage) Kapitel 2 Zusammensetzung und Struktur der Proteine Stryer (6. Auflage) Kapitel 2 Vielfalt der Proteine Wie kommt diese Vielfalt an Proteinen zustande? 1. Peptide und Polypeptide sind Ketten aus 20 verschiedenen

Mehr

Aminosäuren - Proteine

Aminosäuren - Proteine Aminosäuren - Proteine ÜBERBLICK D.Pflumm KSR / MSE Aminosäuren Überblick Allgemeine Formel für das Grundgerüst einer Aminosäure Carboxylgruppe: R-COOH O Aminogruppe: R-NH 2 einzelnes C-Atom (α-c-atom)

Mehr

Aufgabe 1. Bakterien als Untersuchungsgegenstand!

Aufgabe 1. Bakterien als Untersuchungsgegenstand! Genetik I Aufgabe 1. Bakterien als Untersuchungsgegenstand 1. Beschriften Sie die Abbildung zu den Bakterien. 2. Nennen Sie Vorteile, die Bakterien wie Escherichia coli so wertvoll für die genetische Forschung

Mehr

Wirkungsmechanismen regulatorischer Enzyme

Wirkungsmechanismen regulatorischer Enzyme Wirkungsmechanismen regulatorischer Enzyme Ein Multienzymsystem ist eine Aufeinanderfolge von Enzymen, bei der das Produkt eines vorstehenden Enzyms das Substrat des nächsten Enzyms wird. Ein regulatorisches

Mehr

und Reinstruktur Die Sekundärstruktur ist die Anordnung der Aminosäurenkette, wobei man in zwei Arten unterscheidet: o Faltblatt- oder β- Struktur

und Reinstruktur Die Sekundärstruktur ist die Anordnung der Aminosäurenkette, wobei man in zwei Arten unterscheidet: o Faltblatt- oder β- Struktur Aufbau von Proteinen insbesondere unter Betrachtung der Primär-,, Sekundär-,, Tertiär-,, Quartär-,, Supersekundär- und Reinstruktur Primärstruktur Unter Primärstruktur versteht man in der Biochemie die

Mehr

Funktionelle Gruppen Amine

Funktionelle Gruppen Amine sind Stickstoff-Derivate, die als schwache organische Basen gelten. Funktionelle Gruppen Einfachstes Amin, Methanamin. Ammoniak besitzt drei -Atome, die formal durch organische este ersetzt werden können.

Mehr

Kapitel II Elemente, kleine Moleküle, Makromoleküle Wiederholung

Kapitel II Elemente, kleine Moleküle, Makromoleküle Wiederholung Kapitel II Elemente, kleine Moleküle, Makromoleküle Wiederholung Biologie für Physikerinnen und Physiker Kapitel II Elemente, Moleküle, Makromoleküle 1 Anteil der Elemente die im menschlichen Körper und

Mehr

15. Aminosäuren, Peptide und Proteine

15. Aminosäuren, Peptide und Proteine Inhalt Index 15. Aminosäuren, Peptide und Proteine Proteine (Polypeptide) erfüllen in biologischen Systemen die unterschiedlichsten Funktionen. So wirken sie z.b. bei vielen chemischen Reaktionen in der

Mehr

Modul Biologische Grundlagen Kapitel I.2 Grundbegriffe der Genetik

Modul Biologische Grundlagen Kapitel I.2 Grundbegriffe der Genetik Frage Was sind Fachbegriffe zum Thema Grundbegriffe der Genetik? Antwort - Gene - Genotyp - Phänotyp - Genom - Dexoxyribonucleinsäure - Träger genetischer Information - Nukleotide - Basen - Peptid - Start-Codon

Mehr

Biologie für Mediziner

Biologie für Mediziner Biologie für Mediziner - Zellbiologie 1 - Prof. Dr. Reiner Peters Institut für Medizinische Physik und Biophysik/ CeNTech Robert-Koch-Strasse 31 Tel. 0251-835 6933, petersr@uni-muenster.de Dr. Martin Kahms

