Protokoll Nr.1: 01. Oktober Eiweiße. Thema: Julia Wiegel

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1 Protokoll Nr.1: 01. Oktober 2009 Thema: Eiweiße 1 Julia Wiegel 1 (Stichwort: Eiweiße) 1

2 11 BG 08 Lehrer: Herr Weber Fach: Technologie Abgabetermin: 29. Oktober 2009 Einleitung: In diesem Protokoll geht es um das Thema Eiweiße. Jede Körperzelle des Menschen besteht hauptsächlich aus Eiweißen. Diese bestimmen vor allem die Funktionen und die Struktur des menschlichen Körpers. Jedes Organ enthält 2

3 Eiweiße, die vor allem in der Muskulatur aufzufinden sind. Auch in den Zellwänden sind Eiweiße enthalten. Diese Eiweiße werden jedoch Enzyme genannt und sind eine Art Eingangspforte für bestimmte Stoffe. Enzyme steuern viele Körperfunktionen, da sie als Katalysatoren lebenswichtige Vorgänge beschleunigen können. Eiweiße werden auch Proteine genannt und setzen sich aus verschiedenen Aminosäuren zusammen. (Mehr dazu im theoretischen Teil.) Doch was kann Eiweiße zerstören? Praktischer Teil: Versuch 1: Tyndall- Effekt Material und Chemikalien: Taschenlampe, Becherglas, gemischte Gelatine, Kochsalz Durchführung: Man löst 0,5g Gelatine in 200 ml Wasser auf. Der Raum wird verdunkelt und mit einer Taschenlampe wird die Lösung von der Seite bestrahlt. Diesen Versuch führt man dann ebenfalls mit einer Salzlösung durch. Dabei wird der Strahlengang jeweils senkrecht von oben betrachtet. Beobachtung: Bei der angesetzten Gelatinelösung sieht man von der Seite einen klaren Lichtstrahl der auch durch die Lösung geht. (3) Bei der Kochsalzlösung geht der Lichtstrahl ungehindert durch die Lösung durch und ist kaum zusehen. (2) 3

4 Auswertung: Wie man bei dem Versuch erkennen kann, geht bei einer echten Lösung, in unserem Versuch eine Kochsalzlösung (2), der Strahl ungehindert durch die Lösung und ist von außen kaum zu sehen. Das gelegentliche Flimmern und die kleineren Reflexionen, die man doch manchmal in der Flüssigkeit sieht, sind wahrscheinlich auf kleinste Schmutzpartikel zurückzuführen, die man mit dem bloßen Auge nicht erkennen kann. Bei der Gelatinelösung (3) sieht man den Strahl von außen sehr gut. Daher kann man darauf schließen, dass die Gelatinelösung keine echte Lösung ist. Die Gelatinelösung gehört zu den kalloidalen Lösungen. Den Strahl den man von der Seite aus sieht, ist nur die Streuung vom Licht. Gelatine besteht aus Proreinen. Proteine sind größere Moleküle und stören den Strahl ungehindert durch die Flüssigkeit zu gelangen. Den Strahl den man von außen sieht ist somit nur die Streuung des Lichtes. Versuch 2: Bestimmung der Gerinnungstemperatur von Eiweiß Material und Chemikalien: Brenner, Dreifuß, Drahtnetz, Becherglas, Thermometer, Eiweißlösung, Reagenzglas (RG) 4

5 Durchführung: Die Eiweißlösung erhitzt man in einem Wasserbad, bis das Eiweiß beginnt sich zu Trüben, also bis zur Gerinnung. Danach liest man die Temperatur ab. Beobachtung: Die Eiweißlösung fängt bei 56 C an sich zu trüben. Die Trübung geht von oben nach unten und wird nach einiger Zeit dick-flüssiger. Auswertung: Bei diesem Versuch hat man die Gerinnungstemperatur von Eiweiß bestimmt. Nach unserem Versuch liegt diese bei 56 C und bei anderen Nachschlagewerken zwischen 60 und 62 C. Bei der Gerinnung von Eiweiß wird das Protein (ein anderes Wort für Eiweiß) zerstört. Die Denaturierung von Eiweißen wird anhand der nächsten Skizze nachvollziehbar aufgezeigt. Man erkennt, dass das native Protein durch Wasserstoffbrücken zusammengehalten wird. Wird das Eiweiß nun langsam erhitzt, so werden die Wasserstoffbrücken zerstört und es entsteht zuerst ein teilweise denaturiertes Protein. Werden alle Wasserstoffbrücken, die das Protein zusammenhalten, zerstört, entsteht ein denaturiertes Protein- Molekül. Aus vielen denaturierten Protein- Molekülen entstehen dann koagulierte Proteine. 5

