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1 Zusammenfassung Abkürzungsverzeichnis I IX 1. Einleitung Glutamatrezeptoren Modularer Aufbau von ionotropen Glutamatrezeptoren AMPA-Rezeptoren Molekulare Vielfalt der AMPA-Rezeptoren durch posttranskriptionale Prozesse Mechanismen der Zusammensetzung eines AMPA-Rezeptors Regulation des Transportes von AMPA-Rezeptoren an die Synapse Pharmakologie der AMPA-Rezeptoren Mechanismen der Ligandenbindung und Desensitisierung von AMPA-Rezeptoren Kainatrezeptoren Transmembrane AMPA-Rezeptor-regulierende Proteine (TARPs) Physiologische Ursache und Auswirkungen der stargazer-mutation Die Familie der TARPs Regulation des AMPA-Rezeptor-Transportes durch TARPs Modulation der elektrophysiologischen Eigenschaften von AMPA- Rezeptoren durch TARPs Vermittlung der AMPA-Rezeptor/TARP-Interaktion durch distinkte Domänen Ziele der Arbeit Material und Methoden Geräte Verbrauchsmaterialien III

2 3.3. Chemikalien und Enzyme Chemikalien Enzyme Kits Oligonukleotide Plasmide Plasmide zur Klonierung und zur Expression in Froschoozyten Plasmide zur Expression in eukaryotischen Zelllinien cdna-konstrukte Antikörper Versuchsorganismen Bakterienstämme Zelllinien Tiere Molekularbiologische Methoden Allgemeine Bemerkungen zum Umgang mit Nukleinsäuren Phenol-Chloroform-Extraktion von Nukleinsäuren Ethanolpräzipitation von Nukleinsäuren Konzentrationsbestimmung von Nukleinsäuren Photometrische Konzentrationsbestimmung von Nukleinsäuren Konzentrationsbestimmung durch Tüpfeln Agarose-Gelelektrophorese von DNA Formaldehyd-Agarose-Gelelektrophorese von RNA Isolierung von Gesamt-RNA aus Gewebe Reverse Transkription Polymerasekettenreaktion (PCR) Allgemeine Anmerkungen zur PCR und Standard- Protokoll einer PCR Overlap extension-pcr Restriktionsverdau Isolierung von DNA-Fragmenten aus Agarosegelen Fragmentisolierung durch Ausquetschen Fragmentisolierung mit Hilfe des JETsorb Gel Extraction Kits Fragmentisolierung mit Hilfe des QIAquick Gel Extraction Kits Dephosphorylierung von DNA-Fragmenten IV

3 Ligation von DNA-Fragmenten Transformation von Bakterien Herstellung kompetenter Bakterien für die chemische Transformation Hitzeschock-Transformation Plasmid-DNA-Präparation im kleinen Maßstab (Miniprep) Plasmid-DNA-Präparation im mittleren Maßstab (Midiprep) Sequenzierung von DNA In vitro-transkription Linearisierung Transkriptionsreaktion Quantifizierung der RNA-Synthese DNase-Behandlung zur Matrizenentfernung Reinigung der RNA Expressionssysteme Das Xenopus laevis-oozyten-expressionssystem Operative Entnahme der Oozyten aus Xenopus laevis Präparation der Oozyten Injektion von RNA in Oozyten Elektrophysiologische Messungen an Oozyten Das HEK293-Zellen Expressionssystem Transfektion von HEK293-Zellen Elektrophysiologische Untersuchungen von HEK293- Zellen mittels der patch clamp-methode Proteinbiochemische Methoden Proteinisolierung aus Xenopus-Oozyten und spezifische Markierung von oberflächenständigen Membranproteinen SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE) Western Blot Western-Blot Entwicklung Ergebnisse Klonierung der TARP-cDNAs TARP-vermittelte Modulation elektrophysiologischer Eigenschaften von AMPA-Rezeptoren Elektrophysiologische Untersuchungen homomerer AMPA- Rezeptoren in Koexpression mit TARPs Bedeutung der Q/R-Edierstelle für die Modulation von AMPA- Rezeptoren durch TARPs V

