Phototransduktion in Invertebraten und Vertebraten
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- Sara Schmitz
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Transkript
1 Phototransduktion in Invertebraten und Vertebraten
2 Einige wichtige Merkmale der Phototransduktion bei Invertebraten und Vertebraten Das Lichtsignal (Photon) wird von einem Rhodopsin Molekül absorbiert und letztendlich in ein elektrisches Signal umgewandelt, das von der Photorezeptorzelle gebildet wird, und über Interneurone an das Gehirn weitergeleitet wird. Die Photorezeptoren sind in der Lage einzelne Photonen war zunehmen Photorezeptoren können adaptieren d.h. bei andauernder Lichtreizung wird die Verstärkung der Signale reduziert
3 Phototransduction in Drosophila: Phototaxis and das Elektroretinogram (ERG) als Mittel um die beteiligten Gene zu identifizieren.
4 Isolierung einer Vielzahl nicht-postiv-phototaktischer Drosophila Mutanten...gefolgt von der Analyse der Photorezeptorströme im Auge nach Lichtreizung (Elektroretinogramm, oder ERG)
5 Was ist ein Elektroretinogramm (ERG)? Drosophila Rezeptorzellen depolarisieren auf Lichtreize, wodurch Aktionspotentiale ausgelöst werden können. Das ERG misst die synchrone Antwort vieler Rezeptorzellen, die als Antwort auf einen Lichtreiz gemeinsam depolarisieren Das ERG wird extrazellulär, mit einer Elektrode direkt unter der Augenoberfläche gemessen
6 Das ERG set-up Stark lab
7 Das ERG set-up Elektrode Stark lab
8 Der Verlauf von ERG s im wildtyp und in Mutanten on-transient wild type Depolarization Receptor component norpa 5 mv 3 sec quick return to baseline trp (1969) off-transient on- and off transients slowly disappear light nona
9 Drosophila Phototransduktion: Where does it happen? (submicrovillar cisternae, Ca 2+ stores) (Bestehend aus dicht gepackten Mikrovilli-- Membranausstülpungen, die Rhodopsin enthalten) Photoreceptor Cell 1 µm
10 I: DER entscheidende Schritt der Rhodopsin Phototransduktion (oder 11-cis-3 hydroxy retinal in Fliegen) Rhodopsin=Opsin + Retinal
11 II: Rhodopsin* ist ein 7TM Rezeptor serpentine, oder 7TM Rezeptoren
12 III: Rhodopsin aktiviert ein G-Protein Licht Meta-Rhodopsin (M) Rhodopsin (R) ninae Cytosol
13 IV: G-Protein aktiviert Phospholipase C (PLC). in Fliegen und vielen Invertebraten! PLC generiert die 2 nd messenger Inositol triphosphate (IP3) und Diacylglycerol (DAG) durch Hydrolyse des Phospholipids PIP 2 Daraufhin strömt Ca 2+ in die Photorezeptor Zelle, aber es ist nicht klar wie Ca2+ Einstrom führt zu Depolarisation und löst ein Aktionspotential aus PLC (kodiert von nona) ist essentiell für diesen Ablauf norpa trp; trpl
14 Das Ergebnis: Calcium Einstrom in eine Drosophila Photorezeptor Zelle Response to a 33 millisecond light-flash C. Zuker
15 Aber was genau bewirkt die Öffnung der trp/trpl Kanäle??? PLC ist essentiell PLC generiert IP3 (insositol triphosphat) und DAG (diacylglycerol) aus PIP2 (phosphatidylinositol biphosphate ) Sind IP3 und/oder DAG wichtig für die Öffnung der Kanäle?