6 Versuch 3: Eiweißgifte Material und Chemikalien: RG, RG-Ständer, Spatel, Pipette, Kupferchlorid, Bleiacetat, Natriumchlorid, Kaliumchlorid, Ethanol, Salzsäure, Eiweißlösung Durchführung: Man füllt in 6 RG etwas von der Eiweißlösung. Anschließend gibt man jeweils eins der potentiellen Eiweißgifte mit dem Spatel oder der Pipette zu der Eiweißlösung und beobachtet deren unterschiedliche Reaktion. Beobachtung: Bei den folgenden Chemikalien färbt sich die Lösung nach Zugabe der Chemikalien in die Eiweißlösung milchig: - Kupferchlorid - Bleiacetat 6

7 - Ethanol - Salzsäure Bei den anderen Chemikalien, Natriumchlorid und Kaliumchlorid, war keine Reaktion zu beobachten. Auswertung: Die entstandene milchige Lösung ist auf eine Denaturierung des Eiweißes zurückzuführen. Es gilt das gleiche Prinzip wie bei Versuch 2. Die Salze sind ungefährlich für Versuch 4: Die Biuret-Reaktion Material und Chemikalien: RG, 10% Natronlauge, verdünnte Kupfersulfat-Lösung, Eiweißlösung Durchführung: Zu 2ml der Eiweißlösung gibt man 1ml Natronlauge und schüttelt es. Man tropft einige Tropfen der stark verdünnten Kupfersulfat-Lösung hinzu und beobachtet die Reaktion. Anschließend führt man eine Blindprobe mit Wasser durch. Beobachtung: Gibt man Kupfersulfat zur Natronlauge und der Eiweißlösung, so entsteht eine violette Lösung. Bei der Blindprobe mit Wasser Natronlauge und der Eiweißlösung fällt ein weißer Feststoff aus. Auswertung: Dieser Versuch beschreibt die Biuret-Reaktion. Dies ist eine Nachweis- Reaktion für Biuret und Eiweiße, die eine Peptidbindung eingehen. Bei der Reaktion treten zwei Peptidbindungen und ein zweiwertiges Kupfer-Ion in Verbindung und ein Farbumschlag ins violette ist erkennbar. Ein Kupferbiuretkomplex entsteht. Voraussetzung für diese Reaktion sind mindestens zwei Peptidbindungen und eine Alkalische Lösung, in dem die Reaktion stattfinden kann. Bei der Blindprobe entsteht kein Farbumschlag, sondern das Eiweiß denaturiert durch die Natronlauge, da kein Kupfer enthalten ist, das mit den 7

8 Peptidbindungen einen Farbkomplex bilden kann. 2 Versuch 5: Die Xanthoprotein-Reaktion Material und Chemikalien: Brenner, RG, Eiweißlösung, konzentrierte Salpetersäure (HNO 3 ) 2 8

9 Durchführung: Es werden 2 ml der Eiweißlösung in ein Reagenzglas mit 2 Tropfen der konzentrierten Salpetersäure gegeben und erhitzt. Beobachtung: Gibt man Salpetersäure zu der Eiweißlösung, so entsteht bevor man die Flüssigkeit erhitzt ein weißer Feststoff, der ausfällt. Bei der Erhitzung schäumt die Lösung stark und danach sieht die Lösung leicht gelblich aus. Bei einer Blindprobe mit Wasser ist keine Gelbfärbung zu erkennen. Auswertung: Die Xanthoprotein-Reaktion ist ein Nachweisverfahren für Proteine, die einen Benzolring enthalten. Gibt man Schwefelsäure zu einem Substrat, das einen Benzolring enthält, so findet eine Nitrierung am Benzolring statt und es entsteht eine gelbliche Färbung. Gibt man Salpetersäure zu Eiklar, erkennt man eine Ausflockung. Das führt darauf zurück, dass das Eiweiß durch die Säure denaturiert wird. Erhitzt man diese Lösung weiterhin, entsteht eine gelbe Nitroverbindung. Theoretischer Teil: Eiweiße Aminosäuren Eiweiße werden in der Fachsprache auch oft Proteine genannt. Proteine setzten sich aus verschiedenen Aminosäuren zusammen. Um die Wichtigkeit der Proteine wirklich verstehen zu können, ist etwas Chemie notwendig. 9

