DESOXYRIBONUKLEINSÄURE EF
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- Oswalda Hermann
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1 KSO DESOXYRIBONUKLEINSÄURE EF Skript DNA EF V1.0 08/15 Bor
2 1 INHALTSVERZEICHNIS "DESOXYRIBONUKLEINSÄURE" 1. Einleitung Eiweiss Eigenschaften Nachweis von Protein Elementare Zusammensetzung Aminosäuren Peptide Die Peptid-Gruppe Biologisch wichtige Peptide Bedeutung der Aminosäuresequenz Struktur der Proteine Ermittlung der Primärstruktur eines Peptids Fragmentierung durch enzymatischen Abbau Die Sekundärstruktur von Proteinen Faltblattstruktur α-helix Tertiärstruktur von Proteinen Quartärstruktur Denaturierung Enzyme Molekülbau Wirkungsweise Nucleinsäuren vom Gen zum Protein Desoxyribonucleinsäure (DNA) Ribonucleinsäure (RNA) Die Ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese Genetischer Code Replikation der DNA Quellen... 19
3 2 1. Einleitung Was ist das überhaupt, DNA? Oft wird sie als Bauplan des Lebens bezeichnet, als Code für unseren Körper, als Anleitung für unser Aussehen und unsere Hautfarbe, als unser Erbgut. Forscher erhoffen sich durch Gentechnologie den perfekten Menschen. Andere sehen durch sie den Weg, gefährliche Krankheiten zu besiegen. Wiederum andere sehen in Gentechnologie eine potenzielle Gefahr, der der Mensch nicht gewachsen ist. Bewegen wir uns tiefer in das Thema Gentechnologie, und sehen wir uns an, was das überhaupt ist - ein Gen Eiweiss 1 Die Bezeichnung Eiweiss leitet sich vom Eiklar (Eiweiss) des Hühnereis ab. Eiweisse sind die vielseitigsten makro-molekularen Verbindungen der Zelle: Enzyme, Antikörper, Gerüstsubstanzen, Reservestoffe, einige Hormone und der Blutfarbstoff Hämoglobin sind Eiweisse. Wegen ihrer Bedeutung werden Eiweisse auch Proteine genannt (griech. Protos, der Erste, Ursprüngliche). 2.1 Eigenschaften 1 Die Proteine bilden eine Gruppe von Stoffen, die nach ihren unterschiedlichen Eigenschaften eingeteilt werden. Aus der Beobachtung, dass Eiweisslösungen den Tyndall-Effekt (siehe links) zeigen, lässt sich ableiten, dass in ihnen Makromoleküle vorliegen, die gross genug sind, um Licht streuen zu können. Viele Proteine lösen sich gut in Wasser. Bei anderen ist die Löslichkeit in verdünnten Salzlösungen grösser als in destilliertem Wasser. Diese Besonderheit kann auf das Vorhandensein von funktionellen Gruppen mit positiven beziehungsweise negativen Ladungen zurückgeführt werden: Die Ionen der Salzlösung treten an die Stelle der geladenen funktionellen Gruppen der Nachbarmoleküle und erleichtern die Ablösung der Moleküle voneinander. Eine höher werdende Salzkonzentration führt dagegen zu einer Beeinträchtigung der Hydrathülle durch Wasserentzug: Die Eiweisse flocken aus. Der Zusatz von Ethanol oder Säuren kann ebenfalls ein Ausflocken bewirken. Dieser Vorgang wird auch Koagulation genannt (lat. coagulare, ausflocken, gerinnen). Auch beim Erwärmen einer Eiweisslösung gerinnt das Eiweiss: Das Eiweiss des Bluts gerinnt bei 42 C, das des Hühnereis bei 60 C und das der Milch bei 100 C. Bei den Gerüsteiweissen sind die
