10 BIOGENE-AMINE 4 NICHT-PROTEINOGENE- AS. 20 PROTEINOGENE AS glucoplastisch/ketoplastisch 8 ESSENTIELLE AS
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- Irmela Hertz
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1 Für uns! - es gibt 20 AS Diese sind wiederum aufgeteilt in: Neutrale AS Saure AS Basische AS Schwefelhaltige AS Aromatische AS Heterocyklische AS
2 - es gibt 20 AS - davon sind 8 essentiell d.h.: der Körper kann diese nicht synthetisieren, sondern sie müssen von außen, in Form von Nahrung zugeführt werden
3 - es gibt 20 AS - davon sind 8 essentiell d.h.: der Körper kann diese nicht synthetisieren, sondern sie müssen von außen, in Form von Nahrung zugeführt werden -zusätzlich gibt es wichtige nicht-proteinogene AS ( für den Mediziner sind es 4 Stk. )
4 proteinogene AS - Wie der Name schon sagt, werden diese in Peptide und Proteine eingebaut, d.h. ein Peptid/ Protein wird erst durch die spezifische Aneinanderreihung von AS zu einem solchen - Aus diesen proteinogenen AS werden im Stoffwechsel auch die sogenannten BOGENEN AMNE synthetisiert
5 24 AMNOSÄUREN 20 PROTENOGENE AS glucoplastisch/ketoplastisch 4 NCHT-PROTENOGENE- AS 8 ESSENTELLE AS glucoplastisch/ketoplastisch 12 NCHT-ESSENTELLE AS glucoplastisch/ketoplastisch 10 BOGENE-AMNE
6 10 BOGENE-AMNE Durch die Abspaltung der COOH- Gruppe (Decarboxylierung) verschiedener AS entstehen biogene Amine. Biogene Amine sind eigenständig funktionierende Hormone und Transmitter. Aber sie dienen auch als Co-Faktor zur Synthese von Vitaminen und Co-Enzymen.
7 ESSENTELLE AS: Phenylalanin (Phe) Phänomenale (gluko.+ ketolastich) soleucin (le) solde (gluko.- ketolastich) Tryptophan (Trp). Trübt (gluko.+ketolastich) Methionin (Met) mitunter Leucin (Leu) Leutnant (nur ketoplastisch) Valin (Val) Valentins Lysin (Lys) liebliche (nur ketoplastisch) Threonin (Thr) Träume Eine weitere gluko- ketolastiche AS, die aber nicht essentiell ist: das TYROSN
8 1. TRANSAMNERUNG PALP-abhängig 2. OXDATVE DECARBOXYLERUNG TPP+Liponsäure abhängig 3.BETA-OXDATON FAD-abhängig
9 m wesentlichen besitzt t jede AS, 2 Gruppen die sie erst zu einer AS machen: - eine Aminogruppe ( -NH NH2) - eine Carboxylgruppe (-COOH) Zwei AS können untereinander eine Bindung eingehen, wobei es zu einem D-PEPTD kommt. - 3 AS = Tripeptid - bis zu 10 AS = Oligopeptid - mehr als 10 AS = Polipeptid - mehr als 100 AS = Protein Von Mohammed Jaber
10 Bei der Hydrolyse eines Dipeptids entstehen unter Aufnahme von einem Molekül H2O, Glycin und Alaninin gleichen molaren Mengen. Welche Aussage zu diesem Dipeptid trifft nicht zu?! a) m Dipeptid ist das N-Atom der Peptidbindung schwächer h basische als das der endständigen di Aminogruppe b) Das Dipeptid läßt sich im sauren und basischen Milieu hydrolisieren c) Alle denkbaren Dipeptide besitzen einen.e. Punkt d) Alle denkbaren Dipeptide haben eine freie Carboxylgruppe e) Es sind insgesamt drei Dipeptide denkbar, die sich in ihrer Sequenz unterscheiden. W.R. 2.18
11 Bei der Hydrolyse eines Dipeptids entstehen unter Aufnahme von einem Molekül H2O, Glycin und Alaninin gleichen molaren Mengen. Welche Aussage zu diesem Dipeptid trifft nicht zu?! a) m Dipeptid ist das N-Atom der Peptidbindung schwächer h basische als das der endständigen di Aminogruppe b) Das Dipeptid läßt sich im sauren und basischen Milieu hydrolisieren c) Alle denkbaren Dipeptide besitzen einen.e. Punkt d) Alle denkbaren Dipeptide haben eine freie Carboxylgruppe e) Es sind insgesamt drei Dipeptide denkbar, die sich in ihrer Sequenz unterscheiden. Antwort: e)
12 - Kommt es zu einer Verbindung zwischen zwei AS, so wird diese, in der Regel, gebildet von einerseits it der Carboxylgruppe und andererseits der alpha-aminogruppe. - Benötigt der Organismus ein bestimmtes Protein, so spaltet er aus anderen/ größeren Proteinen die notwendigen AS ab, aus denen er letztendlich eine neue Protein-Synthese bewerkstelligen kann.
