Übungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden, Proteinen und DNA

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1 Übungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden, Proteinen und DNA 1. Aminosäuren a) Benennen Sie die folgenden Aminosäuren nach den Regeln der IUPAC: Ala, Gly, Ile, Thr b) Die Aminosäuren in Proteinen sind α-aminocarbonsäuren und sie liegen in der L-Form vor. Erläutern Sie diese Bezeichnungen auch anhand von Fischer-Projektionen. c) Aminosäuren vereinen Säure- und Baseneigenschaften innerhalb eines Moleküls und haben einen sog. isoelektrischen Punkt. Was versteht man darunter? Geben Sie die Gleichgewichtsreaktionen an, die mit den verschiedenen ionischen Formen der Aminosäuren und dem isoelektrischen Punkt in Zusammenhang stehen. d) Gemische von Aminosäuren können durch die sog. Elektrophorese getrennt werden, Informieren Sie sich über diese Trennungsmethode und erläutern Sie die Funktionsweise. e) Inwiefern können die Seitenketten die Lage des isoelektrischen Punkts einer Aminosäure beeinflussen? 2. Peptide und Peptidbindung a) Skizzieren Sie die Strukturformel des Tetrapeptids Ala Gly Ile Thr mit Ala als N-Terminus und Thr als CTerminus. b) Einfachbindungen (σ-bindungen) sind im allgemeinen um die Bindungsachse frei drehbar. Bei der Peptidbindung NH-CO beobachtet man jedoch, dass die Drehbarkeit stark eingeschränkt und das Rückgrat einer Peptidkette recht starr ist. Wieso? c) Das Tetrapeptid Ala Gly Ile Thr soll auf klassisch-chemischem Weg synthetisiert werden. Beschreiben Sie die Abfolge der einzelnen erforderlichen Syntheseschritte (ohne im Detail auf die verwendeten Reagenzien und die Reaktionsmechanismen einzugehen) und berücksichtigen Sie dabei das Einbringen und Abspalten von Schutzgruppen sowie die eigentliche Knüpfung der Peptidbindung. d) Welche Basensequenz(en) würde(n) in einem DNA-Strang die o.g. Aminosäureabfolge Ala Gly Ile Thr codieren? Geben Sie auch den komplementären DNA-Strang an (siehe dazu auch Aufg. 6b). 3. Nachweisreaktionen a) Erläutern Sie die Funktionsweise der sog. Biuret-Reaktion für Aminosäuren, Peptide bzw. Proteine. Welche chemische Struktur spielt dabei die zentrale Rolle? b) Welche chemische Reaktion läuft bei der sog. Xanthoprotein-Reaktion ab? Wieso ist dieser Vorgang mit einer Verfärbung verbunden? 4. Proteine und ihre Strukturhierarchie a) Definieren Sie die vier Hierarchieebenen von Proteinstrukturen und nennen Sie jeweils die maßgeblichen Wechselwirkungen. b) α-helices und β-faltblätter sind die bestimmenden Elemente der Sekundärstruktur eines Proteins. Informieren Sie sich für die α-helix über die Ganghöhe, das Verknüpfungsmuster der Wasserstoffbrücken sowie die Anzahl der Aminosäuren pro Windung. c) Erläutern Sie, wieso die Aminosäure Prolin häufig als Helixbrecher und als Faltblattbrecher bezeichnet wird. d) Ordnen Sie jeder der 20 proteinogenen Aminosäuren (siehe umseitig) die stärkste Wechselwirkung zu, die ihre jeweilige Seitenkette eingehen kann: van-der-waals (vdw), Wasserstoffbrücke (HB), ionisch (Ion). 5. Aspartam Aspartam ist der Methylester eines Dipeptids aus Asparaginsäure (N-terminal) und Phenylalanin (C-terminal). Es wird häufig in Iight"-Erfrischungsgetränken eingesetzt, weil seine Süßkraft 170-mal stärker ist als die von Saccharose. a) Geben Sie die vollständige Strukturformel des Dipetid-Methylesters an. b) Bei der Hydrolyse des Methylesters kann es zur Bildung eines zyklischen Dipeptids kommen, auch wenn diese Reaktion nur in geringem Umfang abläuft. Erläutern Sie, wie die Ringbildung vor sich geht, wieso sie nicht bevorzugt abläuft und geben Sie die Struktur des zyklischen Dipeptids an. 6. DNA und ihre Struktur a) Zeichnen Sie die vollständige Strukturformel für den DNA-Strang mit der Basenfolge GTCA (von 3' nach 5' gesehen) und ergänzen Sie den komplementären Strang in der Skizze einschließlich der Wasserstoffbrücken. b) Informieren Sie sich über - die beiden Leserichtungen der DNA (von 3' nach 5' und von 5' nach 3'), - die Basenfolgen im coding strand und complementary strand der DNA, - die Begriffe Codon und Anti-Codon, - die Rollen und Basenfolgen von mrna und trna in der Proteinbiosynthese.

