1. Mitochondrium. 3. Oxidative Phospohrylierung. 2. Elektronentransport. 4. Kontrolle der ATP-Produktion John Wiley & Sons, Inc.

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1 Voet Biochemistry 3e 1. Mitochondrium 2. Elektronentransport 3. Oxidative Phospohrylierung 4. Kontrolle der ATP-Produktion

2 Wo? Voet Biochemistry 3e

3 Elektronenübertragungsstellen in Glycolyse und Citronensäure- Cyclus, an denen NADH und FADH2 gebildet wird. Glukose + 6 O2 -> 6 CO2 + 6 H2O 2 Halbreaktionen: Glukose + 6 H2O -> 6 CO H e - 6 O H e - -> 12 H2O Voet Biochemistry 3e Page 798 Elektronenübertragungsprozess verbindet Halbreaktionen und es ensteht ATP. Elektronen werden nicht direkt auf O2 übertragen -> Knallgaseffekt -> kleine kontrollierte Schritte-> Mehrstufig. In Mitochondrien. Protonengradient wird erzeugt und dient zur ATP Synthese.

4 1. Mitochondrium Ort des oxidativen Stoffwechsels. Enthält die Enzyme für den Citronensäure-Cyclus, die Fettsäureoxidation und die Redox- Proteine die am Elektronentransport und an der oxidativen Phosphorylierung beteiligt sind. -> Kraftwerke der Zelle Etwa 1 µm lang wie ein Bakterium. Voet Biochemistry 3e Page 799 An electron micrograph of an animal mitochondrion.

5 A. Aufbau des Mitochondriums Voet Biochemistry 3e Page 799 -) 2 Membranen -) Faltung der inneren abhängig von Atmungsaktivität des Gewebes -> Herzmuskel mehr Cristae als Lebermitochondrien. -) Die meisten Enzyme in der inneren Mitochondrienmembran. -) inneres Mitochondrienkompartiment aus Gelartiger Substanz=Matrix (<50% Wasser), enthält Enzyme -) In Matrix auch genetischer Apparat der Mitochondrien

6 Innere Membran kompartimentiert Stoffwechselfunnktionen Äussere Membran -> Porin -> unspezifische Poren -> freie Diffusion (< 10 kd) Voet Biochemistry 3e Page 799 Innere Membran -> 75% aus Protein, nur für O2, CO2, und H2O frei permeabel, ATP, Pyruvat und Ca2+ durch Proteine kontrolliert. -> kontrollierte Impermeabilität -> Ionengradienten -> kompartimentierung der Stoffwechelfunktionen. Freeze-fracture and freeze-etch electron micrographs of the inner and outer mitochondrial membranes.

7 Outer Membrane Inner Membrane Cristae Voet Biochemistry 3e Page 799 Electron microscopy based three-dimensional image reconstruction of a rat liver mitochondrion.

8 B. Mitochondriale Transportsysteme Innere Membran für hydrophile Substanzen impermeabel -> Transportsysteme: 1) NADH aus Cytosol muss rein 2) Oxalacetat und Acetyl-CoA von Mitochondrien raus -> Glucose und FS synthese im Cytoplasma 3) ATP ins Cytosol und ADP und Pi ins Mitochondrium. Voet Biochemistry 3e a) Pi-Transport Elektorneutraler Pi/H+ Symport durch ph-gradienten getrieben

9 b) Ca 2+ -Transport Ca 2+ wie camp als Botenstoff -> Konzentration muss genau kontrolliert sein. Mitochondrium fungiert als Ca 2+ Puffer 1 Ca 2+ Einfluss direkt abhängig von Cytosolischer Konzentration 2 Ausfluss im Antiport System mit Na+ -> ist nicht abhängig von cytosolischer Konzentration. Voet Biochemistry 3e Page 800 The two mitochondrial Ca 2+ transport systems.

