Alzheimer: Amyloid-beta beeinträchtigt Mitochondrien
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- Jakob Walter
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1 Powered by Seiten-Adresse: Alzheimer: Amyloid-beta beeinträchtigt Mitochondrien Fällt bei uns der Strom aus, sitzen wir nicht nur im Dunkeln, es liegen auch viele andere Bereiche brach: Wir können nicht mehr mit außen kommunizieren und kein Essen mehr kochen. So ähnlich könnte man es sich vorstellen, wenn Mitochondrien, die Kraftwerke einer Zelle, stark geschädigt werden. Insbesondere Neuronen reagieren sehr empfindlich auf Störungen, was dazu führt, dass viele verschiedene Funktionen nicht mehr effizient ablaufen, wenn die Energieversorgung beeinträchtigt ist. Prof. Dr. Chris Meisinger und sein Team am Institut für Biochemie und Molekularbiologie der Universität Freiburg haben herausgefunden, dass Amyloid-beta- Peptide wichtige Enzyme blockieren und somit die Mitochondrien lahmlegen. Sein wissenschaftlicher Fokus ist das Proteom der Mitochondrien: Prof. Dr. Chris Meisinger. privat 1
2 Amyloid-beta (Aβ), ein etwa 40 Aminosäuren langes Peptid, ist erneut im Fokus der wissenschaftlichen Aufmerksamkeit. Es entsteht bei der Spaltung des Amyloid-Präkursor- Proteins ( APP), einem integralen Membranprotein, dessen Funktion bis heute nicht genau bekannt ist. In der Regel scheint es im Stoffwechsel permanent hergestellt zu werden und sich nicht abzulagern. In Nervenzellen könnte APP bei der Synapsenbildung eine entscheidende Rolle spielen. Man geht davon aus, dass Amyloid-beta in gesundem Maß die Erregbarkeit von Neuronen kontrolliert und sie so vor schädlicher Überaktivität schützt. Lagern sich dennoch größere Mengen von Aβ im Gehirn ab, wirkt es neurotoxisch und kann zum Absterben der Nervenzellen führen, so die These. Als Ursachen für die erhöhte Produktion von Aβ stehen unter anderem genetische Faktoren und ein höherer Cholesterinspiegel im Verdacht. Worin die Neurotoxizität exakt besteht, ist nicht klar. Die in Forscherkreisen mehrheitlich vertretene Meinung ist, dass der Abbau und Abtransport von Aβ nicht optimal verläuft. Aβ steht bis heute im Verdacht, die senilen Plaques im Hirn von Alzheimer-Erkrankten und Patienten mit Down-Syndrom mitzuverursachen. Tatsächlich nachweisen konnte das jedoch bislang niemand. Man fand sogar eher, dass die Plaque-Bildung nicht eindeutig mit dem Krankheitsverlauf korreliert. Der Produktionsort des Peptids und die genaue physiologische Bedeutung sind noch immer unbekannt. Nun gibt es Grund zur Annahme, dass Aβ auf anderem Weg dazu beiträgt, dass Nervenzellen geschädigt werden. Kraftwerksfunktion ist beeinträchtigt Die neuere Hypothese fußt auf der Beobachtung, dass das Amyloid-beta- Peptid nicht nur extrazellulär zu finden ist. Prof. Dr. Chris Meisinger vom Institut für Biochemie und Molekularbiologie der Universität Freiburg ist eigentlich kein Alzheimer-Experte, sondern beschäftigt sich seit Jahren mit Mechanismen der mitochondrialen Proteinbiogenese. Man hat jetzt festgestellt, dass dieses Amyloid-beta- Peptid auch innerhalb der Zelle vorkommt und dort Dysfunktionen verursacht, betont der Biochemiker, und das Besondere: es kommt auch in den Mitochondrien vor. Das sei der Grund gewesen, warum er und sein Team anfingen, sich für Aβ näher zu interessieren. Er ist der Meinung, dass man so manche Hypothesen und Arbeitsmodelle sowie bereits bestehende Therapieansätze nochmal komplett in Frage stellen sollte. Versuche, die Meisinger mit seinen Kollegen in transgenen Hefezellen durchführte, zeigen, dass experimentell im Cytosol exprimiertes Aβ fast ausschließlich in die Mitochondrien importiert wird. Eigentlich analysieren Meisinger und sein Team, wie Proteine in die Mitochondrien hinein kommen. Mit über 90 Prozent ist der Großteil der Mitochondrien- Proteine im Zellkern codiert und wird im Cytosol als größere Vorläuferproteine am Ribosom synthetisiert. Durch die Transportmaschinerie TOM (Translocase of outer mitochondrial membrane) und TIM (Translocase of inner mitochondrial membrane) in den Membranen gelangen sie an ihren Bestimmungsort. Um von den Import- Rezeptoren der äußeren Mitochondrienmembran erkannt zu werden, benötigen die Vorläuferproteine eine Signalsequenz, die etwa Aminosäuren zählt und positiv geladen ist. Nachdem das Vorläuferprotein durch die Poren gefädelt wurde, wird die Signalsequenz von der mitochondrialen Prozessierungspeptidase (MPP) abgespalten und das Protein kann seine normale funktionelle Faltung einnehmen. Die anfallenden abgetrennten Signalpeptide werden von einer speziellen Peptidase (PreP in Säugern oder Cym1 in Hefen) zerkleinert und unschädlich gemacht. 2
