Proteine. Klassifizierung - Charakterisierung - Raumstruktur

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1 Proteine Klassifizierung - Charakterisierung - Raumstruktur

2 Gliederung Einleitung Klassifizierung - Einteilungen - Aufbau - Eigenschaften Charakterisierung - Isolierung - Bestimmung Molekülmasse und isoelektrischer Punkt - Bestimmung Aminosäurezusammensetzung und Aminosäuresequenz Raumstruktur - Primärstruktur - Sekundärstruktur - Tertiärstruktur - Quartärstruktur

3 Einleitung Ca verschiedene Proteine im menschlichen Genom codiert wichtige Strukturelemente Katalyse und Regulation chemischer Reaktionen als Enzyme Aufbau und Funktion von Geweben Signalerkennung, Signalverarbeitung und Signalübermittlung Abwehr Stofftransport Motalität Nervenleitung

4 Klassifizierung Einteilung nach Zusammensetzung: einfache und zusammengesetzte Protein einfache nur aus Aminosäuren zusammengesetzte mit Nichtproteinanteil: Bezeichnung nach Nichtproteinanteil: -Nucleoproteine (Nucleinsäuren) -Glycoproteine (Saccharide) -Chromoproteine (chromophore Gruppen) -Lipoproteine (Lipide) -Metalloproteine (Metalle)

5 Einteilung nach Form: globuläre und fibrilläre Protein globuläre Proteine: kompakt gebaut, kugelförmig, gut wasserlöslich, Funktionsproteine (Enzyme, Plasmaproteine, Hämoglobin, Myoglobin, Hormone) fibrilläre Proteine: faserförmig, in Wasser und verd. Salzlösungen unlöslich, Strukturproteine (Kollagen, Elastin, Keratine, Fibrinogen, Myosin, Titin, Nebulin)

6 Einteilung nach Familien: Zusammenfassung von funktionell unterschiedlichen Proteinen zu Familien und Großfamilien aufgrund von Gemeinsamkeiten oder Ähnlichkeiten ihrer Aminosäuresequenzen, d.h. Vergleich der Faltungstopologie

7 Einteilung nach Größe: kurzkettige Peptide und langkettige Proteine: kurzkettige: bis zu 100 Aminosäuren langkettige: mehr als 100 AS Oligopeptide: bis zu 10 AS Polypeptide: mehr als 10 AS Benennung nach Anzahl der Aminosäurereste: (griech. Zahlen) Dipeptid: aus 2 AS Tripeptid: aus 3 AS Dekapeptid: aus 10 AS

8 Aufbau: - lineare, unverzweigte, kettenförmige Makromoleküle aus den 21 proteinogenen AS - jeweils spezifische Sequenz: strukturelle und funktionelle Vielfalt (Kombination der 21 proteinogenen AS, z.b. Protein mit 100 AS= versch. AS-Sequenzen) - Verknüpfung durch Peptidbindungen (Säureamidbindungen) - Entstehung einer Peptidbindung: Wasserabspaltung zwischen der Carboxlgruppe der einen und der Aminogruppe der nächsten AS, freie ά-aminogruppen und ά-carboxylgruppen gehen verloren und liegen nur an den Enden in freier Form vor,

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10 - Sequenzfolge: N-Cά-C-N-Cά-C C aus Carboxylgruppe N aus Aminogruppe Cά aus AS, Verknüpfung AS-Seitenketten Rückgrat (Hauptkette) - Rückgrat bei allen Peptiden und Proteinen identisch - Individualität durch AS-Seitenketten-Zusammensetzung und Reihenfolge: spezifische Sequenz (genetisch festgelegt) - Schreibweise und Darstellung der AS-Sequenz: N-terminale (aminoterminale) AS links (Beginn) C-terminale (carboxyterminale) AS rechts (Ende) AS durch Drei-Buchstaben-Code angegeben, (z.b. Bradykinin: + H 3 N-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-COO - )

