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1 -Klausur Biochemie Name: Nur vollständige Reaktionsgleichungen, Berechnungen und Antworten werden als Lösung der Aufgaben gewertet, das Ergebnis alleine genügt nicht. Der Rechengang muß ersichtlich sein. Erlaubtes Hilfsmittel: Taschenrechner. Den rechten Rand bitte NICHT beschriften.. a) Welche Verbindung löst sich besser in Wasser, Cholesterin oder Glycerin? b) Begründen Sie Ihre Antwort 2. a) Wie verändert sich nach dem Massenwirkungsgesetz bei der Reaktion: K s HA + OH - A - + H 2 O das Verhältnis von [A - ]/[HA] wenn [OH - ] veringert wird und [H 2 O] konstant bleibt? 3. a) Wieviele Protonen kann Lysin ausgehend vom ph maximal abgeben? 0,25 b) Wieviele saure bzw. basische Funktionen enthält Lysin? c) Bezeichen Sie die Achsen der Titrationskurve. 0,75 d) Markieren Sie in der Titrationskurve die pk-werte der α-aminogruppe (pk ), der α- Carboxylgruppe (pk 2 ) und der Seitenkette (pk R ). e) Markieren Sie in der Titrationskurve den pi-wert (isoelektrischen Punkt).

2 -Klausur Biochemie Name: 4. a) Welcher Aminosäurerest ist wichtig für die Pufferungsfähigkeit des Hämoglobins? b) Erklären Sie weshalb. c) Wie heißt die Seitenkette des Aminosäure? 5. a) Welches sind die beiden schwefelhaltigen proteinogenen Aminosäuren? b) Nennen Sie je eine Besonderheit der beiden Aminosäuren. 6. Nennen Sie drei Arten von nichtkovalenten Bindungen, die zur Ausbildung der Tertiärstruktur von Proteinen beitragen.,5 7. a) Zeichnen Sie den Aufbau einer Peptidbindung.,5 b) Beschreiben Sie deren Spaltung durch eine Protease. 2

3 -Klausur Biochemie Name: 8. Im Citratzyklus entstehen drei verschiedene energiereiche Verbindungen. Nennen Sie diese.,5 9. Beschreiben Sie, wie die Glykolyse mit dem Citratzyklus verbunden ist und geben Sie die beteiligten Coenzyme/Vitamine an. 2,25 0. a) Welche Zellen produzieren Antikörper? b) Skizzieren Sie ein Immunglobulin G mit Angabe relevanter Strukturen. 2,5 3

4 -Klausur Biochemie Name:. Warum ist Biotin wichtig für die Glukoneogenese? Definieren Sie einerseits die Begriffe Furanose und Pyranose und andererseits Hexose und Pentose. Woher stammen diese Bezeichnungen?,5 3. Wodurch beeinflusst Insulin den camp Spiegel? a) Welchen hauptsächlichen strukturellen Unterschied gibt es zwischen Hämoglobin und Myoglobin? b) Welche funktionellen Folgen hat dieser Unterschied? 5. Wie unterscheiden Sie durch eine Blutanalyse zwischen einem prähepatischen, intrahepatischen und posthepatischen Ikterus? 4

5 -Klausur Biochemie Name: 6. Warum kann ein Leberschaden zu Ascites und Ödemen führen? 7. a) Nennen Sie zwei Beispiele für Disaccharidasen. b) Nennen Sie einen Ort im menschlichen Organismus, wo diese Enzyme in großer Menge vorkommen. 8. Welche Glykogen-Struktur erwarten Sie bei einem Patienten mit einer Defizienz in der Glykogenphosphorylase? 9. Durch welche Bestandteile unterscheiden sich Blut, Serum und Plasma? 5

