Atmung II Atemgastransport Pathophysiologie

Transkript

1 Atmung II Atemgastransport Pathophysiologie

2 Einführung Äußere und Innere Atmung

3 Atemgastransport Normwerte

4 Atemgastransport Das Blut Eine wesentliche Aufgabe des Blutes ist der Atemgastransport : Das Blut transportiert Sauerstoff aus der Lunge in das Gewebe und im Gewebe gebildetes Kohlendioxid zur Lunge. Die Mengen an Sauerstoff und Kohlendioxid, die physikalisch in Blut gelöst werden können, sind sehr gering. Sie reichen nicht aus, um das Gewebe hinreichend mit Sauerstoff zu versorgen und das gebildete Kohlendioxid abzutransportieren. Durch chemische Bindung bzw. Überführung in besser lösliche Verbindungen läßt sich die Transportkapazität des Blutes für Sauerstoff und Kohlendioxid erheblich steigern

5 Atemgastransport Sauerstoff- und Kohlendioxidbindungskurve des Blutes

6 Atemgastransport Vergleich der Sauerstoffbindungskurve von Myoglobin und Hämoglobin

7 Atemgastransport Die Häm-Gruppe

8 Das Hämoglobin Die Orientierung der Häm-Gruppe zur -Untereinheit des Hämoglobins.

9 Das Hämoglobin Der T R-Übergang

10 Das Hämoglobin Struktur des Deoxy- und des Oxy-Hämoglobins Deoxy-Hämoglobin (T-Form) Oxy-Hämoglobin (R-Form)

11 Das Hämoglobin Das 1 2 -Interface

12 Das Hämoglobin Der T R-Übergang Das 1-1- und das 2-2-Interface sind starr. Es existieren nur zwei stabile Formen des 1-2-Kontaktes, wobei eine Verschiebung entlang des 1-2-Interfaces eine gleichzeitige Verschiebung entlang des 2-1-Interfaces erfordert. Das Hämoglobin- Molekül kann somit nur zwei Quartärstrukturen, die T (= Deoxy) und die R (= Oxy)- Form einnehmen. Der Übergang von der T- in die R-Form (und vice versa) erfordert eine Reihe stark voneinander abhängiger Schritte : 1. Ein Sauerstoffmolekül kann nur dann eine stabile koordinative Bindung zum Fe(II)-Ion aufbauen, wenn dieses im Zentrum des Porphyrin-Ringsystems steht. 2. Das Fe(II)-Ion irgendeiner Untereinheit kann sich nicht in das Ringsystem bewegen, ohne daß der koordinativ gebundene Histidin-Rest eine andere Orientierung zum Porphyrin-Ringsystem einnimmt. 3. Der Histidin-Rest steht in so enger Beziehung zu den Nachbarketten, daß eine Reorientierung nur dadurch möglich ist, daß sich die F-Helix auf das Häm zubewegt. 4. Eine Translation der F-Helix ist nur durch eine Änderung der Quartärstruktur möglich. Der 1C- 2FG-Kontakt verschiebt sich um eine Position entlang der 1C-Helix. 5. Die Starrheit des 1-1- und des 2-2-Interfaces erfordert, daß die Verschiebung am 1-2- und am 2-1-Interface gleichzeitig erfolgt.

13 Das Hämoglobin Die Freie Enthalpie des T- und R-Zustandes

14 Das Hämoglobin Die Sauerstoffbindungskurve des T- und R-Zustandes

15 Das Hämoglobin Modulation der Sauerstoffaffinität durch den ph-wert Die Sauerstoffbindungskurve des Hämoglobins kann durch eine Reihe von Faktoren moduliert werden : Der T-Zustand (Deoxy-Hb) ist basischer als der R-Zustand (Oxy-Hb). Umgekehrt begünstigt eine Abnahme des ph-wertes den Übergang in den T-Zustand und damit die Sauerstoffabgabe (Bohr-Effekt). Bei einem Sauerstoffpartialdruck von 20 Torr und einem ph- Wert von 7.2 setzt Hb beispielsweise ca. 10 % Sauerstoff mehr frei als bei einem ph-wert von 7.4

16 Das Hämoglobin Modulation der Sauerstoffaffinität durch den Kohlendioxidpartialdruck Der T-Zustand (Deoxy-Hb) kann mehr Kohlendioxid in Form von Carbamat binden als der R-Zustand (Oxy-Hb). Umgekehrt begünstigt eine Carbamylierung bei hohen CO 2 -Partialdrücken den Übergang in den T-Zustand und damit die Sauerstoffabgabe.

17 Das Hämoglobin Modulation der Sauerstoffaffinität durch 2,3 DPG Im T-Zustand (Deoxy-Hb) werden organische Polyphosphate (z.b. 2,3-Bisphosphoglycerat, Inositolhexaphosphat, nicht komplexiertes Adenosintri phosphat) fest gebunden. Umgekehrt begünstigt eine Bindung organischer Polyphosphate den Übergang in den T-Zustand und damit die Sauerstoffabgabe.

18 Das Hämoglobin Modulation der Sauerstoffaffinität - Zusammenfassung

19 Das fetale Hämoglobin Der fetale Kreislauf

20 Das Hämoglobin Das fetale Hämoglobin

21 Das Hämoglobin Absorptionskurve des Hämoglobins Bestimmung der Sauerstoffsättigung Das Absorptionsspektrum von Oxy-Hb und Deoxy-Hb im sichtbaren Teil des Spektrums Das Absorptionsspektrum von Oxy-Hb und Deoxy-Hb im roten und infrarotem Teil des Spektrums

22 Das Hämoglobin Funktionsprinzip des Pulsoxymeters

23 Der Kohlendioxidtransport Übersicht Das Blut gelangt mit einem Kohlendioxid-Partialdruck von 40 mmhg in die Gewebskapillaren und verläßt diese mit einem durchschnittlichen Kohlendioxid-Partialdruck von 46 mmhg. Dabei nimmt 1 l Blut etwa 1.8 mmol Kohlendioxid auf. Kohlendioxid liegt im Blut in drei Formen vor : physikalisch gelöst in Form von Kohlensäure und Bicarbonat als Carbaminoverbindung von Plasmaproteinen und Hämoglobin

24 Der Kohlendioxidtransport Mechanismus der Bicarbonatbildung

25 Der Kohlendioxidtransport Die Kohlendioxidbindungskurve

26 Der Kohlendioxidtransport Zusammenfassung Analog zur Sauerstoffbindungskurve beschreibt die Kohlendioxidbindungskurve den Zusammenhang zwischen dem Kohlendioxidpartialdruck und der Kohlendioxid-Gesamtkonzentration im Blut. Da chemische Bindung von Kohlendioxid überwiegend in der Form von Bicarbonat erfolgt und im Gegensatz zum Sauerstoff keine Bindungsstellen besetzt werden, besitzt die Kohlendioxidbindungskurve keinen Sättigungswert. Die Kohlendioxidbindungskurve wird durch eine Reihe von Faktoren beeinflußt. Eine Linksverschiebung der Kurve bewirken : Erniedrigung der Temperatur Erhöhung des ph-wertes Oxygenierung des Blutes (Haldane-Effekt)

27 Atmung bei Überdruck Atmung beim Schnorcheltauchen

28 Atmung bei Überdruck Apnoetauchen

29 Atmung bei Überdruck Gerätetauchen

30 Atmung in großen Höhen Atmung ohne Akklimatisation

31 Atemgastransport Vergleich der Sauerstoffbindungskurve von Myoglobin und Hämoglobin

32 Atmung in großen Höhen Höhenakklimatisation durch 2,3 DPG-Bildung