5. Biochemie- Seminar

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1 5. Biochemie- Seminar 5. Biochemie- Seminar Kohlenhydrate II und biologische Oxidation Verweise mit [L] beziehen sich auf Biochemie und Pathobiochemie von Löffler, Petrides, Heinrich; 8. Auflage. Glycogenbiosynthese und Glycogenabbau von Leif [L] Kap. 11.2; S. 368 Grundlagen Glycogen - nichtlineares Polymer aus D-Glucose-Einheiten; durch α-1,4- und α-1,6- Bindungen verknüpft - ist an Startermolekül Glycogenin gekoppelt - liegt im Zytoplasma als Granula (mit KH-Anteil und Proteinen); lässt sich außer in Erys in allen Zellen des Körpers nachweisen (z.t. in geringen Menge); besonders in: o Leberzellen bis 5-10% (nach KH-reicher Mahlzeit) g o Muskelzellen nicht über 1% 250g - C1-Atom ist wegen Aldehydgruppe reduzierend, C4-Atom ist nicht-reduzierend Kettenverlängerung am nicht-reduzierenden C4-Atom Biosynthese von Glycogen aus Glucose - [L] Abb normalerweise wird Glucose umgewandelt und an eine bestehende Glycogenkette ( Primer- Glycogen ) angehängt; hierzu muss jedoch zu einem früheren Zeitpunkt eine Glycogenkette aus dem Nichts ( de novo ) geschaffen worden sein dies schafft die Voraussetzung für die C1-C4-glykosidische Bindung - Aktivierung der Glc-1-P unter Verbrauch von 1 UTP - das Pyrophosphat wird im Anschluss sofort von einer Pyrophosphatase gespalten 4. de novo- Synthese - erklärt die Neuentstehung von Glycogenmolekülen - benötigt das Protein Glycogenin o zytosolisches Protein mit Glycosyltransferase- Aktivität - Glycogenin kann sich autokatalytisch an einem Tyrosylrest selbst glycosylieren (bis zu 8 Glycosylreste) an glycosyliertes Glycogenin lagert Glycogen-Synthase an, welche die weitere Glycosylierung vollzieht - 1 -

2 branching Enzyme - [L] Abb wenn Kette 6 11 Glieder lang ist werden Abzweigungen eingebaut durch das branching enzyme Amylo-1,4 1,6-Transglucosylase - überträgt eine min. 6 Reste lange Glucosekette über Schaffung einer 1,6-glycosidischen Bindung auf einen Glucoserest an der selben oder einer anderen Kette Verzweigungsstellen entstehen (typisch für Glycogen und Stärke) - der Prozess benötigt keine Energie in Form von ATP oder UTP - Pathobiochemie o durch einen Gendefekt kann es hier zu Fehlern kommen extrem lange Ketten o diese werden als körperfremd erkannt und es kommt zu einer Abwehrreaktion Leberzirrhose Abbau von Glycogen (Glycogenolyse) - [L] Abb Abspaltung durch phosphorolytische Spaltung [nicht hydrolytisch] am nicht-reduzierenden (C4) Ende des Glycogens - Cofaktor: PALP (Vit. B6) hierzu siehe Gluconeogenese aus Seminar 4 debranching enzyme - [L] Abb Glycogen-Phosphorylase kann 1,6-glykosidische Verzweigungen nicht spalten - Glycogen-Phosphorylase (s.o.) baut Ketten bis 4 Glucosemoleküle vor 1,6-Abzweigung ab - 3 Glucosemoleküle werden als Trisaccharideinheit von α(1,4) α(1,4)-glucantransferase des debranching Komplex an das Ende einer anderen Kette übertragen - Spaltung der 1,6-glycosidischen Bindung erfolgt hydrolytisch durch Amylo-1,6-Glucosidase des debranching enzyme Glucose wird frei - Pathobiochemie o Enymdefekt des debranching Komplex führt zu prall mit Glycogen gefüllter Leber Regulation - reziproke Kontrolle der Schlüsselenzyme Glycogen-Phosphorylase und Glycogen-Synthase allosterische Regulation in der Leber - Glucose inhibiert die Glycogen-Phosphorylase (kein Glycogen-Abbau nötig wenn genug Glucose vorhanden ist) allosterische Regulation im Muskel - AMP aktiviert die Phosphorylase - Glucose-6-Phosphat und ATP inhibieren die Phosphorylase - Anstieg von [Ca ++ ] i Ca ++ -Calmodulin-Komplex Teilaktivierung der Phosphorylase-Kinase, die dann mit sub-maximaler Geschwindigkeit arbeitet [die Glycogen-Phosphorylase aktiviert] - 2 -

