15.2 Transkription bei E. coli
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- Christin Esser
- vor 6 Jahren
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1 Genexpression und ihre Kontrolle Abb Schema des Transkriptions-/Translationskomplexes in E. coli. Aus dem dichten Knäuel der chromosomalen DNA im Nucleoid (rot) ragen DNA-Domänen hervor, die durch Muk- BEF-Proteine begrenzt werden. Die DNA-Domänen im inaktiven Zustand werden durch histonartige Proteine (H-NS und HU) stabilisiert. An der aktiven Nucleoiddomäne kann die Transkription erfolgen, und Ribosomen beginnen unmittelbar an der entstehenden mrna (grün) mit der Synthese der entsprechenden Proteine (blau). DNA-Gryrase und -Topoisomerase fördern den Übergang zwischen aktiven und inaktiven Nucleoiddomänen. Darmbakterium Escherichia coli beschäftigen werden, bevor wir uns den viel komplexeren Vorgängen bei Pflanzen zuwenden wollen Transkription bei E. coli Transkription beinhaltet die selektive Umschrift der genetischen Information aus der DNA in RNA-Formen, die als Struktur-RNAs (snrna, snorna, trna, rrna) oder als Matrize für die Translation (mrna) wichtige Funktionen für die Genexpression haben. Die Transkription wird von DNA-abhängigen RNA-Polymerasen (RNAP) bewerkstelligt, die in Escherichia coli aus 4 Typen von ständigen Untereinheiten besteht: (a 2 b'bv). Diese 5 Proteine stellen als sog. Core- Enzym die Arbeitsform der RNAP für die Elongationsphase dar. Für den Beginn (Initiation) und das Ende (Termination) der Transkription wird in der Regel die Core-RNAP in charakteristischer Weise durch zwei zusätzliche Untereinheiten, den Initiationsfaktor s 70 (sigma) und den Terminationsfaktor r (rho) ergänzt.
2 15.2 Transkription bei E. coli Biochemie der Transkription Erster Schritt der Genexpression und auch der Hauptkontrollpunkt für die selektive Nutzung der genetischen Information ist in allen Organismen die Umschreibung (Transkription) der DNA-Information in eine Art Zwischenspeicher und ggf. Transportform. Diese als Boten oder Messenger- RNA (mrna) bezeichnete Form dient als Matrize für die Proteinsynthese. Biochemie, Spezifität und Energetik der Transkription sind der Replikation sehr ähnlich. Die Synthesemaschine, die DNA-abhängige RNA-Polymerase (RNAP), nutzt als Matrize die DNA-Doppelhelix, die auf einer kurzen Strecke aufgeschmolzen wird, sodaß an dem codogenen Strang eine RNA-Kopie hergestellt werden kann. Der codogene Strang wird vom 3'- zum 5'-Ende gelesen, und die RNA wird antiparallel dazu vom 5'- zum 3'-Ende synthetisiert. Der Einbau der vier Ribonucleotide erfolgt analog der von der DNA-Synthese bekannten spezifischen Basenpaarung. Allerdings unterscheiden sich die DNA und die RNA nicht nur in der Zuckerkomponente (Desoxyribose in der DNA und Ribose in der RNA), sondern auch darin, daß die Pyrimidinbase Thymin in der DNA durch Uracil in der RNA ersetzt wird (Abb. 15.4). Auch hier betrachten wir nun zunächst der Einfachheit halber die Transkriptionsmaschine von E. coli. Abb Biochemie und Spezifität der Transkription. Der hier gezeigte Transkriptionsstart entspricht dem am Lac-Operon (Abb S. 499). Am codogenen Strang (rot) ist entsprechend den ersten vier Basen 3'-TTAA-5' der Beginn der LacmRNA (grün) (5'-AAU-3') synthetisiert worden, und das nächste Substrat UTP ist an das Synthesezentrum der RNAP angelagert. Die roten Pfeile zeigen den nucleophilen Angriff des freien Elektronenpaars am 3'-Hydroxylsauerstoff auf die Anhydridbindung des UTP und die Freisetzung des Pyrophosphats. Letzteres wird durch Pyrophosphatase (PPase) in zwei Moleküle anorganisches Phosphat gespalten. Dadurch wird die Synthesereaktion energetisch unumkehrbar.