4 3 zwischenmolekularen Kräfte so stark, dass eine Hydratation nur sehr beschränkt erfolgen kann: Sie quellen lediglich, lösen sich aber nicht. 2.2 Nachweis von Proteinen 1 Proteine können an bestimmen Farbreaktionen sicher erkannt werden: Eine alkalische Protein-Lösung wird nach Zusatz einer Kupfersulfat-Lösung violett (Biuretreaktion); mit konzentrierter Salpetersäure entsteht eine Gelbfärbung (Xanthoproteinreaktion). Diese Gelbfärbung lässt sich auch beobachten, wenn man konzentrierte Salpetersäure auf die Haut bringt. 2.3 Elementare Zusammensetzung 1 Erhitzt man trockenes Eiweiss, so verkohlt es. Ausserdem entstehen Wasserdampf und Ammoniak. Am Aufbau von Eiweiss sind also Kohlenstoff, Wasserstoff und Stickstoff beteiligt. Weiter lässt sich Schwefel nachweisen, denn Eiweiss, das sich zersetzt, riecht meist nach Schwefelwasserstoff (Geruch nach faulen Eiern). 3. Aminosäuren 1 Die Moleküle der Proteine sind Makromoleküle. Sie lassen sich chemisch in Bausteine zerlegen, die man als Aminocarbonsäuren, kurz Aminosäuren, bezeichnet. Der Name drückt aus, dass neben der Carboxygruppe (- COOH) eine weitere funktionelle Gruppe, die Aminogruppe (-NH2), am Aufbau des Moleküls beteiligt ist. Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen. Sie tragen die Aminogruppe am C-Atom, das der Carboxygruppe benachbart ist. Sie sind damit 2-Aminocaronsäuren, werden aber auch α-aminocarbonsäuren genannt. Mit dem griechischen Buchstaben α wird das C-Atom gekennzeichnet, das in Nachbarstellung zur Carboxygruppe steht. Die Aminosäure mit dem einfachsten Molekülbau ist Aminoessigsäure, bekannt unter dem Trivialnamen Glycin (siehe links). Neben Glycin treten in der Natur über 100 weitere Aminosäuren auf. Davon sind aber nur 20 am Aufbau von Proteinen beteiligt. Ihre Molekülstrukturen lassen sich vom Glycin ableiten, indem man am α-c-atom formal ein H-Atom durch eine Seitenkette R ersetzt.
5 4 Eine Besonderheit kennzeichnet das Molekül der Aminosäure Cystein: Es besitzt eine SH- Gruppe, die leicht durch Dehydrierung (Oxidation) mit einer zweiten SH-Gruppe reagieren kann, wobei sich eine sogenannte Disulfidbrücke bildet: -S-H + H-S => -S-S- + 2H + + 2e - Übersicht über alle Aminosäuren, die in Proteinen gebunden vorkommen Quelle: wikipedia.org
6 5 4. Peptide 1 Bei der Hydrolyse von Proteinen in wässriger Lösung lassen sich ausser den Aminosäuren keine weiteren Stoffe nachweisen. Proteine sind demnach aus miteinander verbundenen Aminosäureeinheiten aufgebaut. 4.1 Die Peptidgruppe 1 Formal entsteht die Bindung zwischen zwei Aminosäure-Molekülen, indem die Aminogruppe des einen Moleküls unter Abspaltung eines H2O-Moleküls mit der Carboxygruppe des anderen Moleküls reagiert. Wie bei der Esterbildung handelt es sich hier um eine Kondensation (siehe rechts). Die Quelle: chemieunterricht.de dabei entstehende Atomgruppierung CO- NH- bezeichnet man bei Proteinen als Peptidgruppe. Die C-N-Bindung in der Peptidgruppe nennt man Peptidbindung. Sind zwei, drei, vier, usw. Aminosäure-Moleküle miteinander verknüpft, spricht man von Di-, Tri-, Tetrapeptiden usw. Oligopeptide (griech. Oligos, wenig) enthalten als Bausteine weniger als 10, Polypeptide (griech. Polys, viel) enthalten 10 und mehr Aminosäureeinheiten pro Molekül. Polypeptide, deren Moleküle aus mehr als 100 Aminosäureeinheiten aufgebaut sind und die eine biologische Funktion besitzen, werden Proteine genannt. Diese Einteilung wird allerdings nicht streng gehandhabt. Durch die Peptidbindungen ergibt sich in Proteinen die regelmässig wiederkehrende Sequenz (CO-NH-CαHR)n; sie wird als Rückgrat der Peptidkette bezeichnet. Das Rückgrat ist für alle Proteine gleich. Die Individualität eines Proteins wird durch die Seitenketten der Aminosäurereste bestimmt. Röntgenstrukturanalysen lassen erkennen, dass der C-N-Abstand in der Peptidgruppe mit 132pm kleiner ist als der in einer C-N-Bindung in Aminen (147pm). Ausserdem liegen alle an der Peptidgruppe beteiligten Atome in einer Ebene; es herrscht also keine freie Drehbarkeit um die C-N-Achse. 4.2 Biologisch wichtige Peptide 1 Viele Hormone, die menschliche Körperfunktionen steuern, gehören zur Stoffklasse der Peptide. Darunter ist zum Beispiel das Oxytocin, das am Geburtsvorgang beteiligt ist, indem es