3 hormonelle Regulation - Adrenalin/ Glucagon AC camp PKA o PKA aktiviert Phosphorylase-Kinase, diese wandelt Glycogen-Phosphorylase b [inaktiv] in Phosphorylase a [aktiv] um o PKA wandelt Glycogen-Synthase a [aktiv] in Synthase b [inaktiv] um - Insulin o o inhibiert Glucose-Synthase-Kinase 3 (GSK3) keine Inaktivierung der Glycogen- Synthase aktiviert eine Protein-Phosphatase dephosphoryliert inaktive Glycogen-Synthase Zusammenfassung Glycogenregulationsmechanismen der Leber - [L] Abb erhöhtes Glucoseangebot Insulin Glucagon/ Adrenalin Induktion der Glucokinase, Hemmung von Glc-6-Phosphatase Aktivierung Glycogensynthase - verringertes Glucoseangebot Insulin Glucagon/ Adrenalin [camp] i Hemmung von Glycogen-Synthase, Aktivierung von Glycogen-Phosporylase Glc-6-Phosphatase spaltet Glc-6-P zu Glucose Glycogenspeicherkrankheiten etliche verschiedene; wichtigste Form mit Anteil von ca. 40%: von-gierke-glycogenose (Typ I) - Defekt der Glucose-6-Phosphatase Leber-Glycogen kann nicht zu Glucose abgebaut werden - Risiko der Hypoglykämie schon im Kindesalter - vergrößerte Leber durch Glycogenspeicherung

4 Citratzyklus als Drehscheibe des Intermediärstoffwechsels dehydrierende Decarboxylierung von Pyruvat 1. Transport ins Mitochondrium mittels OH - -Antiport 2. dehydrierende Decarboxylierung durch Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex [Cofaktoren mit * werden regeneriert, die anderen Cofaktoren werden verbraucht] - E1: Pyruvat-Dehydrogenase (TPP*) o Pyruvat bindet an TPP Decarboxylierung zu Hydroxyethyl-TPP und CO 2 o Oxidation von Hydroxyethyl-TPP zu Acetyl - E2: Dihydrolipoyl-Transacetylase (Liponamid*, CoA) o Acetyl wird an CoA gebunden Acetyl-Coa [geht in den Citratzyklus ein] und Lipoat - E3: Dihydrolipoyl-Dehydrogenase (FAD*, NAD) o Reoxidation von Lipoat [ Ausgangszustand wiederhergestellt] Regulation Regulation durch Interkonversion [Phosphorylierung/ Dephosphorylierung] - Acetyl-CoA, ATP, NADH, Fettsäuren inhibieren Kinase Phospho-PDH (inaktiv) - Mg ++, Ca ++ aktivieren Phosphatase Dephospho-PDH (aktiv) Pathobiochemie - Arsenit und Quecksilber machen den Dihydrolipinamid-Arm von E2 unwirksam - diese Vergiftung ähnelt einem Vitamin B 1 -Mangel Bedeutung des Citratzyklus - findet im Mitochondrium statt Transporter für Anknüpfung an zytosolische Stoffwechselvorgänge sind notwendig - wenn die Atmungskette zum Erliegen kommt läuft auch der Citratzyklus nicht, da dann die Reduktionsäquivalente fehlen katabole Funktion - generiert NADH, FADH zur ATP- Erzeugung in der Atmungskette - generiert GTP - die Energie für katabole Funktion kommt aus dem oxidativen Abbau von Acetyl-CoA anabole Funktion - Citratzyklus-Intermediate sind Ausgangsstoffe für Synthesen im Cytosol %21Citratcyclus-Ueberblick.svg - 4 -