2 Übungsaufgaben mit Lösungen zu Aminosäuren, Peptiden, Proteinen und DNA 1. Aminosäuren a) Benennen Sie die folgenden Aminosäuren nach den Regeln der IUPAC: Ala, Gly, Ile, Thr Ala: Gly: Ile: Thr: 2-Amino-propansäure 2-Amino-ethansäure 2-Amino-3-methyl-pentansäure 2-Amino-3-hydroxy-butansäure b) Die Aminosäuren in Proteinen sind α-aminocarbonsäuren und sie liegen in der L-Form vor. Erläutern Sie diese Bezeichnungen auch anhand von Fischer-Projektionen. α bezeichnet das C-Atom, das der Carboxylgruppe (C-1) unmittelbar benachbart ist (also C-2), so dass eine α-aminocarbonsäure eine 2-Aminocarbonsäure ist. Mit L-Form bezeichnet man die Konfiguration der chiralen C-2 Position; in der Fischer-Projektion liegt die Aminogruppe links. In der CIP-Nomenklatur entspricht dies der S-Konfiguration. c) Aminosäuren vereinen Säure- und Baseneigenschaften innerhalb eines Moleküls und haben einen sog. isoelektrischen Punkt. Was versteht man darunter? Geben Sie die Gleichgewichtsreaktionen an, die mit den verschiedenen ionischen Formen der Aminosäuren und dem isoelektrischen Punkt in Zusammenhang stehen. Wenn der ph-wert des umgebenden Milieus am isoelektrischen Punkt liegt, ist die Aminosäure insgesamt weder Kation noch Anion, sondern sie verhält sich nach außen elektrisch neutral. Sie liegt praktisch ausschließlich als Zwitterion vor; ein geringer Anteil an nichtionischer Form kommt gemäß der Säure-Base-Gleichgewichte hinzu. Hier einige isoelektrische Punkte: - unpolare Seitenketten: - polare Seitenketten: - saure Seitenketten: - basische Seitenketten: Gly 5,97, Ala 6,02, Val 5,97 Ser 5,68, Thr 5,60 Asp 5,41, Glu 5,7 Lys 9,74, Arg 10,76, His 7,59 (Siehe dazu auch Aufgabenteil e.) d) Gemische von Aminosäuren können durch die sog. Elektrophorese getrennt werden, Informieren Sie sich über diese Trennungsmethode und erläutern Sie die Funktionsweise. Als Elektrophorese bezeichnet man die Wanderung geladener (kolloidaler) Teilchen durch ein elektrisches Feld. Die Driftgeschwindigkeit der Teilchen, typischerweise Proteine oder Nukleinsäuren, ist proportional zur Stärke des angelegten elektrischen Feldes und zur Ionenladung sowie umgekehrt proportional zum Teilchenradius und zur Viskosität des umgebenden Stoffes (Trägermaterial). Durch die unterschiedliche Ionenladung und den Teilchenradius bewegen sich die einzelnen Teilchen unterschiedlich schnell durch das Trägermaterial und werden dadurch entsprechend ihrer elektrophoretischen Mobilität getrennt. Damit eignet sich die Elektrophorese sehr gut zur Trennung von Stoffgemischen (z.b. Protein- oder DNA-Fragmente). Als Trägermaterial können Flüssigkeiten und Gele (= Gelelektrophorese) zum Einsatz kommen. e) Inwiefern können die Seitenketten die Lage des isoelektrischen Punkts einer Aminosäure beeinflussen? Seitenketten können selbst basische (NH) oder saure (COOH) Funktionen enthalten, so dass sie selbst kationisch oder anionisch vorliegen können. Dementsprechend verschieben