Inhalt. Picornaviren Human Rhinovirus. 1 Einleitung. 3 Die Polyproteinsynthese 4 Die 3C Protease und ihre Funktionen 5 Zusammenfassung 6 Glossar

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1 Picornaviren Human Rhinovirus Dagmar Kuhn 1 Einleitung Inhalt 2 Aufbau und Funktion des Human Rhinovirusi 3 Die Polyproteinsynthese 4 Die 3C Protease und ihre Funktionen 5 Zusammenfassung 6 Glossar 2 1

2 Einleitung Der Name Rhinovirus kommt vom griechischen (rhin) und bedeutet Nase. Die Gattung Rhinovirus mit insgesamt 117 bis heute beschriebenen Serotypen gehört zu der Familie der Picornaviren. Das weltweit vorkommende Human Rhinovirus HRV ist ein positives ssrna Virus, welches beim Menschen Erkältungen verursacht. Rhinoviren sind nackte (unbehüllte) Viren mit einem sehr kleinen Durchmesser von nm und einer Genomgrösse von 7,2-8,4 kb Aufbau und Funktion des Human Rhinovirus Kubische Symmetrie, ikosahedrale Struktur Zelluläre Faktoren unterstützen den Zusammenbau des Rhinovirus Selfassembly, das abhängig ist von der Konzentration der Komponenten Das HRV besteht aus dem Capsid (VP1, VP2, VP3, VP4) und der ssrna(+) Das HRV gehört in die Gruppe IV (nach Baltimore) ssrna(+),wirkt direkt als mrna 4 2

3 HRV bindet an Wirtsprotein Endozytose. 2. Uncoating und gleichzeitiges Freilassen der viralen polycistronischen i RNA durch Porenbildung in Wirtsmembran. 3. Abschalten der Wirtstranslation durch Spaltung des translation initiation factors: eif4g. 4. Replikation der viralen RNA im ER ssrna(-) ssrna(+). 5. Synthetisierte RNA(+) gelangt ins leere hergestellte Capsid. 6. Die Wirtszelle lysiert und die Viren gelangen heraus. Allgemeine Virologie, Virologiekurs, M. Wegmüller 5 3. Die Polyproteinsynthese Das HRV Genom (nur ein ORF) wird als Polyprotein translatiert und durch enzymatische Spaltung entstehen drei Fragmente (P1, P2, P3). Vorläufer-Proteine bilden stabilere Aggregate als gespaltene Proteine. Internal ribosome entry site: erlaubt direkte Translation Anstelle eines 5 CAP 6 3

4 Die 3C Protease und ihre Funktionen Die 3C Protease schneidet virale Proteine an der Gln/Gly Stelle (Vorläufer Polyprotein=243kDa) und aktiviert diese so. Nachdem das Polyprotein hergestellt ist, wird es von der 2A Protease in P1(Capsid), P2 und P3 (Replication) Fragmente geschnitten. Die 2A Protease schneidet ihren eigenen Aminoterminus. Gln/Gly-Schnittstellen Proteasen 3C und 3D (RNA Polymerase) bilden einen Komplex, was die Reaktion schneller ablaufen lässt und schneiden die Fragmente endogen in weitere Peptide. hochspezifischer Prozess! (drug target) 7 Die hergestellten Proteine werden schon während der Translation der anderen mrnas von der 2A und 3C Protease gespalten. Diese Spaltung der 3C Protease erfolgt überall dort, wo sich eine Gln/Gly-Stelle befindet. Protease 2A HRV14 Reifung des Provirions durch eine noch unbekannte Wirtsprotease Auch an der Herstellung des Capsids ist die 3C Protease beteiligt und erst zuletzt wird das leere Capsid mit +ssrna gefüllt. 8 4

