Lösungen zu den Übungen zur Einführung in die Spektroskopie für Studenten der Biologie (SS 2011)

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1 Universität Konstanz Fachbereich Biologie Priv.-Doz. Dr. Jörg H. Kleinschmidt Datum: Lösungen zu den Übungen zur Einführung in die Spektroskopie für Studenten der Biologie (SS 211) Lösungen zu Übungsblatt 1, die Besprechung am entfällt wegen des Feiertages. Die hier vorgestellten Lösungswege schlage ich vor. Bei Verständnisfragen zu den Lösungswegen wenden Sie sich bitte direkt an JHK Aufgabe 1 Machen Sie sich die wesentlichen Merkmale eines Absorptionsspektrums anhand Ihrer Mitschrift während der Vorlesung/den Vorlesungsabbildungen (web-site) klar Was wird gemessen (d.h. wie erhält man ein Absorptionsspektrum)? Wie kommt man auf die Abhängigkeit der Absorption von der Konzentration und Schichtdicke einer Lösung? Machen Sie sich die Ableitung des Lambert-Beer Gesetzes klar Ausführlich: Das Absorptionsspektrum: die Absorption von Strahlung durch eine Substanz wird als Funktion der Frequenz (oder der Wellenlänge) aufgetragen. Die Absorption ist definiert als A=log( / ), wobei A die Absorption, die Intensität des eingestrahlten Lichtes (einer bestimmten Wellenlänge) und Intensität dieses Lichtes nach dem Durchgang durch die Probe sind. Von der Konzentration der absorbierenden Substanz sowie von der zurückgelegten Wegstrecke der Strahlung in der Küvette (d.h. der Pfadlänge, l) hängt es ab, wie groß die aufgetragene Absorption (y-achse) bei einer bestimmten Wellenlänge (x-achse) ist. Wenn man die Absorption durch die Pfadlänge und dann durch die Konzentration der absorbierenden Substanz dividiert, so erhält man den Absorptionskoeffizienten, den man natürlich auch anstelle der Absorption als Funktion der Wellenlänge (bzw. der Frequenz) auftragen kann, um das Spektrum einer Substanz darzustellen. Bei einer ausgewählten Wellenlänge ist die Absorption von Strahlung durch eine gelöste Substanz der Konzentration c in einer Küvette der Schichtdicke l durch das Bouger-Lambert-Beer Gesetz (oft auch nur als Lambert-Beer Gesetz bezeichnet) gegeben. 1 von 5

2 Zur Herleitung des Lambert-Beer Gesetzes: Experimentell wurde gefunden, dass die Abnahme, di, der Intensität einer Strahlung (z.b. Licht einer bestimmten Wellenlänge) in einer schmalen Küvette (d.h. mit einer sehr kleinen Wegstrecke dx, die das Licht innerhalb der gelösten Substanz zurücklegt) umso größer ist, je größer die Pfadlänge dx ist und auch je größer die Konzentration c M der Substanz ist. Zudem wurde gefunden, dass die Abnahme der Intensität, di, umso größer ist, je höher die Intensität I der eingestrahlten Strahlung vor Eintritt in die Lösung war. Insgesamt ergab sich die Proportionalität Das negative Vorzeichen erhält man daher, dass die Intensität abnimmt, di also negativ sein muss. Experimentell wurde aber auch gefunden, dass diese Beziehung nur gilt, wenn dx hinreichend klein ist. Dieses Wissen ist jedoch ausreichend, um auch die Intensitätsabnahme über eine größere Distanz l zu berechnen. Man unterteilt einfach diese größere Distanz l in viele (n) kleine Distanzen der Größe dx auf und summiert die Beträge di, um die die Strahlungsintensität über diese kleinen Distanzen abnimmt: l di = "#c M dx I Damit erhält man das Lambert-Beer Gesetz (manchmal auch als Bouger-Lambert- Beer Gesetz bezeichnet): ln I $ 1 # & = '( ) c M ) l Da ln(x) = ln(1 log(x) ) = log(x) ln(1) kann man unter Verwendung von = " / ln(1) auch schreiben: log I $ # & = ' ( c M ( l " (unter Benutzung von log I % " 1 $ ' = log I % $ ' ) # & # & di = " #c M # I # dx Die Größe A = log I $ # & bezeichnet man als Absorption, als Absorptionskoeffizient. Demnach kann man das Lambert-Beer Gesetz auch durch formulieren. Die Größe A = " c M " l 2 von 5