16 Experimente mit IP3 Modell 1: IP3-induzierte Ca 2+ Release aus internen Stores aktiviert Trp durch einen store operated Mechanismus ABER: Experimentelle Freisetzung von caged Ca2+ in Dunkel-adaptierten Zellen ruft keine Aktivierung hervor IP3 Rezeptor Mutanten haben keinen Effekt auf die normale Phototransduction Modell kommt nicht in Frage
17 Experimente mit DAG Modell 2: DAG aktiviert PKC (gemeinsam mit Ca 2+, das aus internen Stores freigesetzt wird), und aktive PKC öffnet dann den Trp Kanal ABER: PKC Mutanten betreffen nur Adaptation und Inaktivierung der Kaskade, nicht aber die Anregung durch Licht! Modell 2 kommt auch nicht in Frage
18 Experimente mit DAG DAG DAG-Lipase Poly unsaturated fatty acids (PUFAs) z.b. arachidonic acid DAG-Kinase rdga Phosphatid Säure (Vorläufer von PIP2) Trpl Trp DAG turnover ist wichtig für die Terminierung der Kaskade. Trp Kanäle sind konstitutiv geöffnet in rdga Mutanten, was zu Degradation der Photorezeptorzellen führt (retinal degeneration)
19 Die neueste Hypothese: TRP Kanäle werden durch mechanische Kräfte und Protonen geöffnet (Roger Hardie, University of Cambridge, UK) Emily R. Liman Science 2012;338: Published by AAAS
20 Adaptation Die normale Anpassung des Auges an sich ändernde Lichtintensitäten. Die Reduzierung der firing Frequenz eines Neurons, insbesondere eines Rezeptorneurons, unter Bedingungen konstanter Stimulierung Adaptationsmechanismen:
21 Licht-induzierte Translokation in den Rhabomeren Trpl und Gqα lokalisieren in Rhabdomeren dunkel-adaptierter Fliegen, aber nach 1-hr Lichtexposition translozieren sie in den Zellkörper Das Myosin III Protein (kodiert vom ninac Gen) ist für diese Translokation essentiell Wie konnte das gezeigt werden??
22 Modell von egfp-getagten TRP und TRPL Kanälen A. Huber
23 Lokalisation von TRPL-eGFP in dunkelund licht-adaptierten Drosophila Licht Dunkel A. Huber
24 light dark TRPL (aber nicht TRP) transloziert in den Zellkörper TRPL-HcRed TRP-eGFP overlay A. Huber
25 Der Signalplex: Proteine bilden mit Hilfe des INAD Proteins ein Cluster Trp, PLC, und PKC, benötigen INAD zur Lokalisation in den Rhabdomeren Trpl, Rhodopsin, NinaC, und CaM kinase lokalisieren ohne INAD in den Rhabdomeren Rhabdomere membrane Ermöglicht (im Prinzip) Lichtregulierte Lokalisation dieser Proteine Signalplex trägt zur Schnelligkeit der Phototransduktionskaskade bei (schnellste bekannte G protein-gekoppelte Signalskaskade überhaupt!)
26 Zusammenfassung: Drosophila Phototransduktionskaskade DAG Lipase TRP Ca 2+ Na + TRPL SMC PIP 2 DAG PUFA R Gq InsP 3 Ca 2+ Ca 2+ Extracellular Cytosolic PLUS: Membran Kontraktion und Azidifizierung (H + ) der TRP Kanäle A. Huber
27 Warum muß die Phototransduktionskaskade wieder inaktiviert werden?? Um die maximale zeitliche Auflösung der Antwort auf Lichtreize zu gewährleisten Konstitutive Aktivierung führt zur Degeneration der Photorezeptoren (z.b., rdga Mutanten)
28 I: Meta-Rhodopsin* wird durch Bindung an Arrestin inaktiviert Die Funktion der Rhodopsin Phosphorylierung ist nicht bekannt, aber RK Mutanten beeinflussen ERG Amplitude All-trans Retinal bleibt an Rhodopsin gebunden und photo-isomerisiert zu 11-cis-3 hydroxy-retinal (durch länger welliges Licht verglichen mit dem induzierenden Lichtstimulus). PUFA s Trp/Trpl DAG-Lipase Calcium Einstrom/Depolarization After C. Zuker
29 II. Arrestin Transport erfolgt entgegengesetzt zu Trpl Arr ArrArr Arr Arr ArrArr Arr Arr dark Arr Arr ArrArr ArrArr Arr Arr Arr Arr Arr light
30 III. PLC erhöht die endogene GTPase Aktivität von Gqα PLC norpa GDP GTPase Fliegen mit sehr wenig PLC (z.b. hypomorphe norpa Mutanten), zeigen drastisch verlängerte Antworten auf einen Lichtreiz PLC deaktiviert Gqα und dadurch sich selbst Elegante Logik: Das aktivierte G Protein bleibt aktiv, bis es sein Target (in diesem Fall PLC) gefunden und aktiviert hat.