4 Einfluss von TARPs auf die elektrophysiologischen Eigenschaften von heteromeren AMPA-Rezeptoren Einfluss der L479Y-Mutation auf die TARP-vermittelte Modulation von GluR1(Q)flip TARP-vermittelte Modulation pharmakologischer Eigenschaften von AMPA-Rezeptoren Untersuchung des Einflusses von TARPs auf die Potenz von Agonisten bei GluR1-Rezeptoren Auswirkung von TARPs auf die Potenz von Glutamat bei nichtdesensitisierenden GluR1-Rezeptoren TARP-spezifische Modulation der Wirksamkeiten von vollen und partiellen Agonisten bei GluR TARP-vermittelte Veränderung der Wirkung von Antagonisten bei GluR1(Q)flip Einfluss von TARPs auf die Potenz von CNQX bei GluR1(Q)flip Umkehr der Wirkung einiger Antagonisten bei GluR1(Q)flip durch TARPs Untersuchungen zum möglichen Einfluss von TARPs auf die Ionenpore von AMPA-Rezeptoren Modulation der Wirkung von Offenkanalblockern bei AMPA-Rezeptoren durch TARPs TARP-vermittelte Änderung der Ionenpermeabilitäten von GluR1(Q)flip-Rezeptoren Einfluss von TARPs auf die Wirksamkeit von Desensitisierungsinhibitoren bei AMPA-Rezeptoren Charakterisierung der TARP-modulierten Veränderung der Wirksamkeit von CTZ bei GluR1(Q)flip Vergleichende Analyse der γ2-induzierten Veränderung der Wirksamkeit von CTZ bei flip-gespleißten AMPA- Rezeptoren Identifizierung an der Interaktion mit TARPs beteiligter Domänen des AMPA-Rezeptors Untersuchung der γ2-vermittelten Modulation C-terminal trunkierter GluR1-Rezeptoren Bestimmung der γ2-vermittelten Modulation chimärer GluR1/GluR6-Rezeptoren VI

5 Identifizierung beteiligter Positionen der C-terminalen Domäne von GluR1 an der Modulation durch γ Diskussion Die Zunahme an AMPA-Rezeptoren in der Plasmamembran ist nicht alleinige Ursache für die TARP-verursachte Erhöhung der Stromantworten Die Stärke der TARP-vermittelten Modulation ist vom assoziierten TARP und dem beteiligten AMPA-Rezeptor abhängig Die flop/flip-domäne eines AMPA-Rezeptors entscheidet über die Stärke der TARP-induzierten Reduktion der Rezeptordesensitisierung Die Q/R-Edierstelle ist für die Modulation durch ein TARP nur bedingt von Bedeutung Die Zusammensetzung eines heteromeren AMPA-Rezeptors hat einen wesentlichen Einfluss auf die Modulation durch TARPs Zwei unterschiedliche Mechanismen steuern die Potenzierung kainat- und glutamatinduzierter Stromantworten von AMPA-Rezeptoren durch TARPs Einführung der L479Y-Mutation inhibiert nicht die Interaktion von TARPs mit AMPA-Rezeptoren Die Rezeptordesensitisierung wird in unterschiedlichem Ausmaß abhängig von assoziierten TARP gesenkt Die TARP-spezifische Erhöhung der Potenz von Agonisten wird über zwei distinkte Komponenten vermittelt Vergleichende Analyse der relativen Wirksamkeiten von Agonisten bei GluR1/TARP-Komplexen zeigt die Existenz zweier Untergruppen in der Familie der TARPs Aktivierbarkeit von GluR1/TARP-Komplexen durch Antagonisten zeigt weitere Einflüsse von TARPs auf AMPA-Rezeptoren TARPs verändern wichtige Eigenschaften der Porendomäne von GluR Die reduzierte Wirksamkeit von CTZ bei GluR1/TARP-Komplexen entsteht durch komplexe Wechselwirkungen von TARP und AMPA-Rezeptor Trunkierung der C-terminalen Domäne von GluR1 beeinflusst die Modulation des Rezeptors durch γ Chimäre GluR1/GluR6-Rezeptoren beweisen die Beteiligung distinkter AMPA-Rezeptordomänen am Mechanismus der γ2-verursachten Modulation des Rezeptors Die Ligandenbindungsdomäne von GluR1 ist zu Teilen an der Modulation durch γ2 beteiligt Die Mechanismen der TARP-vermittelten Modulation laufen über die Transmembrandomänen der AMPA-Rezeptoren ab VII

6 Die Modulation von GluR1 durch γ2 läuft nicht über die Porendomäne ab Die C-terminale Domäne von GluR1 ist für die γ2-vermittelte Reduktion der Rezeptordesensitisierung von Bedeutung Die Struktur der C-terminalen Domäne von GluR1 ist für die Modulation durch γ2 möglicherweise entscheidend Ich danke 189 Literaturverzeichnis 191 Abbildungsverzeichnis 203 Tabellenverzeichnis 207 A. Oligonukleotide 211 Publikationen 213 VIII

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