Biochemische UE Alkaline Phosphatase.

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1 Biochemische UE Alkaline Phosphatase

2 Alkaline Phosphatase: Katalysiert die Hydrolyse von Phosphorsäure-Estern: O - O - Ser-102 R O P==O O - H 2 O R OH + HO P==O O - ph-optimum im alkalischen Bereich (9 11) A Beispiele: 5 Phosphat-Reste an Nucleinsäuren Phosphat-Reste an Proteinen (Ser, Tyr) ATP Synthetische organische Verbindungen B

3 Alkaline Phosphatase: Strukturelle Eigenschaften katalyt. Zentrum 2 Unter-Einheiten mit je 1 katalytischen Zentrum. Ser-102 Ser-102 bindet während der enzymatischen Reaktion transient kovalent die Phosphat-Gruppe 2 Zn ++ Ionen im katalytischen Zentrum sind für die Aktivität essentiell. 1 Mg ++ Ion bindet allosterisch und erhöht die Aktivität. A Glycoprotein Membranprotein: durch kovalent gebundenes Lipid (Phosphatidyl-Inositol-Anker) an der Außenseite der Zell-Membran lokalisiert. B

4 Alkaline Phosphatase: Nachweisreaktion p-nitrophenyl-phosphat (farblos) Nitrophenolat Anion (gelb) Nitrophenon (gelb)

5 Photometrie: I Abs = - 10 log ( ) I o I o I Beispiele: Abs. I /Io = 1-10 log (1) = 0 I /Io = log (0.1) = 1 I /Io = log (0.01) = 2 I /Io = log (0.001) = 3

6 Photometrie: I Abs = - 10 log ( ) I o I Abs = - 10 log ( ) = ε x c x d I o I o I ε = ein Proportionalitäts-Faktor (der molare Extrinktions-Koeffizient ) C = die Konzentration D = die Schichtdicke der Küvette

7 Photometrie: Schichtdicke I Abs = - 10 log ( ) = ε x c x d I o Einfache Schichtdicke Doppelte Schichtdicke Abs: Abs: 1 2 doppelte Schichtdicke ergibt doppelte Absorption

8 Photometrie: Konzentration I Abs = - 10 log ( ) = ε x c x d I o Abs: Abs: Abs: 2 doppelte Konzentration ergibt doppelte Absorption

9 Photometrie: Was steckt hinter ε, dem molaren Extinktions-Koeffizienten? Die Fähigkeit eines Moleküls, Licht zu absorbieren hängt mit der chemischen Struktur der Substanz zusammen. ( delokalisierte Orbital-Systeme!) Stellen sie sich vor, Sie lösen einen Löffel Zucker in einer Tasse Wasser. I Abs = - 10 log ( ) = ε x c x d I o... oder einen Löffel Kaffee.? Protoporphyrin IX (die Grundstruktur von Häm, dem roten Blutfarbstoff) ε ist die Absorption einer 1M Lösung in einer Küvette mit 1cm Schichtdicke [L x mol -1 x cm -1 ]

10 Kinetik chemischer Reaktionen: Aktivierungs-Energie Enzyme verringern die Aktivierungs-Energie freiwerdende Energie

11 Kinetik chemischer Reaktionen: Geschwindigkeit Verringerung der Aktivierungs-Energie führt zu höherer Reaktionsgeschwindigkeit, weil es mehr Moleküle gibt, deren Energie für eine Überschreitung der Barriere groß genug ist. Energie-Verteilung in einem Pool von Molekülen Energie Y (ohne Enzym) X (mit Enzym) n Energie X Y

12 Geschwindigkeit von Enzym-Reaktionen 1) Je mehr Substrat desto höher die Geschwindigkeit, aber... 2)... je höher der Besetzungsgrad der vorhandenen Enzym-Moleküle, desto schwieriger ist es für neue Substrat-Moleküle ein freies Enzym zu finden. 3) Wenn alle verfügbaren Enzym-Moleküle mit Substrat besetzt sind, ist die maximal mögliche Geschwindigkeit erreicht.

13 Geschwindigkeit von Enzym-Reaktionen Maximal-Geschwindigkeit Wenn man die Reaktions- Geschwindigkeit gegen die Substrat-Konzentation aufträgt, erhält man eine Sättigungskurve, die einem Maximalwert zustrebt V max V max / 2 Geschwindigkeit Die halbmaximale Geschwindigkeit ist erreicht, wenn die Hälfte aller Enzym-Moleküle mit Substrat besetzt sind Substrat-Konzentration

14 Geschwindigkeit und Affinität Die Michaelis-Menten Konstante Je besser ein Substrat an ein Enzym binden kann, desto geringer ist die Substrat- Konzentration, die nötig ist um die Hälfte aller Enzym- Moleküle zu besetzen. V max / 2 Geschwindigkeit Substrat-Konzentration

15 Geschwindigkeit und Affinität Das Michaelis-Menten Diagramm Je höher die Affinität eines Substrates zum Enzym, desto geringer ist die Substrat- Konzentration, die nötig ist um die Hälfte aller Enzym- Moleküle zu besetzen. V max / 2 Km ist die Substrat-Konzentration, bei der die halb-maximale Reaktions-Geschwindigkeit erreicht wird. Km ist damit eine Konzentration, Mit der Dimension mol x L -1 Geschwindigkeit Substrat-Konzentration Km

