Allgemeines: Konzentration des Hämoglobins im Blut: 160 g/l Verpackung im Erythrocyten -> kolloidosmotisch unwirksam -> beeinträchtigt nicht den Wasse

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1 Hämoglobin

2 Allgemeines: Konzentration des Hämoglobins im Blut: 160 g/l Verpackung im Erythrocyten -> kolloidosmotisch unwirksam -> beeinträchtigt nicht den Wasseraustausch im Kapillarbereich Durch die Vermittlung des Hämoglobins kann die 70fache Menge Sauerstoff befördert werden.

3 Aufbau: zusammengesetztes Protein kugelförmiges, tetrameres Molekül besteht aus vier Untereinheiten jede Untereinheit enthält eine Hämgruppe vier Polypeptidketten (Globinanteil), je zwei identisch Erwachsenenhämoglobin: 2 α- und 2 β- Ketten -> HbA (Adult) oder Hbα2β2 Fetalhämoglobin: 2 α- und 2 γ- Ketten -> Hbα2γ2 Häm besteht aus einem Tetrapyrrol, welches über die vier Stickstoffatome der Pyrrolringe ein Eisenatom als Komplex gebunden hat.

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6 Funktionen: Sauerstofftransport im Blut Beteiligung am Transport des Kohlendioxids und Stickoxids im Blut Beteiligung an der Pufferung zur Aufrechterhaltung der normalen Wasserstoffionenkonzentration im Extrazellulärraum

7 Sauerstofftransport im Blut: Hämoglobin wirkt als Lösungsmittelvermittler zwischen dem unpolaren Sauerstoff und dem polaren Plasmawasser. Die Bindung von Sauerstoff an das Hämoglobin ist reversibel. Oxygenierung: Anlagerung eines Sauerstoffmoleküls an das Porphyrineisen der Hämoglobinuntereinheit Hb + O2 --> Hb(O2) Desoxygenierung: Abgabe des Sauerstoffs Pro Hämoglobintetramer können vier O2 gebunden werden. Kooperativer Effekt der Sauerstoffbeladung: Die Anlagerung erfolgt um so leichter, je mehr Untereinheiten bereits mit O2 beladen sind.

8 Die Sauerstoffanlagerungskurve wird durch Temperatur, ph-wert, CO2-Partialdruck und spezifische Metaboliten beeinflusst. Linksverlagerung: Zunahme der Sauerstoffaffinität O2-Aufnahme in den Lungen erleichtert, O2-Abgabe in den Geweben erschwert Rechtsverlagerung: Abnahme der Sauerstoffaffinität O2-Aufnahme in den Lungen erschwert, O2-Abgabe in den Geweben erleichtert.

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10 Bohr-Effekt: Erhöhung der H+- bzw. CO2- Konzentration führt zu einer Rechtsverschiebung der Sauerstoffanlagerungskurve. Desoxygenierung erleichtert 2,3-Biphosphoglycerat (BPG) setzt die Sauerstoffaffinität des Hämoglobins ebenfalls herab. Bei Höhenanpassung des Organismus, Anämien und hypoxischen Zuständen kommt es zur Zunahme der BPG-Konzentration.

11 CO2-Transport: 10% des CO2 können in physikalischer Lösung transportiert werden. 10% des CO2 reagieren mit nichtprotonierten Aminogruppen des Hämoglobins, wahrscheinlich N-terminalen Valinresten. Dabei entstehen Carbaminoderivate: CO2 + R-NH2 R-NH-COO- + H+

12 Der größte Teil des CO2 wird durch die in den Erythrocyten in hoher Aktivität vorkommende Carboanhydrase I zu Hydrogencarbonat hydratisiert: CO2 + H2O HCO3- + H+ Das gebildete Hydrogencarbonat gelangt entlang des Konzentrationsgefälles aus den Erythrocyten in das Blutplasma, die Protonen dienen der Protonierung von Desoxyhämoglobin. Dies wird dadurch ermöglicht, weil Hämoglobin nach der Sauerstoffabgabe zu einer schwächeren Säure wird.

13 Hämoglobin ein wichtiges Puffersystem im Blut: Oxygenierung Abgabe von Protonen Desoxygenierung Aufnahme von Protonen

14 Pathobiochemie Vermehrte Bildung von Glycohämoglobin bei Diabetikern: Im Erythrocyten ist ein Glucose enthaltendes Hämoglobin (HbA1c) in einer Konzentration von 4-6% enthalten. Dieses Glycohämoglobin entsteht durch nichtenzymatische Modifikation der terminalen Aminogruppen des Valylrestes der β-ketten des normalen HbA und kann bei Diabetikern erhöht sein.

15 Verschiedene Medikamente begünstigen die Bildung von Methämoglobin: Wird das zweiwertige Eisen in Hämoglobin zu dreiwertigem oxidiert, kann das entstandene Methämoglobin keinen Sauerstoff mehr transportieren. Methämoglobin kann durch Einwirken von Oxidationsmitteln entstehen. Dazu zählen: - Kaliumferricyanid - Wasserstoffperoxid - aromatische Nitro- und Aminoverbindungen (Phenacetin)

16 Methämoglobinreduktase : Hb (Fe 3+) + NADH 2 Hb (Fe 2+) + NAD+ + H+

17 Kohlenstoffmonoxid-Vergiftung: Im Vergleich zum Sauerstoff hat das Kohlenmonoxid (CO) eine etwa 300 mal höhere Affinität zum Hämoglobin. Es vermindert die Sauerstoffbindung und damit die Kapazität des Sauerstofftransports im Blut.

18 Thalassanämie: Thalassämien werden dadurch verursacht, dass die Biosynthese ganzer Untereinheiten des Hämoglobins gestört ist. α- Thalassämie: Synthese der α-ketten ist gestört, Hämoglobine mit vier β-ketten enstehen. β- Thalassämie: Synthese der β-ketten ist gestört, embryonale Hämoglobine persistieren.

19 Sichelzellanämie: Punktmutationen in Exonbereichen der Hämoglobinketten führen zu Hämoglobinapathien. Die bekannteste ist die Sichelzellanämie. Die Ursache der Erkrankung besteht im Austausch eines hydrophilen Glutamatrestes in Position 6 der β-kette gegen die hydrophobe Aminosäure Valin. Klinisch findet sich bei den Betroffenen, besonders bei den Homozygoten, eine schwere Störung der Sauerstofftransportfunktion der Erythrocyten, die besonders im desoxydierten Zustand dazu neigen, sich sichelförmig zu verformen und zu hämolysieren.

20 Erythrocyten Antigene:

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