Kapitel 14 Intrazelluläre Kompartimente und der Transport von Biomolekülen

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1 Kapitel 14 Intrazelluläre Kompartimente und der Transport von Biomolekülen 14.1 Membranumschlossene Organellen * Der Zellkern hat eine Doppelmembran namens Kernhülle und ist mit dem Cytosol über die Kernporen verbunden. Die äussere Kernmembran setzt sich im ER fort. * Im Endoplasmatischen Reticulum (ER) werden die meisten Membrane hergestellt. Grosse Teile des ER sind mit Ribosomen bedeckt und werden rauhes ER genannt. Hier werden viele Proteine hergestellt. * Im Golgi-Apparat, der sich in der Nähe des Zellkerns befindet, werden Proteine und Lipide modifiziert, adressiert und an ihre Bestimmungsorte in der Zelle geschickt. * Lysosomen enthalten Verdauungsenzyme, womit sie abgenutzte Organellen und per Endocytose aufgenommene Partikel abbauen. * Auf dem Weg in die Lysosomen passieren die Partikel vorher die Endosomen, welche bestimmte Moleküle aussortieren und auf andere Art recyceln. * In den Peroxisomen werden Lipide und toxische Stoffe oxidativ abgebaut. * Mitochondrien und Chloroplasten in Pflanzen (siehe Kap. 13!!) Die Organellen sind nicht einfach wild im Cytosol verteilt, sondern von Mikrotubuli an bestimmten Stellen gehalten oder mit Motorproteinen bewegt. Die Fläche und Masse der Organellenmembran übertrifft die der Zellmembran um vieles. Der Zellkern und das ER sind vermutlich durch eine Einstülpung der Plasmamembran entstanden, was auch die Verbindung zwischen den Beiden erklärt. Zum Endomembransystem, also durch Membraneinstülpung entstanden, gehören: * Kern * ER * Golgi-Apparat * Endosomen * Lysosomen Diese Organellen kommunizieren über Vesikel miteinander, was darauf hinweist, dass die Zelle ihren Inhalt als etwas Extrazelluläres auffasst. Mitochondrien und Chloroplasten sind, wie du aus Kapitel 13 weisst, anderes entstanden und deshalb vom vesikulären Transport ausgeschlossen Proteine müssen sortiert werden Da sich alle Organellen bei der Zellteilung ebenfalls teilen müssen, verlangen sie sehr viel zielsicheren Nachschub an Membran und Proteinen. Da annähernd alle Proteine im Cytoplasma fabriziert werden, bleiben solche ohne Sortiersignal auch dort und die anderen gehen ins vom Sortiersignal in der Aminosäurensequenz genannte Organell. Es gibt verschiedene Wege, um ein Protein durch die Membran eines Organells zu treiben: * Für den Eintritt in den Kern aus dem Cytoplasma werden Proteine von den Kernporen aktiv und selektiv reintransportiert, während kleine Moleküle frei hineindiffundieren können. * Falls Proteine vom Cytosol in ein Organell wollen, werden sie von in der Membran stationierten Proteintranslokatoren zum Durch-Die-Membran-Kriechen gebracht, was sie leider entfaltet. * Vom ER aus werden Proteine mittels Transportvesikeln verschickt. So können auch (1 von 5) :08:41

2 Membranlipide und Membranproteine verschickt werden. Signalsequenzen oder Signalpeptide sind etwa 15 bis 60 Aminosäuren lang und notwendig sowie ausreichend um Proteine richtig zu dirigieren. Die Kernhülle besteht aus zwei konzentrischen Membranen sowie Proteinen in der Innenmembran, welche als Bindungsstellen für Kernlamina, ein fein gewebtes Netz aus Proteinfilamenten, dienen. Kernporen durchdringen die Kernhülle und dienen als Schleusen für Moleküle aus dem Cytosol sowie mrna und Ribosomen-Untereinheiten aus dem Kern. Es findet in den Poren auch eine abschliessende Qualitätskontrolle statt, welche nur vollständig gespleisste RNA durchlässt. Eine Kernpore besteht aus etwa 100 verschiedenen Proteinen und hat mindestens einen wassergefüllten Kanal zum Durchlass