10 Die Regulation von cytosolischem Calcium Voet Biochemistry 3e Page 801

11 c) Cytoplasmatische Shuttle Systeme transportieren NADH Nur die Elektronen von cytosolischem NADH werden ins Mitochondrium transportiert über Shuttle-Systeme. Malat-Aspartat Shuttle (Herz, Leber, Niere) -> Reduktion und Regeneration von Oxalacetat. -> 2 Phasen: Phase A: Elektronentransport in Matrix (1-3) Voet Biochemistry 3e Page 801 The malate aspartate shuttle. Phase B: Regeneration von cytosol. Oxalacetat (4-6) Für jedes cytosol. NADH -> 3 ATP Aber für jedes NADH ein Proton welches 0.3 ATP produzieren würde -> 2.7 ATP

12 Der Glycerophosphat Shuttle In Hirn und Skelettmuskel Hier Übertragen von Elektronen auf Flavoprotein -> weniger Energie kann aus NADH gewonnen werden da aus FADH2 nur 2 ATP gewonnen werden können. -> glycerophosphat Shuttle um 0.7 ATP weniger effizient als Malat-Aspartat Shuttle. Warum wird er dann gebraucht? Voet Biochemistry 3e Page 802 Irreversible Reaktion -> arbeitet auch bei tiefen NADH Konz. Rel. zu NAD+. Ist also nicht getrieben Durch Konzentrationsgradienten wie M-A Schuttle. -> in rasch metabolisierenden Geweben wichtig!

13 2. Elektronentransport A. Thermodynamik des Elektronentransports E = E (e- Akzeptor) - E (e- Donor) Die NADH-Oxidation ist eine stark exergonische Reaktion Halbreaktionen der Oxidation von NADH durch O2: NAD + + H + + 2e - NADH E = V 1/2 O2 + 2H + + 2e - H2O E = V Grösseres Reduktionspotential 1/2 O2 + NADH + H + H2O + NAD + E = V - ( V)= V Voet Biochemistry 3e G = -n F E Oxidation von 1 mol NADH durch O2 Freisetzung von 218 kj. n = Anzahl der pro mol Reaktanten übertragenen Elektronen F = Faraday Konstante

14 Der Elektronentransport hat einen hohen thermodynamischen Wirkungsgrad 1 mol ATP aus ADP + Pi benötigt 30.5 kj/mol Elektronen von NADH nicht direkt auf O2 übertragen sondern über Elektronen- Transportkette an ATP Synthese gekoppelt. -> Aufteilung der Freien Enthalpie in drei kleinere Portionen -> jede Portion ist über die oxidative Phosphorylierung an die ATP Synthese gekoppelt. -> 1 NADH führt zu 3 ATP (FADH2 durch einen vierten Proteinkomplex -> 2ATP Voet Biochemistry 3e -> Thermodynamischer Wirkungsgrad = (3 x 30.5 kj/mol / 218 kj) x 100 = 42 % Unter physiologischen Bedingungen wahrscheinlich bis zu 70 % Vrgl. Automotor < 30 %

15 B. Reaktionsfolge beim Elektronentransport Elektornentransportkette aus 4 Proteinkomplexen (I,II,III,IV) Elektronen wandern von Niedrigeren zu höheren Standardpotentialen Coenzym Q =CoQ oder Ubichinon Zuwenig Energie für ATP synthese Cytochrom c Atmungsinhibitoren Voet Biochemistry 3e Page 803 The mitochondrial electron-transport chain.

16 Arbeitsweise der Elektronentranportkette wurde durch Verwendung von Inhibitoren aufgeklärt Sauerstoffelektrode Voet Biochemistry 3e Page 804 O2 wird an Pt-Elektrode zu H2O reduziert -> Spannung Zu Ag/AgCl Elektrode -> Proportional zu O2 in Probe

17 Effekte von Inhibitoren auf Elektronentransport Da wiederbeginn -> FAD nach Komplex I Voet Biochemistry 3e Page 805 Reihenfolge der Elektronenwanderung durch die Komplexe Jeder der drei Sprünge im Reduktionpotential gross genug für ATP Synthese. Die Sprünge an den Stellen wo die obigen Inhibitoren Eingreiffen.