Mehr

Inhalt und Einsatz im Unterricht

Inhalt und Einsatz im Unterricht Inhalt und Einsatz im Unterricht "Aminosäuren, Peptide & Proteine" (Chemie Sek. I-II, Kl. 9-12) Diese DVD behandelt das Unterrichtsthema Aminosäuren, Peptide & Proteine für die Klassen 9-12 der Sekundarstufe

Mehr

Übungsaufgaben zur Vorlesung Chemie für Biologen, WS 2004/05

Übungsaufgaben zur Vorlesung Chemie für Biologen, WS 2004/05 Übungsaufgaben zur Vorlesung hemie für Biologen, W 2004/05 12-14 Themenbereich "tereoisomerie" 1. Geben ie die Art der Isomerie (Konstitutions- oder Konfigurationsisomerie) für die folgenden Verbindungspaare

Mehr

DNA: Aufbau, Struktur und Replikation

DNA: Aufbau, Struktur und Replikation DNA: Aufbau, Struktur und Replikation Biochemie Die DNA als Träger der Erbinformation Im Genom sind sämtliche Informationen in Form von DNA gespeichert. Die Information des Genoms ist statisch, d. h. in

Mehr

9.) Wie heißen die kurzen RNA-Moleküle, mit deren Hilfe die Polymerase die Replikation der DNA starten kann? a) Starter b) Primer c) Beginner

9.) Wie heißen die kurzen RNA-Moleküle, mit deren Hilfe die Polymerase die Replikation der DNA starten kann? a) Starter b) Primer c) Beginner Lernkontrolle M o d u l 1 A w i e... A n k r e u z e n! 1.) Wie viele Chromosomen besitzt eine menschliche Körperzelle? a) 23 b) 46 c) 44 2.) In welchem Zellorganell befindet sich die DNA? a) Zellkern

Mehr

10 BIOGENE-AMINE 4 NICHT-PROTEINOGENE- AS. 20 PROTEINOGENE AS glucoplastisch/ketoplastisch 8 ESSENTIELLE AS

10 BIOGENE-AMINE 4 NICHT-PROTEINOGENE- AS. 20 PROTEINOGENE AS glucoplastisch/ketoplastisch 8 ESSENTIELLE AS Für uns! - es gibt 20 AS Diese sind wiederum aufgeteilt in: Neutrale AS Saure AS Basische AS Schwefelhaltige AS Aromatische AS Heterocyklische AS - es gibt 20 AS - davon sind 8 essentiell d.h.: der Körper

Mehr

vegetatives Nervensystem Zentrales Nervensystem ZNS Nervenzelle Synapse unwillkürlicher Teil des Nervensystems mit Sympathicus und Parasympathicus;

vegetatives Nervensystem Zentrales Nervensystem ZNS Nervenzelle Synapse unwillkürlicher Teil des Nervensystems mit Sympathicus und Parasympathicus; vegetatives Nervensystem ( 9. Klasse 1 / 32 ) unwillkürlicher Teil des Nervensystems mit Sympathicus und Parasympathicus; innerviert innere Organe, Blutgefäße und Drüsen bestehend aus Zentrales Nervensystem

Mehr

Unterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form. Auszug aus:

Unterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form. Auszug aus: Unterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form Auszug aus: Die gentechnische Produktion von Insulin - Selbstlerneinheit zur kontextorientierten Wiederholung der molekularen Genetik Das komplette

Mehr

Aromatische Diazoniumionen

Aromatische Diazoniumionen Aromatische Diazoniumionen Wichtige Reaktive Zwischenstufe Aromatische Diazoniumionen Aromatische Diazoniumionen Azofarbstoffe Organische Chemie für MST 7 Lienkamp/ Prucker/ Rühe 7 Inhalt Amine Nomenklatur,

Mehr

Probeklausur zur Vorlesung. Name:... Vorname:... Matr.-Nr... Datum:

Probeklausur zur Vorlesung. Name:... Vorname:... Matr.-Nr... Datum: 1 Probeklausur zur Vorlesung "Organische Chemie für Mediziner im Sommersemester 2016 Name:... Vorname:... Matr.-Nr.... Datum: 11.07.2016 Studienfach: Medizin Biomedizin Zahnmedizin Technol. d. Funktionswerkstoffe