6 -Klausur Biochemie Name: 20. Erklären Sie kurz, warum eine Defizienz in gewissen Glykosyltransferasen beeinflusst, welche Blutgruppe ein Mensch hat.,5 2. a) Wie wird der Komplex I der Atmungskette auch bezeichnet? b) Auf welche Verbindung werden die Elektronen vom Komplex I übertragen? 22. Wo in der Zelle werden mitochondriale Proteine kodiert und wo werden sie synthetisiert? 23. Erläutern Sie am Beispiel des Abbaus von Glucose zu CO 2 und H 2 O den Begriff der Entropie. 6

7 -Klausur Biochemie Name: 24. Worüber gibt die freie Standardenthalpie Auskunft? 25. Ordnen Sie Phosphoenolpyruvat, Glucose--Phosphat und ATP nach ihrer freien Standardenthalpie in aufsteigender Reihenfolge (geringster Wert zuerst). 0, An welchen Reaktionen ist Phosphoribosylpyrophosphat beteiligt? Geben Sie zwei Beispiele. 27. Wie wirkt Allopurinol? 28. Die Phosphodiesterbindung tritt auch in Nukleinsäuren auf. Zwischen welchen Bestandteilen in den Nukleinsäuren wird sie gebildet? Skizzieren Sie diese Teilstruktur. 7

8 -Klausur Biochemie Name: 29. Wie unterscheidet sich RNA von DNA?,5 30. Nennen Sie drei Proteine, die entscheidend an der Regulation des Zellzyklus beteiligt sind.,5 3. a) An welchem Substrat findet alternatives Spleißen statt? b) Welche Vorteile hat das alternative Spleißen? 32. Woran binden Transkriptionsfaktoren? 33. Was versteht man unter der Schmelztemperatur der DNA? 8

9 -Klausur Biochemie Name: 34. Welche Faktoren sind am Aufbau des Replikationskomplexes beteiligt? Nennen Sie zwei. 35 Was geschieht mit den Nukleosomen bei der Transkription? 36. Definieren Sie die Begriffe Exon und Intron. 37. Menschliche Zellen haben ein diploides Genom, dass heißt, sie haben für jedes autosomale Gen zwei Allele. a) Welches der Allele wird normalerweise abgeschrieben? b) Welche Ausnahmen gibt es? 38. Welche Zahl kommt der Anzahl der im menschlichen Genom enthaltenen Protein-kodierenden Gene am nächsten? , , , oder 2.500? 9

10 -Klausur Biochemie Name: 39. Nennen Sie zwei posttranslationale Modifikationen, die am Tyrosin vorkommen und zwei, die am Serin vorkommen können Glutamat ist eine nichtessentielle Aminosäure. a) Aus welchem Molekül wird Glutamat in unseren Zellen synthetisiert? b) Nennen Sie zwei grundsätzlich unterschiedliche enzymatische Reaktionen, mit denen dieses Molekül in Glutamat umgewandelt werden kann. Geben Sie die Namen der Enzyme und Coenzyme an, falls diese für die jeweilige Reaktion erforderlich sind. 2 c) Welcher inhibitorische Neurotransmitter geht aus Glutamat hervor? Wie nennt man die Art der Reaktion? 4. Alanin ist in unserem Körper u.a. für den Transport überschüssiger Aminogruppen (Ammoniak) vom extrahepatischen Gewebe zur Leber mitverantwortlich. a) Welchem katabolen Stoffwechselweg entstammt dabei das Kohlenstoffgerüst des Alanins? b) Geben Sie den Namen der Verbindung an. c) In welchen anabolen Stoffwechselweg der Leber wird das Kohlenstoffgerüst eingeschleust? 0

