Oxidative Phosphorylierung

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1 BICEMIE DER ERÄRUG II Grundzüge des Metabolismus xidative Phosphorylierung xidative Phosphorylierung xidative Phosphorylierung -Die Elektronen in AD und in FAD 2 (hohes Übertragungspotential) werden über diverse Carrier-Proteine auf 2 übertragen e - + 1/2 2 2 (Reaktion ist stark exergonisch) -freiwerdende Energie Erzeugung von ATP xidative Phosphorylierung: xidative Phosphorylierung ATP-Synthese; Triebkraft: Elektronenübertragung auf Sauerstoff 2 2 (= Reduktion) Elektronenlieferer: AD und FAD 2 Photophosphorylierung: ATP-Synthese mit Licht als Triebkraft 2 2 (xidation) -26 der 30 ATP Moleküle, die bei der xidation von Glucose frei werden, stammen aus der oxidativen Phosphorylierung. -Atmung: ATP-erzeugender Prozess, bei der eine anorganische Verbindung (z.b. 2) als Elektronenacceptor fungiert. Beide Vorgänge liefern den größten Teil des von aeroben rganismen synthetisierten ATP rt: Mitochondrien bzw. Chloroplasten

2 xidative Phosphorylierung Atmungskette Ähnlichkeiten zwischen oxidativer Phosphorylierung und Photophosphorylierung Elektronenfluss über eine Reihe von Redox-Zwischenschritten (membrangebundene Carrier wie Chinone, Cytochrome, Eisen-Schwefel-Proteine) Der "bergab" laufende Fluss von Elektronen ist an den "bergauf" verlaufenden Transport von Protonen durch ansonsten protonenundurchlässige Membranen gekoppelt Speicherung eines Teils der Freien xidationsenthalpie der Stoffwechselbrennstoffe als elektrochemisches Transmembranpotential Transmembraner Fluss von Protonen entlang ihres Konzentrationsgradienten durch spezifische Proteinkanäle liefert Freie Enthalpie für ATP-Synthese Die Potentialdifferenz zwischen AD und 2 ist sehr groß Die Treibende Kraft bei der oxidativen Phosphorylierung: Elektronentransfer von AD (und FAD2) auf Teilreaktion: 1/ e - 2 E o=+0,82v 2. Teilreaktion: AD e - AD E o=-0,32v 1/2 2 + AD AD+ E =+1,14V AD ist ein guter e - Donor, 2 ein guter e - Acceptor: Die Reaktion ist begünstigt: 1,14 Volt entspricht -220kJ/mol Atmungskette: Reihenfolge der Elektronen-Carrier xidative Phosphorylierung Standardreduktionspotentiale der Atmungskette und verwandte Elektronen-Carrier ( G = - n x F x E 0 ) Redoxreaktion (albreaktion) E 0 (V) e - 2-0,414 2 AD e - AD -0,320 ADP e - ADP -0,324 AD-D (FM) e - AD-D (FM 2 ) -0,30 Ubichinon e - Ubichinol +0,045 Cytochromb(Fe 3+ ) + e - Cytochromb(Fe 2+ ) +0,077 Cytochromc 1 (Fe 3+ ) + e - Cytochromc 1 (Fe 2+ ) +0,22 Cytochromc(Fe 3+ ) + e - Cytochromc(Fe 2+ ) +0,254 Cytochroma(Fe 3+ ) + e - Cytochroma(Fe 2+ ) +0,29 Cytochroma 3 (Fe 3+ ) + e - Cytochroma 3 (Fe 2+ ) +0,55 ½ e ,816

3 Atmungskette auch Komplexe I-IV genannt Die spontane Reaktion von Sauerstoff und AD zu Wasser würde mit einem Mal sehr viel Energie freisetzen Redoxreaktion wird verlangsamt diverse Zwischenstufen effiziente Energienutzung Atmungskette: Komponenten Die prosthetischen Gruppen der Elektronenüberträger: FM, Coenzym Q, Eisen-Schwefel (Fe-S)-Cluster und äm -Strukturell dem FAD ähnlich (in Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex) -Bestandteil von Flavoproteinen (Riboflavin, B2 ist Vitamin)

4 Elektronenakzeptoren: Purinnucleotide Elektronenakzeptoren: Purinnucleotide C e - 2 C 3 R R AD + AD FAD P P AD und ADP: wasserlösliche Carrier, diffusionsfähig AD: transportiert Elektronen aus Abbaureaktionen an die Stelle, an der sie in die Atmungskette eintreten P P 2 P im Fall von ADP + ADP: stellt Elektronen für anabolische Reaktionen zur Verfügung (Cytoplasma) 3 C 3 C Elektronenakzeptoren: C Purinnucleotide C C 2 Flavinmononucleotid (FM) (oxidierte oder Chinonform) 3 C 3 C 3 C R FM (radikalische oder Semichinonform) R C Coenzym Q (Ubichinon) Elektronentransfer mit Protonen-Bindung bzw. Freisetzung gekoppelt! vollständig oxidiert (Q) Isoprenkette vollständig reduziert (Q2) 3 C C FM 2 (reduzierte oder ydrochinonform)

