Rekombinante Wirkstoffe. Prof. Dr. Theo Dingermann Institut für Pharmazeutische Biologie Goethe-Universität Frankfurt

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1 Rekombinante Wirkstoffe Prof. Dr. Theo Dingermann Institut für Pharmazeutische Biologie Goethe-Universität Frankfurt

2 Rekombinante Wirkstoffe Auf den ersten Blick liegt es nahe: diese Wirkstoffe entsprechen einem natürlichen, humanen Vorbild Der zweite Blick zeigt: eine erhebliche Zahl dieser Wirkstoffe entspricht nicht einem natürlichen, humanen Vorbild

3 Warum Modifikationen an authentischen Biomolekülen? Einige Modifikationen sind Konzessionen an die technische Machbarkeit durchaus u.u. mit einem signifikanten Zusatzgewinn (Kasse-1 Biotechs) Einige Modifikationen sind in der Tat naturidentische Wirkstoffe (Kasse-2 Biotechs) Einige Modifikationen machen die Moleküle besser als die natürlichen Vorbilder, auch weil sie den signifikanten Unterschieden eines physiologischen und eines therapeutischen Delivery s Rechnung tragen (Kasse-3a Biotechs) Einige Modifikationen sind ganz einfach neu erfunden (Kasse-3b Biotechs)

4 Rekombinante Wirkstoffe Authentisch vs. modifiziert: 40 authentisch 48 modifiziert 4 Maus-Antikörper 1 Ratte-Antikörper 6 chimerisierte Antikörper 12 humanisierte Antikörper 5 humane Antikörper 1 humanisiertes Fab-Fragment 4 Kunstprotein

5 Rekombinante Wirkstoffe Pharmakokinetische Eigenschaften 3 schnell wirksam 101 normal wirksam 16 verzögert wirksam

6 Met-Somatropin (Protropin ) G I E K D K R M Wachstumshormon

7 Met-Somatropin (Protropin ) G Klasse-1 Biotech I E K D K R M Wachstumshormon

8 Somatropin G I E K D K R Wachstumshormon

9 Somatropin G Klasse-2 Biotech I E K D K R Wachstumshormon

10 Pegyliertes Somatropin G I E K D K R modifiziertes Wachstumshormon längere albwertszeit

11 Pegyliertes Somatropin G Klasse-3a Biotech I E K D K R modifiziertes Wachstumshormon längere albwertszeit

12 Pegvisomant (Somavert ) D D T KG S R S A N I E K D K R Wachstumshormon G-Rezeptor-Antagonist

13 Pegvisomant (Somavert ) D D KG Klasse-3b Biotech T S R S A N I E K D K R Wachstumshormon G-Rezeptor-Antagonist

14 Wachstumshormone Protropin Met-Somatropin E. coli Genotropin Somatropin E. coli umatrope Somatropin E. coli Norditropin Somatropin E. coli Zomacton Somatropin E. coli Saizen C 127 Somatropin Mäusezelllinie Nutropin AQ Somatropin E. coli Valtropin Somatropin (Biosimilar) S. cerevisiae Omnitrope Somatropin (Biosimilar) E. coli Anti -Wachstumshormon Somavert Pegvisomant E. coli

15 Wachstumshormone Protropin Met-Somatropin E. coli Genotropin Somatropin E. coli umatrope Somatropin E. coli Norditropin Somatropin E. coli Zomacton Somatropin E. coli Saizen C 127 Somatropin Mäusezelllinie Nutropin AQ Somatropin E. coli Valtropin Somatropin (Biosimilar) S. cerevisiae Omnitrope Somatropin (Biosimilar) E. coli Anti -Wachstumshormon Somavert Pegvisomant E. coli Arzneimittel der istorie Klasse-1 Klasse-2 Klasse-3

16 Wachstumshormone

17 Das Problem mit dem N-Terminus von rekombinanten Proteinen

18 Interferon gamma 1b

19 Interferon gamma 1b Die Aminosäuresequenz von Interferon gamma-1b unterscheidet sich vom maturen humanen Interferon gamma durch das N-terminale Methionin (rot) und das C-terminale Arginin (grün)

20 Interferon alfa 2a Interferon alfa-2a wird in Escherichia coli als 166 Aminosäuren langes, nichtglycosyliertes Protein gebildet. Das zusätzliche N-terminale Methionin wird überwiegend durch eine Methionylaminopeptidase (MAP) aus E. coli abgespalten und während der Produktion entfernt.

21 Interferon alfa 2a Interferon alfa-2a wird in Escherichia coli als 166 Aminosäuren langes, nichtglycosyliertes Protein gebildet. Das zusätzliche N-terminale Methionin wird überwiegend durch eine Methionylaminopeptidase (MAP) aus E. coli abgespalten und während der Produktion entfernt. Gly (G) 97 % Ala (A) 96 % Pro (P) 88 % Ser (S) 84 % Thr (T) 90 % Val (V) 84 % Cys (C) 71 % P irel, M J Schmitter, P Dessen, G Fayat, and S Blanquet (1989). Extent of N-terminal methionine excision from Escherichia coli proteins is governed by the side-chain length of the penultimate amino acid. Proc Natl Acad Sci U S A 86,

22 Wachstumshormon Valtropin Expression in S. cerevisiae

23 Wachstumshormon Valtropin Expression in S. cerevisiae Methionin-Aminopeptidase MAP I spaltet N-terminale Methionin-Reste ab, wenn die nachfolgende Aminosäure klein und ungeladen ist. Das Enzym gehört zu der Familie der Metalloproteinasen und benötigt Cobald als Co-Faktor

24 Insulin

25 Wachstumshormone Genotropin In Escherichia coli wird die Expression der cdna für hg vom Promotor des Gens der alkalischen Phosphatase (phoa) gesteuert. Zusätzlich enthält die Expressionscassette eine Shine-Dalgarno-Sequenz des trp-operons (trp-sd) sowie die 5 -Sequenz des Gens für das hitze-stabile Enterotoxin II (STII). Dieser Bereich umfasst eine weitere Shine-Dalgarno-Sequenz sowie das Signalpeptid des Enterotoxins. Nach der Transkription entsteht ein Fusionsprotein STII-rhG, das an die Cytoplasmamembran geschleust wird und nach Abspaltung des Signalpeptids als humanes Somatropin im Periplasma des Bakteriums vorliegt.

26 TNFα-Antagonist Cimzia

27 Wachstumshormone Norditropin

28 Wachstumshormone Norditropin Dipepitidylaminopeptidase I DAP I spaltet vom N-Terminus her Dipeptide ab, kann allerdings keine Peptidbindungen hydrolysieren, in denen die Aminosäure Prolin involviert ist. Auch Dipeptide, die an ihrem N-Terminus die basischen Aminosäuren Arginin oder Lysin tragen, werden nicht abhydrolysiert.

29 Wachstumshormone Norditropin

30 Wachstumshormone Norditropin

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