Hämoglobin: Proteinfunktion und Mikrokosmos (Voet Kapitel 9)

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1 Hämoglobin: Proteinfunktion und Mikrokosmos (Voet Kapitel 9) 1. Funktion des Hämoglobins 2. Struktur und Mechanismus 3. Anormale Hämoglobine 4. Allosterische Regulation

2 1. Funktion des Hämoglobins Sauerstoff wird zur Energiegewinnung gebraucht. In kleinen Organismen gelangt O2 durch Diffusion zum Gewebe. In grossen Organismen (Schichtdicke der Gewebe >1mm) aktiver Transport nötig (Löslichkeit des O2 zu niederig). Sauerstoff bindende Proteine haben sich entwickelt. Hämoglobin = Hb (Fe mit Häm), Hämocyanin (Cu haltig), Hämerythrin (Fe haltig, ohne Häm). Fische der Antarktis einzige Vertebraten ohne Hämoglobin. O2 ist bei -1.9 C ausreichend löslich, deshalb haben diese Fische farbloses Blut. Myoglobin = Mb in Muskel erleichtert O2 transport in arbeitendem Muskel und dient in Wassersäugern als O2 Speicher. A. Häm Häm Mb und jede der 4 Untereinheiten von Hb enthalten nicht kovalent gebundenes Häm, das auch in Cytochromen vorkommt. Oxygenierung ändert Elektonenkonfiguation von Häm-Fe(II) Farbwechsel des Blutes von dunkel purpur (venöses Blut) zu leuchtend rot (arterielles Blut). CO, NO, H2S binden besser als O2 Toxizität Oxidation von Fe(II) zu Fe(III) Methämoglobin (MetHb) Metmyoglobin (MetMb). Keine Bindung von O2, H2O sättigt Fe(III) ab braune Farbe von trockenem Blut His Rest In Erythrocyten reduziert Methämoglobinreduktase Fe(III) zu Fe(II).

3 Absorptionsspektrum des oxygenierten und desoxygenierten Hämoglobins Scharlachrot Purpur

4 B. Sauerstoffbindung Hämoglobin bindet O2 kooperativ. Die Hill-Gleichung beschreibt die sigmoidale O2- Bindungskurve von Hämoglobin. Ys = [S] n K + [S] n Ys = Sättigungsgrad K = Dissoziationskonstante (p50) S = Ligandkonz., hier po2 n = Hill-Koeffizient 2.8 n = 1 nicht kooperative Bindung wie in Myoglobin n > 1 pos. kooperativ wie in Hämoglobin n < 1 neg. kooperativ hyperbolische Bindungskurve mit demselben p50 wie Hb

5 Graphische Auswertung der Hill-Gleichung Hill-Auftragung log YO2 1-YO2 = nlogpo2 - nlogp50 po2 = p Torr 30 Torr viertes O2 bindet mit 100 höherer Affinität an Hämoglobin als erstes O2 Hill-auftragung für Mb und Hb (doppelt logarhythmisch)

6 Globin verhindert die Autoxidation von Oxy-Häm N N Fe N Häm-Fe(II) bindet O2 und wird oxidiert zu Häm-Fe(III) Intermediat entsteht von 2 verbundenen Häm-Molekülen über eine Fe-O2-Fe Brücke. O2 ist irreversibel gebunden. Picked Fence mit methylierten Imidazol Ringen verhindert dass 2 Häm sich anlagern können, die Fe-O2-Fe Brücke kann sich nicht ausbilden. Globinproteine erfüllen diese Funktion in Mb und Hb. picked fence - Fe(II)-Porphyrin-Komplex

7 C. Kohlendioxidtransport und Bohr-Effekt Hb transportiert neben O2 auch CO2 im Blut. O2 Bindung (physiolog. ph) Konformationsänderung von Hb (nicht aber Mb). Acidität von Hb erhöht sich und Protonen werden freigesetzt. Wenn diese Protonen durch erhöhen des ph abgefangen werden Erhöhung der O2 Bindungskapazität. = Bohr-Effekt Der Bohr-Effekt erleichtert den O2 Transport Aus O2 wird CO2 (gelöst). CO2 wird zu Hydrogencarbonat (langsame Reaktion). Wird in Erythrocyten beschleunigt von Carboanhydrase). CO2 wird im Blut als Hydrogencarbonat transportiert (kein ausperlen von CO2 möglich). Gewebe po2 niedrig Lunge po2 hoch Einfluss des ph auf die O2-Bindungskurve des Hb arbeitender Muskel ph tiefer mehr O2 wird abgegeben.

8 CO2 und Chlorid-Ionen modulieren die O2 - Affinität des Hämoglobins CO2 bildet mit der N-terminalen Aminogruppen der Plasmaproteine ein Carbamat. R-NH2 + CO2 R-NH-COO + _ + H CO2 kann somit die Konformation von Hb beeinflussen was die O2-Affinität beeinflusst. DesoxyHb bindet mehr CO2 als OxyHb. _ Cl wird auch von DesoxyHb fester als von OxyHb gebunden (siehe später). _ HCO3 passiert die Erythrocytenmembran ungehindert (in Gleichgewicht mit Plasma). Elektroneutralität bedingt bei einem verlassen von Hydrocencarbonat Ion _ dass im Gegenzug negative Ladung in Erythrocyt kommt. Dies ist Cl. Deshalb hat venöses Blut eine höhere Chlorid Konzentration als arterielles.

9 D. Bedeutung von BPG für die O2 - Bindung Gereinigtes Hb hat höhere Affinität zu O2 als Vollblut. Unter anderem ist dafür D-2,3-Bisphosphoglycerat (BPG= 2,3 DPG) verantwortlich. BPG bindet stärker an DesoxyHb als an OxyHb. Es stabilisiert DesoxyHb. Selbe Funktion hat bei Vögeln Inositol hexakisphosphat (IHP) und bei Fischen und Amphibien Adenosintriphosphat (ATP). Modulation O2 Affinität von Hb in Säugern: + 1) H 2) CO2-3) Cl 4) BPG

10 Ohne BPG wird nur wenig O2 freigesetzt BPG erhöht p50 Wert Einfluss von BPG und CO2 von isoliertem Hb im Vergleich zu Vollblut

11 Bei Höhenanpassung steigt die BPG-Konzentration an Anpassung an Höhe führt zur Vermehrung von Erythrocyten. Nach einem Tag ist bereits der Anstieg vonbpg zu beobachten, welches die Erythrocyten nicht verlassen kann. Verminderung der O2 Bindungsaffinintät. Anstieg von BPG auch in Patienten mit Hypoxie, z.b. Anämien, kardiopulmonare Insuffizienz

12 Fetales Hämoglobin (HbF) hat eine niedrige BPG-Affinität und bindet O2 besser als mütterliches Hämoglobin (HbA) O2 Versorgung des Fetus wird dadurch durch erst effizient. Höhenadaption gewährleistet dass Sauerstoffversorgung sich nicht vermindert.

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