7 6 die Auslösung der Wehen verursacht. Ein weiteres Beispiel ist Vasopressin, das den Blutdruck erhöht und in der Niere die Rückresorption von Wasser bewirkt und somit die Harnbildung verringert. Die Moleküle beider Oligopeptide bestehen aus 9 Aminosäureeinheiten und besitzen eine Oxytocin Quelle: drogen.wikia.com cyclische Struktur, die durch die Bildung einer Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinresten zustande kommt. Das bekannteste Peptidhormon ist das Insulin, dessen Aufgabe in der Einschleusung von Glucose-Molekülen aus dem Blut in die Zellen besteht. Das Fehlen von Insulin führt zu erhöhtem Blutzuckerspiegel (Diabetes). Insulin-Moleküle sind aus 51 Aminosäuren aufgebaut, die in zwei durch Disulfidbrücken miteinander verknüpften Strängen von 30 bzw. 21 Aminosäuren angeordnet sind. Insulin Quelle: clinchem.org 4.3 Bedeutung der Aminosäuresequenz 1 Da jedes Aminosäure-Molekül mindestens zwei funktionelle Gruppen besitzt, können aus einem Gemisch von zwei Aminosäuren vier verschiedene Dipeptide entstehen: aus Glycin und Alanin zum Beispiel Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala. Bei 20 verschiedenen Aminosäuren existieren sogar 20 2 verschiedene Dipeptide. Für längere Peptide gilt: Die Anzahl an Kombinationen beträgt 20 n, wobei n die Anzahl der verknüpften Aminosäuren darstellt. Aus den 20
8 7 verschiedenen Aminosäure-Molekülen lässt sich also im Prinzip eine unvorstellbar grosse Anzahl verschiedener Protein-Moleküle aufbauen: So ergeben sich zum Beispiel bei einer Kettenlänge von 100 Aminosäuren rein rechnerisch Kombinationen. Die Proteine sind die Naturstoffe mit der grössten chemischen Mannigfaltigkeit. So wie jeweils nur eine ganz bestimmte Reihenfolge von Buchstaben ein sinnvolles Wort ergibt, ist die Reihenfolge der Aminosäureeinheiten entscheidend für die biologische Funktion eines Peptid-Moleküls: Der Einbau von nur einer falschen Aminosäureeinheit in ein Polypeptid-Molekül kann dazu führen, dass es seine biologische Funktion verliert. Peptid-Moleküle müssen also nach einem exakten Syntheseplan aufgebaut werden, der im Erbgut verankert ist (siehe Kapitel 7). Bei verschiedenen Arten von Lebewesen weisen Peptid-Moleküle mit gleicher Funktion Unterschiede in der Aminosäuresequenz auf. Dies trifft zum Beispiel für die Insulin-Moleküle verschiedener Tierarten zu. Aus Anzahl und Art der Abweichung lassen sich Rückschlüsse auf die stammesgeschichtliche Verwandtschaft ziehen. Aufgabe I: Erkläre, wie aus Alanin und Cystein zwei verschiedene Dipeptide gebildet werden können. Gib die Lewis-Formeln dieser Dipeptide an. Aufgabe II: Zeichne die Skelettformeln aller vier Dipeptide, die aus einem Gemisch von Alanin und Glycin hervorgehen können. Benenne die Moleküle. Aufgabe III: Wie viele verschiedene Tripeptide bzw. Tetrapeptide können entstehen, wenn 20 verschiedene Aminosäuren zur Verfügung stehen? Aufgabe IV: Gib an, welche Stoffe bei der vollständigen Hydrolyse von Aspartam im Magen entstehen, und formuliere die Reaktionsgleichung. Aufgabe V: Folgende Abbildung zeigt das Modell eines Tetrapeptids aus vier verschiedenen Aminosäuren. Bestimme die Aminosäuresequenz mit Hilfe der Abbildung auf Seite 4: Quelle: google.com
