Versuch 3. Elektrophorese

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1 Versuch 3 Elektrophorese Protokollant: Studiengang: Gruppen-Nr: Semester: Betreuer: Max Mustermann X X X Prof. Dr. Schäfer Wird benotet?:

2 1. Einleitung Ziel des ersten Versuches ist es mit Hilfe der Cellulose-Acetat-Folie (CAF) Elektrophorese die Bestandteile von Humanserum (=Blut ohne Zellen und Fibrinogen) aufzutrennen. Die aufgetrennten Proteine werden dann gefärbt und das so entstandene Elektropherogramm, densitometrisch ausgewertet. Aus den Werten wird eine Intensitätskurve erstellt. Der Zweite Versuch ist der Nachweis verschiedener Isoenzyme der Lactatdehydrogenase LDH. Die Auftrennung erfolgt auch mittels CAF- Elektrophorese, zur Anfärbung allerdings wird eine andere Methode verwendet als bei den anderen Proteinen. Zur Demonstration einer älteren Methode wurde ein elektrophoretische Auftrennung eines Farbstoffgemsichs mit einer Durum Zelle durchgeführt. 2. Theorie CAF-Elektrophorese Bei der üblichen Elektrophorese wandern geladene Moleküle im elektrischen Feld auf einem Träger an dem eine Spannung angelegt wird. Die Teilchen werden bei der CAF-Elektrophorese im Gegensatz zur anderen elektrophoretischen Methoden (isoelektrische Fokussierung) in einen Zustand gebracht in dem die Ladung aller Moleküle das gleich Vorzeichen hat (durch hinzufügen von Pufferlösung). Somit wandern sie alle in die gleiche Richtung und die Auftrennug erfolgt nach Größe mittels des Molekularsiebeffektes. Im durchgeführten Versuch wurde ein Puffer mit ph 8,5 verwendet, wodurch die Proteine deprotoniert werden und dann aufgrund ihrer negativen Nettoladung alle zur Anode wandern. Die Proteine behalten während der Elektrophorese mit Celluloseacetatfolie als Träger ihre native Konformation bei. Trennung eines Farbstoffgemischs auf Papier in der Durum-Zelle Farbstoffe bestehen aus mehreren Ringsystemen. Wie die Proteine und andere zur Elektrophorese geeigneten Stoffe, tragen auch sie unterschiedlich viele ionisierbare Gruppen und unterscheiden sich in der Größe. Als Puffer wird meist Essigsäure- Natriumacetat verwendet, ph 4,5. Dadurch werden die Farbstoffmoleküle positiv geladen und wandern im elektrischen Feld zur Kathode.

3 Densitometrie Die Densitometrie ist die quantitative Messung der Farbdichte, das heißt der Farbmenge pro Flächeneinheit. In unserem Versuch führten wir die densitometrische Auswertung der gefärbten CAF-Streifen manuell am Eppendorf-Photometer durch (siehe Skript). Es gibt heutzutage auch sogenannte Densitometer, die die Messung der Farbdichte automatisch durchführen und die Flächen unter den Kurven für einen ausrechnen. Isoenzyme der LDH Die Lactat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das die Oxidation von Lactat zu Pyruvat katalysiert. Je nach ph-wert wird die umgekehrte Reaktion, d.h. die Reduktion von Pyruvat zu Lactat bevorzugt. LDH findet man in praktisch allen Zellen, gelöst im Zytoplasma. Im Blut findet man 5 Isoenzyme der LDH. Isoenzyme sind Enzyme, die die gleiche Reaktion katalysieren, jedoch eine unterschiedliche chemische Struktur aufweisen. Sie entstehen durch Duplikation von Genen und deren anschließende Mutation. Isoenzyme haben verschiedene Km-Werte und Hemmbarkeiten. LDH ist aus zwei verschiedenen Untereinheiten aufgebaut: M- und H- Unterheinheiten. Da es in jedem LDH-Isoenzym 4 Untereinheiten sind, gibt es 5 verschieden LDH-Formen: LDH1: HHHH LDH2: HHHM LDH3: HHMM LDH4: HMMM LDH5: MMMM Die Isoenzyme der LDH sind organspezifisch z.b. LDH1 und LDH2 im Herzmuskel und LDH5 im Skelettmuskel. Der an diesem Versuchstag durchgeführte Nachweis geht wie folgt: Der CAF-Streifen wird in eine Lösung aus Lactat, NAD+, Tetrazolinsalz und Meldolablau (oxidierte Form gelegt). Die Grundlage für den Nachweis ist, dass die Enzyme noch aktiv sind, d.h. ihre native Form besitzen. So können sie die für sie spezifische Reaktion durchführen. Reaktionsfolge des Nachweises Lactat + NAD + Pyruvat + NADH + H + Meldolablau (ox) + NADH Meldolablau (red) + NAD + Meldolablau (red) + Tetrazolinsalz Meldolablau (ox) + Formazon Des Formazon (blau) ist der eigentliche Farbstoff der die Banden auf der CAF ergibt.