Mehr

Einführung in die Biochemie Wirkungsweise von Enzymen

Einführung in die Biochemie Wirkungsweise von Enzymen Wirkungsweise von en Am Aktiven Zentrum kann ein nur in einer ganz bestimmten Orientierung anlegen, wie ein Schlüssel zum Schloss. Dieses Prinzip ist die Ursache der spezifität von en. Dies resultiert

Mehr

Grundwissen 10.Klasse NTG 1 Grundwissen 10.Klasse NTG 1. Grundwissen 10.Klasse NTG 2 Grundwissen 10.Klasse NTG 2

Grundwissen 10.Klasse NTG 1 Grundwissen 10.Klasse NTG 1. Grundwissen 10.Klasse NTG 2 Grundwissen 10.Klasse NTG 2 Grundwissen 10.Klasse NTG 1 Grundwissen 10.Klasse NTG 1 Homologe Reihe: Reihe von Kohlenwasserstoffen, bei der jedes Molekül eine CH 2 -Gruppe mehr enthält als das vorhergehende. Gesättigte Kohlenwasserstoffe

Mehr

Molekulargenetik Biologie am Inhaltsverzeichnis Die Begriffe DNA, Nukleotid, Gen, Chromosom und Epigenom definieren...

Molekulargenetik Biologie am Inhaltsverzeichnis Die Begriffe DNA, Nukleotid, Gen, Chromosom und Epigenom definieren... Molekulargenetik Inhaltsverzeichnis Die Begriffe DNA, Nukleotid, Gen, Chromosom und Epigenom definieren... 2 Beschreiben, wie die DNA aufgebaut ist... 3 Den Ablauf der Replikation erklären und dabei die

Mehr

16. Aminosäuren, Peptide und Proteine

16. Aminosäuren, Peptide und Proteine Friday, February 2, 2001 Allgemeine Chemie B II Page: 1 Inhalt Index 16. Aminosäuren, Peptide und Proteine Proteine (Polypeptide) erfüllen in biologischen Systemen die unterschiedlichsten Funktionen. So

Mehr

17. Biomoleküle : Nucleinsäuren

17. Biomoleküle : Nucleinsäuren Friday, February 2, 2001 Allgemeine Chemie B II Page: 1 Inhalt Index 17. Biomoleküle : Nucleinsäuren Die gesamte Erbinformation ist in den Desoxyribonucleinsäuren (DNA) enthalten. Die Übersetzung dieser

Mehr

Bioorganische Chemie Enzymatische Katalyse 2011

Bioorganische Chemie Enzymatische Katalyse 2011 Ringvorlesung Chemie B - Studiengang Molekulare Biotechnologie Bioorganische Chemie Enzymatische Katalyse 2011 Prof. Dr. A. Jäschke INF 364, Zi. 308, Tel. 54 48 51 jaeschke@uni-hd.de Lehrziele I Kenntnis

Mehr

3.5 Moderne Genetik - Vorgänge

3.5 Moderne Genetik - Vorgänge 3.5 Moderne Genetik - Vorgänge Der genetische Code Jedes Gen besteht aus sogenannten Basentriplets. Das ist eine Sequenz von drei aufeinanderfolgenden Nukleinbasen, die für eine bestimmte Aminosäure stehen.

Mehr

Kl.10 LB2. Kl.10 LB2. Kl.10 LB2. Kl.10 LB2. Nenne 2 Vorkommen von Fetten.

Kl.10 LB2. Kl.10 LB2. Kl.10 LB2. Kl.10 LB2. Nenne 2 Vorkommen von Fetten. Nenne 2 Vorkommen von Fetten. Es gibt pflanzliche Fette (Kokosöl, livenöl) und tierische Fette (Schweinefett, Milchfett). Beschreibe die Löslichkeit der Fette. Fette sind nicht in Wasser aber in Benzin

Mehr

BIOCHEMIE. Teil 2: Aminosäuren, Proteine, Enzyme. Urheberrechtlich geschütztes Material. Lernkarteikarten Veterinärmedizin - BIOCHEMIE