5 Reaktionen des Citratzyklus 5. Biochemie- Seminar Kohlenhydrate II und biologische Oxidation Kondensationsreaktion - G 0 = -32,2 kj/mol Rkt. ist irreversibel - Aconitase enthält Eisen-Schwefel-Zentrum und dient im Zytosol der Eisenregulation - erste oxidative Decarboxylierung - zuerst wird das Hydrid entfernt [NAD NADH], dann decarboxyliert o G 0 = -7,1 kj/mol Rkt. ist irreversibel - zweite oxidative Decarboxylierung - strukturell und katalytisch fast identisch mit Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex (s.o.) o gleiche Cofaktoren: TPP, CoA, Liponsäure, NAD +, FAD - G 0 = -34 kj/mol Rkt. ist irreversibel 5. - Substratkettenphosphorylierung Rückgewinnung von Oxalacetat aus Succinat Oxidation - Succinat-DH ist Teil der Atmungskette an der inneren Mitochondrien-Membran o FADH 2 überträgt Elektronen sie weiter auf Fe-S- Zentren o von dort direkt auf Ubichinon übertragen - stereospezifische Reaktion - C-Atom das in 7. das H 2 O erhielt wird oxidiert - G 0 = +30 kj/mol Rkt. nur möglich da Produkte sofort weiterreagieren - 5 -

6 Energiebilanz - aus Oxidation eines Acetyl-CoA-Moleküls entstehen 10 ATP - hohe Energieausbeute nur durch enge Verbindung mit oxidativen Phosphorylierung möglich - G 0 des gesamten Citratzyklus = -77,7 kj/mol enzymat. Reaktion H-Akzeptor ATP-Ausbeute Isocitrat-Dehydrogenase 1 NADH/H + 2,5 ATP α-ketoglutarat-dehydrogenase 1 NADH/H + 2,5 ATP Succinyl-CoA-Synthetase 1 GTP 1 ATP Succinat-Dehydrogenase 1 FADH 2 1,5 ATP Malat-Dehydrogenase 1 NADH/H + 2,5 ATP 10 ATP Regulation - Zelle energiereich kein Citratzyklus - Zelle energiearm Citratzyklus Citrat-Synthase [arbeitet aufgrund Substrat-Limitierung immer im unteren Leistungsbereich] - Citrat, ATP, NADH, Succinyl-CoA inhibieren - ADP aktiviert Isocitrat-Dehydrogenase - ATP, NADH inhibieren - ADP, NAD, Ca ++ aktivieren [Ca ++ steuert viele energieverbrauchende Prozesse, deshalb ist Ca++ ein Signal für baldigen Energiebedarf] α-ketoglutarat-dehydrogenase - ATP, NADH inhibieren - ADP, NAD, Ca ++ aktivieren amphibole Natur des Citratzyklus - neben oxidativen Abbau (katabolen Reaktionen) ist Citratzyklus auch Ausgang für versch. Biosynthesen (anabole Reaktionen) - Zwischenprodukte müssen durch Mitochondrienmembran ins Cytoplasma transportiert werden - einige Sequenzen des Citratzyklus auch im extramitochondrialen Raum o Citrat -Ketoglutarat o Fumerat Oxalacetat - große Bedeutung für: o Fettsäurebiosynthese o Hämbiosynthese o Gluconeogenese o Biosynthese nicht essentieller Aminosäuren - Fettsäurebiosynthese o Acetyl-CoA für FS-Biosynthese wichtig, kann aber nicht durch Mitochondrienmembran transportiert werden o auf Oxalacetat übertragen Citrat ins Cytoplasma durch ATP-Citratlyase gespalten - 6 -

7 Citrat + CoA-SH + ATP Oxalacetat + Acetyl-CoA + ADP +P i o ATP-Citratlyase viel in Geweben mit großer Kapazität zur Fettsäurebiosynthese (Leber, Fettgewebe) - Hämbiosynthese o Succinyl-CoA ist der Startpunkt für Hämbiosynthese o Kondensation mit Glycin -Aminolävulinat Hämsynthese - Gluconeogenese o Bildung von Oxalacetat aus Pyruvat o Biosynthese nicht essentieller Aminosäuren startet von Pyruvat bzw. Oxalacetat und -Ketoglutarat Anaplerotische Reaktionen - Intermediat-auffüllende Reaktionen 1. Pyruvat-Carboxylase - Carboxylierung ist Biotin-abhängig - bei geringen Konzentration von Acetyl-CoA aktiviert; hohe Aktivität u.a. in der Leber 2. Glutamat-Dehydrogenase 3. Malat-Enzym - Malat wird anschließend via H + -Symport ins Mitochondrium transportiert und dort umgewandelt - 7 -