18 Phosphorylierung und Oxidation sind fest gekoppelt Stöchiometrie zwischen Phosphorylierung und Oxidation = P/O Verhältnis Elektronentransport erfoglt nur dann wenn ADP phosphoryliert wird. Erscheinungsbild der Mitochondrien verschieden im aktiven und ruhenden Zustand Electron micrographs of mouse liver mitochondria. Voet Biochemistry 3e Page 806 In the actively respiring state. In the resting state.

19 Stöchiometrie der gekoppelten Oxidation und Phosphorylierung Elektronendonoren Inhibitoren P/O Verhältnisse Aktive Atmung Voet Biochemistry 3e Page 807

20 C. Komponenten der Elektroentransportkette Bestandteile der Atmungskomplexe in innerer Mitochonfrienmembran. Seitlich beweglich, nicht in äquimolaren Verhältnissen Voet Biochemistry 3e Page 808 The mitochondrial electron-transport chain.

21 1. Komplex I = Flavinmononukleotid (wie FAD ohne AMP-Gruppe) Eisen-Schwefel Cluster Voet Biochemistry 3e Page 806 Reduction Potentials of Electron-Transport Chain Components in Resting Mitochondria.

22 Eisen-Schwefel-Zentren sind redoxaktiv Bei allen Schwefel-Eisen Clustern unterscheidet sich der oxidierte und reduzierte Zustand durch nur eine Formalladung unabhängig von der Anzahl der Fe-Atome. in Bakterien Weil: Fe-Atome bilden konjugiertes System und die einzelnen Fe-Atome könne Oxidationsstufe +2 oder +3 einnehmen. Voet Biochemistry 3e Page 808

23 1 Fe (II) oxidized 3 Fe (III) oxidized 2 Fe (II) reduced 2 Fe (III) reduced [ 4Fe-4S ] Das Standardreduktionspotential eines Fe-S Clusters ist abhängig vom Protein in das er eingebettet ist. Voet Biochemistry 3e Page 809 X-Ray structure of ferredoxin from Peptococcus aerogenes.

24 Die Coenzyme von Komplex I FMN Treten in 3 Oxidationsstufen auf NADH gibt nur 2 Elektronen ab -> aber Coenzyme können wahlweise 1 oder 2 Elektronen aufnehmen oder abgeben -> wichtig da Cytochrome nur 1 Elektron aufnehmen. -> FMN und CoQ Schaltstellen für Weitergabe von Elektronen. CoQ Voet Biochemistry 3e Page 810 Hydrophober Schwanz -> in Lipiddoppelschicht der inneren Mitochondrienmembran -> bei Säugern 10 Isopreneinheiten -> Coenzym Q10

25 Struktur von Complex I basierend auf Elektronenmikroskopie Voet Biochemistry 3e Page 810 Fe-S Cluster N2 and Ubiquinone binding site Innere Mitochondrienmembran Matrix

26 2. Komplex II Struktur von Komplex II nicht bekannt aber ähnlich wie Bakterien quinol-fumarat reductase (QFR)(umgekehrte Reaktion wird katalysiert vrgl. Zu Complex II). Komplex II liefert selber keine Energie zur ATP Synthese, speist lediglich Elektonen ein. Voet Biochemistry 3e Page 806

27 Struktur QFR Transmembrandomänen Ubiquinone analoga Wahrscheinlich zusätzlicher Elektronenakzeptor Fe-S Protein Flavoprotein FAD Voet Biochemistry 3e Page 811 Cytosol (Matrix) Oxalacetate X-Ray structure of E. coli quinol fumarate reductase (QFR) in complex with its inhibitor oxaloacetic acid (OAA). (a) Ribbon diagram. The X-Ray structure-derived arrangement of E. coli quinol fumarate reductase s redox cofactors with indicated edge-to-edge distances.