BIOCHEMIE. Teil 2: Aminosäuren, Proteine, Enzyme. Urheberrechtlich geschütztes Material. Lernkarteikarten Veterinärmedizin - BIOCHEMIE Lernkarteikarten Veterinärmedizin - BIOCHEMIE BIOCHEMIE 2014 Teil 2: Aminosäuren, Proteine, Enzyme Vetbrainfood - Tiermedizinische Lernkarteikarten - Diplombiologin und Tierärztin G. Glück Liebe/r Biochemie-Interessierte,

Mehr

Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02

Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02 (insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich) Klausur zur Vorlesung Biochemie I im WS 2001/02 am 18.02.2002 von 08.15 09.45 Uhr Gebäude 52, Raum 207 Bitte Namen, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt

Mehr

Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik Kalbitzer/Kremer/Ziegler

Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik Kalbitzer/Kremer/Ziegler Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik Kalbitzer/Kremer/Ziegler 23.10. Zelle 30.10. Biologische Makromoleküle I 06.11. Biologische Makromoleküle II 13.11. Nukleinsäuren-Origami (DNA, RNA) 20.11.

Mehr

Foliensatz; Arbeitsblatt; Internet. Je nach chemischem Wissen können die Proteine noch detaillierter besprochen werden.

Foliensatz; Arbeitsblatt; Internet. Je nach chemischem Wissen können die Proteine noch detaillierter besprochen werden. 03 Arbeitsauftrag Arbeitsauftrag Ziel: Anhand des Foliensatzes soll die Bildung und der Aufbau des Proteinhormons Insulin erklärt werden. Danach soll kurz erklärt werden, wie man künstlich Insulin herstellt.

Mehr

Grundwissen Chemie 9. Jahrgangsstufe G8

Grundwissen Chemie 9. Jahrgangsstufe G8 Grundwissen Chemie 9. Jahrgangsstufe G8 Ionennachweise Man nutzt die Schwerlöslichkeit vieler Salze (z. B. AgCl) zum Nachweis und zur quantitativen Bestimmung der Ionen. Nachweis molekular gebauter Stoffe

Mehr

Aminosäuren und Peptide

Aminosäuren und Peptide Aminosäuren und Peptide Dr. Katja Arndt Institut für Biologie III http://www.molbiotech.uni-freiburg.de/ka Genetischer Code Basentriplets codieren für Aminosäuren Aminosäuren Definition: Aminosäuren (Aminocarbonsäuren)

Mehr

Chemie des Haares HAARE. a-helix-struktur der Haarproteine. Protein-Helix. Wasserstoffbrücke. b-ketten- oder Faltblatt-Struktur der Haarproteine

Chemie des Haares HAARE. a-helix-struktur der Haarproteine. Protein-Helix. Wasserstoffbrücke. b-ketten- oder Faltblatt-Struktur der Haarproteine Chemie des Haares Das Haar besteht zu 90 % aus dicht aneinander gereihten Zellen, die Keratin ein Eiweiß enthalten. Keratin wiederum besteht aus Aminosäuren, die zu langen Ketten (= Polypeptidketten) aneinander

Mehr

Organische Experimentalchemie

Organische Experimentalchemie PD Dr. Alexander Breder (abreder@gwdg.de) Georg-August-Universität Göttingen SoSe 2017 Veranstaltungsnummer: 15 133 30200 rganische Experimentalchemie Für Studierende der umanmedizin, Zahnmedizin und Biologie

Mehr

Grundwissenkarten Gymnasium Vilsbisburg. 9. Klasse. Biologie

Grundwissenkarten Gymnasium Vilsbisburg. 9. Klasse. Biologie Grundwissenkarten Gymnasium Vilsbisburg 9. Klasse Biologie Es sind insgesamt 10 Karten für die 9. Klasse erarbeitet. davon : Karten ausschneiden : Es ist auf der linken Blattseite die Vorderseite mit Frage/Aufgabe,

Mehr

8. Aminosäuren - (Proteine) Eiweiß

8. Aminosäuren - (Proteine) Eiweiß 8. Aminosäuren - (Proteine) Eiweiß Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaut. Aminosäuren bilden die Grundlage der belebten Welt. 8.1 Struktur der Aminosäuren Aminosäuren sind organische Moleküle, die mindestens