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12 Eigenschaften: biologische Aktivität der Proteine abhängig von Protonierung und Deprotonierung der dissoziablen Gruppen in den Seitenketten (ph-wert abhängig) besondere Bedeutung: - Aminogruppe des Lysin - Guanidinogruppe des Arginins - Carboxylgruppe des Aspartats und des Glutamats - Imidazolgruppe des Histidins - Hydroxylgruppen des Serins, Threonins und des Tyrosins - Sulfhydrylgruppe des Cysteins Isoelektrischer Punkt: - errechnet aus ph-werten - Protein besitzt dort Zwitterionform und wandert nicht im elektrischen Feld

13 Charakterisierung Isolierung von Proteinen - Reinigung aus Gewebsextrakten oder Körperflüssigkeiten - Kombination verschiedener chromatographischer Verfahren (Ausnutzung der biologischen Aktivität der Proteine) - Vorgehensweise: 1. Homogenisierung des Gewebes 2. Extraktion der Proteinfraktion 3. Entfernung der zellulären Bestandteile durch Zentrifugation 4. Ionenaustauschchromatographie (Fraktionierung + Volumen ) 5. Gelchromatographie (Trennung nach Molekülgröße + Verdünnung) 6. Affinitätschromatographie oder Umkehrphasen-Hochdruckchromatographie (Hochreinigung) - Umkehr-Hochdruckflüssigkeitschromatographie (RP-HPLC) (Hochreinigung von Proteinen die nur in geringen Mengen vorkommen z.b.: Hormone, da Verfahren sehr empfindlich)

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15 Bestimmung der Molekülmasse - SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE) spezielle Form der Elektrophorese mit hoher Auflösung Träger: hochvernetztes Polyacrylamidgel Detergens: Natriumdodecylsulfat (Entfaltung des Proteins) Mercaptoethanol (Spaltung der Disulfidbrücken) negativ geladene Proteine wandern zur Anode kleine Moleküle wandern schneller durch Poren Färbung: Coosmassie-Blau oder Silberfärbung (empfindlicher) Proteine sichtbar Bestimmung: Vergleich mit Proteinen bekannter Molekülmasse Western-Blotting-Technik: Abklatsch der Proteine vom Gel auf Nitrocellulosepapier oder Nylonfolien und Zugabe eines Antikörpers Identifizierung (HIV-Diagnostik)

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17 - analytische Ultrazentrifugation Bestimmung der Molekülmasse hochmolekularer Proteine und Proteinkomplexen Sedimentation des Proteins entsprechend des Gewichtes und der Gestalt (Svedberg-Koeffizienten zwischen 1 und 200) Trennung nach Dichte: Dichtegradientenzentrifugation

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19 Bestimmung Molekülmasse und isoelektrischer Punkt - zweidimensionale Gelelektrophorese Bestimmung des isoelektrischen Punktes (1.Dimension) und der Molekularmasse (2.Dimension) Kombination von isoelektrischer Fokussierung (IEF: Trennung nach ph-gradienten entspricht IP) und Gelelektrophorese (SDS-PAGE) Charaktrerisierung

20 Bestimmung Aminosäurezusammensetzung - Säurehydrolyse der Peptidbindungen: Zerlegung in Aminosäuren Bestimmung Aminosäuresequenz - Edmann-Abbau: Abtrennung und Analyse der Aminosäuren vom N-terminalen Ende aus in einzelnen Schritten NW von bis zu 40 AS in einem Ansatz bei größeren Proteinen vorherige Zerlegung nötig: Spaltung mit Bromcyan (CNBr) Spaltung mit Trypsin Spaltung mit Chymotrypsin

21 - Massenspektrometrie Bestimmung Molekülmasse und Aminosäureteilsequenzen schnelle und empfindlich Methode nur sehr geringe Mengen benötigt - direkte Sequenzierung durch Analyse der dem Protein zugehörigen cdna

22 Raumstruktur Primärstruktur lineare Sequenz der durch Peptidbindungen verknüpften AS enthält alle Informationen über Raumstruktur Konformation: freie Drehbarkeit um die Achse einer Einfachbindung (verdeckte Form: energiereich, unstabil gestafelte Form: energiearm, stabil) Rückgrat: Einfachbindungen, aber Drehbarkeit sehr eingeschränkt wegen Mesomerie Peptidbindung: Charakter einer partiellen Doppelbindung (Atome starr in einer Ebene, trans-stellung) Zahl möglicher Konformationen beschränkt