8 Oxidative Phosphorylierung in deratmungskette und ATP-Synthese von Ferdi ATP Synthase - Enzymkomplex aus 17 unterschiedlichen Untereinheiten - In innerer Mitochondrienmembran verankert - Ragt in mitochondriale Matrix hinein - Unterscheidung in 4 Komponenten: F0-Teil: in mitochondriale Membran, viele Untereinheiten, enthält entscheidenden Rotor (bestehend aus ca. 10 c-untereinheiten, die im Kreis angeordnet sind, in der Mitte des Rotors ist γ- Untereinheit, seitlich a-untereinheit) plus fünf weitere UE mit ungeklärter Stiel: Funktion besteht aus zwei langen α-helices, welche zur γ- Untereinheit der ATP- Synthase gehören( wird durch Rotor in Bewegung gesetzt) F1- Teil: enthält 3 gleichartig gebaute katalytischen Zentren( bestehend aus je einer β UE und einer α UE) die im Ring angeordnet sind und durch Drehung der γ- Untereinheit, in der Mitte, die Möglichkeit erhalten ADP und Phosphat in ATP umzusetzen Stator: Dimer aus 2 β UE, entspricht zweiter Stiel der Drehung des F1- Teils verhindert, da im F0 Teil verankert - Funktionsweise ( ATP Synthese) - Dies ist die Kurzform, wer mehr wissen möchte siehe S. 500 Biochemie und Pathobiochemie, Löffler, Petrides,Heinrich 8. Auflage - durch F0-Teil strömen Protonen in die Matrix und versetzen Rotor in Drehung ( 1 Proton löst Bewegung einer c UE aus, für volle Drehung Anzahl der c- UE wichtig, für optimale Wirkungsweise bestimmte c- UE Anzahl wichtig. noch unbekannt) - Drehung überträgt sich auf γ- Untereinheit, nur diese dreht sich, nicht der ganze F1-Teil, Drehung gegen den Urzeigersinn - Drehung löst in β UE und α UE des F1-Teils Konformationsänderungen aus - Durch die Konformationsänderungen synthetisieren die 3 katalytischen Zentren ATP ( Prozess abwechselnd: 1. Bindung von ADP und Phosphat, loose 2. Schließung und Umsetzung von ADP und P in ATP, tight 3. Öffnung um ATP in Matrix freizusetzen), open - Bei Drehung des Rotors um 360 Grad kann F1-Teil genau 3 ATP synthetisieren - Schritte laufen an allen 3 Zentren gleichzeitig ab - Energie durch Protonenfluss wird dabei zur Konformationsänderungen vom O zum T verwendet Atmungskette - Allgemein: - Aufgabe: Aufrechterhaltung des mitochondriale Protonengradienten nicht etwa ATP Bildung - Bestehend aus 4 Atmungskettenkomplexe, in mitochondriale Innenmembran eingebettet - Komplexe 1,3 und 4, lagern sich zu Respirasomen zusammen, Respirasomen arbeiten als Protonenpumpen ( Aufbau Protonengradient), - Beziehen Energie aus Elektronen, die in festgelegter Reihenfolge durch 1,3, und 4 hindurchfließen - 8 -