9 8 5. Struktur der Proteine 1 Die Kenntnis der Struktur von Protein-Molekülen ist unerlässlich für das Verständnis ihrer biologischen Funktion. Quelle: spektrum.de 5.1 Ermittlung der Primärstruktur eines Peptids 1 Um zu erfahren, welche Aminosäuren am Bau eines Moleküls beteiligt sind, wird die Substanz vollständig durch saure Hydrolyse zerlegt. Das Hydrolysat wird anschliessend chromatografisch untersucht. Die Auswertung des Chromatogramms gestattet Rückschlüsse auf Art und Anzahl der Aminosäureeinheiten, die das Molekül aber noch nicht eindeutig beschrei ben. Der nächste Schritt zur Strukturaufklärung ist deshalb die Ermittlung der Aminosäuresequenz, auch Primärstruktur genannt. Für die Bestimmung der N-terminalen beziehungsweise C-terminalen Aminosäure das sind die endständigen Aminosäureeinheiten mit der freien Amino- bzw. Carboxygruppe stehen mehrere Verfahren zur Verfügung, auf die in diesem Skript nicht eingegangen werden. 5.2 Fragmentierung durch enzymatischen Abbau 1 Zur Aufklärung der Aminosäuresequenz langer Peptidketten ist es notwendig, sie vorher zu fragmentieren, das heisst hydrolytisch in kleinere Stücke zu spalten. Dazu können bestimmte Enzyme, Proteasen, eingesetzt werden, die eine Spaltung der Peptidketten nur an ganz bestimmten Stellen katalysieren: Trypsin spaltet zum Beispiel nur Peptidbindungen, deren Carbonylgruppen von Lysin oder Arginin stammen; Chymotrypsin hydrolisiert die Peptidbindung
10 9 hinter Phenylalanin, Tryptophan oder Tyrosin; Pepsin spaltet hinter Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin, Asparaginsäure oder Glutaminsäure. Die verschiedenen Peptidbruchstücke werden voneinander isoliert; anschliessend wird ihre Aminosäuresequenz durch Edman-Abbau bestimmt. Wird das zu untersuchende Protein parallelen Fragmentierungen durch verschiedene Enzyme unterworfen, erhält man Bruchstücke mit teilweise überlappender Aminosäuresequenz. Mit deren Hilfe kann die vollständige Aminosäuresequenz des ganzen Protein-Moleküls ermittelt werden. Die erste Aufklärung einer Primärstruktur gelang am Peptidhormon Insulin: Sie wurde vom britischen Biochemiker FREDERICK SANGER (geb. 1918) in den Jahren ermittelt. War früher die Bestimmung einer Primärstruktur eine zeitintensive und schwierige Angelegenheit, so ist dies heute eine Routinearbeit, für die spezielle Analyse-Automaten ( Sequencer ) eingesetzt werden. Quelle: minerva.unito.it 5.3 Die Sekundärstruktur von Proteinen 1 Viele Proteine besitzen einen kristallinen Aufbau. Dies ist ein Zeichen dafür, dass sich im molekularen Bereich gewisse räumliche Strukturelemente regelmässig wiederholen. Tatsächlich ordnen sich viele Polypeptid. Moleküle wenigstens in Teilbereichen regelmässig an. Ursache dafür ist die Ausbildung von Wasserstoffbrücken zwischen einer C=O- und einer N-H- Gruppe verschiedener Peptidgruppen. Zwar sind Wasserstoffbrücken im Vergleich zu Elektronenpaarbindungen schwach, doch führt die beträchtliche Zahl der Wasserstoffbrücken zu einem recht starke Zusammenhalt, der für die Konformation innerhalb der Peptidkette des Moleküls von grosser Bedeutung ist. Die Gesamtheit dieser Konformationen, die durch Wasserstoffbrücken innerhalb einer oder zwischen mehreren Quelle: zum.de Ketten aufrechterhalten wird, legt die Sekundärstruktur des Protein-Moleküls fest. Die am häufigsten auftretenden Sekundärstrukturen sind die Faltblattstruktur (auch β-faltblatt genannt) und die α-helix.