28 Hypothetischer Mechanismus der Umwandlung von Fumarat zu Succinat Voet Biochemistry 3e Page 812 Active site interactions in the proposed mechanism of the QFR-catalyzed reduction of fumarate to succinate.

29 3. Komplex III (CoQ:Cytc oxidoreductase oder Cyt bc1 Komplex) Cytochrome enthalten Hämproteine, Fe wechselt zwischen Fe(II) und (III) -> Absorptionssp. High potential Low potential Voet Biochemistry 3e Page 806 Reduction Potentials of Electron-Transport Chain Components in Resting Mitochondria.

30 Absorptionsspektrum von Cytochromen im sichtbaren Bereich Einfache Unterscheidung Versch. Cytochrom Typen durch diese Bande Voet Biochemistry 3e Page 813 Absorption spectrum of reduced cytochrome c showing its characteristic α, β, and γ (Soret) absorption bands.

31 Was ist der Grund für die verschiedene Absorption? Voet Biochemistry 3e Page 813 The three separate α bands in the spectrum of beef heart mitochondrial membranes indicate the presence of cytochromes a, b, and c.

32 Cytochrome Typen unterscheiden sich im Porphyrinring Axiale Liganden nicht alle gleich Voet Biochemistry 3e Page 813

33 Axiale Liganden in den Cytochromen a, b und c Voet Biochemistry 3e Page 813

34 Röntgenstruktur von cytochrome bc1 Voet Biochemistry 3e Page 814 The dimeric bovine complex is viewed perpendicular to its 2-fold axis and parallel to the membrane with the matrix below.

35 Voet Biochemistry 3e Page 814 The yeast enzyme in complex with cytochrome c and the inhibitor stigmatellin viewed with a ~90 rotation about its 2-fold axis.

36 4. Cytochrom c Voet Biochemistry 3e Page 815 Ribbon diagram of cytochrome c showing the Lys residues involved in intermolecular complex formation. Häm Muss von Protein abgeschrimt sein da sehr reaktiv. Protein muss sicherstellen dass die Eletronen den richtigen Weg einschlagen

37 5. Komplex IV (Cytochrom c oxidase, COX) Subunits I, II and III encoded by mitochondrial DNA. Subunits I and II contain all 4 redox-active centres. Katalysiert nacheinander die Einelektronenoxidationen von 4 red. Cyt c Molekülen und Gleichzeitig 4 Elektonenreduktion eine Sauerstoff Moleküls. Voet Biochemistry 3e Page 806 Reduction Potentials of Electron-Transport Chain Components in Resting Mitochondria.

38 Röntgenstruktur der oxidierten form von Rinderherz Cytochrom c oxidase Intermembran Raum Cu Transmembran Region I Häm Voet Biochemistry 3e Page 816 Symmetrieachse View parallel to the membrane with the matrix below. Matrix

39 Two fold axis The complex as viewed from the top of Part a, along its 2-fold axis. Voet Biochemistry 3e Page 816

40 Intermembrane Space Trans Membrane Voet Biochemistry 3e Page 816 Matrix X-Ray structure of fully oxidized bovine heart cytochrome c oxidase. (c) A protomer viewed similarly to Part a showing the positions of the complex s redox centers.

41 Redoxzentren in Cytochrom c oxidase Intermembrane Cu Fe Transmembrane Voet Biochemistry 3e Page 818 The redox centers in the X-Ray structure of bovine heart cytochrome c oxidase.

42 Tyr Synthetic model of the cytochrome a 3 Cu B binuclear complex. Voet Biochemistry 3e Page 819

43 Voet Biochemistry 3e Page 819 Proposed reaction sequence for the reduction of O 2 by the cytochrome a 3 Cu B binuclear complex of cytochrome c oxidase.