5 HRV 3C Protease hemmt die Transkription und Translation der Wirtszelle durch: - Inaktivierung der Polymerase I, II oder III. - Schneiden des an die TATA-Box bindende Protein TBP (Untereinheit des Transkriptionsfaktors IID). HRV führt beim Wirt zum Zelltod / Lyse: - Die 3C Protease prozessiert virale Proteine, die die Wirtszelle so verändern, dass sie in den Zelltod geht. Zudem wird virale mrna von der 3C Protease gebunden und die Replikation dadurch reguliert: - Die 3C Protease bindet als Komplex mit RNP (Ribonukleoprotein) und p36 (Ribosom- Zellprotein) an das 5 Ende der positiv-strängigen RNA. Die Bindungsstelle ist 126 Nukleotide lang und hat die Form einer Kleeblattstruktur. Durch die Bindung des Komplexes wird die Replikation aktiviert und es werden positiv-strängige RNAs hergestellt Zusammenfassung Rhinoviren sind kleine, unbehüllte ssrna(+) Viren, die beim Menschen Erkältungen verursachen. Das Genom der Rhinoviren ist polycistronisch und wird als riesiges Polyprotein translatiert. Bei der enzymatischen Prozessierung, die noch während der Translation erfolgt, hat die 3C Protease wichtige Funktionen. Die 3C Protease schneidet überall dort, wo sich eine Gln/Gly Stelle befindet und aktiviert so die viralen Proteine. Die wichtigen Funktionen der translatierten 3C Protease zeigt ihre zentrale Bedeutung für das Virus. 10 5

6 Glossar Cordingley M.G. et al. Substrate Requirements of Human Rhinovirus 3C Protease for Peptide Cleavage in Vitro* (1990) J.Biol. Chem. 265, 9062 Walker P.A. et al. Sequence and Structural Determinants of the Interaction between the 5 - Noncoding Region of Picornavirus and Rhinovirus Protease 3C* (1995) Biotech. 24, Walker P.A. et al. Human Rhinovirus-14 Protease 3C Binds Specifically to the 5 - Noncoding Region of the Viral RNA (1993) Biotech. 34, Prof. Dr. E. Peterhans, Allgemeine Virologie-Vorlesungsunterlagen 11 6

7 Vaccinia Virus E3L (ds-rna binding protein) Taxonomie Virus Aufbau Replikation E3L Inhalt 1

8 Familie: Poxiviridae Unterfamilie: Entomopoxvirinae Unterfamilie: Chordopoxvirinae Genus: Entomopoxvirus A - C Pockenviren der: Käfer, Schmetterlinge, Fliegen, Mücken... Genus: Ortopoxvirus Parapoxvirus Avipoxvirus Variola Vaccinia Capripoxviren Lepripoxvirus Suipoxvirus Yatapoxvirus 300 nm 200 nm 100 nm Vacciniavirus: bp dsdna Keine bekanten origins Geschlossene Enden 2

9 HinDIII 1. uncoating 2. uncoating Golgi Actin 50% Fusion 3

10 25 kda E3L dsrna binding protein Frühe Phase Bindet an dsrna-strukturen und verhindert die Assoziation mit zellulären Enzymen Proteinkinase Autophosphorylierung nach Bindung von dsrna 2,5 Oligoadenylatsynthetase Aktivierung durch dsrna Translationsinitationsfaktor inhibiert Translation Degradation viraler und zellulärer RNA 4

11 E3L-siRNA: Replikation der Vaccinia Viren wird 90% inhibiert Fragen? 5

12 Literatur Harrison S. C. et al., 2004, Discovery of antivirals against smallpox, PNAS;101: Dave R. S. et al. 2006, sirna targeting Vaccinia virus double-stranded RNA binding protein (E3L) exerts antiviral effects, Virology; 348(2006) Romano P. R. et al., 1998, Inhibition of double-stranded RNA-Dependent Protein Kinase PKR by Vaccinia Virus E3: Role of Complex Formation and the E3 N-Terminal Domain, Molecular and Cellular Biology; 18, Hruby D. E. et al., 1978, Vaccinia Virus Replication, J. o. Virology; 29, Smith G. L., 1999, Vaccinia virus immune evasion, Immunology Letters; Modrow S. et al., 2003, Molekulare Virologie, Spektrum; Akademischer Verlag 6

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