10 Alle Aminosäuren setzen sich aus immer den gleichen Bauteilen zusammen. In der Mitte des Molekül steht ein Kohlenstoffatom (C). An dieses C- Atom sind vier unterschiedliche Gruppen angegliedert: eine NH2-Gruppe, die auch Aminogruppe genannt wird eine COOH-Gruppe, die Carboxylgruppe genannt wird ein Wasserstoffatom (H) und ein Rest (R) Dieser Rest ist unterschiedlich aufgebaut und ist daher die einzige Unterscheidung der 20 verschiedenen Aminosäuren, die ein Mensch hat. Essentielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden Von den 20 Aminosäuren sind bei einem Erwachsenen 8 essentiell, d.h. der Körper kann sie nicht selbst herstellen. Sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Zu ihnen gehören: Isoleucin Leucin Lysin Methionin Phenylalanin Threonin Tryptophan Valin Bei Säuglingen sind außerdem noch Arginin und Histidin essentiell notwendig. Alle anderen Aminosäuren kann der Körper selbst herstellen. 10 Verbinden sich zwei Aminosäuren miteinander, so entsteht ein Dipeptid. Die chemische Reaktion findet immer zwischen der Aminogruppe der einen Aminosäure und der Carboxylgruppe der anderen Aminosäure statt. Dabei spaltet sich Wasser (H2O) ab. Die Bindung, die dabei entsteht, nennt sich Peptidbindung. Das so entstandene Dipeptid verfügt immer noch über eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe. An diese können, mit der gleichen chemischen Reaktion, weitere Aminosäuren angebunden werden. So entsteht, bei drei zusammengebundenen Aminosäuren, ein Tripeptid. Kommen weitere Aminosäuren hinzu, zählt man nicht mehr extra jede Aminosäure, man nennt die entstandenen Peptide gleich Polypeptide (von poly=zahlreich). Eiweiße, die sich aus über 100 Aminosäuren zusammensetzen, werden dann schlicht nur noch

11 Proteine genannt. Tyndall-Effekt Der Tyndall-Effekt beschreibt Streuungen von Licht in Flüssigkeiten. Dieser Effekt tritt auf, wenn eine Flüssigkeit gelöste Teilchen enthält deren Größe der Wellenlänge des Lichtes entsprechen und so die Lichtstrahlen brechen und deren Gang sichtbar machen. Solche Teilchen nennt man Kolloide. Die Kolloide- Lösungen sind Stoffgemische, die sich durch Filtrieren oder Zentrifugieren trennen lassen. Hierbei unterscheidet man größtenteils zwischen einer Suspension und einer Emulsion. - Eine Suspension enthält feste, unlösliche Stoffe in einer Flüssigkeit, die fein verteilt darin schwimmen. Beispiel: Gartenerde in Wasser - Bei der Emulsion liegen zwei unlösliche Flüssigkeiten vor, die sich beim Vermischen in kleinen Flüssigkeitströpfchen fein verteilen. Beispiel: Milch Das Prinzip des Effekts liegt hauptsächlich darin, das durch die Mie-Streuung (Streuung elektromagnetischer Wellen) des Lichts Strahlenbündel seitlich heraus gestrahlt werden. So wird der gesamte Lichtstrahl auch von der Seite sichtbar. Dies geschieht beispielsweise bei Sonnenschein im Nebel und Dunst oder bei Scheinwerfern in der Nacht. Der Tyndall- Effekt nimmt mit abnehmender Wellenlänge an 11

12 Intensität zu, was dazu führt, dass das Streulicht bläulicher gefärbt sein kann als das durchscheinende Primärlicht. Quellen:

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