44 3. Oxidative Phosphorylierung A. Energiekopplungshypothesen Die freie Enthalpie des Elektronentransports wird dadurch gespeichert, dass Protonen aus der Mitochondrienmatrix in den Intermembranraum gepumpt werden und dadurch ein elektiorchemischer Protonengradient pber die innere Mitochondrienmembran erzeugt wird. Das elektrochemische Potential wird dann zur Synthese von ATP herangezogen. Protonengradient kann über Redoxschleife oder Protonenpumpen erstellt werden Voet Biochemistry 3e Page 821 Coupling of electron transport (green arrow) and ATP synthesis.

45 B. Generation von Protonengradienten Prinzip der Redox-Schleife Voet Biochemistry 3e Page 822 H + und e - carrier FMNH2 und CoQH2 Reine e - carrier Fe-S cluster und Cytochrome

46 Komplex III pumpt Protonen Über den Q-Cyclus, eine Redox-Schleife H + H + Lipophil -> CoQ ist frei in der inneren Mitochondriemembran beweglich -> Kann von Komplex I zu III wandern und Auch in Komplex III von Q0 zu Qi Stelle. Voet Biochemistry 3e Page 823 -> 2 Zyklen nötig um 1 CoQH2 aus ursprünglich 2 zurückzugewinnen. Dabei werden Protonen von Matrix zu intermembranraum transportiert.

47 Röntgenstruktur der Qo Bindungsstelle in Cytochorm bc1 CoQH2 analog CoQH. - mimic Voet Biochemistry 3e Page 824 Nahe an FeS complex X-Ray structures of the Q o binding site of the chicken cytochrome bc 1 complex occupied by inhibitors. (a) This structure shows its complex with stigmatellin. FeS weggedreht Nahe an bl Häm X-Ray structures of the Q o binding site of the chicken cytochrome bc 1 complex occupied by inhibitors. (b) This structure shows its complex with myxothiazol.

48 Der Protonen-Pump-Mechanismus Dieser Mechanismus in Komplex IV (keine Protonen Carrier vorhanden) Voet Biochemistry 3e Page 825 Protons bind to amino acid side chains -> reduction causes conformational change -> decrease of pk of these side chains Expose to intermembrane space-> Protons dissociate Reoxidation-> conformational change Protonen folgen einem Wasserstoffbrückenweg, einem Protonen Draht

49 Bacteriorhodopsin ist eine Licht getriebene Protonenpumpe Voet Biochemistry 3e Page 825

50 Protonen Translokationskanäle in Rinder COX Beobachtete Wassermoleküle Voet Biochemistry 3e Page 826 Sammelt Protonen Und lenkt sie in Den Ausgangskanal -> Protonenpumpe Protonen werden in das Sauerstoffreduktionszentrum gelenkt. Pump also keine Protonen.

51 C. Mechanismus der ATP Synthese Die Protonen transloziernde ATP Synthase ist ein Multiuntereinheiten Trans- Membran Protein Die Freie Enthalpie des elektorchemischen Protonengradienten über die Mitochondrien Membran wird durch die Protonen-Translozierende ATP Synthase (F1Fo-ATPase, Komplex V, oder F-type H + -ATPase) zur Synthese von ATP herangezogen. Wo ist dieses Enzym lokalisiert? Wie ist die Struktur? Voet Biochemistry 3e Page 827 Wie ist der Mechanismus mit welchen Protonen gepumpt werden können?

52 Electron micrographs of cristae from intact mitochondria showing their F1 lollipops projecting into the matrix. Voet Biochemistry 3e Page 827

53 Electron microscopy based image of E. coli F 1 F 0 ATPase. Voet Biochemistry 3e Page 828 Lollipop F1 wasserlöslich Fo Nicht wasserlöslich

54 F1 kann ATP hydrolysieren aber nicht synthetisieren Voet Biochemistry 3e Page 828 Abwechselnd α, β X-Ray structure of F 1 ATPase from bovine heart mitochondria. (a) A ribbon diagram. γ Subscripts TP -> binden ATP DP -> binden ADP E -> empty Gilt für β α binden alle ATP

55 Voet Biochemistry 3e Page 828 X-Ray structure of F 1 ATPase from bovine heart mitochondria. Cross section through the electron density map of the protein. γ The surface of the inner portion of the α 3 β 3 assembly.