31 IV: Calcium wir aktiv aus der Zelle transportiert durch den Na + /Ca 2+ transporter CalX Extrazellulär Cytosol Durch reduzierte trp Funktion induzierte Retinale Degeneration kann durch gleichzeitige Reduktion der CalX Function gerettet werden Durch konstitutive trp Funktion (Kanäle immer offen) induzierte Retinale Degeneration kann durch Überexpression von CalX gerettet werden C. Montell
32 Phototransduktion in Vertebraten Nur ein kleiner Ausschnitt des elektromagnetischen Spektrums kann von unseren Photorezeptoren detektiert werden (zwischen 300 und 850 nm)
33 Phototransduktion in Vertebraten: Einige wichtige Fakten Zapfen (cones): Farbsehen und helles Licht Stäbchen (rods): Schwarz/Weiss und Dämmerungslicht Die menschliche Retina enthält 6 Millionen Zapfen und 125 Millionen Stäbchen Eine Stäbchenzelle kann ein EINZELNES Photon wahrnehmen, und das Gehirn benötigt nur < 10 Antworten einer Zelle um sie als Lichtblitz einzuordnen
34 Phototransduktion in Vertebraten: Where does it happen? Stäbchenzellen
35 Photorezeptoren Stäbchen Zapfen
36 Aufbau einer Stäbchenzelle im Detail
37 Die Phototransduktionskaskade in Vertebraten Die Phototransduktionskaskade von Invertebraten wurde in der Hauptsache durch Genetik entschlüsselt (z.b., norpa, trp, trpl Mutanten). Die Phototransduktionskaskade der Vertebraten wurde in der Hauptsache biochemisch entschlüsselt. Rinderopsin war das erste Protein der 7TM-Rezeptor Familie, und die Struktur wurde im Jahr 2000 gelöst.
38 I: Der wichtigste Schritt bei der Rhodopsin Photorezeption ist sehr ähnlich bei Vertebraten und Invertebraten Die Lichtenergie eines Photons wird in atomare Bewegung umgesetzt (5 Ǻ Drehung des N Atoms, das Retinal und Protein über eine Schiff sche Base verbindet)
39 In Vertebraten muß all-trans Retinal enzymatisch reisomerisiert werden Licht Rhodopsin=Opsin + Retinal Enzymatischer Prozeß im Retinalen Pigment Epithelium
40 II: Durch die Konformationsänderung entsteht aktives Meta-Rhodopsin*, das dem Liganden-gebundenen Zustand anderer 7TM-Rezeptoren entspricht
41 III. Meta-Rhodopsin* aktiviert das G-protein Transducin Transducin.bisher alles wie in Fliegen
42 ..aber Transducin aktiviert eine cgmp Phosphodiesterase und nicht PLC
43 IV: In Vertebraten aktiviert das G-Protein eine Phosphodiesterase Aktivierte Gα Subunit bindet die inhibitorische -Untereinheit der PDE, wodurch diese entfernt wird Aktivierte PDE hydrolysiert cgmp zu GMP Führt zur SCHLIESSUNG von cgmp-abhängigen Ionenkanälen und dadurch zur Hyperpolarisation der Photorezeptormembran Fundamentaler Unterschied zu den depolarisierenden Photorezeptoren der Invertebraten
44 Dunkelstrom Licht Kein Na + Influx K + Efflux Hyperpolarisierung Dunkelheit Na + Influx K + Efflux Depolarisierung
45 Wie kann Hyperpolarisierung zur Weiterleitung des elektrischen Signals an das Gehirn führen? Bipolar Zellen werden aktiviert, wenn weniger (in diesem Falle inhibierendes) Glutamat von den Stäbchen und Zapfen ausgeschüttet wird
46 Signalverstärkung In Vertebraten aktiviert ein Rhodopsin Molekül bis zu 800 G-Proteine Ein PDE Molekül katalysiert die Hydrolyse von bis zu 6 cgmp Molekülen In der Summe führt die Aktivierung von einem Rhodopsin Molekül zur Schließung von ~200 Ionenkanälen (entspricht einer Membranpotential Änderung von 1 mv)
47 Inaktivierung und Adaptation in Vertebraten I: Rhodopsin Phosphorylierung und Arrestin jedes Opsin Molekül hat 3 Serin Phosphorylierungsstellen Je höher die Phosphorylierungsstufe, je geringer die G-Protein Aktivierung Wenn alle 3 Serine phosphoryliert sind bindet Arrestin an Opsin, so dass das Opsin nicht mehr an das G- Protein binden kann.