13 - Den Peptiden/ Proteinen, kommen verschiedene wichtige Funktionen zu: - COO + H3N-C-H CH2 CH2 COOH COOH CH2 CH2 + H3N-C-H COO - Von Mohammed Jaber
14 - Den Peptiden/ Proteinen, kommen verschiedene wichtige Funktionen zu: - COO + H3N-C-H CH2 CH2 COOH Glutaminsäure COOH CH2 CH2 + H3N-C-H COO - Glutaminsäure Von Mohammed Jaber
15 Excurs...:: Das, ist ein Tripeptit das über eine ungewöhnliche Bindung miteinander verknüpft ist: O H2C-C C H2C + H-C-NH3 - COO Gamma- Glutaminsäure H H O N C- C CH2 SH C Cystein H - N-CH2-COO COO Von Mohammed Jaber
16 Excurs Gluthation: Das Guthation (Glu-Cys Cys-Gly), ein Tripeptit das über eine ungewöhnliche Bindung miteinander verknüpft ist: O H2C-C C H2C + H-C-NH3 - COO Gamma- Glutaminsäure H H O N C- C CH2 SH C Cystein H - N-CH2-COO COO GLYCN!! Von Mohammed Jaber
17 Excurs Gluthation: 2 e - Oxidation + 2 Gluthation-SH Gluthation-S-S-Gluthation + 2H Reduktion 2e - Gluthationreduktase----NADPH2 Diese Elektronen, die bei der Oxidation frei werden, werden auf Sauerstoff übertragen, 2 e -
18 Excurs Gluthation: 2 e - Oxidation + 2 Gluthation-SH Gluthation-S-S-Gluthation + 2H Reduktion 2e - Gluthationreduktase----NADPH2 Pentosephosphatweg Diese Elektronen, die bei der Oxidation frei werden, werden auf Sauerstoff übertragen, e - O2 O + 2H H2O Von Mohammed Jaber
19 Excurs Gluthation: ti Das Guthation (Glu-Cys Cys-Gly), ein Tripeptit das über eine ungewöhnliche Bindung miteinander verknüpft ist: - extraribosomal gebildet wird - eine SH/Thiol-Gruppe trägt - ein intrazelluläres Redoxsysytem darstellt - Bestandteil eines Leukotriens ist - an der Biotransformation beteiligt ist - in reifen Erys gebildet wird
20 - Den Peptiden/ Proteinen, kommen verschiedene wichtige Funktionen zu: - Hormone ( nsulin/ Glucagon ) - alternative Brennstoffe - Antioxidantien id i ( Glutathion ) - Blutgerinnung ( Protein C ) - Drücke ( Eiweiße ) - Pufferwirkung
Peptide Proteine. 1. Aminosäuren. Alle optisch aktiven proteinogenen Aminosäuren gehören der L-Reihe an: 1.1 Struktur der Aminosäuren
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