Physikalische Chemie II (für Biol./Pharm. Wiss.) FS Lösung 5. Musterlösung zum Aufgabenblatt vom
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- Petra Hermann
- vor 7 Jahren
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1 Lösun 5 Musterlösun zum Aufabenblatt vom Zentrifuation 1. Der Sedimentationskoeffizient analo zu Übun 4 Aufabe 3.4 berechnet werden: v ω 2 rs dr ω 2 rs dt r2 1 r 1 r dr ω2 s t2 t 1 dt ln r 2 r 1 ω 2 s t 2 t 1 1 r 2 r 1 e ω2 s t 2 t 1 s ln r 2/r 1 2πν 2 t 2 t 1 s ln r 2/r 1 ω 2 2 t 2 t 1 ln 60 mm 55 mm 2π /60 s s 100 s s 3 2. Zwischen dem Reibunskoeffizienten f und dem Diffusionskoeffienten D existiert die Stokes-Einstein-Beziehun f k BT 4 D Da die Proteine kuelförmi sind, ilt für den Reibunskoeffizienten f das Stokessche Gesetz: f 6πηr 5 Durch Einsetzen von Gleichun 5 in Gleichun 4 erhält man schliesslich 6πηr k BT D r k BT 6πηD J K 292 K 6π k m s m 2 s m 25.3 nm 7 Damit ilt für das olumen des Proteins: 4 3 πr3 4 3 π m m
2 3. Die Masse des Proteins erhält man nun aus deartielle spezifische olumen des Proteins zu M P Ṽ p N A m m 3 k k MDa 9 mol mol 4. Den Sedimentationskoeffizienten berechnet man abermals analo zu Übun 4 Aufabe 3.2 zu: s m w f Mit M p N A, N A m w N A ρ w ρ N A erhält man: N A N A m w N A f N A f RT D ρm p Ṽ p und 10 s D RT M p1 Ṽp ρ 11 M p s R T D1 Ṽp ρ J s K mol 292 K m 2 dm3 k s k 1.05 dm 3 Wie man sieht stimmen die Massen sehr ut überein k 51 MDa mol 5. Wenn das Protein dimerisiert, ändert sich i die molare Masse M p und ii der Diffusionskoeffizient D das partielle spezifische olumen Ṽp bleibt laut Aufabenstellun konstant. Für die molare Masse des Dimers ilt: 12 M p Dimer 2 M p Monomer. 13 Man macht die Abschätzun Dimer 2 Monomer und benutzt Gleichun 8 zur Berechnun der Kuelvolumina: 4 3 πr3 Dimer πr3 Monomer rdimer 3 2 rmonomer 3 14 r Dimer 3 2 r Monomer. Aus Gleichun 7 folt, dass der Radius r zum Diffusionskoeffizienten D umekehrt proportional ist r 1 D. Follich ilt: D Dimer D Monomer. 15 2
3 Die efundenen Zusammenhäne für die molare Masse und den Diffusionskoeffizienten setzt man nun in Gleichun 11 ein: s Dimer M pdimerd Dimer 1 Ṽp ρ RT M p MonomerD Monomer 1 Ṽp ρ RT 2 M pmonomer D Monomer 1 Ṽp ρ 3 2 RT smonomer 1.59 s Monomer. Durch erleich mit Gleichun 2 sieht man, dass das Dimer aufrund des rösseren Sedimentationskoeffizienten schneller als das Monomer sedimentieren wird, es wird also eine kürzere Zeit dauern. 2 Diffusion eines Membranproteins in einer Membran 1. Da der Quotient K η ρt für ein eebenes Ostwald-iskosimeter für jedes Lösunsmittel konstant ist, kann man die iskosität von H 2 O berechne: η H2 O Kρt 16 9 m2 k s2 m s k m s Die iskosität der Lipidlösun berechnet sich entsprechend zu η Lipid Kρt m2 2 k k 1100 s2 m s m s 2. a Ein typisches Lipid besteht aus zwei lanen unverzweiten esättit Kohlenstoffkette hydrophob und zwei polaren Endruppe z.b. Carboxylruppe; hydrophil sowie einem Phosphorylcholin insesamt also aus drei Teilen: Fettsäuren, Glycerin und Phosphorylcholin. Typische C-C Bindunslänen sind d CC 1.5 Å wodurch im wesentlichen die Läne des Lipids festelet ist. Der Bindunswinkel zwischen zwei Kohlenstoffbindunen beträt etwa 109. Die Masse eines typischen Lipids hänt im wesentlichen von der Anzahl Kohlenstoffatome ab unesättite erbindunen unterscheiden sich durch fehlende Wasserstoffatome was nur einen erinen Einfluss hat - ein typischer Wert ist 20 x C. Eine typische Masse wäre daher m Lipid H + C + 10 C + 8 O + 20 H + P + N u + 12 u u u + 20 u + 31 u + 14 u 828 u k 18 3