3 T = bezeichnet man als Durchlässigkeit oder Transmission. Danach ist A = log(1/t). Die Absorption und der Absorptionskoeffizient sind von der Wellenlänge der Strahlung abhängig. (Die Auftragung dieser Abhängigkeit im x-y Graph ergibt das Absorptionsspektrum einer Substanz.) Aufgabe 2: Licht der Wellenlänge 256 nm wird durch eine 1. mm dicke Zelle geleitet, die eine.5 molare C 6 H 6 - Lösung enthält. Dabei sinkt die Intensität des Lichtes auf 16% des Anfangswertes. Berechnen Sie die Absorption und den molaren Absorptionskoeffizienten der Probe. Wie groß wäre die Durchlässigkeit einer Zelle von 2. mm Dicke? Lösung: A = log(1/t) = log(1 /.16) A = "c " d (Lambert - Beer) # 256nm = A c " d = l" mol 1 " cm $1 T = I = 1 A =1 (" 256nm #c#d ) = #.2#.5 ( ) =.256 = 2.56 % Aufgabe 3: Für die Durchlässigkeit einer.1 M CuSO 4 Lösung für Licht der Wellenlänge 6 nm in einer 5. mm dicken Küvette wurde der Wert.3 gefunden. Berechnen Sie den molaren Absortionskoeffizienten von Cu 2+ (aq) bei dieser Wellenlänge sowie die Absorption dieser Lösung. Wie groß wäre die Durchlässigkeit einer 1. mm Zelle? Lösung: $ 6nm = A #log I ' 6nm c " d = % & ( ) = 1.5 l" mol 1 "cm #1 c " d $ A 6nm = #log I ' % & ( ) =.523 Zelle mit d = 1 mm: * Transmission: T = 1 # A = 1 # "c"d = von 5

4 Aufgabe 4: Bei der Bestimmung der Konzentration eines Proteins in wässeriger Lösung nach Lowry (Lowry-Assay, Lowry et al., J. Biol. Chem 193, 1951, S ) verwendet man i. d. R. eine Lösung bekannter Konzentration des Proteins Bovine Serum Albumin (BSA) als Standard. Im Assay wird mit dem Protein sowie auch mit dem Standard BSA eine Farbreaktion durchgeführt. Die Absorption von Licht der Wellenlänge 75 nm ist nach dieser Färbung der Konzentration eines Proteins, angegeben in mg/ml, proportional. Für den Standard BSA (c=1 mg/ml) wurden im Lowry-Assay bei einer Wellenlänge von 75 nm die folgenden Absorptionen gemessen: µg BSA in 3 ml Lösung Absorption Tragen Sie die Absorption als Funktion der Masse des BSA in der Lösung auf. Bestimmen Sie graphisch (wenn Sie wollen auch mit einem Computer bzw. Taschenrechner) die Steigung und den Achsenschnittpunkt der linearen Funktion. Für 5, 1, 15, 2 und 4 Mikroliter einer Lösung des Proteins mit der gesuchten Konzentration x mg/ml wurden diese Volumina mit Wasser jeweils auf 3 ml aufgefüllt. Es wurden dafür die Absorptionen.65,.1281,.292,.257,.464 gemessen. Bestimmen Sie den Mittelwert der gesuchten Proteinkonzentration in mg/ml. Für das Protein wurde mit Hilfe der SDS-Gelelektrophorese eine Molmasse von 35 g/mol gefunden. Wie groß ist die Molarität des Proteins? Y, Absorption X, µg Protein 4 von 5

5 Lineare Regression (Fit mit Taschenrechner oder Computer) an A = m * c + n ergibt: Steigung m =.519, Achsenschnittpunkt n =.796. Die Absorptionen des Proteins unbekannter Konzentration erlauben die interpolation der Konzentration in µg/µl: benutztes Volumen Absorption µg Protein im benutzten Volumen c in µg/µl Mittelwert für c 2.3 g/l Molaritaet: Konzentration in g/l dividiert durch Molmasse 65 µmol/l 5 von 5

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