sich die isoelektrischen Punkte tendenziell zu niedrigeren ph-werten bei sauren Seitenketten und zu höheren ph-werten bei basischen Seitenketten, weil dann die Säuren in ausreichendem Maß protoniert bzw. die Basen in ausreichendem Maß deprotoniert vorliegen. Auch nicht saure bzw. basische Seitenketten beeinflussen die Lage des isoeletrischen Punkts spürbar, weil sie durch induktive Effekte die Elektronendichte am C-2-Atom verändern und damit die Protonierungs- bzw. Deprotonierungsneigung der Carboxylgruppe und der Aminogruppe beeinflussen.

3 2. Peptide und Peptidbindung a) Skizzieren Sie die Strukturformel des Tetrapeptids Ala Gly Ile Thr mit Ala als N-Terminus und Thr als CTerminus. b) Einfachbindungen (σ-bindungen) sind im allgemeinen um die Bindungsachse frei drehbar. Bei der Peptidbindung NH-CO beobachtet man jedoch, dass die Drehbarkeit stark eingeschränkt und das Rückgrat einer Peptidkette recht starr ist. Wieso? In Peptidbindungen liegt die N-C-Bindung nicht als reine Einfachbindung vor, sondern zu der σ-bindung kommt ein spürbarer π-bindungsanteil, also Doppelbindungsanteil, hinzu. C und O liegen aufgrund ihrer Doppelbindung bereits als sp2-hybride mit pz-orbitalen vor, so dass es für den benachbarten Stickstoff energetisch günstig ist, ebenfalls eine sp2-hybridisierung anzunehmen und so eine Überlappung seines pz-orbitals (in dem sein freies Elektronenpaar liegt) mit den beiden anderen pz-orbitalen herzustellen. Das π-elektronensystem erstreckt sich somit über N-C-O, so dass es einen Doppelbindungsanteil der C-N-Bindung gibt, der die Drehbarkeit der C-NBindung einschränkt. Man kann also folgende Mesomerie formulieren: c) Das Tetrapeptid Ala Gly Ile Thr soll auf klassisch-chemischem Weg synthetisiert werden. Beschreiben Sie die Abfolge der einzelnen erforderlichen Syntheseschritte (ohne im Detail auf die verwendeten Reagenzien und die Reaktionsmechanismen einzugehen) und berücksichtigen Sie dabei das Einbringen und Abspalten von Schutzgruppen sowie die eigentliche Knüpfung der Peptidbindung. - Ala an Aminogruppe schützen. - Gly an Carboxylgruppe schützen. - C-geschütztes Gly mit Hilfe von DCC mit N-geschütztem Ala verknüpfen. - Gly an Carboxylgruppe entschützen. - Ile an Carboxylgruppe schützen. - C-geschütztes Ile mit Hilfe von DCC mit Ala-Gly verknüpfen. - Ile an Carboxylgruppe entschützen. - Thr an Carboxylgruppe und Hydroxylgruppe (Seitenkette) schützen. - C-geschütztes Thr mit Hilfe von DCC mit Ala-Gly-Ile verknüpfen. - Thr an Carboxylgruppe und Seitenkette entschützen. - Ala entschützen. d) Welche Basensequenz(en) würde(n) in einem DNA-Strang die o.g. Aminosäureabfolge Ala Gly Ile Thr codieren? Geben Sie auch den komplementären DNA-Strang an (siehe dazu auch Aufg. 6b). Aus der Code-Sonne für die mrna liest man als eine mögliche Basensequenz ab: GCC-GGC-AUC-ACC In der DNA ist U durch T zu ersetzen; entsprichend erhält man als (komplementären) DNA-Strang: GCC-GGC-ATC-ACC Und als codierender DNA-Strang liegt vor (gemäß Basenpaarungen A-T und G-C): CGG-CCG-TAG-TGG