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25 Sekundärstruktur lokale räumliche Struktur der Hauptkette (Rückgrat) alle Strukturen, die sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der CO- und NH-Gruppen ergeben: α-helix, β-faltblatt, Schleifen, Kollagen-Helix Charakterisierung durch Größe der Winkel und H-Brückenmuster α-helix: stabilste Helixstruktur α-keratin (Haare, Wolle), fibrilläre und globuläre Proteine rechtsgewundene Helix, Seitenketten der α-c-atome ragen aus Zentrum heraus Stabilisierung durch Wasserstoffbrückenbindungen (zwischen H-Atom am Stickstoff und dem O-Atom der Carbonylgruppe der vierten darauffolgenden AS, d.h. H-Brücke fast parallel zur achse der α-helix)

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29 β-faltblatt: parallel oder antiparellel (parallel: die zwei Peptidketten der Faltblattstruktur haben dieselbe Richtung antiparallel: entgegengesetzte richtung der Peptidketten) β-keratin (Seide), fibrilläre und globuläre Proteine, N-H- und C=O-Gruppe einer AS fast auf einer Ebene, nur H-Brücken zwischen verschiedenen β-strängen rechtsgängig verdrillt, β-schleifen: verbinden Sekundärstrukturelemente in kompakt gefalteten Proteinen (enge Schleifen, schnelle Richtungsänderung) Kollagen-Helix: wichtigstes fibrilläres Protein des Bindegewbes, gestreckter, linksgängig, keine intramolekularen H-Brücken > nur wenn sich rechtsgängige Triplehelix bildet > hohe Zugfestigkeit

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32 Tertiärstruktur dreidimensionale Struktur des gesamten Proteins einschließlich der Konformationen, die sich durch die Aminosäureseitenketten ergeben Ausbildung und Stabilisierung durch: elektrostatische (ionische) Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Wechselwirkungen, intramolekulare Wasserstoffbrücken, hydrophobe Wechselwirkungen und Disulfidbrücken Jede Strukturveränderung der umgebenden wässrigen Lösung kann eine Störung der Proteinkonformation verursachen

33 räumliche Anordnung häufig extrem kompliziert: vereinfachte Darstellung: - α-helices = Spiralen - β-faltblätter = Pfeil (Richtung:N C) - übrige Teile = normale Linien Kombinationen von Sekundärstrukturelementen: Supersekundärstrukturen oder Motive (häufig:helix-schleife-helix) Strukturvergleich von verwandten Proteinen: Faltungstopologie (Abfolge der Sekundärstrukturelemente in der Primärstruktur und räumliche Anordnung) 4 Hauptklassen: - α-proteine: ausschließlich α-helices - β-proteine: Ausschließlich antiparallele β-faltblätter - α/β-proteine: parallele oder gemischte β-faltblätter, verbunden mit α-helices - α+β-proteine: α-helices und β-faltblätter deutlich voneinander getrennt

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37 Quartärstruktur wechselseitige räumliche Anordnung mehrerer Untereinheiten zu einer Funktionseinheit (bei multimeren Proteinen) oft funktionelle Eigenschaften erst als Polymere Funktion und Kooperativität durch Wechselwirkungen zwischen Untereinheiten bzw. Bindung von Substraten und dadurch entstehende Konformationsänderungen Regulationsmechanismen Voraussetzung für Zusammenlagerung: bestimmte komplementäre Bereiche auf der Oberfläche der Proteine, wodurch sie sich erkennen und zusammenlagern

38 Zusammenlagerung: Anzahl der Untereinheiten von wenigen bis einige Tausend Zusammenhalt durch schwache, nichtkovalente Bindungen: - hydrophobe Wechselwirkungen - Wasserstoffbrückenbindungen - elektrostatische Wechselwirkungen Vorteil: Verlagerung der Untereinheiten ohne hohen Energieaufwand (Flexibilität) Stabilisierung durch Vernetzung der Untereinheiten über kovalente Bindungen: - Disulfidbrücken (hohe Stabilität z.b. Kollagen)

39 Beispiel: Myoglobin und Hämoglobin Myoglobin: Proteinmonomer mit 153 AS Hämoglobin: Proteintetramer mit 574 AS (2α- und 2β-Ketten) Sauerstoff wird an Häm (prosthetische Gruppe) gebunden

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