Metalle als Cofaktoren Funktion - Analyse
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- Wilfried Stein
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1 Metalle als Cofaktoren Funktion - Analyse Metall-Cofaktoren Was gibt es, was machen die Cofaktoren? Fe Cu Mn Co Zn Mo V W Ni
2 Fe HämFe FeS Anderes Fe Fe HämFe Hämoglobin, Myoglobin, Cytoglobin*, Neuroglobin*, Cytochrome, etc, Cytoglobin *Sauerstofftransport, Sauerstoffspeicherung
3 Fe FeS FeS Zentren: FeS Zentren:Atmungskette
4 FeS Zentren:Atmungskette 1 x FMN 7 x [4Fe-4S] 2 x [2Fe-2S] 1 FAD 1 x [2Fe-2S] 1 x [3Fe-4S] 1 x [4Fe-4S] 1 Heme 3 x Heme 1 x [2Fe-2S] 2 x Cu 2 x Heme FeS: Erinnerung an den Ursprung? Hypothese von Günter Wächtershäuser Energiequelle des ersten Lebens FeS + H 2 S FeS 2 (Pyrit) + 2 H + + 2e - ΔE = V
5 Schwarze Raucher sind eine reiche Quelle für Metallsulfide Rezente FeS Zentren in Proteinen. Molekulare Erinnerungen an die FeS Welt?
6 Strömungen und Gase in Schloten erzeugen feine FeS Poren und Bläschen Russell (2007) Spektrum Wiss. Jan., 74 Martin & Russell (2007) Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci.362,1887 Martin & Russell (2007) Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci.362,1887
7 Akkumulation von Nukleotiden in hydrothermalen Poren Baaske (2007) PNAS 104, 9346 Rezente FeS Zentren bei DNA RNA Interaktion. Molekulare Erinnerungen an die FeS Welt?
8 Fe Nicht Häm Fe Lipoxygenase, Ribonukleotidreduktase Cu Elektronentransport Sauerstofftransport Redoxkatalyse, Sauerstoffaktivierung
9 Cu - Elektronentransport Plastocyanin (Photsynthese) Azurin (Bakterien) Cu - Sauerstofftransport In Gliederfüßern und Weichtieren Große Komplexe mit ca MDa, je nach Spezies
10 Cu-Sauerstoffaktivierung Superoxiddismutase, Glactoseoxidase, Laccase, Ascorbatoxidase Cu Ion stabilisiert reaktive Intermediate. Bsp unten Cytochrom c Oxidase Cu-Sauerstoffaktivierung Mitochondriale Cytochrom c Oxidase
11 Mo Molypdopterin in Sulfitoxidase, Xanthinoxidase Mn Redox: - Photoreaktionszentrum / wasserspaltende Komplex - Bakterille Katalase Hydrolasen -Mitochondriale Pyrophosphatase
12 Co C- Transfer Reaktionen Cobalaminabhängig, z.b. SAM (S- Adenosylmethionine) Methyltransferreaktionen Hydrolasen vor allem bei anaeroben Bakterien & Archaea Ni Hydrolasen Urease von Helicobacter pylorii
13 Ni Redoxenzyme, z.b. Hydrogenasen Detektion Fe HämFe Detektierbar über Absorption ε 410 nm ca M -1 cm -1 FeS ε 400 nm ca M -1 cm -1 => Andere Methoden
14 FeS Zentren: g z =2.02 reduced g av = 1.91 reduced g av = 1.96 g z =2.05 g y =1.95 g y =1.91 g x =1.79 [2Fe-2S] 2+/+ Rieske [2Fe-2S] 2+/+ ferredoxin oxidized g av = 2.01 g z =2.02 g x =1.89 g x,y =2.00 [3Fe-4S] +/0 g z =2.06 reduced g av = 1.96 oxidized g av = 2.06 g z =2.12 g y =1.92 g x =1.88 g x,y =2.04 [4Fe-4S] 2+/+ [4Fe-4S] 3+/2+ HiPIP Magnetic field [mt] Detektion Naß-chemische Nachweise Komplexbildung mit Farbstoffen Bsp Cu mit Bathocuprein Bsp Fe mit Ferene Komplexbildung mit fluoreszierenden Chromophoren Bsp Zn Bsp Ca
15 Nicht denaturierende Detektion mit EPR Electron Paramagnetic Resonance e - e - + 1/2-1/2 Electron Paramagnetic Resonance B hν ΔE nucleus electron ΔE = g β B = h ν
16 EPR Electron Paramagnetic Resonance Δ E hν B Magnetfeld Resonanz: Δ E = g β B = hν The EPR Spectral Fine Structure electron Interaction of nuclear and electron spin => more energy levels Each line is split into = 2 S + 1 lines e.g. N S=1 => 3 lines for each N number of lines = 2 S + 1 e.g. Cu S=3/2 => 4 lines for Cu
17 Darstellung von EPR Daten Absorption 1 st 2 nd Magnetic Field (Gauss) EPR Spectrometer Für Metalle meist Kühlung auf K nötig! Kühlung mit flüssigem Helium, => technisch sehr aufwendig
18 The EPR Spectral Fine Structure electron Interaction of nuclear and electron spin => more energy levels Each line is split into = 2 S + 1 lines e.g. N S=1 => 3 lines for each N number of lines = 2 S + 1 e.g. Cu S=3/2 => 4 lines for Cu Cu 2+ Binding to S100B Magnetic
19 Counting N in Cu 2+ site N 0 => N => lines 1 line + Bsp Cu 2+ Quantifizierung
20 Detektion mit EPR Detektiert werden Metallionen mit UNgepaarten Elektronen: Fe 2+, Fe 3+, Cu 2+, Mn 2+, Co 2+, Nicht detektiert wird z.b. Zn 2+, Ca 2+, Cu +, AAS Atomabsorptionsspektroskpie Lampe: spezifisch für Elemente Detektiert wird die Licht-Absorption der Atome Ethin/O 2 Probe Lachgas (N 2 O) /O C
21 AAS Lampe: spezifisch für Elemente AAS Gute Sensitivität (je nach Element und Gerät ppm) Gute Spezifität, Aber, nur ein Element pro Messung Eingeschränkte Anzahl an Elementen AAS Gerät im Limnologie, AG Küppers
22 ICP-MS Probe Argon Plasma (über Induktion in ionisiertem Argon erzeugt) Detektiert werden die Ionen per Massenspektrometrie ICP MS Gute Sensitivität Gute Spezifität Mehrere Elemente parallel können in einem Experiment detektiert werden. Grosser Vorteil: Relative Verhältnisse können bestimmt werden; z.b. Schwefel : Metal Schwefel (Cys, Met) gibt Auskunft über Proteinkonzentration)
23 ICP-MS Sensitivität Element U, Cs, Bi Ag, Be, Cd, Rb, Sn, Sb, Au Ba, Pb, Se, Sr, Co, W, Mo, Mg Cr, Cu, Mn Zn, As, Ti Li, P Ca Detection Limit (ppt) less than ppb less than 20 ppb Wie werde ich Metalle los? EDTA => Ca 2+, Mg 2+, Zn 2+, Cu 2+, Fe 2+/3+, Mn 2+, EGTA => Ca 2+, Mg 2+, Zn 2+ Hohe Konzentrationen an Imidazol (2 M) Aufreinigung von H 2 O und Puffer über Säulenmatrix, welche Metallionen bindet, z.b. Chelex
24 TPEN TPEN ist ein membrangängiger Zn 2+ spezifischer Chelator (N,N,N',N' tetrakis-(2pyridylmethyl) ethylene diamine) TPEN-Zn 2+ Komplex
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