48 Inaktivierung und Adaptation in Vertebraten II: Translokation von Phototransduktion Molekülen Retinas Dunkel-adaptierter Ratten vor und nach kurzer Lichtexposition gefärbt mit anti -Gα and Gβ Antikörpern Nur im outer segment (OS) kann das G-protein mit Rhodopsin interagieren Wie in Fliegen transloziert Arrestin in die entgegengesetzte Richtung
49 III. PDE erhöht die intrinsische GTPase Aktivität von Gα PDE GDP GTPase Ähnlich wie PLC in Fliegen! Gα-GDP re-assoziiert mit Gβγ
50 IV: Um die cgmp-abhängigen Kanäle wieder zu öffnen, muss die cgmp Konzentration erhöht werden GTP guanylate cyclase [cgmp] [cgmp] open closed Ca 2+ Schließung der cgmp Kanäle nach Lichtexposition verringert die [Ca 2+ ] i, wodurch Guanylat Cyclase aktiviert wird Ca 2+
51 Einige Hauptunterschiede zwischen Vertebraten und Invertebraten Phototransduktion Vertebraten Invertebraten G-protein aktiviert PDE G-Protein aktiviert PLC c-gmp abhängige Ionenkanäle schließen; Photorezeptorzellen hyperpolarisieren all-trans Retinal dissoziiert vom aktiven Opsin und muss enzymatisch reisomerisiert werden. Trägt zu langsamer Dunkeladaptation bei. Trp, Trpl Kanäle öffnen; Photorezeptorzellen depolarisieren all-trans Retinal bleibt Opsingebunden und wird schnell photoisomerisiert. Trägt zu schneller Dunkeladaptation bei
52 Farbensehen Stäbchen exprimieren Rhodopsin Zapfen exprimieren 3 Farbopsine
53 Für die unterschiedlichen spektralen Eigenschaften der grün und rot Opsine sind nur einige wenige Aminosäuren verantwortlich identische Reste unterschiedliche Reste unterschiedlich und verantwortlich für Absorptionsspektrum
54 Farbblindheit ein genetischer Defekt Die Gene für rote und grüne Opsine liegen benachbart auf dem X-Chromosom Homologe Rekombination zwischen den 2 Genen führt zur Farbblindheit
55 Wie häufig ist Farbblindheit? 1/12 Männern (8%) und 1/200 Frauen (0.5%) sind rot/grün farbenblind. Typ 1 (Protanopes) und Typ 2 (Deuteranopes): Defekte in roten und grünen Zapfenzellen Defekte in blauen Zapfenzellen (Typ 3: Tritanopes) sind sehr selten (Blaues Opsin liegt auf Chromosome 7) Rot-Grün Blindheit ist sehr häufig (bei Männern). In einem Raum mit 25 Menschen, sollte sich im Durchschnitt eine farbenblinde Person befinden.