9 - Alle Elektronen werden zuletzt vom Komplex 4 auf molekularen Sauerstoff ( aus Atemluft aufgenommen) übertragen, dazu parallele Aufnahme von Protonen, also jedes Sauerstoff- Molekül in 2 Wasser Moleküle umgesetzt - NADH = Überträger für Elektronen von der Nahrung zur Atmungskette( pro NADH exportiert Komplex 1 4 Elektronen, Komplex 3 4 Elektronen, Komplex 4 w Elektronen) ein NADH gibt 2 Elektronen ab und ermöglicht den Export von 10 Protonen sowie Synthese von 1 Wasser - Komplex 2 vermittelt Quereinstieg von Elektronen die nicht von NADH sondern von FADH2 kommen, allerdings nur Energie für die Komplexe 3 und 4 - Also: ein FADH2 gibt 2 Elektronen ab und ermöglicht den Export von 6 Protonen sowie Synthese von 1 Wasser - Außerdem wichtig für die Atmungskette: Coenzyme und prosthetische Gruppen - Coenzyme: kleine Moleküle die nicht aus Aminosäuren bestehen, aber die für die Funktion eines Enzyms essentiell sind, manche frei löslich: Bsp.: NADH - Prosthetische Gruppe: fest gebundene Coenzyme, z. Bsp. FAD an Komplex 2 Einzelne Komplexe in der Atmungskette - Siehe Tab. 15.2, S. 497 Biochemie und Pathobiochemie, Löffler, Petrides,Heinrich 8. Auflage - Komplex 1 - Synonym: NADH-Ubichinon-Oxidoreduktase - Nimmt Elektronen von NADH auf und überträgt sie auf Ubichinon - 43 Untereinheiten groß, L-Form, der größere Teil besteht aus hydrophoben Proteinen ( in der Innenmembran) kleinerer Teil besteht aus hydrophilen Proteinen ( in der Matrix) - Hydrophiler Teil nimmt Elektronen auf - NADH gibt Elektronen ab, welche auf Flavinmononukleotid(FMN) übertragen werden - Flavinmononukleotid nichtkovalent an Komplex 1 gebunden; dazu acht Eisen-Schwefelzentren am Komplex 1 an die die Elektronen hin und her springen und so durch den Komplex geschleust werden - 2 Typen Eisen-Schwefel Zentren: 2Fe/2 S-Typ und 4Fe/4s Typ, beide über Cystein mit Komplex 1 verbunden - Dann durchlaufen Elektroden hydrophoben Teil, genauer Weg noch ungeklärt - Dann Übertragung auf Ubichinon ( Coenzym Q ), dabei wird Energie frei, die noch ungeklärt den Transport von Protonen ermöglicht - Ubichinon: zentrale Sammelstelle für Elektronen in der Innenmembran, besteht aus hydrophober Seitenkette( hält Ubichinon in der Innenmembran) und einer Benzochinongruppe ( kann Elektron und Proton aufnehmen zur Bildung von Semichinon, dann Aufnahme eines weiteren Elektrons und Protons zur Bildung von Ubichinol, beide wichtig für Übertragung von Elektronen auf Komplex 3 und zur Elektronenübertragung von der Matrix in den Intermebranraum) - Hemmstoffe: viele Chinonanaloge Hemmstoffe, am bekanntesten: aus Leguminosen isolierbare Rotenon, aber auch hohe Konzentration von Barbituraten wie z. Bsp. Amytal wirken hemmend - Komplex 2 - Synonym: Succinat- Dehydrogenase, Succinat Ubichinon - Oxidoreduktase - Wesentlich kleiner als Komplex 1 - Teil des Citratzyklus ( bekommt Elektronen von Succinat, was zu Fumarat wird) - 9 -