56 δ ε γ The γ, δ, and ε subunits in the X-ray structure of bovine F 1 ATPase. Voet Biochemistry 3e Page 829

57 Die c Untereinheit von Fo bilden einen Transmembran Ring welcher den F1 Stamm kontaktiert protoniert deprotoniert Voet Biochemistry 3e Page 830 Fo besteht aus drei Transmembran Untereinheiten a, b und c welche einen a1b2 c 9-12 Komplex bilden. c Untereinheiten bilden einen Ring Durch die Membran Gedreht um 140 vrgl. zu ph5 NMR structures of the c subunit of E. coli F 1 F 0 ATPase.

58 δ Untereinheit Verbindet F1 und Fo Voet Biochemistry 3e Page 830 Low (3.9 Å) resolution electron density map of the yeast mitochondrial F 1 c 10 complex. (a) A view from within the inner mitochondrial membrane with the matrix above.

59 2 konzentrische Ringe Voet Biochemistry 3e Page 830 The electron density map of the yeast mitochondrial F 1 c 10 complex. View of the boxed section in Part a from the intermembrane space.

60 FoF1-ATPase wird durch Konformationsänderungen angetrieben Mechanismus 3 Phasen: 1) Translokation von Protonen durch Fo 2) Katalyse der Bildung der Phosphoanhydrid Bindung von ATP durch F1 3) Kopplung der Dissipation des Protonengradienten mit der ATP Synthese, wofür eine Wechselwirkung zwischen F1 und Fo erforderlich ist. F1 3 identische funktionelle Woher kommt diese Enerige? Einheiten Voet Biochemistry 3e Page 831 L = loose binding T = tight binding O = open, no binding Konformationsänderungen Protonenfluss für die Entlassung Des ATP von O. Energy-dependent binding change mechanism for ATP synthesis by proton-translocating ATP synthase.

61 Protonengradient getriebener Rotationsmotor Model of the E. coli F 1 F 0 ATPase. Voet Biochemistry 3e Page 832

62 Wie kann man Rotation Nachweisen? Geht in beide Richtungen -> Bakterien -> anaerobe Bedingungen -> Umkehr beobachtbar Voet Biochemistry 3e Page 832 Glasoberfläche Rotation of the c-ring in E. coli F 1 F 0 ATPase. (a) The experimental system used to observe the rotation.

63 Voet Biochemistry 3e Page 832 Rotation of the c-ring in E. coli F 1 F 0 ATPase. (b) The rotation of a 3.6-µm-long actin filament in the presence of 5 mm MgATP.

64 Voet Biochemistry 3e Page 833 Stepwise rotation of the γ subunit of F 1 relative to an immobilized α 3 β 3 unit at low ATP concentration as observed by fluorescence microscopy.

65 D. Entkopplung der oxidativen Phosphorylierung Elektronentrnasport und oxidative Phospohrylierung über Protonengradient gekoppelt. Protonen können nur durch Fo gehen. Bei geringem Energieverbrauch -> kein ATP Nötig -> kein Protonenausgleich findet statt. Bei zu hohem Potential -> entkoppeln. Entkopplungsagentien = Protonen transportierende Ionophoren Voet Biochemistry 3e Page 834 -> Metabolische Rate erhöht -> Gewichtsverlust ->DNP wurde als Diätpille gebraucht -> Kann tödlich sein