3 Genexpression und ihre Kontrolle Abb Modell der RNA-Polymerase von E. coli mit beginnender RNA-Synthese. Von der Nucleotidsequenz (rot) sind folgende für die Wechselwirkung mit der Polymerase wichtigen Elemente gezeigt: Das UP-Element (engl.: upstream promoter element) bei 50 vermittelt die Wechselwirkung mit den C-terminalen Domänen der a-untereinheiten (gelb), die 35- und 10-Boxen dienen der Interaktion mit den beiden DNA-bindenden Domänen des Initiationsfaktors s 70 (orange). An letztere grenzt die Transkriptionsblase. Die Sequenz ab +1 wurde mit kleinen Buchstaben gekennzeichnet. Weitere Einzelheiten s. Text RNA-Polymerase von E. coli Die RNA-Polymerase von E. coli (Abb. 15.5) ist als Prototyp einer RNA- Synthesemaschine sehr genau untersucht. Sie hat eine Molekülgröße (MW) von 400 kda und besteht aus 4 Typen von ständigen Untereinheiten (UE), von denen eine zweifach vertreten ist (a 2 b'bv). Diese 5 UE stellen als sog. Core-Enzym die Arbeitsform der RNAP dar, das die eigentliche Polymerisationsphase bestreitet (Elongation). Die beiden großen Untereinheiten mit einem MW von je etwa 150 kda werden als b' und b (beta) bezeichnet. Sie sind jeweils mit einem Zn 2+ -Ion verbunden. Zusammen bilden sie das aktive Zentrum des Enzyms mit einem positiv geladenen Kanal für die Einbettung der negativ geladenen DNA auf einer Länge von etwa 50 Basenpaaren. Im aktiven Zentrum gibt es ein Mg 2+ -Ion und einen Kanal für den Substratzugang (ATP, GTP, UTP, CTP). Die beiden a-untereinheiten (alpha, 39 kda) dienen mit ihren N-terminalen Domänen (NTD) der Stabilisierung des Syntheseapparates und mit ihren C-terminalen Domänen (CTD) als Bindungsstelle für DNA und für Aktivatoren (Abb S. 500). Schließlich ist die kleine v-untereinheit (omega, 10 kda) eine Art Chaperon, das den Zusammenbau der RNAP und die dynamischen Veränderungen während der Transkription erleichtert. Der jeweilige Funktionszustand der RNAP hängt mit den drei Grundphasen der Transkription zusammen, die man als Initiations-, Elongationsund Terminationsphase bezeichnet. Dafür wird in der Regel die Core-RNAP in charakteristischer Weise durch zwei weitere UE, einen Initiationsfaktor s 70 (Sigma) bzw. einen Terminationsfaktor r (Rho) ergänzt: a 2 b'bv + s 70 p a 2 b'bv p a 2 b'bv + r Initiationskomplex (TIK) Elongationskomplex (TEK) Terminations- (RNAP-Holoenzym) (RNAP-Core-Enzym) komplex (TMK) Drei Phasen der Transkription Initiationsphase: Die entscheidende Frage, wie eines der nur etwa 3000 Moleküle der RNAP in einer E. coli-zelle den richtigen Startpunkt für die Transkription findet, wird in zwei Teilschritten gelöst. Die RNAP als Holoenzym hat eine allgemeine Affinität zu DNA. Sie ist daher stets locker mit DNA assoziiert in einem Prozeß des ständigen Abtastens, ohne feste Bindungen einzugehen. Wenn allerdings eine Promotorstelle gefunden wurde, die durch zwei Erkennungsboxen ( 35-Box und 10-Box) gekenn-
4 15.2 Transkription bei E. coli 497 zeichnet ist, werden diese von den beiden DNA-Bindungsdomänen (s 4 und s 2 ) des assoziierten Initiationsfaktors s 70 erkannt, und das Holoenzym wird fixiert (Abb. 15.5). Die Erkennung der DNA im Promotorbereich wird durch Kontakte der beiden a-ue mit dem UP-Element bei etwa 50 verstärkt. Von der 10-Box ausgehend zum Startpunkt hin wird die DNA- Doppelhelix in einem Bereich von etwa 10 bp aufgeschmolzen. Es bildet sich der sog. offene Promotorkomplex oder Transkriptionsinitiationskomplex (TIK), in dem die Synthese des 5'-Endes der mrna starten kann. Die biochemischen Prozesse mit der beginnenden RNA-Synthese am codogenen Strang sind in Abb dargestellt. Elongationsphase: Sobald die in Abb gezeigten ersten Schritte der RNA-Synthese erfolgt sind, muß der s-faktor entfernt werden. Es kommt dabei zu einer merklichen Änderung der Raumstruktur der RNAP (Core- Enzym) unter Ausbildung des Transkriptionselongationskomplexes (TEK). Erst jetzt erreicht die RNAP ihre volle Arbeitsleistung (Prozessivität). Mit etwa 1500 eingebauten Nucleotiden pro Minute braucht es etwa 90 Sekunden, um die mrna für ein mittelgroßes Protein von etwa 50 kda herzustellen. Wie schon erwähnt, beginnt bereits während der Transkription die Assemblierung des Translationsapparates und damit die Polypeptidsynthese (Abb S. 494). Terminationsphase: Die Termination ist auf ebenso elegante wie interessante Weise im Verlauf der Evolution gelöst worden. Solange die RNA von Ribosomen besetzt ist, d. h. translatiert wird, setzt auch die RNAP ihre Tätigkeit fort. Es werden bei E. coli häufig mehrere Gene hintereinander gelesen, die in einer operativen Einheit (Operon) mit einem gemeinsamen Promotor zusammengefaßt sind (Kap. 15.3). Dadurch entsteht eine mrna mit mehreren offenen Leserastern, die als Cistrons bezeichnet werden. Man spricht daher von einer polycistronischen mrna. Wenn ein Ribosom am Ende eines Cistrons ein Stop-Codon antrifft, findet es sogleich stromabwärts von diesem das Startcodon für die Translation des nächsten Cistrons. Erst wenn das letzte Cistron translatiert wurde, entstehen auf der mrna Bereiche, die nicht mehr von Ribosomen besetzt sind. An solche untranslatierte Bereiche von i70 Nucleotiden am 3'-Ende der mrna kann der Terminationskomplex als Ring aus 6 Rho- Untereinheiten assembliert werden (Abb. 15.6). Diese Terminationsmaschine läuft unter ATP-Verbrauch auf der mrna hinter der RNAP her. Wenn der r-komplex die RNAP einholt, ändert sich erneut die Konformation des Core-Enzyms vom TEK zum TMK, und die RNA-Synthese bricht ab. Abb Modell der Rho-abhängigen Termination bei E. coli. Die mrna (grün) erstreckt sich aus dem Core-Enzym der RNAP bis zum letzten Ribosom (grau), das seine Translation an einem Stop-Codon unterbrochen hat. Die neu synthetisierte Polypeptidkette am Ribosom ist nicht dargestellt. Der an der mrna entstandene hexamere Rho-Komplex (blau) kann sich unter ATP-Verbrauch in Richtung RNA-Polymerase bewegen. Bei Kontakt zwischen Rho und RNAP wird die RNA-Synthese beendet. Der Rho-Faktor besteht aus einer großen ATP-bindenden Domäne (dunkelblau) und einer kleineren RNA-bindenden Domäne (hellblau) (nach Richardson 2003).
