Anwendung von Botulinumtoxin (BoNT) bei neurologischen Indikationen
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- Sofia Ziegler
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1 Anwendung von Botulinumtoxin (BoNT) bei neurologischen Indikationen ÖPG/ÖDBAG Zertifizierungskurs Teil 1 Allgemeines Modul 2 Th. Sycha Universitätsklinik für Neurologie, AKH-Wien thomas.sycha@meduniwien.ac.at botulium@meduniwien.ac.at
2 ÖPG/ÖDBAG Zertifizierungskurs Allgemeines Modul 2 Übersicht 1.) Pharmakologische Aspekte 2.) Rechtliche Aspekte 3.) Praktische Hinweise
3 ÖPG/ÖDBAG Zertifizierungskurs ALLGEMEINES MODUL 2 Pharmakologische Aspekte Übersicht Struktur Bindung Internalisierung Translokation Proteaseaktivität
4 Struktur 7 Serotypen (A-G) Bildung durch Clostridien (botulinum, barati, butirycum) Polypeptidkette [150 kda] Schwere Kette (H-Chain) [ca. 100 kda] Leichte Kette (L-Chain) [ca. 50 kda]
5 Struktur 3 funktionelle Bereiche: H-Chain C terminale 50 kda Bindung H-Chain N terminale 50 kda Translokation L-Chain katalytische Aktivität Singh, 2006
6 Struktur H-Chain C terminale 50 kda Bindung HC-1 N-terminal: Zucker-Bindung? HC-2 C-terminal: Protein-Bindung? Singh, 2006
7 Struktur Darstellung der Proteinstruktur HC-1 HC-2 LC HC-N Ahsan, 2006 Lacy, 1998
8 Bindung Ganglioside Clostridien Toxine binden an G D1b, G T1b, G Q1b: Inkubation von Toxin mit Gangliosiden Wirkung an neuromuskulären Endplatte vermindert Vorbehandlung von Zellen mit Gangliosiden erhöhte Wirkung Vorbehandlung von Zellen mit Neuraminidase verminderte Bindung Schiavo, 2000
9 Bindung Proteine Neurotransmitter-Freisetzung schnellerer Wirkung (Hughes, 1962) BoNT/B bindet an Synaptotagmin (+Ganglioside) (Nikishiki, 1994) BoNT/G bindet an Synaptotagmin (-Ganglioside) (Rummel, 2004) BoNT/A Proteinrezeptor?
10 Bindung Depolarisation der Nervenzellen mittels K+ Bufferlösung Stimulation der Neurotransmitterauscheidung Mouse hemi-diaphragma immunostaining Exozytose von synaptischen Vesikeln exponiert BoNT/A Rezeptoren
11 Bindung Aktivitätsabhängige Aufnahme in Hippocampus-Neurone von Ratten (gemeinsam mit Synaptotagmin) Hippocampus-Neuron immnostaining BoNT/A Rezeptoren sind in sekretorischen Vesikeln vorhanden Bindung und Aufnahme von BoNT/A sind aktivitätsabhängig!!!
12 Bindung Immunpräzipitation mit Antikörpern gegen bekannte synaptische Vesikelproteine Rattenhirnnervenzellextrakt - Immunpräzipitation SV2 (synaptisches Vesikelmembranprotein) ist der BoNT/A Proteinrezeptor
13 Bindung SV2 (Synaptisches Vesikelmembranprotein) lokalisiert in synaptischen und endokrinen Vesikeln strukturell verwandt mit Neurotransmitter-Transporter 3 Isoformen SV2-A,-B,-C (Janz, 1999) Funktionell: Ca ++ Regulation (Südhof, 2004) 12 Transmembran-Domänen Toxinbindungsstelle: stark glykosilierte Loop (L4)
14 Bindung Hippocampusneurone von Knock-out Mäusen Immunostaining
15 Bindung Überlebenszeit von Knock-out Mäusen nach intraperitonealer BoNT/A Applikation
16 Bindung Zusammenfassung Der Protein-Rezeptor von BoNT/A ist SV2 BoNT/A bindet hochselektiv aktive Neurone (Exozytose ist Voraussetzung) BoNT/B wird über Synaptotagmin I und II aufgenommen Beide Proteinbindungen werden durch Gangliosidbindungen unterstützt Gangliosid-Protein Doppelrezeptormodell
17 Internalisierung Endozytose im Rahmen des Vesikel recycling Temperatur und energieabhängiger Prozeß BoNT als Trojanisches Pferd
18 Translokation Freisetzung der LC ins Zytosol ph-abhängiger Prozeß (ph 4,4-4,6) neutrale Form (wasserlöslich) saure Form (fettlöslich) HC-N als Endosomenmembran-Kanal (Koriazova, 2003) Gangliosid-angereicherte Doppellipidschicht als Membranmodell 50 Å HC-N HC-N 15 Å
19 Translokation Sekundärstruktur CD-Spektroskopie bei ph : keine wesentliche Änderung der Sekundärstruktur
20 Translokation Tertiärstruktur Tryptophan Fluoreszenz Verteilungsprofile: mit sinkendem ph breiter höhere Heterogenität ph = 7.0 Zunahme der Anisotropie: Zunahme mit sinkendem ph LC größer oder länger; max. bei ph 5.0 ph = 5.0
21 Translokation Konformationsänderung ANS-Fluoreszenz: Zunahme der Intensität mit sinkendem ph vermehrt hydrophobe Strukturen exponiert Bei niedrigem ph: Sekundärstruktur erhalten Tertiarstruktur heterogen hydrophobe Strukturen vermehrt molten globule state
22 Translokation Schematisches Modell der LC von BoNT/A Strukturänderung ph 7.0 ph5.0: molten globule state Übergang in längliche Form bei erhaltener Sekundärstruktur; exponierte hydrophobe Gruppen (für spezifische Interaktionen mit HC-N bzw der Zell-Membran?)
23 Translokation Zusammenfassung: Die Translokation der katalytischen Einheit erfolgt: mit Hilfe der N-terminalen Domäne der HC als Vesikelmembrankanal über eine ph abhängige Zustandsänderung der LC ( molten globule state ) Die Sekundärstruktur der LC bleibt hierbei erhalten
24 Übersicht Bindung Internalisierung Translokation Proteaseaktivität
25 Proteaseaktivität Die LC von BoNT spaltet spezifisch Aminosäurebindungen des SNARE-Vesikelfusionskomplexes: BoNT/A BoNT/B SNAP-25 Syntaxin BoNT/B,D,F,G VAMP Acetylcholin-gefüllte Vesikel können nicht mehr mit der präsynaptischen Membran fusionieren neuro-muskuläre/glanduläre Blockade
26 Proteaseaktivität BoNT/A,C,E SNAP-25 BoNT/B Syntaxin BoNT/B,D,F,G VAMP
27 Wirkung dosisabhängige Wirkung Wirkdauer: ca. 3 Monate (neuromuskulär) ca. 6 Monate (neuroglandulär) nach Inaktivierung des Toxins und Neubildung von Fusionsproteinen normale synaptische Übertragung keine persistierende morphologischen Veränderungen
28
Je nach dem für ihre Entstehung typischen Gesichtsausdruck unterscheidet man u.a. so genannte Lach-, Zornes- und Denkerfalten.
EINLEITUNG 8 4 Einleitung 4.1 Mimische Falten Mimische Falten entstehen durch Kontraktion der mimischen Gesichtsmuskulatur. Im Gegensatz zu anderen Muskeln haben mimische Muskeln keine eigene Faszie. Sie
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