10 - Keine Protonenpumpe obwohl er auch Elektronen auf Ubichinon überträgt - Ebenfalls membranständiger, hydrophober Teil und hydrophilem Teil in der Matrix - im hydrophilen Teil werden Elektronen auf Flavinadenindinukleotid ( FAD ), FAD kovalent an Komplex gebunden, hat zusätzlich zum FMN eine Adenosindiphosphatgruppe - weitere prosthetische Gruppen Komplex 2: drei Fe/S- Zentren und eine Hämgruppe im membranständigen Teil - Hemmstoffe: Malonat ( kompetitive Hemmung an Succinat Bindungsstelle, klassisch) - ETF-Ubichinon - Oxireduktase - Weiterer Enzymkomplex, wird immer von allen vernachlässigt und weint deswegen ganz viel, dabei ist seine Funktion durchaus mit der des Komplex 2 vergleichbar - in der Innenmembran, welcher festgebundenes FAD enthält, der Elektronen von vom Elektronen transferierenden Flavoprotein (ETF) übernimmt - ETF sammelt im mitochondriale Stoffwechsel Elektronen ein - Vom FADH2 der ETF UO werden Elektronen auf Ubichinon übertragen - Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase - Im Zytosol geht die Glykolyse los, in der NADH gebildet wird, welches zur Synthese von Glycerin-3-phosphat genutzt wird - In mitochondriale Innemembranraum wird dann mithilfe der G-3-p-D Elektronen für Ubichinon gewonnen - Komplex 3 - Enthält 11 Untereinheiten: u.a. Cytochrom b (hat 2 Hämgruppen gebunden), Cytochrom c1 (hat eine Häm Gruppe kovalent gebunden), Rieske-Eisen-Schwefel-Protein (hat ein Eisen- Schwefel Zentrum vom 2Fe/2S-Typ) - Komplex 3 nimmt Elektronen von Ubichinon auf und überträgt sie auf Cytochrom c ( dorthin werden alle Elektronen weitergeleitet, Cytochrom c besteht aus 104 AS, an der Außenseite der Innenmembran frei beweglich, enthält Hämgruppe die über Thioestergruppe mit 2 Cysteinen des Proteins kovalent gebunden ist, selten, nur noch Cytochrom c1 mit kovalenter Bindung) - Q-Zyklus: Reaktionsweg den Ubichinon-abhängigen Übertragung von Protonen aus der Matrix in den Intermembranraum, und das geht so - Also: Ubichinon nimmt an einem Innenmembrankomplex, Komplex 1 2 Elektronen auf und bekommt 2 Protonen mit dazu - Da Ubichinon Bindestellen an den Innenmebrankomplexen alle an der Innenseite der Innenmembran liegen, werden Protonen über die Matrix aufgenommen - Daraus entsteht Ubichinol, welches zur Bindestelle des Komplexes 3 wandert die an der Außenseite der Innenmembran liegt - Dort Abgabe von 2 Elektronen an Komplex 3 und 2 Protonen für den Intermebranraum - Effizienz wird verdoppelt indem jedes 2. Elektron innerhalb des Komplexes 3 an eine zweite Ubichinon Bindestelle bindet, welche an der Innenseite der Membran liegt, daraus entsteht wieder Ubichinol das wiederrum zu einer Bindungsstelle an Komplex 3 an der Außenseite der Innenmembran geht und die Elektronen an Komplex 3 und die Protonen an den Intermembranraum abgibt. Kann man doch gut verstehen oder? - Durch diesen Mechanismus zirkuliert ein erheblicher Teil der auf Komplex 3 übertragenen Elektronen im Q-Zyklus und trägt dadurch zum Transport von Protonen bei ( Export von 4 Protonen pro 2 Elektronen)