Mehr

Kohlenhydrate Aminosäuren Peptide

Kohlenhydrate Aminosäuren Peptide Kohlenhydrate Aminosäuren Peptide Kohlenhydrate Kohlenhydrate = Saccharide Sie stellen zusammen mit Fetten und Proteinen den quantitativ größten verwertbaren (z.b. Stärke) und nicht-verwertbaren (Ballaststoffe)

Mehr

Pharmazeutische Biologie Grundlagen der Biochemie

Pharmazeutische Biologie Grundlagen der Biochemie Pharmazeutische Biologie Grundlagen der Biochemie Prof. Dr. Theo Dingermann Institut für Pharmazeutische Biologie Goethe-Universität Frankfurt Dingermann@em.uni-frankfurt.de Aminosäure... chirale Moleküle

Mehr

Kohlenwasserstoffe. Alkane. Kohlenwasserstoffe sind brennbare und unpolare Verbindungen, die aus Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen aufgebaut sind.

Kohlenwasserstoffe. Alkane. Kohlenwasserstoffe sind brennbare und unpolare Verbindungen, die aus Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen aufgebaut sind. 2 2 Kohlenwasserstoffe Kohlenwasserstoffe sind brennbare und unpolare Verbindungen, die aus Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen aufgebaut sind. 4 4 Alkane Alkane sind gesättigte Kohlenwasserstoffverbindungen

Mehr

Lösungsblatt zu Aufbau von Aminosäuren

Lösungsblatt zu Aufbau von Aminosäuren Lösungsblatt zu Aufbau von Aminosäuren 1. Zeichnen Sie die allgemeine Formel einer α-aminosäure, welche am α-c- Atom eine Seitenkette R trägt. 2. Welche der zwanzig natürlich vorkommenden L-α-Aminosäuren

Mehr

Einleitung. Replikation

Einleitung. Replikation (C) 2014 - SchulLV 1 von 9 Einleitung Der Action-Film von gestern Abend war wieder ziemlich spannend. Mal wieder hat es der Superheld geschafft, alle Zeichen richtig zu deuten, diverse Geheimcodes zu knacken

Mehr

Aufbau und Konformation von Polypeptiden

Aufbau und Konformation von Polypeptiden 1 Aufbau und Konformation von Polypeptiden Peter Güntert, Sommersemester 2009 Hierarchie von Proteinstrukturen Primärstruktur: Aminosäuresequenz Sekundärstruktur: Helices, Faltblätter, Turns, Loops Tertiärstruktur:

Mehr

VORANSICHT. Proteine im Kontext biologische Bedeutung und chemische Grundlagen. Mit Aminosäuren-Spiel und Memory! Das Wichtigste auf einen Blick

VORANSICHT. Proteine im Kontext biologische Bedeutung und chemische Grundlagen. Mit Aminosäuren-Spiel und Memory! Das Wichtigste auf einen Blick Mensch und Gesundheit Beitrag 8 Proteine im Kontext (Klasse 10) 1 von 34 Proteine im Kontext biologische Bedeutung und chemische Grundlagen Ein Beitrag von Dr. Mathias Ebel, Hergenrath Foto: Thinkstock/iStock

Mehr

Translation benötigt trnas und Ribosomen. Genetischer Code. Initiation Elongation Termination

Translation benötigt trnas und Ribosomen. Genetischer Code. Initiation Elongation Termination 8. Translation Konzepte: Translation benötigt trnas und Ribosomen Genetischer Code Initiation Elongation Termination 1. Welche Typen von RNAs gibt es und welches sind ihre Funktionen? mouse huma n bacter

Mehr

Mehr Proteine für mehr Gesundheit und weniger Übergewicht?

Mehr Proteine für mehr Gesundheit und weniger Übergewicht? Medizin Sven-David Müller Mehr Proteine für mehr Gesundheit und weniger Übergewicht? Alles über Eiweiß, Eiweiße, Protein und Proteine Wissenschaftlicher Aufsatz Mehr Proteine für mehr Gesundheit und weniger

Mehr

1. Beschriften Sie in der Abbildung die verschiedenen Bereiche auf der DNA und beschreiben Sie ihre Funktion! nicht-codogener Strang.