11 Faltblattstruktur 1 Bei dieser Sekundärstruktur ordnen sich mehrere Peptidketten so nebeneinander an, dass die Peptidgruppen wie in den Flächen und die dazwischen liegenden C-Atome wie in den Kanten eines mehrfach gefalteten Blatts liegen (siehe Bild auf Seite 9). Benachbarte Ketten werden durch Wasserstoffbrücken zusammengehalten. An der Quervernetzung sind sämtliche Peptidgruppen beteiligt. Die Restgruppen (R) stehen abwechselnd oberhalb und unterhalb des gefalteten Blatts. Insgesamt liegen die Seitengruppen jedoch ziemlich dicht beieinander, sodass sperrige oder gleich geladene Reste die Anordnung stören. Grössere Falbtblattstrukturbereiche kommen daher nur dann zustande, wenn die Reste relativ klein sind: So bestehen die Proteinketten der Naturseide, die ausschliesslich in der Faltblattstruktur angeordnet sind, zu 86% aus Glycin, Alanin und Serin, also aus Aminosäurebausteinen mit kleinen Resten. Die Peptidketten können parallel oder antiparallel (gegenläufig) nebeneinander liegen. Naturseide Quelle: de.academic.ru 5.5 α-helix 1 Wenn die Aminosäurereste gross sind, ordnet sich die Polypeptidkette bevorzugt als α-helix an. Bei dieser Struktur windet sich das Molekül schraubenförmig um seine Achse. Die Wendel wird durch Wasserstoffbrücken innerhalb der Kette Quelle: bioinfo.au-kbc.org.in
12 11 zusammengehalten; jede C=O-Gruppe einer Peptidbindung bildet mit der N-H-Gruppe der viertnächsten Aminosäure eine zur Hauptachse parallel liegende Wasserstoffbrücke. Nach 3,6 Aminosäureeinheiten ist eine Windung mit einer Ganghöhe von 540pm durchlaufen. Die α- Helix ist rechtsgängig, das heisst, die Windungen der Proteinkette sind wie die eines Korkenziehers angeordnet. Die Aminosäurereste weisen, von der Helix ausgehend, nach aussen. So steht ihnen mehr Raum zur Verfügung als bei der Faltblattstruktur. Sehr grosse oder elektrisch gleich geladene Reste könnten sich trotzdem gegenseitig stören, sodass die Schraubenstruktur unterbrochen wird. Dann bildet sich meist ein Zufallsknäuel. In selteneren Fällen gibt es auch Proteinmoleküle mit linksgängiger Helix, diese sind jedoch weniger stabil. Die Aminosäuresequenz eines Peptid-Moleküls wird Primärstruktur genannt. β-faltblatt und α-helix sind die wichtigsten Sekundärstrukturen. Oft treten in ein und demselben Protein-Molekül α-helix, Faltblattstruktur und Zufallsknäuel nebeneinander in einzelnen Bereichen auf oder werden durch bestimmte Vorgänge ineinander umgewandelt: So entsteht zum Beispiel aus der Helixstruktur der Moleküle von Haaren oder Wolle in feuchter Wärme unter Einwirkung von Zugkraft eine Faltblattstruktur, das heisst, Wasserstoffbrücken werden mit Hilfe von Wasser-Molekülen geöffnet und neu geschlossen. Eine besondere Rolle unter den Aminosäuren spielt Prolin: Das Stickstoff-Atom des Prolins ist in der Peptidgruppe mit keinem H-Atom verbunden; es kann also keine Wasserstoffbrücken ausbilden. An solchen Stellen einer Polypeptidkette tritt eine Störung der Struktur auf. 5.6 Tertiärstrukturen von Proteinen 1 Viele Proteine bestehen aus einzelnen Bereichen, von denen jeder eine definierte Sekundärstruktur hat. Die Tertiärstruktur eines Proteins wird bestimmt durch die relative Anordnung dieser Bereiche; sie beschreibt also die dreidimensionale Gestalt der gesamten Peptidkette. An der Bildung der Tertiärstruktur sind die folgenden Arten von Wechselwirkungen beteiligt: 1) Wasserstoffbrücken zwischen polaren Seitenketten der Aminosäuren, zum Beispiel zwischen den Resten von Glutamin und Asparagin.