4 3. Nachweisreaktionen a) Erläutern Sie die Funktionsweise der sog. Biuret-Reaktion für Aminosäuren, Peptide bzw. Proteine. Welche chemische Struktur spielt dabei die zentrale Rolle? Kupfer-II-Ionen werden von den Amino-Carbonyl-Einheiten komplexiert und die entstehenden Komplexe sind durch ihre tiefere Blaufärbung bzw. Violettfärbung optisch wahrnehmbar. Der entstehende Komplex hat die folgende Struktur: b) Welche chemische Reaktion läuft bei der sog. Xanthoprotein-Reaktion ab? Wieso ist dieser Vorgang mit einer Verfärbung verbunden? Die Xanthoprotein-Reaktion ist eine Nachweisreaktion für aromatische Aminosäuren in Proteinen: Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan. Bei der Zugabe von Salpetersäure findet eine Nitrierung am Benzolring statt. Dabei wird ein Wasserstoffatom durch die Nitro-Gruppe aus der Salpetersäure elektrophil substituiert. Der nitrierte Aromat absorbiert sichtbares Licht im violett-blauen Bereich, so dass das Protein gelblich verfärbt erscheint. 4. Proteine und ihre Strukturhierarchie a) Definieren Sie die vier Hierarchieebenen von Proteinstrukturen und nennen Sie jeweils die maßgeblichen Wechselwirkungen. Primärstruktur: Aminosäuresequenz durch kovalente Bindungen entlang der Proteinhauptkette. Sekundärstruktur: Wasserstoffbrücken zwischen den NH- und CO-Einheiten der Proteinhauptkette. Die Hauptkette nimmt typsiche Sekundärstrukturen an (α-helices und β-faltblätter). Tertiärstruktur: Wechselwirkungen der Seitenketten; van-der-waals-ww., polare Ww., Wasserstoffbrücken, ionische Ww., Disulfidbrücken zwischen zwei Cys. Die Sekundärstrukturelemente ordnen sich entsprechend der Seitenketten-Wechselwirkungen gegenseitig an. Quartärstruktur: Wechselwirkungen und Packungs-/Faltungseffekte vergleichbar mit Tertiärstruktur; von Quartärstruktur spricht man, wenn mehrere Proteinketten beteiligt sind. b) α-helices und β-faltblätter sind die bestimmenden Elemente der Sekundärstruktur eines Proteins. Informieren Sie sich für die α-helix über die Ganghöhe, das Verknüpfungsmuster der Wasserstoffbrücken sowie die Anzahl der Aminosäuren pro Windung. Die α-helix ist eine rechtshändig gedrehte Spirale (bevorzugt von L-Aminosäuren) mit durchschnittlich 3,6 Aminosäureseitenketten pro Umdrehung. Pro Windung wird eine Länge von 0,54 nm erzielt. Dieser Fortschritt wird als Ganghöhe bezeichnet. Sie ist das Produkt aus der Translation (0,15 nm) und den Resten pro Windung (3,6). Dieser Abstand zwischen den Resten ist der Grund dafür, dass Aminosäuren, die in der Primärstruktur drei oder vier Stellen voneinander entfernt sind, sich in der Helixstruktur in unmittelbarer Nähe befinden. Stabilisiert wird die α-helix durch eine Wasserstoffbrückenbindung zwischen dem Carbonylsauerstoff der n-ten und dem Amidproton der (n+4)-ten Aminosäure derselben Proteinhauptkette. c) Erläutern Sie, wieso die Aminosäure