1. Beschriften Sie in der Abbildung die verschiedenen Bereiche auf der DNA und beschreiben Sie ihre Funktion! nicht-codogener Strang. ARBEITSBLATT 1 Transkription 1. Beschriften Sie in der Abbildung die verschiedenen Bereiche auf der DNA und beschreiben Sie ihre Funktion! Bindungsstelle für RNA-Polymerase RNA-Polymerase nicht-codogener

Mehr

Übungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden, Proteinen und DNA

Übungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden, Proteinen und DNA Übungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden, Proteinen und DNA 1. Aminosäuren a) Benennen Sie die folgenden Aminosäuren nach den Regeln der IUPAC: Ala, Gly, Ile, Thr b) Die Aminosäuren in Proteinen sind α-aminocarbonsäuren

Mehr

Aufgabengruppe BMS Chemie

Aufgabengruppe BMS Chemie Aufgabengruppe BMS Chemie Zeitvorgabe: Bitte lösen Sie die folgenden 24 Aufgaben innerhalb von 18 Minuten! 1) Welche Aussagen treffen auf Proteine zu? I. Die Primärstruktur gibt die Aminosäurenabfolge

Mehr

4.3. Fragen zu Proteinen

4.3. Fragen zu Proteinen 4.3. Fragen zu Proteinen Funktionelle Gruppen im Vergleich Gib für die folgenden Stoffklassen für jede typische Reaktion ein Beispiel an. Formuliere je eine Reaktionsgleichung mit den Strukturformeln und

Mehr

Entstehung und Evolution v Entstehung und Ev o olution v n Leben Manuela Gober 30.J uni 2011

Entstehung und Evolution v Entstehung und Ev o olution v n Leben Manuela Gober 30.J uni 2011 Entstehung und Evolution von Leben Manuela Gober 30. Juni 2011 DIE PRAEBIOTISCHE ERDE Mögliche Atmosphärenzusammensetzung nach Urey und Miller: H 2, CH 4, NH 3 und H 2 O Oberflächentemperatur: ~ 100 C

Mehr

Eukaryotische messenger-rna

Eukaryotische messenger-rna Eukaryotische messenger-rna Cap-Nukleotid am 5 -Ende Polyadenylierung am 3 -Ende u.u. nicht-codierende Bereiche (Introns) Spleißen von prä-mrna Viele Protein-codierende Gene in Eukaryoten sind durch nicht-codierende

Mehr

8.7 Exkurs: Wasser, Alkohole, Nukleinsäuren und Proteine vier Beispiele für die Bedeutung der Wasserstoffbrücken

8.7 Exkurs: Wasser, Alkohole, Nukleinsäuren und Proteine vier Beispiele für die Bedeutung der Wasserstoffbrücken Exkurs: Wasser, lkohole, ukleinsäuren und roteine 8 8.7 Exkurs: Wasser, lkohole, ukleinsäuren und roteine vier Beispiele für die Bedeutung der Wasserstoffbrücken Wasserstoffbrücken haben eine grosse Bedeutung.

Mehr

Klausur zum chemischen Praktikum für Studierende mit Chemie als Nebenfach (SS2011)

Klausur zum chemischen Praktikum für Studierende mit Chemie als Nebenfach (SS2011) Klausur zum chemischen Praktikum für Studierende mit Chemie als Nebenfach (SS2011) Musterlösung 1. (10P) Was ist richtig (mehrere Richtige sind möglich)? a) Amylose und Amylopektin bestehen nur aus D-Glucose

Mehr

NW-Ch/Sotriffer. Poppenberger Lignin (~50% der Masse des Holzes) wird gelöst, cellulose bleibt übrig.