13 12 2) Ionenbindungen: elektrostatische Anziehungskräfte zwischen COO Gruppen von sauren Aminosäuren und NH3 + -Gruppen von basischen Aminosäuren. 3) Van-der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren Seitenketten (in diesem Zusammenhang auch als hydrophobe Wechselwirkung bezeichnet). 4) Disulfidbrücken (-S-S-), gebildet aus den SH-Gruppen zweier räumlich nahe liegender Cysteinreste innerhalb einer Kette oder zwischen verschiedenen Ketten. Unpolare Gruppen werden vom Wasser verdrängt und weisen häufig in das Innere des Protein-Moleküls; polare Gruppen weisen nach aussen und sind für die Wasserlöslichkeit bestimmter Proteine verantwortlich. Quelle: lk-chemie.de 5.7 Quartärstruktur 1 Die Gestalt eines Protein-Moleküls wird durch die Sekundär- und Tertiärstruktur beschrieben. In vielen Fällen bilden zwei oder mehrere Peptidketten eine übergeordnete Funktionseinheit, die man als Quartärstruktur bezeichnet. Der Zusammenhalt der Moleküle wird durch die gleichen Bindungsarten bewirkt, die auch die Tertiärstruktur bedingen. Ein Protein mit einer Quartärstruktur ist zum Beispiel α-keratin, aus dem unser Haar aufgebaut ist: Jeweils zwei α-helices sind zu einer Superhelix zusammengelagert, und zwei Superhelices umwinden sich zu einer Protofibrille. Acht Quelle: google.com Quartärstruktur Hämoglobin Quelle: schullv.de Protofibrillen bilden zusammen eine Mikrofibrille. Die einzelnen Helices sind durch Disulfidbrücken quervernetzt. Bei der Herstellung von Dauerwellen werden die Disulfidbrücken zunächst gelöst und, nachdem das
14 13 Haar in die gewünschte Form gebracht wurde, wieder zurückgebildet. Von der Struktur der Faserschicht hängt es ab, ob das Haar glatt oder gekräuselt ist. Die Faserschicht wird von der schützenden Schuppenschicht umgeben, die aus mehreren Lagen von Plättchen besteht, die sich dachziegelartig überlappen. Die räumliche Anordnung eines Protein-Moleküls nennt man Tertiärstruktur. Sind mehrere solche Moleküle zu einer Funktionseinheit verbunden, spiricht man von der Quartärstruktur. Quelle: egbeck.de 5.8 Denaturierung 1 Das flüssige Eiweiss eines Hühnereis wird beim Kochen fest, das Eiweiss der Milch koaguliert (gerinnt), wenn sie sauer wird. Diese Prozesse nennt man Denaturierung. Sie sind in den meisten Fällen von einer starken Abnahme der Wasserlöslichkeit beziehungsweise der Hydratisierung begleitet. Häufig geht dabei auch die biologische Funktion des Proteins verloren. Bei der Denaturierung werden Bindungen gestört, welche die dreidimensionale Struktur der Protein-Moleküle bedingen. Daran können zahlreiche Faktoren beteiligt sein: - Disulfidbrücken können durch Reduktionsmittel gelöst werden - Wasserstoffbrücken lassen sich durch Wärmeeinwirkung öffnen - Ammoniumgruppen (-NH3 + ), zum Beispiel von Lysin-Molekülen, können mit Hydroxidionen eine Säure-Base-Reaktion eingehen; dabei entstehen ungeladene Aminogruppen (-NH2). - Carboxylatgruppen (-COO - ), zum Beispiel von Glutaminsäure-Molekülen, können mit Hydroniumionen (H3O + ) zu ungeladenen Carboxygruppen (-COOH) reagieren. - Eine Zugabe von Salzen kann zum Verlust der Hydrathülle führen ( Aussalzen ). - Schwermetall-Ionen können an negativ geladene Molekülteile gebunden werden und so die Raumstruktur verändern. Hierauf beruht zum Beispiel die Giftigkeit von Bleiund Quecksilbersalzen. Häufig ist die Denaturierung ein irreversibler Prozess, so zum Beispiel, wenn sie durch Erhitzen verursacht wird. In anderen Fällen, wie bei einer Denaturierung durch Veränderung des ph-wertes, kann sie reversibel sein.
15 14 6. Enzyme 1 Für den Ablauf von Stoffwechselreaktionen in Organismen besitzen Enzyme als Biokatalysatoren eine entscheidende Bedeutung. Sie können auch ausserhalb von lebenden Zellen wirken und werden zum Beispiel bei der Käseproduktion, bei der Gewinnung von Glucose aus Stärke oder in manchen Waschmitteln zum Abbau von Fett oder Eiweiss eingesetzt. Die Stoffe, auf die Enzyme einwirken, werden Substrate genannt. Die Namen der Enzyme werden häufig aus dem Namen des Substrats unter Verwendung der Endsilbe -ase gebildet. Oft wird auch die katalysierte Reaktione mitbenannt: Das Enzym Glucoseoxidase katalysiert zum Beispiel die Oxidation von Glucose. Ausserdem sind historisch festgelegte Trivialnamen im Gebrauch, so etwa bei den Verdauungsenzymen Trypsin und Pepsin. Die Enzyme werden nach dem Typ der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Hauptklassen unterteilt: 1. Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen 2. Transferasen übertragen Atomgruppen 3. Hydrolasen spaten Elektronenpaarbindungen unter Aufnahme von Wasser 4. Lyasen spalten Elektronenpaarbindungen nach einem nichthydrolytischen Mechanismus 5. Isomerasen führen Isomere ineinander über 6. Ligasen katalysieren die Verknüpfung zweier Moleküle unter Bildung einer kovalenten Bindung 6.1 Molekülbau 1 Enzyme sind Sphäroproteine. Die meisten werden zu den komplexen Proteinen gezählt, da ihre Moleküle neben den Polypeptidketten noch einen weiteren Molekülteil (Cofaktor) enthalten, der kein Peptid ist. Wenn der Cofaktor leicht abgespalten werden kann, bezeichnet man ihn als Coenzym. Manche Coenzyme können an verschiedenen Enzymen beteiligt sein. Die Aufgabe der Coenzyme ist die Übertragung von bestimmten Atomen oder Atomgruppen.