von kleinen, wasserlöslichen Molekülen. Im Cytosol binden Proteine namens Kernimportrezeptoren an das Kernlokalisierungssignal des zu importierenden Proteins und leiten es über die Kernporenfibrillen zur Pore, wo es aktiv unter GTP- Verbrauch in den Kern transportiert wird, ohne sich auffalten zu müssen. Beim Import in die Mitochondrien oder Chloroplasten haben die Proteine ein Signalsequenz am aminoterminalen Ende, welche nach dem Einlass entfernt wird, wodurch möglicherweise eine noch spezifischere Adresse aktiviert wird. Die Proteine gehen an Stellen rein, wo sich die beiden Organellen-Membrane berühren. Für den Transport müssen sie sich auffalten und werden von der anderen Seite von Chaperonproteinen reingezogen und neu gefaltet. Phospholipide werden von wasserlöslichen, lipidübertragenden Proteinen als einzelne Moleküle vom ER zu den Mitochondrien oder Chloroplasten gebracht. Manche Proteine kommen noch während ihrer Synthese vom Cytosol ins ER. Sie kommen nie wieder ins Cytosol zurück, sondern werden von Vesikeln von Organelle zu Organelle transportiert. Wasserlösliche Proteine werden ganz ins ER geschoben und an die Zelloberfläche oder ein Organell transportiert. Zukünftige Transmembranproteine werden in die Membran des ER eingebettet, um sie dann in die Membran eines Organells oder die Plasmamembran zu transportieren. Da die Proteine durch ihr ER-Signalpeptid schon während der Synthese durch die Ribosomen in das ER transportiert werden, kleben die Ribosomen am ER und machen so das ER rauh. Das ER-Signalpeptid findet die ER-Membran mit einem Signalerkennungsparikel (SRP) aus dem Cytosol und einem SRP-Rezeptor an der ER-Membran. Während das SRP gebunden ist, läuft die Proteinsynthese langsam ab, bis das SRP beim Erreichen der ER-Membran abfällt und das Protein durch den Translokationskanal, welcher vom Signalpeptid geöffnet wird, ins ER kann. Das Signalpeptid bleibt im Kanal, während der Rest der Aminosäurekette durchgefädelt wird, so das eine Schlaufe entsteht. Das Signalpeptid wird am Schluss abgeschnitten und das Protein ins ER entlassen. Bei Transmembranproteinen gibt es in der Aminosäuresequenz noch ein hydrophobes Stop-Transfer- Peptid, welches den Transport anhält und dann seitlich aus dem Translokationskanal gedrängt wird, um dort eine alpha-helikales, membrandurchspannendes Segment zu bilden. Die Proteine durchqueren die Membran immer mit dem Amino-Ende voran und das Carboxyl-Ende schaut hinten ins Cytosol raus. Diese Orientierung behalten die Proteine trotz allen späteren Transporten bei. Um Mehrspann-Transmembranproteine zu erzeugen wird ein Mechanismus ähnlich der Nähmaschine verwendet, bei dem der Transport immer wieder angehalten und umgekehrt fortgesetzt wird Vesikulärer Transport Der sekretorische Transportweg führt über Vesikel von den Ribosomen an der ER-Membran, über (2 von 5) :08:41

3 das ER und den Golgi-Apparat an die Zelloberfläche. Der endocytotische Transportweg dient der Aufnahme und dem Abbau extrazellulärer Moleküle und er führt von der Plasmamembran durch die Endosomen in die Lysosomen. Vesikel, die sich von der Membran abschnüren nennt man coated Vesicles, weil sie von einer charakteristischen Proteinhülle bedeckt sind, von welcher sie sich befreien müssen, bevor sie mit der Zielmembran verschmelzen können. Die Proteinbeschichtung formt die Membran zu einer Knospe und fängt die richtigen Moleküle für den Transport ein. Am besten untersucht sind Clathrin bedeckte Vesikel, welche vom Golgi-Apparat zur Plasmamembran und zurück transportieren. Jedes solche Vesikel beginnt in der Plasmamembran als Clathrin bedeckte Mulde, in welcher sich