NW-Ch/Sotriffer. Poppenberger Lignin (~50% der Masse des Holzes) wird gelöst, cellulose bleibt übrig. NW-Ch/Sotriffer Poppenberger 2017-09-21 2017-09-28 2017-10-05 Lignin (~50% der Masse des Holzes) wird gelöst, cellulose bleibt übrig. Sulfitverfahhren Hackschnitzel werden bei ~ 8 bar, ~ 120 mit Mg(HSO

Mehr

Vorlesung 47. Aminosäuren, Peptide und Proteine

Vorlesung 47. Aminosäuren, Peptide und Proteine Vorlesung 47. Aminosäuren, Peptide und Proteine Bedeutung der Proteine in der atur: Vollhardt, 3. Aufl., S. 1285/1286, 4. Aufl., S. 1371; art S. 608-609; Buddrus, S. 753. Etwa 18% des menschlichen Körpers

Mehr

Struktur und Funktion der DNA

Struktur und Funktion der DNA Struktur und Funktion der DNA Wiederholung Nucleotide Nucleotide Nucleotide sind die Untereinheiten der Nucleinsäuren. Sie bestehen aus einer N-haltigen Base, einer Pentose und Phosphat. Die Base hängt

Mehr

Die Substratspezifität der Enzyme Trypsin und Chymotrypsin

Die Substratspezifität der Enzyme Trypsin und Chymotrypsin Die Substratspezifität der Enzyme Trypsin und Chymotrypsin Einleitung Die Proteine Trypsin und Chymotrypsin sind Enzyme, die im Magen von Säugetieren vorkommen und die Hydrolyse von Peptidbindungen katalysieren.

Mehr

Gruppenarbeit : Zwischenmolekulare Kräfte

Gruppenarbeit : Zwischenmolekulare Kräfte Expertengruppe A Zwischenmolekulare Kräfte Allgemeines Zwischenmolekulare Kräfte dürfen nicht mit der Kovalenzbindung verwechselt werden. Bei der Kovalenzbindung geht es um Kräfte innerhalb der Moleküle

Mehr

Gerinnung von Proteinen

Gerinnung von Proteinen V11 Gerinnung von Proteinen Fach Klasse Überthema Feinthema Zeit Chemie Q2 Aminosäuren, Peptide, Polypeptide Proteine 20 Minuten Zusammenfassung: Die Gerinnung von Eiklar wird durch Zugabe von gesättigter

Mehr

Nanotechnologie der Biomoleküle. Aminosäuren und Proteine: Bausteine der Biologie und der Bionanotechnologie. Aufbau Struktur Funktion

Nanotechnologie der Biomoleküle. Aminosäuren und Proteine: Bausteine der Biologie und der Bionanotechnologie. Aufbau Struktur Funktion anotechnologie der Biomoleküle Aminosäuren und Proteine: Bausteine der Biologie und der Bionanotechnologie Aufbau Struktur Funktion Zentrum für Mikro- und anotechnologien Das Miller-Urey-Experiment (auch

Mehr

Rund um das Hühnerei die Chemie der Proteine. Ein Beitrag von Mathias Ebel, Hergenrath Mit Illustrationen von Katja Rau, Berglen VORSCHAU

Rund um das Hühnerei die Chemie der Proteine. Ein Beitrag von Mathias Ebel, Hergenrath Mit Illustrationen von Katja Rau, Berglen VORSCHAU 1 von 26 Rund um das Hühnerei die Chemie der Proteine Ein Beitrag von Mathias Ebel, Hergenrath Mit Illustrationen von Katja Rau, Berglen Proteine, auch Eiweiße genannt, zählen zu den wichtigsten Bausteinen

Mehr

Weitere Übungsfragen

Weitere Übungsfragen 1 Strategie bei multiple choice Fragen Wie unterscheidet sich Glucose von Fructose? (2 Punkte) Glucose hat 6 C Atome, Fructose hat nur 5 C Atome. In der Ringform gibt es bei Glucose α und β Anomere, bei

Mehr

Übung zum chemischen Praktikum für Studierende der Biologie und Medizin Übung Nr. 1, /

Übung zum chemischen Praktikum für Studierende der Biologie und Medizin Übung Nr. 1, / Übung zum chemischen Praktikum für Studierende der Biologie und Medizin Übung Nr. 1, 18.04.11 / 19.04.11 Lösung 1. Proteine sind Biopolymere, welche aus langen Ketten von Aminosäuren bestehen. a) Zeichnen

Mehr

Alternatives to Terran Biochemistry in Water. Markus Endl Forschungsplattform Astrobiologie