16 Wirkungsweise 1 Wie andere Katalysatoren beeinflussen auch Enzyme die Geschwindigkeit, mit der chemische Reaktionen ablaufen. Ihre Oberfläche besitzt spezifische Bindungsstellen mit der räumlichen Gestalt einer Rinne oder Spalte (aktive Zentren), die sie befähigen, bestimmte Substrat- Moleküle nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip an sich zu binden (Substratspezifität). Enzyme, die Synthesen katalysieren, besitzen aktive Zentren, welche die Edukt-Moleküle so zueinander orientieren, dass eine chemische Reaktion erfolgen kann. Das schon 1895 entwickelte Schlüssel-Schloss-Modell Schlüssel-Schloss-Prinzip Quelle: slideplayer.org wurde 1959 durch die Vorstellung der induzierten Anpassung, das Induced-Fit-Modell, verfeinert: Danach bewirkt das Substrat bei der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes eine Konformationsänderung im Enzym. Temperaturerhöhung, Veränderung des ph-werts oder Schwermetall-Ionen können auf die Struktur der Enzymmoleküle einwirken und zu einer räumlichen Veränderung der aktiven Zentren führen: Das Protein wird denaturiert. Dadurch kann die Aktivität des Enzymmoleküls eingeschränkt beziehungsweise aufgehoben werden. 7. Nucleinsäuren vom Gen zum Protein 1 Nucleinsäuren wurden 1869 erstmals aus Zellkernen isoliert; davon leitet sich auch ihr Name ab (lat. nucleus, Kern). Man unterscheidet zwei Arten von Nucleinsäuren: die Desoxyribonucleinsäuren (DNS) und die Ribonucleinsäuren (RNS). Nach dem Englischen acid für Säure verwendet man für die Nucleinsäuren heute meist die Abkürzungen DNA (desoxyribonucleic acid) und RNA (ribonucleic acid). Nucleinsäuren bestehen wie Proteine aus unverzweigten Makromolekülen. Ihr Aufbau und ihre Funktion wurden 1953 von JAMES WATSON (geb. 1928) und FRANCIS CRICK ( ) aufgeklärt.
17 Desoxyribonucleinsäure (DNA) 1 Die Zellkerne aller Organismen enthalten Desoxyribonucleinsäure (DNA). Es handelt sich um Makromoleküle, die ausgestreckt eine Länge von bis zu einem Meter erreichen können. Sie sind in spiralisierter Form in den Chromosomen enthalten. Bei Zerlegung der Moleküle zeigt sich, dass DNA aus lediglich sechs verschiedenen Bausteinen aufgebaut ist: Phosphorsäure, 2- Desoxyribose (ein Monosaccharid mit 5 C- Atomen, eine sogenannte Pentose) und den vier verschiedenen stickstoff-haltigen organischen Basen Adenin (A), Cytosin (C), Guanin (G) und Thymin (T). Die DNA-Moleküle sind leiterartig aufgebaut und bestehen aus zwei gegenläufigen Quelle: techniklexikon.net Strängen. Jeder ist aus abwechselnd angeordneten Desoxyribose- und Phosphorsäureeinheiten aufgebaut. Diese sind durch Esterbindungen miteinander verknüpft, an denen das 3 - und das 5 -C-Atom des Pentose- Moleküls beteiligt sind. Die Kennzeichnung der Ziffern mit einem Strich wird vorgenommen, um die C-Atome der Pentose- Moleküle von denen der Basen-Molekülen zu unterscheiden. Jedes Pentose-Molekül ist ausserdem mit einem der vier Basen- Moleküle verbunden. Eine Baueinheit, die aus Pentose, Phosphorsäure und Base zusammengesetzt ist, wird Nucleotid genannt. Eine Nucleinsäure entsteht durch Polykondensation aus Nucleotiden. Die Basen der Nucleotide sind im DNA-Molekül paarweise über Wasserstoffbrücken miteinander verbunden und wie die Sprossen einer Leiter angeordnet. Dabei sind aufgrund des Molekülbaus nur ganz bestimmte Basenpaarungen (A-T und G-C) möglich. Das DNA-Molekül ist schraubenförmig zu einer Doppelhelix verdreht. Es kann aus bis zu 3*10 9 Paaren von Nucleotiden aufgebaut sein. Quelle: cosmiq.de