Clathrinmoleküle zu einem korbartigen Geflecht zusammenlagern. Dynamin, ein kleines GTP- Bindendes Molekül, schnürt das schon stark eingeschnürte coated pit vollständig ab. Adaptine binden an die Cargorezeptoren der zu transportierenden Moleküle und bilden mit ihnen Komplexe, welche dann im sich bildenden Vesikel befestigt werden. Vesikel tragen v-snares, welche von t-snares auf der Target-Membran erkannt werden. Es gibt viele verschiedene Paare von SNAREs, welche vermutlich den Vesikeltransport steuern. Damit der Vesikel mit der Zielmembran verschmelzen kann, braucht es die Hilfe von Fusionsproteinen, welche diesen energetisch ungünstigen Vorgang katalysieren Sekretorische Transportwege: Exocytose Auf ihrem Weg zur Zelloberfläche kommen Proteine zuerst ins ER, wo sie chemisch modifiziert werden. Es gibt beispielsweise ein Enzym, welches die Bildung von Disulfidbindungen zwischen Cysteinseitenketten katalysiert, um die Struktur von Proteine gegenüber möglichen ph- Veränderungen oder Verdauungsenzymen ausserhalb der Zelle zu stabilisieren. Diese Bindungen können im Cytosol wegen der dort herrschenden reduzierenden Verhältnisse nicht gebildet werden. Viele Proteine werden im ER auch kovalent mit kurzen Oligosacchariden verknüpft und so in Glykoproteine verwandelt, womit das Protein besser vor Verdauung geschützt und speziell für einen möglichen Transport gekennzeichnet ist. Die vorgefertigten verzweigten Oligosaccharide werden zuerst en bloc mit einem Lipid namens Dolichol verknüpft und dann an die Aminogruppe einer Asparginseitenkette des Proteins gehängt. Dieser Vorgang wird von einem auf der Innenseite der ER-Membran verankerten Protein namens Oligosaccharyltransferase katalysiert. Die Bindungsstelle am Protein wird durch eine Sequenz von drei Aminosäuren markiert, wovon eine Aspargin ist, weshalb man die Verknüpfung aspargingekoppelt nennt. Proteine, welche im ER gebraucht werden, haben ein ER-Retentionssignal aus vier Aminosäuren am Carboxyl-Ende. Der Austritt aus dem ER ist hochselektiv. Wenn ein Protein falsch gefaltet ist kann es nicht raus, bis es korrigiert oder zerstört wurde. Antikörper werden hier aus ihren vier Polypeptidketten zusammengebaut und ihre Qualität geprüft. Bei der Krankheit Cystische Fibrose ist ein Plasmamembranprotein mutiert und wird vom der ER Qualitätskontrolle zerstört, obwohl es funktionieren würde. Der Golgi-Apparat befindet sich im Zentrum der Zelle und er besteht ja nach Zelltyp aus drei bis zwanzig flachen membranumschlossenen Zisternen. Ein Golgi-Stapel hat einen Eingang (cis) und einen Ausgang (trans). Die cis-seite grenzt an das ER und die trans ist zur Plasmamembran ausgerichtet. Lösliche Proteine und Membranpartikel reisen in Transportvesikeln vom ER und landen im cis-golgi-netz, von wo aus sie sortiert werden und mit (3 von 5) :08:41

4 Vesikeln bis ins trans-golgi-netz reisen. Von dort aus gehen sie an die Zelloberfläche oder in ein anderes Kompartiment. Während dem Weg durch die Golgi-Stapel werden weitere Zuckerketten an Proteine angehängt. Die Reihenfolge dieser chemischen Reaktionen ist aufgrund des Weges von cis nach trans durch die Golgi-Zisternen gegeben. Über den konstitutiven Ausscheidungsweg werden neue Lipide und Proteine über einen ständigen Fluss von Vesikeln zur Plasmamembran transportiert. Ausserdem werden über diesen Weg auch Proteine ausgeschieden, was man konstitutive Sekretion nennt. Bei Zellen, die sich auf Sekretion von beispielsweise Hormonen, Schleim oder Verdauungsenzymen spezialisiert haben, gibt es noch den geregelten Ausscheidungsweg. Dabei sammeln sich die Substanzen in sekretorischen Vesikeln unterhalb der