3 Störung der Proteinreifung durch Amyloid-beta Bei Anwesenheit von zu vielen A-beta-Peptiden kommt es zu gestörter Mitochondrien-Funktion. Der Abbau von Signalpeptiden durch Cym1 (Hefe) oder PreP (Säuger) kann nicht mehr effizient erledigt werden und es akkumulieren Vorläuferproteine. Prof. Dr. Chris Meisinger, Universität Freiburg. Wenn der Abbau der Signalsequenzen nicht mehr richtig funktioniert, kommt es zu einer Akkumulation dieser Peptide, erläutert Meisinger, und diese inhibieren quasi rückwärts das Enzym, das die Signalsequenz abspalten soll. Die Folge der Kopplung von Abbau und Prozessierung der Signalsequenzen ist eine Anhäufung an unfertigen Proteinen in den Mitochondrien, die toxische Konsequenzen für die betroffene Zelle hat. Die Vorläuferproteine anderer wichtiger Eiweiße können ihre Faltung nicht einnehmen, sind instabil und üben ihre bestimmte Funktion nicht aus. Die Atmungsaktivität geht runter, es wird weniger Sauerstoff verbraucht, weniger ATP produziert - kurz: die ganze Kraftwerksfunktion geht in die Knie, sagt Meisinger. Der Knackpunkt ist: Neben Signalpeptiden ist auch Aβ ein Substrat für die Abbauproteasen (PreP, Cym1), es besetzt und hemmt diese, sodass es zur Ansammlung von untauglichen Vorläuferproteinen kommt. Das zeigt, dass die Prozessierung der Signalsequenzen gebraucht wird, um die Proteine zu stabilisieren und funktionstüchtig zu machen, weiß Meisinger. Ist Aβ also in den Mitochondrien, kann man beobachten, dass es der MPP den Weg versperrt, diese langsamer läuft und die Arbeit der Sequenzabspaltung nicht mehr gut ausführt. Vorläuferproteine können nicht mehr reifen, sind nur noch in Vorläuferform vorhanden und werden vorzeitig abgebaut. Das gesamte Proteom der Mitochondrien gerät dann aus der Balance. Es fehlen Proteine in sämtlichen funktionellen Bereichen, wie der Atmungskette, dem Citratzyklus oder der β-oxidation. Das brachte die Forscher auf die Idee, experimentell in genetisch modifizierten Hefen mehr Aβ 3
4 exprimieren zu lassen und zu überprüfen, ob es zu der vermuteten Feedback-Inhibition von MPP kommt. Anhand der Fülle der Vorläuferproteine und des gleichzeitigen Mangels an reifen Proteinen konnten sie dies bestätigen. Das Schöne ist, wir haben damit ein Modell, mit dem wir erklären können, warum so viele verschiedene Funktionen betroffen sind, sagt der Molekularbiologe, sowie einen Mechanismus, wie Aβ grundsätzlich mitochondriale Leistung beeinträchtigen kann, da es direkt an der Eintrittspforte ansetzt, wo alle Proteine durchmüssen. Alzheimer-Bluttest für die Diagnostik Die Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Meisinger widmet sich der Biogenese von mitochondrialen Proteinen. Prof. Dr. Chris Meisinger, Universität Freiburg. Egal, ob der Atmungsketten-Komplex oder die Superoxiddismutase als erstes betroffen sind: Mit der Mitochondrien-Funktion geht die wichtigste Energieversorgung verloren, speziell im Nervensystem, ein Organ mit sehr hohem Energieverbrauch. Schon eine Energieeinbuße ab 15 Prozent kann fatal für die Zelle sein und Apoptose auslösen. Meisinger, der mit Hefen, Mausmodellen und humanem Post-mortem-Material arbeitet, hat in Gehirnen von Alzheimer- Patienten tatsächlich diese Akkumulation von Vorläuferproteinen nachweisen können. Sein Ziel ist es, eine bessere und frühzeitige Diagnostik für Alzheimer zu entwickeln. Auch Blutzellen zeigen mitochondriale Dysfunktionen bei Alzheimerpatienten. Meisingers Team hat bereits einen Antikörper entworfen, der spezifisch die Signalsequenz im Vorläuferprotein erkennt. Damit ließe sich ein Signal zwischen gesund und krank erzeugen, mit dem man im Blut die Diagnose stellen könnte, meint Meisinger. 4
5 Fachbeitrag Stephanie Heyl BioRegion Freiburg BIOPRO Baden-Württemberg GmbH Weitere Informationen Prof. Dr. Chris Meisinger Institut für Biochemie und Molekularbiologie Albert-Ludwigs-Universität Freiburg Stefan-Meier-Str Freiburg Tel.: 0761 / Fax: 0761/ chris.meisinger(at)biochemie.uni-freiburg.de Proteinmüll im Gehirn. Aus der Reihe SWR2 Campus ( SWR, Sendung vom ) Der Fachbeitrag ist Teil folgender Dossiers Neurodegenerative Krankheiten 5
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