18 Ribonucleinsäure (RNA) 1 Die RNA ähnelt im Bau der DNA, weist aber einige Unterschiede auf: Die Moleküle sind einsträngig, statt 2-Desoxyribose kommt Ribose vor und statt der Base Thymin wird Uracil gefunden. Ansonsten sind DNA- und RNA-Moleküle gleich aufgebaut. Die Moleküle der RNA sind jedoch wesentlich kürzer als die der DNA und können abschnittsweise unter Basenpaarung Schlaufen bilden. Quelle: wikipedia.com 7.3 Die Ein-Gen-ein-Polypeptid-Hypothese 1 Die Merkmale jedes einzelnen Lebewesens sind in seinen Genen gespeichert. Diese Informationen können nur durch Stoffwechselreaktionen mit Hilfe von Enzymen umgesetzt werden. Gene enthalten die Information zur Bildung von Enzymen. Die Aminosäuresequenz von Enzymen und anderen Peptiden ist in der Basensequenz der DNA codiert. An der Informationsübertragung ist die RNA beteiligt. Der Abschnitt eines DNA-Moleküls, der die vollständige Information zur Ausbildung eines Polypeptids enthält, wird als ein Gen bezeichnet.
19 Genetischer Code 1 Die Information für die Synthese der Proteine ist in der Basensequenz der DNA-Kette verschlüsselt. Diese Verschlüsselung wird als genetischer Code bezeichnet. Jede Aminosäure wird durch die Sequenz dreier Basen codiert. Mit den vier verschiedenen Basenpaaren sind 43 = 64 verschiedene Basentripletts möglich; man nennt sie Codons. Da nur 20 Aminosäuren in Proteinen vorkommen, sind die meisten Aminosäuren durch mehrere Basentripletts festgelegt. Drei der möglichen Tripletts sind keiner Aminosäure zugeordnet, sie kennzeichnen als Stopp-Codons das Ablesungsende. Der genetische Code ist für alle Lebewesen gleich und wird üblicherweise als Basensequenz der m-rna (Messenger- RNA, Boten-RNA) angegeben. Quelle: chemgapedia.de 7.5 Replikation der DNA 1 Bei jeder Zellteilung wird die komplette Erbinformation auf die Tochterzellen übertragen. Dazu ist eine identische Verdopplung der DNA notwendig. Sie wird Replikation genannt. An diesem Vorgang sind mehrere Enzyme beteiligt: Zuerst wird ein Einzelstrang an einer Stelle aufgeschnitten, dann wird ein Abschnitt des Doppelstrangs entspiralisiert und in Einzelstränge aufgespalten. Entsprechend den spezifischen Basenpaarungen werden nun komplementäre Nucleotide, die durch den Zellstoffwechsel bereitgestellt werden, angefügt und miteinander verknüpft. Jeder Halbstrang liefert Quelle: physiologie-online.com somit die Information zur Bildung eines neuen komplementären Strangs. So entstehen zwei identische DNA-Moleküle, die jeweils aus einem alten und einem neu synthetisierten Strang bestehen.
20 19 Aufgabe VI: Stelle tabellarisch Gemeinsamkeiten und Unterschiede von DNA und RNA dar. Aufgabe VII: Was ist der Unterschied zwischen einer α-helix und einer Doppelhelix? Aufgabe VIII: Menschliches Insulin besteht aus 51 Aminosäuren, die in typischer Reihenfolge miteinander verknüpft sind. Warum müssen es Diabetiker spritzen und können es nicht einfach mit der Nahrung zu sich nehmen? 8. Quellen 1 Elemente Grundlagen der Chemie für Schweizer Maturitätsschulen (Klett und Balmer Verlag Zug), 2007
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