Reaktionskinetik. Katalyse
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- Ingeborg Matilde Geier
- vor 7 Jahren
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1 Reaktionskinetik Katalyse Katalysatoren beshleunigen hemishe Reaktionen, ohne das Gleihgewiht zu beeinflussen. Sie beeinflussen nur die Aktiierungsenergie
2 Katalyse Katalysatoren beeinflussen den Reaktionsweg (Mehanismus), niht aber die Nettoreaktion und Größen selbiger ( usw.) Absenken der Aktiierungsenergie Reaktion läuft deutlih shneller ab KEINE Änderung der GG-Konstanten! Die Reaktion muss niht über den ganzen Berg Alter Katalysator (alter Bahntunnel) geringe Absenkung der Akt-Energie Neuer Katalysator (NEAT-Tunnel): Größere Absenkung der Akt-Energie Erstfeld und Bellinziona bleiben auf gleiher Höhe! Nur Zeit wird erändert!
3 Katalyse Auf eine Reaktion angewendet: Der geshwindigkeitsbestimmende Shritt wird im alternatien Reaktionsweg umgangen Unkatalysierte Reaktion: E E a = 76 kj/mol pot Niht beshleunigt mit I 2 als Katalysator: E a = 57 kj/mol Um Faktor 2000 beshleunigt 2 H 2 O 2 2 H 2 O + O 2 mit Katalase als Katalysator: E a = 8 kj/mol Um Faktor beshleunigt (Zersetzung on Wasserstoffperoxid) R n
4 Katalyse Arten der Katalyse: Homogene Katalyse: Heterogene Katalyse: Katalysator befindet sih in gleihem Phase wie die Reaktanden (z.b. I 2 o. Enzyme bei H 2 O 2 Zersetzung) Katalysator befindet sih in einer anderen Phase als die Reaktanden (öfters Metalle oder Oxide (Pd, Pt Y 2 O 5 ) Homogene Katalyse: HBr katalysiert auh die Zersetzung on H 2 O 2 Reaktion erläuft ermutlih über ein orgelagertes Gleihgewiht. Beobahtetes Geshwindigkeitsgesetz: (Bsp für eine Säurekatalyse)
5 Säure- und Basenkatalyse Säurekatalyse: Zentraler Shritt ist die Übertragung eines Protons auf das Substrat X + HA HX + + A - HX + Produkte z.b. Esterhydrolyse, Keto-Enol Tautomerie Basenkatalyse: Zentraler Shritt ist die Übertragung eines Protons om Substrat XH + B X - + BH + X - Produkte z.b. Claisenkondensation, Aldolkondensation
6 Enzymkatalyse Enzyme sind meist hohspezifishe homogene Biokatalysatoren mit hoher katalytisher Aktiität. Damit gibt es meist shnelle mit keinen Nebenreaktionen Akties Zentrum zur Bindung on Substraten Spezifishes Substrat sehr selektie nihtkoalente WW (H- Brüken, VdW, ) Polypeptid (Protein Enzym) oder katalytish aktie RNA ( Ribozym) oder Protein/RNA Komplex (z.b. Ribosom) Enzym (E) + Substrat (S) Enzym-Substrat-Komplex (ES)
7 Enzymkatalyse Enzyme haben regulierbare Aktiität über: a) Feedbak: Enzym wird durh Endprodukt einer katalytishen Kette herunter reguliert (reersible Produkthemmung) b) Regulation: Ein Stoff (z.b. Ca 2+ ) bindet an das Enzym und erändert die Konformation, so dass es akti wird. Oftmals aktiiert dieser Komplex das nähste Enzym (Regulatorprotein) ) Modifikation: Koalente Veränderung mit neuen funktionellen Gruppen (z.b. Phosphorylierung) d) Proteolyse: Das aktie Enzym wird durh die Abspaltung eines Peptidstükhens erzeugt (z.b. Trypsin) Katalase Trypsin Amylase
8 Enzymkatalyse Modellorstellungen: Shlüssel-Shloss-Prinzip (E.Fisher, 1890) 3D-Struktur des Substrats und des aktien Zentrums passen perfekt zueinander Besser: Induktier Fit (Enzym passt sih an Substrat an) Adsoption on Substrat an die Oberflähe: Geringe S dann ist Hohe S dann ist Reaktionsgeshwindigkeit Konzentration [S]
9 Mihaelis-Menden-Modell Enzym und Substrat stehen mit Enzym-Substrat Komplex im Gleihgewiht Kinetik mit orgelagertem Gleihgewiht k 1 E + S ES E + P k -1 k 2 Produktbildender Shritt wird als irreersibel angenommen Wie bei anderen Reaktionen, ist nun ein Ausdruk für die Reaktionsgeshwindigkeit gesuht - in Abhängigkeit on E und S = k 2 ES ES =?
10 Mihaelis-Menten-Modell Wihtige Annahmen zur Herleitung der Formel: Enzym-Substrat-Komplex liegt quasistationär or d ES dt 0 Also: Geshwindigkeiten Komplexbildung = Komplexzerfall Mihaelis-Menten- Konstante: Damit ergibt sih für ES k k k 1 2 K M Resultierende Einheit: mol/l ES E,0 1 K M k 2 E,0 K M Falls, dann gilt, k E 2,0 max Alle Bindungsstellen mit Substrat gesättigt Mihaelis-Menten-Gleihung: max K M
11 Mihaelis-Menten-Modell Mihaelis-Menten-Gleihung: max K M Bei S,0 = K M gilt: max 2 Wie werden max und K M bestimmt? Lineweaer-Burk-Auftragung 1 1 max K M max 1 S Alternati (seltener): Eadie-Hofstee-Auftragung max K M S
12 Mihaelis-Menten-Modell Bedeutung on K M und max Wenn K M = S Substratkonzentration, bei der die Hälfte der aktien Zentren besetzt ist Wenn k 2 k -1 Typishe Werte für K M K M ist die GG-Konstante für die Dissoziation des ES-Komplexes K M ist meist 10-1 bis 10-7 M TON = turnoer number (Katalyseorgänge pro Sekunde) Bsp: Carboanhydrase: CO 2 + H 2 0 HCO 3- + H + Katalytishe Effizienz mit, Typishe Zahlenwerte: s und 6 10 Bei perfekte Diffusionskontrolle direkter Umsatz!
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