Mechanismus der Enzymkatalyse

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1 Mechanismus der Enzymkatalyse Allgemeine Prinzipien Annäherung des Substrats an das aktive Zentrum des Enzyms Enzym und Substrat treten in Wechselwirkung: Bildung des [ES]-Komplexes. Konformationsänderung des Enzyms (wodurch die katalytische Umwandlung [ES] [EP] ermöglicht wird): Induced Fit Theory Abdiffundieren des gebildeten Produktes: [EP] E + P Theorien zur Bildung des [ES]-Komplexes (a) Schloß-Schlüssel-Theorie von Emil Fischer (1894). Heute so nicht mehr gültig. Das Substrat-Molekül passt ins aktive Zentrum wie ein Schlüssel in ein Schloß. Das Substratmolekül hat eine zum aktiven Zentrum komplementäre Gestalt. (b) Induced Fit Theory (Induzierte Konformationsänderung) Konformationsänderung bei Substratbindung. Bei der Bindung des Substratmoleküls wird das aktive Zentrum in eine Konformation gezwungen, die die Katalyse begünstigt. Diese Konformation ( Übergangszustand ) ist labil und energetisch ungünstig; sie ist aber gerade deshalb katalytisch sehr günstig. O.Meixner - Enzymkatalyse 1

2 I n d u c e d FF i tt TT h e o rr y Phänomene der Beschleunigung der enzymatischen Katalyse (a) Proximity Effect: Die starke Annäherung zwischen E, S und Cosubstraten bewirkt eine starke Erhöhung der effektiven Konzentrationen der Reaktanten in der Umgebung des aktiven Zentrums. O.Meixner - Enzymkatalyse 2

3 P rr o xx i m i tt y E ff ff e c tt (b) Strain Effect: Zwischen dem aktiven Zentrum und dem Substrat entstehen starke Wechselwirkungen: Das Substratmolekül wird angezogen, gerät unter enorme Spannung (strained) und wird dadurch deformiert. In gleicher Weise wird das Enzym deformiert ( Induced fit ). Der [ES]-Komplex ist durch diese Deformationen instabil und die Aktivierungsenergie kann leichter herabgesetzt werden. O.Meixner - Enzymkatalyse 3

4 (c) Solvent Effect: Enzyme besitzen die Fähigkeit, apolare (hydrophobe) Verhältnisse herzustellen: Sie können Wasser aus dem aktiven Zentrum verdrängen (Hydrathülle des Substrats wird entfernt). Was hat das zur Folge? Je hydrophober (unpolarer) ein Lösungsmittel ist, desto schneller verläuft die Reaktion. Beschleunigung der enzymkatalysierten Reaktion um den Faktor 10 6 Veranschaulichung: CH 3 I + Cl - CH 3 Cl + I - in verschiedenen Lösungsmitteln Lösungsmittel Methanol Formamid Formel CH 3 OH NH 2 -CHO CH 3 -NH-CHO (CH 3 ) 2 N-CHO Polarität stark polar unpolar Methylformamid Dimethylformamid Geschwindigkeitsfaktor 1 12,5 54,3 1, (d) Orientation Effect Enzyme besitzen die Fähigkeit, Substrat- und Cosubstrat-Moleküle räumlich anzuordnen, um so die Katalyse zu ermöglichen. O.Meixner - Enzymkatalyse 4

5 A L L O S T E R I S C H E E N Z Y M E bzw. P R O T E I N E Viele Enzyme folgen der MM-Kinetik (hyperbolische Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration) Manche Enzyme zeigen jedoch ein von der MM-Kinetik abweichendes Verhalten: Vor allem jene Enzyme, deren Aktivität in der Zelle einer Regulation unterliegt "regulatorische Enzyme" Charakteristika allosterischer Enzyme (a) Sie besitzen mehrere Untereinheiten mit je einem aktiven Zentrum. Bei Substratbindung erfolgt positive oder negative Kooperativität Die Untereinheiten beeinflussen sich gegenseitig in ihrer Affinität zum Substrat. GOD-Dimer (b) Zeigen eine sigmoide Abhängigkeit zwischen v und [S] Allosterische Enzyme zeigen sigmoiden Verlauf Enzymaktivität (v) hyperbolisch sigmoid Substratkonzentration (c) (d) Beeinflussung der enzymatischen Aktivität durch spezifische niedermolekulare Effektoren (Aktivatoren und Inhibitoren): Dies ist ein wichtiges Prinzip der Stoffwechselregulation! Treten im Stoffwechsel vorwiegend an Verzweigungsstellen auf O.Meixner - Enzymkatalyse 5

6 Modelle zur Erklärung der Abweichung von der MM-Kinetik Für Proteine mit mehr als einer Untereinheit (1) SEQUENZMODELL von KOSHLAND Annahme: Von jeder Untereinheit existieren zwei Konformationszustände A und B; Konformationsänderungen erfolgen nur durch Bindung von Liganden und sequenziell z.b. Enzym, das aus vier Untereinheiten besteht: A 4 A 3 BL A 2 B 2 L 2 AB 3 L 3 B 4 L 4 Im Grundzustand befinden sich alle vier Untereinheiten in der Konformation A. Durch die Bindung eines Liganden L an eine der Untereinheiten geht diese Untereinheit in die B-Konformation über. Die Bindungen weiterer Liganden (+ Konformationsänderungen) erfolgen nacheinander. Beispiel Hämoglobin (Quelle: L.Stryer, Biochemie): O.Meixner - Enzymkatalyse 6

7 (2) SYMMETRIEMODELL von MONOD, WYMAN UND CHANGEUX Annahme: Das Enzym (Beispiel für ein Tetramer) liegt auch in Abwesenheit von Liganden in zwei Konformationszuständen (A 4 und B 4 ) vor, die miteinander im Gleichgewicht stehen: A: T-Form A 4 A 4 L A 4 L 2 A 4 L 3 A 4 L 4 B: R-Form B 4 B 4 L B 4 L 2 B 4 L 3 B 4 L 4 In Abwesenheit von Liganden liegt das Gleichgewicht stark auf der Seite der A 4 -Form. Nach Bindung des ersten Liganden liegt das Gleichgewicht noch stark auf der Seite von A 4 L Durch die Bindung weiterer Liganden wird die B-Form immer mehr stabilisiert. Die Gleichgewichtslage verschiebt sich immer mehr in Richtung B. Bei Bindung des letzten (im Beispiel vierten) Liganden liegt das Gleichgewicht stark auf der Seite von B 4 L 4. Gleichgewichtslage der T-Formen: stets auf der linken Seite (Liganden-Abgabe) Gleichgewichtslage der R-Formen: stets auf der rechten Seite (Liganden-Bindung) Beispiel (Quelle: L.Stryer, Biochemie): O.Meixner - Enzymkatalyse 7

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