11 - Hemmstoffe: chinon-analoge HS: Myxothiazol und Stigmatellin blockieren das Ubihydrochinon Oxidationszentrum(Bindestelle an der Außenseite der Membran), Antimycin das Ubichinon Reduktionszentrum (Bindestelle an der Innenseite der Membran) - Komplex 4 - Synonym: Cytochrom c Oxidase - Nimmt Elektronen von Cytochrom C auf und überträgt sie auf Sauerstoff unter Bindung von Wasser - Übertragung von 2 Elektroden, exportieren von 2 Protonen ( noch nicht ganz geklärt) - Besteht aus 13 Polypeptiden sowie ein CuA-Zentrum mit 2 Kupferionen, einer Häm-a-Gruppe (Cytochrom a), einer Häm-a3-Gruppe ( Cytochrom a3) und ein CuB-Zentrum mi einem Kupferion - Zwischen Häm-a3 und CuB (werden beide von Histidin fixiert) bindet Sauerstoff, der mit der Atemluft aufgenommen wurde und nun hier zu Wasser umgesetzt wird = zentrale Struktur des Komplex 4, binukleäres Zentrum - Funktionsweise: von Cytochrom C wird ein Elektron auf ein Kupferion des CuA- Zentrum übertragen und von dort über Häm a auf Häm a3, hier werden Elektronen auf Sauerstoff übertragen - Die zur Bildung von 2 Wasser benötigten 4 Protonen werden aus der Matrix aufgenommen und NICHT exportiert - Indem Elektronen durch Komplex 4 fließen lösen sie Konformationsänderungen und Ladungsverschiebungen aus die außerhalb der Sauerstoffbindestelle, den Export von Elektronen bewirken. 2 Elektronen rein, Bildung 1 Wasser, dabei 2 Protonen verbraucht und 2 parallel exportiert - Hemmstoffe: Sauerstoff-ähnliche Moleküle, Komplexierung mit Eisen: CN-,N3, CO, ( NO,H2S) Energiebilanz der oxidativen Phosphorylierung - Der P/Q Quotient gibt an wie viel ATP pro verbrauchtem Sauerstoff gebildet wird - ATP ( = P ) Sauerstoffatom ( = O ), errechnet durch Kenntnis der Protonenlokations- Stöchiometrie - Zur Berechnung wichtig das ADP und P in die Mitochondrien rein und ATP raus geht - Pro gebildetem und exportiertem ATP gelangen also 4 1/3 Protonen in die Matrix zurück (s. o.) - Quotient NADH ( 10 Protonen) = 2,3 // Succinat über FAD direkt ( 6 Protonen) = 1,4 - Maximalwerte die in vivo sicher nicht erreicht werden - Wirkungsgrad der oxidativen Phosphorylierung liegt bei knapp 60 Prozent. - Ein NADH bildet maximal 4 ATP, da aber nur 2,3 entstehen = 60 Prozent - Energie zur Verfügung für Komplex 1 = 77 KJ/mol, Komplex 3 33 KJ/mol und Komplex KJ/mol, hier spiegelt sich Beitrag zum Ladungstransport über innere Mitochondrienwand wieder Regulation der Atmungskette - Substratoxidation und ATP-Bildung sind strikt gekoppelt - Darüber erfolgt Atmungskontrolle Britton Chance definiert 5 Fließgleichgewichtszustände

12 - Zustand 3, aktiver Zustand, alles in Masse da, maximale Geschwindigkeit - Zustand 4, kontrollierter Zustand, Sauerstoffverbrauch wird durch fehlendes ATP limitiert, protonenmotorische Kraft hat Maximalwert und bremst Elektronentransport der Atmungskettenkomplexe - Kontrolle hängt also von Dichtigkeit der inneren Mitochondrienmembran ab,denn auch bei fehlendem ADP kann durch Gabe eines Entkopplers ( Bsp. Dinitrophenol,?Nitrospray?, auch lipohile schwache organische Säuren, da sie sowohl in protonierter als auch deprotonierter Form frei über Membran diffundieren könne und so einen Zusammenbruch des Protonengradienten bewirken) Maximalwerte erreicht werden, da er Rückstrom von Protonen ermöglicht und so das elektrochemische Potential aufhebt - Interessanter Exkurs braunes Fettgewebe S. 503/504 Biochemie und Pathobiochemie, Löffler, Petrides, Heinrich 8. Auflage - In intakter Zelle wird Geschwindigkeit jedoch nicht über Verfügbarkeit von ADP geregelt, sondern komplexe Regulation, über verschiedene halbbewiesene Möglichkeiten: - 1.Möglichkeit - Einige Gewebe verfügen über Phosphokreatin-Kreatinsystem, zur kurzfristigen Auffüllung von ATP Speichern. - Gesteigertes Angebot von Reduktionsäquivalenten führt zu einer Erhöhung der Atmungsrate, ohne Änderung des ATP ADP Verhältnisses - Dabei vielleicht wichtig Isoformen des Thermogenins ( bei Aktivierung Erhöhung des Sauerstoffverbrauches ATP unabhängig) - 2.Möglichkeit : Erhöhung cytoplasmatisches Calcium, mehr Calcium in Mitochondrien, Citratzyklus - 3. Möglichkeit: Keine direkte Regulation über Sauerstoffverbrauch da Michaelis Konstante der sauerstoffverbrauchenden Cytochrom c-oxidase zu klein - 4. Möglichkeit: Vielleicht unter mikroaeroben Bedingungen existiert eine Kompetition mit NO - 5. Möglichkeit:. die Aktivität der Cytochrom c-oxidase in gewissem Maße über allosterische Nucleotid Bindungsstellen reguliert werden kann

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