1. Sekundärstruktur 2. Faserproteine 3. Globuläre Proteine 4. Protein Stabilisierung 5. Quartärstruktur

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1 Dreidimensionale Struktur von Proteinen (Voet Kapitel 7) 1. Sekundärstruktur 2. Faserproteine 3. Globuläre Proteine 4. Protein Stabilisierung 5. Quartärstruktur

2 - Eigenschaften eines Proteins werden durch seine dreidimensionale Struktur bestimmt - Proteine sind aus 20 Aminosäuren (AS) aufgebaut Durchschnittliche Proteine haben eine ähnliche AS Zusammensetzung - Denaturierte (ungefaltete) Proteine können ähnliche Charakteristika haben - Native (gefaltete) Proteine sind sehr verschieden voneinander, Struktur ist beeinflusst von Primärsequenz.

3 1. Sekundärstruktur Sekundärstruktur = lokale Gerüstkonformation Faltmuster = Helices, Faltblatt, Windungen Faltmuster sind die Konsequenz der geometri-schen Eigenschaften der Peptidgruppen

4 A. Peptidgruppen O O C N H C + N H Resonanzstabilisierung Peptidgruppe = starre planare Struktur trans Konformation

5 nur möglich wenn R klein nm

6 Polypeptidkette in gestreckter Konformation muss klein sein sonst gestreckte konformation nicht möglich Schattierung = planare Peptidgruppe

7 - Proteingerüst = sequentielle Verknüpfung von Peptidgruppen - Gerüstkonformation durch Torsionswinkel bestimmt - Seitenketten bestimmen Elektronenabstoßung und somit die Energiebarriere für Rotation 180 zylindrisch symmetrisch 180 gestaffelt ekliptisch 180 0

8 Erlaubte Konformationen der Polypeptide interatomarer Abstand nicht bindender Atome (IA) Konformation erlaubt wenn: ψ φ IA > vdw (φ = -60, ψ = 30 nicht erlaubt) van-der-waals Abstand (vdw) Konformationskarte (Ramachandran-Diagramm) enthält Information über erlaubte Torsionwinkel eines Peptides

9 Ramachandran-Diagramm für poly-l-alanin Röntgenstrukturanalyse Kollagen ß-Faltblatt α-helices erlaubte Torsionswinkel grenz Torsionswinkel verbotene Region Konformation möglich durch Elastizität der Peptidbindung

10 Ramachandran-Diagramm von Gly-Resten COO- H-C-H NH3+ U.Albrecht BC1 - Gly hat kein Cβ, ist deshalb sterisch weniger eingeschränkt mehr Konformationen möglich Gly an scharfen Biegungen des Polypeptidgerüstes - Pro Seitenkette cyclisch was zu geringen Torsionswinkeln führt sterisch am meisten eingeschränkter Aminosäurerest erlaubte Torsionswinkel grenz Torsionswinkel -00C H C CH2 NH CH2 CH2

11 B. Helicale Strukturen - Polypeptidkette an jedem Cα um denselben Winkel verdreht nimmt helicale Konformation ein - Helix kann anstelle von Winkeln auch durch Ganghöhe (p) und Anzahl Peptideinheiten (n) pro helicale Windung definiert werden. - Helix ist chiral d.h. sie ist rechts- oder linksgängig (n ist positiv resp. negativ) C-term U.Albrecht BC1 N-term nichtchirales Band (p=n)

12 Die α-helix 3 4 Die α-helix ist die einzige helicale Konformation von Polypeptidketten die erlaubte Torsionswinkel und stabilisierende H-Brücken hat. Sie ist eine starre Anordnung. 2 1 n C=O Gruppe des n ten restes auf N-H Gruppe des (n+4)ten Restes

13 α-helix ist häufig auftretendes Sekundärstrukturelement von Faserund globulären Proteinen In globuläten proteinen α-helices durchschnittlich 11 Reste oder ca. 3 Windungen Sauerstoff (O) Kohlenstoff (C) Stickstoff (N) Wasserstoff (H) Seitenketten (R) Stereodarstellung α-helicales Segment von Pottwal-Myoglobin