Plasmamembran, um dann bei Empfang eines extrazellulären Signals mit der Membran zu verschmelzen und die Substanzen auszuschütten. In den speziellen sauren und Ca2+-reichen Bedingungen im Golgi-Apparat lagern sich Proteine für den geregelten Ausscheidungsweg zu Aggregaten zusammen, welche erkannt und in sekretorische Vesikel verpackt werden. So kann eine sehr hohe Konzentration dieser Substanzen erreicht werden. Proteine für die konstitutive Ausscheidung lagern sich nicht zusammen und werden deshalb von den konstitutiven Vesikeln mitgenommen. Obwohl sich die Plasmamembran bei der Sekretion durch die Vesikel vergrössert, wird sie im gleichen Mass bei der Endocytose wieder verkleinert Endocytose Es gibt das Zell-Trinken (Pinocytose) und das Zell-Essen (Phagocytose) von Zelltrümmern oder Mikroorganismen. In vielzelligen Organismen sind nur wenige Zellen zur Phagocytose fähig, aber bei Protozoen dient sie der Nahrungsaufnahme. Die phagocytierenden Zellen in Vielzellern (Makrophagen, Leukocyten) verschlingen eingedrungene Mikroorganismen, welche vorher von Antikörpern markiert wurden. Bei Kontakt mit den Antikörpern sendet die Fresszelle Plamamembranfortsätze namens Pseudopodien aus, welche das Bakterium einhüllen und zu einem Phagosom machen. In unserem Körper werden jeden Tag 1011 verbrauchte rote Blutzellen von Makrophagen gefressen. Die Pinocytose geschieht sehr schnell, eine Zelle nimmt in einer halben Stunde ihre ganze Plasmamembran auf und bringt sie wieder zurück. Die Flüssigkeit geht dann in die Endosomen. Es gibt auch die rezeptorvermittelte Endocytose, welche ein bestimmtes Molekül anreichert und dann aufnimmt, was die Wirksamkeit um den Faktor 1000 zur Pinocytose steigert. Dies geschieht beim Cholesterin, das für tierische Membrane nötig ist, auf diese Weise. Das extrem unlösliche Cholesterin ist im Blut an LDL-Partikel (Low-Density-Lipoproteine) gebunden, welche an LDL-Rezeptoren binden und als Komplex durch Endocytose aufgenommen werden. In den Endosomen fällt der Rezeptor aufgrund des sauren Milieus vom LDL ab und wird an die Plasmamembran zurückgebracht. Das LDL kommt in ein Lysosom, wo es abgebaut wird und das Cholesterin freigesetzt wird. Auch Vitamin B12, Eisen und unglücklicherweise das Influenza-Virus werden so aufgenommen. Ein aufgenommenes Molekül kommt zuerst in die frühen Endosomen und 5 bis 15 Minuten später in die späten Endosomen in der Nähe des Zellkerns. Das Endosomen-System übernimmt ähnliche Sortieraufgaben beim Import wie das trans-golgi-netz beim Export. Durch eine ATP getriebene H+-Pumpe wird ein saueres Milieu geschaffen, welches sehr wichtig ist, da es oft aufgenommene Rezeptoren dazu bringt, sich von der Fracht zu trennen. Manche Rezeptoren, wie der LDL, gelangen nach Gebrauch zu der selben Plasmamembrandomäne zurück von wo sie kamen, andere werden in den Lysosomen abgebaut und wieder andere gehen mit (4 von 5) :08:41

5 ihrer Fracht an einen andere Domäne der Plasmamembran, was man Transcytose nennt. Ein Lysosom hat dank einer H+-Pumpe einen ph von etwa fünf und Enzyme, die bei diesen Bedingungen optimal Makromoleküle zerlegen können. Die Säureabhängigkeit dieser Enzyme schützt den Rest des Cytosols vor Schäden, falls ein Lysosom mal undicht wäre. Die Membranproteine in Lysosomen sind sehr stark glykolysiert, um sie von der Verdauung durch die Proteasen zu schützen. Wenn ein ganzes Organell, z.b. ein Mitochondrium, verdaut werden soll, dann wird es vom ER mit einer Membran umschlossen und bildet ein Autophagosom, welches dann von einem Lysosom verdaut wird. (c) by Nick Fankhauser (5 von 5) :08:41

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