4 Abb.1 Am Nachweis beteiligte Chemikalien 3. Material und Methode Die in den Versuchen verwendeten Reagenzien sind im Skript auf Seite 9 und 10 angegeben. Der Versuch wurde nach Versuchsanleitung durchgeführt. Die verwendeten Methoden wurden oben beschrieben.

5 4. Ergebnisse Abb.2 Elektropherogramm der Serumproteine, Laufrichtung: Elektropherogramm, das für die densitometrische Messung verwendet wurde siehe Protokoll von Anika Köhler. Albumin wanderte am weitesten. An der dunklen Färbung der dicken Bande kann man bereits mit bloßem Auge erkennen, dass Albumin in der höchsten Konzentration vorliegt. Danach folgt die schwache Bande des α 1 -Globulins. Danach eine etwas stärkere Bande mit α 2 -Globulin. Die nächste Bande ist wieder deutlich dunkler gefärbt. Hierbei handelt es sich um das β-globulin. Am wenigsten weit wanderte das γ-globulin. Die densitometrische Auswertung des Elektropherogramms ergab folgende Werte. Es wurde gegen die Laufrichtung der Proteine gemessen! Strecke (mm) Extinktion bei 546nm Strecke (mm) Extinktion bei 546nm 1 0, , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , ,005

6 Intensitätskurve (mit Albumin) 1,4 1,2 1 Extinktion E 0,8 0,6 0,4 0, Strecke x (mm)

7 Intensitätskurve (ohne Albumin) 0,1 0,09 0,08 0,07 Extinktion E 0,06 0,05 0,04 0,03 0,02 0,01 α 1 α 2 β χ Strecke x (mm)

8 Auswertung der Intensitätskurve Zur Bestimmung der relativen Anteile der einzelnen Fraktionen an der gesamten Proteinmenge werden die Flächen, die den einzelnen Fraktionen unter der Extinktionskurve zuzuordnen sind, ermittelt. Diese sind direkt proportional zu den relativen Anteilen, bzw. entsprechen diesen. Zur Ausmessung wurde die Albuminfraktion gleich 60% gesetzt und in der Intensitätskurve weggelassen, sodass man die Skala vergrößern und dadurch genauer messen kann. Die Kurven wurden extrapoliert da sich die Proteine noch nicht so weit aufgetrennt haben, dass sie einzelne Kurven ergeben. Fläche = Höhe x Halbwertsbreite A = h ½ b α 1 -Globulin 2,9 cm x 5/2 cm= 6,525 cm 2 α 2 -Globulin 5 cm x 4/2 cm = 10 cm 2 β-globulin 10,2 cm x 4,4/ 2 cm = 22,44 cm 2 γ-globulin 11,4 cm x 5,9/2 cm = 33,6 cm 2 Ermittelte Werte: Protein rel. Anteil (%) Albumin 60 (angenommen) α 1 -Globulin 3,6 α 2- Globulin 5,51 β-globulin 12,36 γ-globulin 18,53 Literaturwerte: Protein rel. Anteil (%) Albumin 59,2 α 1 -Globulin 3,9 α 2- Globulin 7,5 β-globulin 12,1 γ-globulin 17,3

9 Nachweis der LDH Isoenzyme Die Enzymreaktion fand also statt. Leider war die Reaktion bei den Streifen unserer Gruppe sehr schwach. Es sind nur drei Banden zu erkennen. Bei der ersten Bande handelt es sich um adsorbierten Farbstoff. Dieser wanderte am weitesten. Die zweite Bande enthält LDH1, hier wurde also das Isoenzym nachgewiesen, auch in der nächsten Bande wurde das Isoenzym nachgewiesen allerdings kann man nicht sagen um welche Isoform es sich handelt.. Die folgenden Banden der fehlenden Proteine bzw der Nachweis deren Isoenzyme sind nicht zu erkennen. Bei anderen Gruppen waren diese Banden schwach zu sehen. Abb.2 CAF-Streifen mit gefärbter LDH Farbstofftrennung in der Durum-Zelle Dieser Versuch wurde vom Laboranten durchgeführt und an jede Gruppe einen Papierstreifen mit den aufgetrennten Farbstoffen ausgegeben (siehe Skript von Anika Köhler). Am schnellsten wanderte im Papierstreifen das Säurefuchsin. Danach folgten erst Bromphenolblau und Bromkresolgrün und als letztes Ponceau S. 5. Auswertung In den Versuchen haben wir uns die Methode der Elektrophorese zu Nutze gemacht um Stoffgemische aufzutrennen. Die Auswertung des Elektropherogramms war zufriedenstellend im Vergleich mit Literaturwerten. Bei der Trennung der LDH Isoenzyme allerdings war nicht klar um welche speziell es sich handelt. Dies konnte nicht ermittelt werden, da uns Literaturwerte der Molekulargewichte der einzelnen LDH Isoenzyme fehlten.

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