16 Das Lineweaver-Burk Diagramm:... nur eine andere Darstellung Am Michaelis-Menten Diagramm ist V max nur sehr ungenau zu ermitteln. Damit wird auch die Bestimmung von V max / 2 ungenau und...? V max Geschwindigkeit infolgedessen auch die Bestimmung des Km-Werts Substrat-Konzentration Km ungenau

17 Das Lineweaver-Burk Diagramm:... nur eine andere Darstellung Im Lineweaver-Burk Diagramm werden anstelle von V gegen S die Kehrwerte 1/v gegen 1/S aufgetragen. Die Michaelis-Menten Konstante finden wir dann exakt am Schnittpunkt der Geraden mit 0.1 1/v der X-Achse als -1/Km / Km 1/S

18 Inhibition von Enzymreaktionen kompetitive Inhibitoren Kompetitive Inhibitoren haben strukturelle Ähnlichkeiten mit dem Substrat und binden reversibel ans katalytische Zentrum. Ein Überschuß an Substrat kann den Inhibitor verdrängen. Km wird dadurch SCHEINBAR erhöht (weil mehr Substrat gebraucht wird, um die Hälfte aller Enzymmoleküle zu besetzen). Geschwindigkeit Substrat-Konzentration

19 Inhibition von Enzymreaktionen allosterische Inhibitoren Allosterische Regulatoren binden NICHT an dieselbe Stelle wie das Substrat. Km bleibt daher unverändert, aber Geschwindigkeit V max sinkt Substrat-Konzentration

20 Versuch A1 Bestimmung von Km und Vmax der AP 5 Reaktions-Ansätze mit steigenden Substrat-Konzentrationen! das sollte überall µl heißen! 1) Pipettieren Sie in der nachstehenden Reihenfolge: Puffer Wasser Substrat 2) Mit jedem Ansatz separat (und erst, wenn das Photometer frei ist): Starten Sie die Reaktion durch Zugabe des Enzyms, mischen Sie und dann gleich ins Meßgerät 3) Notieren Sie die Absorption genau 20 und 80 nach Reaktions-Start.

21 Versuch A1 Bestimmung von Km und Vmax der AP Auswertung: 1. Reaktions-Geschwindigkeit: als c/min (aus OD/min) 1.1. Konzentrations-Änderung: aus OD nach Lambert-Beer 1.2. V als c/min Abs = ε x c x d c = Abs / (ε x d) 2. Kehrwerte von V und S 3. Lineweaver-Burk Diagramm zeichnen 4. Km und Vmax grafisch ermitteln

22 Versuch A2 Kompetitive Inhibition durch Phosphat Als Endprodukt der Reaktion ist Phosphat ein kompetitiver Inhibitor. Durchführung und Auswertung: exakt wie A1, nur mit einem Puffer, der 0.5mM Phosphat enthält. Ki: (beschreibt analog zu Km die Affinität des Inh. zum Enzym die für kompetitive Inhibitionen typische scheinbare Erhöhung von Km läßt sich durch folgende Gleichung ausdrücken: Km = Km x (1 + I/Ki) Km = ohne Inhibitor Km = mit Inhibitor I = Konz. d. Inhibitors [I] kennen Sie aus dem Puffer-Rezept, Km und Km haben Sie gemessen und damit sollten Sie Ki nach obiger Gleichung berechnen können.

23 Versuch B: ph-optimum der AP Durchführung: wie A1, aber unter Substrat-Sättigung (für Vmax) in allen Ansätzen und in Puffer-Lösungen mit unterschiedlichen ph-werten Ergebnis: Zeichnen Sie ein Diagramm, in dem die Reaktions-Geschwindigkeit gegen den ph-wert aufgetragen wird.

24 Versuch C: Allosterische Regulation AP benötigt Zn ++ Ionen um aktiv zu sein und wird durch Mg ++ zusätzlich aktiviert. EDTA entzieht zweiwertige Kationen und inaktiviert dadurch das Enzym. Dieser EDTA-Effekt läßt sich durch einen Überschuß an Zn ++ rückgängig machen.

25 Versuch C: Allosterische Regulation Reaktions-Ansatz 1: 800 µl Puffer 80 µl Substrat 80 µl Wasser 40 µl Enzym Stellen Sie die Küvette ins Photometer und notieren Sie 3 min. lang alle 30 die Absorption. Reaktions-Ansatz 2: 800 µl Puffer 80 µl Substrat 80 µl Wasser 10 µl EDTA 40 µl Enzym Stellen Sie die Küvette ins Photometer und notieren Sie 3 min. lang alle 30 die Absorption. Danach geben Sie in dieselbe Küvette 50 µl ZnCl 2 und messen nochmals 3 min. wie zuvor. Auswertung: Tragen Sie die Absorptionen aus beiden Experimenten in einem gemeinsamen Diagramm gegen die Zeit auf.

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