14 Andere Polypeptid-Helices U.Albrecht BC1 - Wasserstoffbrücken-Bindungen stabilisieren verschidene Typen von Helices - Notation nm, n=anzahl Reste pro Windung, m=anzahl der Atome in stabilisiertem Ring helix

15 - dünner und steiler als α-helix - Seitenreste sterisch behindert - Axialhohlraum dicht gepackt, van der Waals Assoziationen stabilisieren Helix - Axialhohlraum zu klein für Wasser Einlagerung und zu gross für van der Waals Assozaitionen Stabilität erniederigt

16 Polyprolin cyclische Pyrrolidin Seitenkette Imid - Stickstoff konformationelle Restriktionen keine typische Sekundärstruktur kein Wasserstoff keine H - Brücken - Polyprolin lässt sich als linksgängige Helix mit all- trans - Peptidbindungen kristallisieren - gestreckte Konformation erlaubt Pro-Seitenketten sich gegenseitig auszuweichen - Polyglycin selbe Struktur obwohl geringste konformationelle Restriktionen. Als rechts- und linksgängige Helix, da Gly nicht chiral. - Dieses Strukturmotiv wird in Kollagen gefunden welches glycin- und prolinreich ist

17 C. -Strukturen U.Albrecht BC1 - H-Brücken zwischen verschiedenen Polypeptidketten - 2 Varianten: β-faltblätter - in globulären Proteinen 2-15 Polypeptidstränge Seitenketten nicht eingezeichnet! H-Brücken verzerrt instabiler

18 O U U Ketten nicht planar sondern gewellt (Torsionswinkel nicht 180 ) gefaltetes Erscheinnungsbild 2 strängiges antiparalleles Faltblatt wie es in Concanavalin A vorkommt. Die Seitenketten weisen alternierend zur Oberbzw. Unterseite O U O

19 Stereodarstellung des 6 strängigen antiparallelen β Faltblattes von Concanavalin A U.Albrecht BC1

20 Rechtsgängige Drehung des β Faltblattes U.Albrecht BC1 AS-Reste Wechselwirkungen verzerren der H-Brücken Krümmung des β Faltblattes Geometrie = Kompromiss zwischen Optimierung der Komformationsenergie der Polypeptidketten und Erhaltung der H-Brücken Carboxypeptidase A sattelartige Oberfläche Faltblätter sind oft durch Helices verbunden und bilden Kernregion von globulären Proteinen Triosephosphatisomerase Fass Aufsicht Seitenansicht

21 Topologie = räumliche Verknüpfung von Polypeptidketten U.Albrecht BC1 Schleife in Blattebene rechtsgängige Querverbindung linksgängige Querverbindung (sind sehr selten)

22 Entstehung einer rechtsgängigen Verbindung in einem parallelen β Faltblatt L-AS bilden rechtsgängige Helices, die in Verbindung mit Faltblättern gefunden werden, deshalb isteine rechtsgängige Verdrillung einer Polypeptidkette begünstigt rechtsgängige Querverbindungen entstehen

23 D. Nichtrepetitive Strukturen U.Albrecht BC1 - Knäuel- oder Schleifenstrukturen - abrupte Richtungsänderungen (z.b. atiparalleles β Faltblatt) β-schleifen - definieren oft Oberfläche eines Proteins geht am besten wenn H Gly H-Brücken oft Pro

24 Grosse Schleifen die nicht Teil einer Helix- oder Faltbalttstruktur sind und End zu End Abstand < 1nm = Ω - Schleifen Können Rückbiegungen enthalten, sind kompkte globuläre Einheiten, Seitenketten ragen in inneren Hohlraum könnten Rolle bei biologischen Erkennungsprozessen spielen Ungeordnete Regionen in Proteinen oft geladene Oberflächengruppen wie Lys oder N- bzw. C- Termini solche Regionen flexibel können durch Binden von Molekülen geordnet werden Funktionsübertragung

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