11 -Klausur Biochemie Name: 42. Vergleichen Sie einen kompetitiven Inhibitor und einen nicht-kompetitiven Inhibitor: a) hinsichtlich ihres Angriffsorts am Enzym b) hinsichtlich ihrer Auswirkung auf die Km- und die Vmax-Werte eines Enzyms. c) Zeichnen Sie ein Diagramm für die Geschwindigkeit einer Enzym-katalysierten Reaktion in Abhängigkeit der Substratkonzentration in Ab- und Anwesenheit eines kompetitiven Inhibitors (bei konstanter Enzymkonzentration) Wie sind allosterisch regulierbare Enzyme in der Regel aufgebaut? 44. Stearinsäure ist eine gesättigte C8-Fettsäure, Ölsäure eine einfach ungesättigte C8-Fettsäure und Linolsäure eine zweifach ungesättigte C8-Fettsäure. a) Erklären Sie die Begriffe "gesättigt" und "ungesättigt" b) Welche der drei Fettsäuren hat den niedrigsten und welche den höchsten Schmelzpunkt? (kurze Erklärung)

12 -Klausur Biochemie Name: 45. Weshalb geht ein Mangel an Linolsäure mit einer erniedrigten Prostaglandinsynthese einher? 46. a) In welchem Kompartiment einer menschlichen Zelle werden Fettsäuren hauptsächlich abgebaut? b) Beschreiben Sie die einzelnen Schritte, die Fettsäuren durchlaufen, um in dieses Kompartiment zu gelangen.,5 47. Im extrazellulären Milieu einer gegebenen Zelle ist Glucose zum Zeitpunkt Null niedriger konzentriert als intrazellulär. Begründen Sie: a) Wie sich die extrazelluläre Konzentration von Glucose verändert, wenn die Zelle kein Transportsystem für Glucose besitzt. b) Wie sich die extrazelluläre Konzentration von Glucose verändert, wenn die Zelle ein passives Transportsystem für Glucose besitzt. 48. Warum übersteigt die Konzentration von Alanin und Glutamin die aller anderen Aminosäuren im Blutplasma? 2

13 -Klausur Biochemie Name: 49. Berechnen Sie den ph-wert einer 0, M HCl, einer 0, M NaOH und einer 0-8 M HCl. 50. a) Formulieren Sie die spontane Reaktion und berechnen Sie das ΔG 0 der Laktatdehydrogenasereaktion. E 0 Pyr/Lakt = -0,90 V E 0 NAD + /NADH = -0,320 V F = C/mol 2 b) Berechnen Sie ΔG, wenn folgende Konzentrationsverhältnisse vorliegen: [Lakt]/[Pyr] = 0 [NAD + ]/[NADH] = (R = 8,35 J/K mol; T = 298 K),5 5. Bei einer Untersuchung der GPT (Glutamat-Pyruvat-Transaminase) Aktivität im Serum eines Patienten liefert Ihnen das Labor einen Wert von 30 U/ml. ( U = µmol/min). Berechnen Sie die Aktivität in katal/ 2 3

14 -Klausur Biochemie Name: 52. Die Zusammensetzung eines Peptids ergibt nach Totalhydrolyse: Asp, Thr, Arg, Met, Gly, Glu, Ile, Phe, 2 Cys. Der Edmanabbau ergibt im ersten Cyclus die PTH-Derivate von Asp und Ile, Carboxipeptidase spaltet die Aminosäuren Glu und Thr ab. Mercaptoethanol spaltet das Peptid in ein Peptid A der Zusammensetzung: Gly, Glu, Asp, Cys, Phe und B: Ile, Arg, Cys, Met, Thr. Peptid A ergibt nach Chymotrypsinverdau ein Tripeptid der Zusammensetzung Cys, Asp, Phe. Peptid B ergibt nach BrCN-Spaltung ein Tripeptid der Zusammensetzung Arg, Cys, Thr und Trypsinspaltung setzt Thr frei. Geben Sie die Struktur des Peptids an. (Angaben: Chymotrypsin spaltet am C-Terminus von aromatischen Aminosäuren, Trypsin spaltet am C-Terminus von basischen Aminosäuren, BrCN spaltet nach Methionin) Berechnen Sie die Durchlässigkeit einer Licht absorbierenden Lösung in %, wenn die Extinktion 0,25 beträgt. 2,5 4

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