4 und eine Läne L , A cos35 26 A wobei nur der Fettsäureteil berücksichtit wurde. Schätzt man noch den Rest ab, erhält man L 26 A A 36.5 A Da das Lipid eine zylinderförmie Gestalt hat muss man auch den Radius bzw. den Durchmesser abschätzen. Letzterer ist in durch etwa 4 Bindunen eeben womit man also d A 6 A bzw. r 3 A erhält. Abbildun 1: Struktur von Lecithin siehe dazu Skript S. 41 b Wichtie Aspekte und Arumente für diese Aufabe finden Sie im Skript im Kapitel "Diffusion & iskosität von Flüssikeiten" S. 22 f. Um die iskosität zu brechnen nehmen wir die Formel für ein ideales Gas ohne Wechselwirkunen l. Skript S. 19 wobei sich bei einer enaueren Betrachtun des Problems ähnliche Parameterabhänhikeiten ereben. Damit berechnet sich das erhältnis der iskosität einer Lipidlösun Membran relativ zur iskosität von H 2 O zu η v m 3σ 19 wobei m die Masse des Teilchens Träheit, v die Geschwindikeit und σ der Stossquerschnitt ist zu η Lipid η H2 O v Lipid m Lipid 3 σ Lipid v H2 O m H2 O 3 σ H2 O 20 Die Geschwindikeit der Teilchen eribt sich aus der Enerieerhaltun siehe Skript S.23 was emäss Feynman auch in Flüssikeiten ilt zu 1 2 mv2 3 2 kt und damit v mh2 O Lipid/v H2 O m Lipid. 4
5 Einsetzen in die Formel eribt η Lipid η H2 O v Lipid v H2 O mlipidσ H2 O σ Lipid m H2 O mlipid m H2 O rh 2 O 828 u r Lipid 18 u mh2 O mlipid4πr H2 O m Lipid m H2 O4πr Lipid 1 A /2 A Hier wurde die Beziehun σ πr 2 benutzt, wie sie im Kapitel I.3.2 hereleitet wurde. Der Radius von H 2 O wurde mit r H2 O 1 Å anesetzt. Experimentell findet man aus Aufabenteil 1: η Lipid η H2 O k m s k m s c Das verwendete Modell ist zu primitiv was nicht nur eometrisch bedint ist. So werden beispielsweise Wechselwirkunen vernachlässit H - Brücken in Wasser, hydrophobe Wechselwirkunen an-der-waals im Lipid. 3. Gemäss der Stokes-Einstein Gleichun ilt: D kt 6πηr. Damit ist der Diffusionskoeffizient umekehrt proportional zur iskosität und dem Radius D 1 η r. Aus Aufabenteil 2.b wissen wir, dass η Lipid «2 36.5/2 A 1 A « und damit D H 2 O D Lipid η k m s H2 O k m s sowie r Lipid r H2 O Somit ist die Diffussion eines Proteins in Wasser etwa mal schneller als in einer Membran. 4. Die hier skizzierte Herleitun bezieht sich auf das Kapitel I.3.3 im Skript. Die ezeiten Schritte eben die wichtisten Punkte wieder. Wir wollen die resultierende Flussdichet Φ einer Substanz bestimmen, die von molekularen Beweunen erzeut wird. Dazu betrachten wir erst einmal den Fluss entlan x. Um die Flussdichte zu erhalten betrachten wir eine Fläche bei x0. Alle Teilchen, die diese Fläche in einer Zeit τ in positiver Richtun durchqueren werden positiv ezählt, alle in neativer Richtun davon abezoen. Die Anzahl ist dabei eeben durch die Mene der Teilchen Z, die sich in einem Intervall τ innerhalb der Strecke v τ λ vor der Fläche befinden hier nimmt man an, dass sich die Teilchen alle in x-richtun beween. Innerhalb von λ stossen sie auch nicht. Nur diese können in der Zeit τ durch die Fläche flieen alle andern sind zu weit we bzw. sind zu lansam. Somit erhält man für die Flussdichte: Φ x x 0 Z λ v τ τ A Zλ v τ τ A N λ v τ τ Nλ v τ τ 23 5