Alternatives to Terran Biochemistry in Water. Markus Endl Forschungsplattform Astrobiologie Alternatives to Terran Biochemistry in Water Markus Endl Forschungsplattform Astrobiologie Baustein des Lebens - DNA CRASHKURS Page 2 Baustein des Lebens - DNA DNA Desoxyribonukleinsäure, Erbinformation

Mehr

4.21 Peptide und Proteine

4.21 Peptide und Proteine 4.1 Peptide und Proteine Protein von griech. protos, der Erste, das Ursprüngliche xmqar@swb+u ncyböß?%9*=& kmpeä#w Wer sie nicht kennte Die Elemente, Ihre Kraft Und Eigenschaft, Wäre kein Meister Über

Mehr

1. Sekundärstruktur 2. Faserproteine 3. Globuläre Proteine 4. Protein Stabilisierung 5. Quartärstruktur

1. Sekundärstruktur 2. Faserproteine 3. Globuläre Proteine 4. Protein Stabilisierung 5. Quartärstruktur Dreidimensionale Struktur von Proteinen (Voet Kapitel 7) 1. Sekundärstruktur 2. Faserproteine 3. Globuläre Proteine 4. Protein Stabilisierung 5. Quartärstruktur - Eigenschaften eines Proteins werden durch

Mehr

Leseprobe. Biologie, Physik, Chemie und Mathematik für angehende Mediziner. Thomas Knauss

Leseprobe. Biologie, Physik, Chemie und Mathematik für angehende Mediziner. Thomas Knauss Leseprobe Biologie, Physik, Chemie und Mathematik für angehende Mediziner Thomas Knauss Skriptum zur Vorbereitung auf den Medizinaufnahmetest MED-AT -H/-Z an den österreichischen Universitäten in Wien,

Mehr

Chemie Tutorien zur Vorbereitung auf das Vorphysikum der Zahnmediziner Samstag, Uhr Allgemeine Chemie

Chemie Tutorien zur Vorbereitung auf das Vorphysikum der Zahnmediziner Samstag, Uhr Allgemeine Chemie Seite 1 von 6 LMU Co.Med (Curriculumsoptimierung Medizin) Chemie Tutorien zur Vorbereitung auf das Vorphysikum der Zahnmediziner 25.02. 04.03.2017 Samstag, 25.02.17 15.00 17.00 Uhr Allgemeine Chemie Mittwoch,

Mehr

Chemie-Tutorien zur Vorbereitung auf das Praktikum

Chemie-Tutorien zur Vorbereitung auf das Praktikum Seite 1 von 7 LMU Co.Med (Curriculumsoptimierung Medizin) Chemie-Tutorien zur Vorbereitung auf das Praktikum 07.03.-18.03.2017 Dienstag, 07.03.2017 18.00-20.00 Uhr Grundlagen der Chemie I Donnerstag, 09.03.2017

Mehr

Stoffklassen der Biologie:

Stoffklassen der Biologie: Stoffklassen der Biologie: Die drei wichtigsten Stoffklassen der Biologie sind die Fette (Lipide), Zucker (Kohlenhydrate) und Eiweiße (Proteine). Sie gehören zu den Nährstoffen unserer Ernährung und werden

Mehr

BIOINF1110 Einführung in die Bioinforma7k. 5. Molekulare Maschinen Proteinstrukturen und ihre Funk/on

BIOINF1110 Einführung in die Bioinforma7k. 5. Molekulare Maschinen Proteinstrukturen und ihre Funk/on BIOINF1110 Einführung in die Bioinforma7k 5. Molekulare Maschinen Proteinstrukturen und ihre Funk/on Oliver Kohlbacher Zentrum für Bioinforma7k Tübingen Proteine Zentrales Dogma DNA Transkription mrna

Mehr

BIOINF1110 Einführung in die Bioinforma7k. Molekulare Maschinen Proteinstrukturen und ihre Funk/on

BIOINF1110 Einführung in die Bioinforma7k. Molekulare Maschinen Proteinstrukturen und ihre Funk/on BIOINF1110 Einführung in die Bioinforma7k Molekulare Maschinen Proteinstrukturen und ihre Funk/on Oliver Kohlbacher Angewandte Bioinforma0k Zentrum für Bioinforma0k Tübingen Proteine 2 Zentrales Dogma

Mehr