5 Elektronenakzeptoren: Ubichinon (Coenzym Q, UQ) Ubichinon (Coenzym Q, UQ): hydrophobes, lipidlösliches Benzochinon sehr lange Isoprenoid-Seitenkette kann ein oder zwei Elektronen aufnehmen kann als Schalter zwischen Zweielektronendonor und Einelektroneakzeptor dienen kann innerhalb der Lipiddoppelschicht frei diffundieren und Reduktionsäquivalente zwischen anderen weniger beweglichen Elektronencarriern transportieren Wie werden Protonen von der Matrix in den P-Raum gepumpt? Die gekoppelten Elektronen-Protonen Transfers am Coenzym Q sind für den Transport von + entscheidend. e e - e - e - Elektronenakzeptoren: Cytochrome Isopren äma(in Cytochromen vom a-typ) Unterschiedliche äm-gruppen: B-Typ: bl und b (im Cytochrom b) C-Typ (im Cytochrom C) ämc(in Cytochrom c) Eisen-Protoporphyrin (in Cytochromen vom b-typ) Cytochrome Typ a und b: integrale Membranproteine Cytochrom c: lösliches Protein; über elektrostatische Wechselwirkungen mit äußerer berfläche der inneren Mitochondrienmembran verbunden

6 4-S-Koordination durch Cystein Eisen-Schwefel (Fe-S)-Cluster 2Fe-2S-Typ 2 anorganische Sulfidgruppen 4 Cys 4Fe-4S-Typ 4 anorganische Sulfidgruppen 4Cys Atmungskette Anordnung von Elektronencarrier in definierter Serie Das Eisen in diesen Clustern kann reversibel von Fe 2+ zu Fe 3+ oxidiert werden und dient daher als Elektronenüberträger Erster Schritt der Atmungskette Komplex I + II -Komplex I (AD-Q-xidoreduktase: Komplex aus 42 Untereinheiten) AD + Q (Matrix) AD + + Q (Cytosol) AD AD + Matrix (-Seite) 2e - FM 6X4Fe-4S 2e Übertragung von Elektronen vom AD auf die AD-Q- xidoreduktase Q Q2 P-Seite

7 Komplex I Komplex II (keine Protonenpumpe) [FAD2] Succinat-D ist Komponente von Komplex II Über diesen Weg wird auch FAD2 aus anderen Stoffwechselwegen eingeschleusst. Atmungskette: Komplex I (AD-Dehydrogenase-Komplex) Transport der Elektronen von AD zu Ubichinon Sehr großer Flavoprotein-Komplex, > 25 Polypeptide Einbettung in innere Mitochondrienmembran AD UQ AD + + UQ 2 xidiertes Ubichinon nimmt 1 ydridion ( - ) und ein + aus umgebendem Wasser auf Elektronentransport innerhalb des Komplexes: Transport von zwei Elektronen von AD zu FM Weitergabe an Proteine mit Fe-S-Zentrum (Komplex enthält sieben Fe-S-Zentren) Weitergabe der Elektronen an Ubichinon Diffusion von Ubichinol (UQ 2 ) von Komplex I zu Komplex III Währenddessen Transport von Protonen aus Mitochondrienmatrix zur äußeren (cytosolischen) Seite der inneren Mitochondrienmembran (in den Intermembranraum) Atmungskette: Komplex II (Succinat-Dehydrogenase aus Citratcyclus) Atmungskette: Komplex II (Succinat-Dehydrogenase aus Citratcyclus) membrangebunden Übertragung der Elektronen von Succinat an Ubichinon Enthält zwei unterschiedliche prosthetische Gruppen (kovalent gebundenes FAD und Fe-S-Zentren) und mindestens vier verschiedene Proteine Elektronen von Succinat FAD Fe-S-Zentren Ubichinon Andere Proteine, die Elektronen an Ubichinon abgeben: Acyl-CoA-Dehydrogenase (1. Stufe der Fettsäureoxidation) FAD ETFP (elektronenübertragendes Flavoprotein) ETFP-Ubichinon-xidoreduktase (Fe-S) Ubichinon

8 Atmungskette: Komplex I und II Glycerin-3-phosphat-Shuttle Weg der Elektronen von AD, Succinat, Fettsäureacyl-CoA und Glycerin-3- phosphat zu Ubichinon (UQ) Malat-Aspartat-Shuttle?

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