56 Welche Farben sehen sie hier? Ein typisches Fluoreszenz Bild aus dem Labor Doppelfärbung mit roten and grünen Farbstoffen. Kann von farbenblinden Personen nicht unterschieden werden! Simulation wie farbenblinde Personen dieses Bild sehen Protanop (rot) Deuteranop (grün)
57 Ein kleiner Exkurs über nicht-visuelle Photorezeptoren
58 Circadiane Rhythmen in Menschen Schlaf-Wach Rhythmus eines französichen Höhlenforschers (Michel Siffre, 1962) t = 24,8 h Tageszeit
59 Bunker Experimente (418 Experimente mit 447 Freiwilligen [Studenten] zwischen ) Erling-Andechs Jürgen Aschoff ( ) Rütger Wever ( )
60 Schlaf-Wachrhythmen im Bunker Kontakt mit der Außenwelt? Organismen besitzen eine innere Uhr, die mit der Umwelt synchronisiert werden kann
61 Lichteingang in die innere Uhr von Säugern Intakte Synchronisation nach Trennung des optischen Trakts KEINE Synchronisation nach Trennung des RHT Circadiane Photorezeptoren müssen innerhalb der Augen lokalisiert sein Moore & Eichler (1972)
62 Wie kann man testen, ob der Lichteingang in die innere Uhr funktioniert? Laufaktivität Roelof Hut
63 Visuelle Photorezeptoren sind für die Synchronisation nicht essentiell Phase shift des Schlaf-Wach Rhythmus nach 15 min Lichtexposition (509 nm) Freedman et al., 1999 Andere Photorezeptoren im Auge müssen für die Synchronisation verantwortlich sein
64 Ein Subset (1-2%) der RGC exprimieren Melanopsin 1-2% Melanopsin positiv
65 MELANOPSIN: Guter Kandidat für ein circadianes Photopigment Melanopsin Expression in Retinal Ganglion Cells (RGCs)... flat-mounted retinas cross sections of retinas Hattar et al., 2002
66 MELANOPSIN: Guter Kandidat für ein circadianes Photopigment...Melanopsin RGCs projizieren zum SCN tau-lacz Reporter inseriert im Melanopsin Gen RGC cell lacz Färbung der RHT Projektionen in den SCN Hattar et al., 2002 Science; 295(5557):
67 MELANOPSIN: Guter Kandidat für ein circadianes Photopigment... RGCs sind intrinsisch photosensitiv (unabhängig von Stäbchen und Zapfen) Berson et al., 2002 Einzelne RGC depolarisieren nach Lichtexposition Spektrale Sensitivität passt auf ein 484nm Opsin Science; 295(5557):
68 Melanopsin, aber auch Stäbchen und Zapfen tragen zur Licht-Synchronisation bei! Wildtyp Maus Kein Melanopsin in RGCs 100 lux 100 lux Keine Stäbchen und Zapfen Weder noch 100 lux 100 lux 800 lux Panda et al., 2003 Science; 301(5632):525-7
69 Melanopsin ist enger verwandt mit Rhodopsinen der Invertebraten als mit den visuellen Opsinen der Vertebraten Cytoplasmatische Loops vermitteln G-Protein Bindung: ähnlich zu Fliegen Rhodopsinen Langer cytoplasmatischer C- terminus: existiert nicht in den visuellen Opsinen der Vertebraten Nayak et al., 2007
70 Melanopsin Phototransduktion gleicht der von Invertebraten Rhodopsinen Hyperpolarisierung Depolarisierung (Nummern 1-4 sind nachgewiesene Schritte für Melanopsin Phototransduktion) Nayak et al., 2007
71 Eigenschaften von Melanopsin und RGCs 11-cis Retinal Photo re-isomerisiert (..wie in Fliegen) RGC depolarisieren nach Lichtreizung (..wie in Fliegen) Melanopsin wird nicht in spezialisierten Membranstrukturen (z.b., discs ) exprimiert, sondern gleichmäßig verteilt in der RGC Plasmamembran von Soma, Axon und Dendrit Ablation der Melanopsin RGC führt zum totalen Verlust der Synchronisation. D.h. die zur Synchronisation beitragenden Stäbchen und Zapfen sind mit diesen RGC verschaltet.
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