Prolin häufig als Helixbrecher und als Faltblattbrecher bezeichnet wird. Prolin ist die einzige Aminosäure, in der die Aminogruppe nicht frei vorliegt, sondern in die Seitenkette (in Form eines Fünfrings) eingebunden ist. Dadurch ist sind die konformativen Möglichkeiten (insbesondere die Drehbarkeit von Bindungen) eingeschränkt und Prolin kann seine Konformation nur schlecht den Anforderungen von definierten Sekundärstrukturen anpassen. Folglich bricht die Sekundärstruktur oft an Prolin ab. d) Ordnen Sie jeder der 20 proteinogenen Aminosäuren (siehe umseitig) die stärkste Wechselwirkung zu, die ihre jeweilige Seitenkette eingehen kann: van-der-waals (vdw), Wasserstoffbrücke (HB), ionisch (Ion). vdw: HB: Ion: Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Met Cys, Ser, Thr, Tyr Asp, Gln, Trp, Asp, Glu, Lys, Arg, His

5 5. Aspartam Aspartam ist der Methylester eines Dipeptids aus Asparaginsäure (N-terminal) und Phenylalanin (C-terminal). Es wird häufig in Iight"-Erfrischungsgetränken eingesetzt, weil seine Süßkraft 170-mal stärker ist als die von Saccharose. a) Geben Sie die vollständige Strukturformel des Dipetid-Methylesters an. In Aspartam ist die Carboxylgruppe des Phenylalanins verestert, die Säurefunktion in der Seitenkette der Asparaginsäure bleibt frei. b) Bei der Hydrolyse des Methylesters kann es zur Bildung eines zyklischen Dipeptids kommen, auch wenn diese Reaktion nur in geringem Umfang abläuft. Erläutern Sie, wie die Ringbildung vor sich geht, wieso sie nicht bevorzugt abläuft und geben Sie die Struktur des zyklischen Dipeptids an. Zyklische Strukturen können in Peptiden immer dann entstehen, wenn eine freie Säurefunktion mit einer freien Aminofunktion im selben Molekül eine Peptidbindung bildet. Bevorzugt ist diese Reaktion i.a. nicht, weil i.d.r. eine einfache Säure-Base-Reaktion stattfindet. Sofern sich ein Ring bildet, nimmt er bei Dipeptiden folgende allgemeine Struktur an: Im Fall des Asp-Phe ist außerdem noch ein Ringschluss zweier Asp-Einheiten zwischen den Aminogruppen an C-2 und den Carboxylgruppen der Seitenketten denkbar. 6. DNA und ihre Struktur a) Zeichnen Sie die vollständige Strukturformel für den DNA-Strang mit der Basenfolge GTCA (von 3' nach 5' gesehen) und ergänzen Sie den komplementären Strang in der Skizze einschließlich der Wasserstoffbrücken. Ausschnitt aus der DNA-Struktur mit einer A-T- und einer G-C-Paarung. b) Informieren Sie sich über - die beiden Leserichtungen der DNA (von 3' nach 5' und von 5' nach 3'), - die Basenfolgen im coding strand und complementary strand der DNA, - die Begriffe Codon und Anti-Codon, - die Rollen und Basenfolgen von mrna und trna in der Proteinbiosynthese. Siehe z.b. hier in den folgenden drei Videos zur Proteinbiosynthese: - Transkription (https://youtu.be/fy_3gpikons), - RNA-Prozessierung (https://youtu.be/hsdk7l9qk1w) und - Translation (https://youtu.be/3wffj6d0_nq).

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