66 Hormonell induzierte Entkopplung der oxidativen Phosphorylierung In braunem Fettgewebe (braun da Mitochondrien in diesen Fettzellen von welchen die cytochrome die Braune Farbe ergeben). Im Menschen im Nacken und oberen Rücken -> thermogenese (nicht durch Muskel zittern) -> Thermogenin (= uncoupling protein UCP) macht Protonenkanal in die innere Mit. Membran. Regultion durch Hormone -> Noradrenaline Andere Gewebe enthalten auch UCP. UCP1 -> braunes Fettgewebe UCP2 -> weisses Fettgewebe und andere UCP3 -> braunes, weisses Fettgewebe und Muskel UCP2 wahrscheinlich in Nahrungsinduzierter Thermogenese wichtig Voet Biochemistry 3e Page 835

67 4. Kontrolle der ATP Produktion a) Hypoxia ehröht Glycolyse b) Aerobe ATP Produktion ist effizienter als anaerobe ATP Produktion. Glc +2ADP +2Pi -> 2Lactate +2H + +H20 + 2ATP Glc +38ADP+38Pi + 6 O2 -> 6CO2 + 44H2O + 38 ATP -> Wechsel zu Aerober ATP produktion erhöht ATP Masse schneller -> elektornen Transport reduziert-> NADH/NAD erhöht. -> Erhöhung in NADH und ATP inhibiert ihre Zielenzyme im Citronensrezyklus und Glycolyse. -> PFK aktivität erniedrigt vom Wechsel von Anaerober zu aerober Atmung. Voet Biochemistry 3e Page 837 Diagram depicting the coordinated control of glycolysis and the citric acid cycle by ATP, ADP, AMP, P i, Ca 2+, and [NADH]/[NAD + ]. FS oxidation Hypoxia (zuwenig O2) -> stimulation der Glyco- Lyse -> AMP -> AMPK -> PFK-2 (Herz) aktiviert -> F2,6P ehöht -> PFK-1 stimuliert -> Glycolyse Kein ATP benötigt -> ATP zuviel-> Citrat höher -> verlässt Mitochondrien -> inhibiert im Cytosol PFK

68 c) Anaerobe Glycolyse hat Vorteile als auch Limitationen. Anaerobe Gycolyse in Tieren nur für kurze Zeit möglich. PFK funktioniert nicht gut unter ph 7 und wird durch die Ansäuerung welche durch die Produktion von Lactat entsteht inhibiert. Trotz dieser Limitation und der niederen Effizienz von glycolytischer ATP Produktion -> ATP viel schneller produziert als durch oxidative phosphorylierung. -> da Enzyme der Glycolyse in sehr hohen Konzentrationen vorhanden sind. -> Krebszellen metabolismus und Kardiovasculäre Krankheiten. d) Krebszellenmetabolismus Produzieren mehr Lactat unter aeroben Bedingungen. -> Glykolytischer Weg produziert Pyruvate schneller als dass es vom Citrat Zyklus verbraucht werden kann.-> Kontollen versagen? -> ATP wird schneller gebracht als dass es von oxidativer Phosphorylierung gebildet werden kann. -> Verhältnis ATP/ADP verändert -> PFK-1 Block wird aufgehoben (siehe hypoxia). Voet Biochemistry 3e e) Kardiovaskuläre Krnakheiten Sauerstoff Mangel -> Herzinfarkt, Schlaganfall. Durchblutung gestöhrt -> kein O2 ohne O2 -> ATP von Glycolyse und phosphocreatin das verringert wird. ATP fällt unter Wert für Ionenpumpen um Intrazelluläre Ionenstärke aufrecht zu erhalten -> Osmotisches Gleichgewicht fällt -> Organelle schwellen an -> Zellembran wird leaky -> Inhalt nach aussen (Nekrose). -> bei Herzinfarkt H-Type Isozym von LDH gelangt ins Blut -> Diagnostik. ph Wert fällt -> Lysosomal Enzyme werden aktiv -> Zellverdau Zellen mit hoher metabol. Rate schneller betroffen (Herz und Hirn).

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