5 Genexpression und ihre Kontrolle Neben dieser r-vermittelten Termination an schwachen Terminatoren gibt es auch noch eine r-unabhängige Termination an sog. starken Terminatoren. Dies beruht auf der Existenz von kurzen Sequenzbereichen mit invers komplementärer Basenfolge, sodaß sich durch intramolekulare Basenpaarung haarnadelförmige Terminatorstrukturen in der RNA ausbilden können. Auch diese bewirken durch Kontakt mit der RNAP den Übergang von der prozessiven in die nichtprozessive Form und damit den Abbruch der Transkription. Für beide Arten der Termination gilt, daß die Information nicht auf der DNA, sondern auf der RNA-Ebene interpretiert wird und über den Rho-Komplex bzw. die Haarnadelstruktur an die RNAP weitergegeben wird. Das 3'-Ende der RNA entsteht unmittelbar durch Kettenabbruch. Wir werden sehen, daß dies bei der mrna-synthese in eukaryotischen Zellen ganz anders ist (Kap ) Regulation der Transkription bei E. coli Im Lac-Operon von Escherichia coli sind drei Gene für die Milchzucker- (Lactose-)Verwertung in einer operativen Transkriptionseinheit unter der Kontrolle eines gemeinsamen Promotors miteinander verbunden. Die drei Gene werden in eine tricistronische mrna transkribiert, die für drei Proteine, das Enzym b-galaktosidase, die Lac-Permease und eine Transacetylase, codiert. Zwei Regulatorproteine integrieren die Expression des Lac-Operons in die jeweilige physiologische Situation, in der sich E. coli befindet. Sie beeinflussen die Expression negativ (Lac-Repressor) bzw. positiv (camp-rezeptorprotein, CRP). Allolactose als Induktor für das Lac-Operon ist für die Ablösung des Repressors von dem Lac-Operator verantwortlich, während camp den Coaktivator für das CRP darstellt Das Lac-Operon Nachdem 1961 die beiden französischen Mikrobiologen F. Jacob und J. Monod das erste Modell für regulierte Genexpression am Beispiel des Gensystems für die Lactose-(Milchzucker-)Verwertung im Darmbakterium Escherichia coli vorgestellt hatten, wurde dieses unter der Bezeichnung Lac-Operon weltberühmt und zu einem Musterbeispiel für substratinduzierte Genexpression, ja für differentielle Genexpression im allgemeinen. Der Begriff Operon bezieht sich auf die Tatsache, daß drei Gene in einer operativen Einheit der Transkription miteinander unter der Kontrolle eines gemeinsamen Promotors verbunden sind (Abb. 15.7). Der Lac-Promotor (LacP) wird zwar prinzipiell vom Holoenzym der RNAP (a 2 b'bv+s 70 ) erkannt, ist aber in seiner Aktivität von zwei Regulatorproteinen abhängig. Die Anwesenheit der RNAP allein reicht also nicht aus. Die beiden Regulatorproteine stellen Sensoren für die Art der Kohlenhydratversorgung der Bakterien dar. Zwei Bedingungen müssen für die effektive Expression des Lac-Operons erfüllt sein: y Anwesenheit von Lactose bzw. dem davon abgeleiteten Induktor Allolactose, y Abwesenheit der leichter verwertbaren Glucose. Es ist ein bemerkenswertes Detail dieses Regulationssystems, daß nicht das Substrat Lactose (Gal-[b1p4]-D-Glc), sondern ein Isomeres derselben, die Allolactose (Gal-[b1p6]-D-Glc) als Induktor fungiert (Abb. 15.7b). In einer Signaltransduktionsreaktion muß zunächst Lactose durch b-galacto-
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