6 Um auch noch die Fläche aus der Formel zu eliminieren, führt man die Teilchenzahldichte N Z A ein. Entwickelt man diese Teilchenzahldichte N in eine Taylorreihe um die mittlere freie Weläne λ: N±λ N 0 ± λ dn dx wobei ein linearer Teilchenradient anenommen wird was für Systeme nicht allzu fern vom Gleichewicht erechtfertit ist - daher verschwinden höhere Terme erhält man Φ x x 0 2λv dn dx x0 24 Die Diffusionskonstante ist nun der Proportionalitätsfaktor zwischen Flussdichte Φ und Teilchendichteradient dn dx x0. Somit folt für den eindimensionalen Fall - wobei wir noch beachten müssen, dass die Diffusion in zwei Richtunen entlan x eht das Problem ist symmetrisch Φ x x 0 2λv dn dx x0 1 2 Φ x x 0 D dn mit D x λv dx Diese Formel ilt nun aber nur für den eindimensionalen Fall. Nimmt man eine Diffusion in zwei Dimensionen an entlan x & y muss man durch die Anzahl Dimensionen teilen. Somit folt für den zweidimensionalen Fall D 2D λ v 2 Anmerkun : Die Diffusionskonstante zwischen einem dreidimensionalen Raum und einer zweidimensionalen Fläche weicht um etwa 33% voneinander ab. Der in den vorherien Teilaufaben emachte 3D Ansatz ist somit nicht anz korrekt. 3 Das spezifische olumen 1. Für eine binäre Mischun aus Protein und dem Lösunsmittel berechnet sich das olumen: ṼP m P + ṼW m W Das partielle spezifische olumen Ṽ eribt sich, indem man Gleichun 27 durch die totale Masse teilt: Ṽ m ṼP mp m tot + ṼW mw m tot ṼP χ P + ṼW χ W 28 wobei m tot + m w die Gesamtmasse ist und mw χ w und χ p bezeichnet. m tot und mp m tot die Massenbrüche 3. Unter Benützun von χ P + χ W 1 χ W 1 χ P kann Gleichun 28 umeschrieben werden zu: Ṽ ṼP ṼW χ P + ṼW 29 6
7 4. Umformun von 29 eribt: Ṽ P Ṽ ṼW + ṼW χ P χ P 30 Nach der Gleichun 30 lässt sich χ p nur berechnen, wenn Ṽp bekannt ist. Mit der Annahme, dass sich das olumen des Lösunsmittels also des Wassers nicht ändert, berechnet sich χ p in der Lösun zu: χ p + m w c p c p + c w 0.1 cm cm cm 3 wobei c w die Massenkonzentration des Wassers und c p die Massenkonzentration des Proteins ist. Wenn sich das olumen des Lösunsmittels durch Zuabe des Proteins nicht ändert ist c w ρ w. Die Massenkonzentration des Proteins c p berechnet sich wie folt: 33 c p [Molare Konzentration] [Molare Masse] 34 3 mol l mol 100 l 0.1 cm 3 Nachdem man χ p berechnet hat, kann man das partielle spezifische olumen des Proteins nach Gleichun 30 bestimmen, wobei Ṽ 1 ρ verwendet wird: Ṽ p cm3 1 cm cm cm Da das olumen der Lösun nach der Zuabe des Proteins rösser ist, ist der χ p Wert in 4. falsch. Unter Benützun der Abschätzun von Ṽp aus 4., kann man iterartiv einen enaueren Wert für χ p erhalten. Neuordnen von 27 eribt: Ṽp m w nach Division durch m P erhält man: w m w Ṽp Ṽ w 36 und durch Addition von 1 bzw. mp 7
8 Umformen auf χ p eribt dann: m w + m w + m P 1 χ p Ṽp Ṽ w + 1 χ p Ṽ w mp Ṽp + ṼW Dabei ist m P Iteration 1 : das Inverse der Massenkonzentration des Proteins cm3. cm 3 χ P 10 cm3 1 cm cm3 + 1 cm P cm3 1 cm cm cm3 Dies entspricht einem Fehler von 2.5% eenüber der Abschätzun in Aufabenteil 4. Iteration 2 : χ P 10 cm cm3 1 cm3 1 cm cm3 + 1 cm cm P cm Dies entspricht einem Anstie von 0.05% eenüber der Iteration 1. Die Iteration kann hier abebrochen werden, da die berechneten Werte für χ P und P nach der 2. Iteration sehr nahe an den entsprechenden experimentellen Werten lieen. 8
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