Die wichtigsten Bioinformatikdatenbanken. SwissProt, PDB, Scop, CATH, FSSP, PROSITE, Pfam
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- Hajo Bäcker
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1 Die wichtigsten Bioinformatikdatenbanken SwissProt, PDB, Scop, CATH, FSSP, PROSITE, Pfam
2 Übersicht Nucleotidsequenzen: GenBank, EMBL Proteindatenbank SwissProt Proteinstrukturen: Brookhavens PDB Proteinklassifizierung: Scop, CATH, FSSP Pattern, Profile: PROSITE und Pfam
3 SwissProt annotierte Proteinsequenz-Datenbank Einträge besitzten verschiedene Linientypen, z.b: Kommentar CC -!- FUNCTION: THIS ENZYME HAS BOTH RNASE AND DNASE ACTIVITY Eigenschaft FT ACT_SITE Keyword KW FAD, NADH Beschreibung DE AMINO-ACID PERMEASE viele zusätzliche Informationen: Funktion, posttranslationale Modifikationen, aktive Zentren,...
4 SwissProt Informationen manuell aus Erstbeschreibungspublikationen, regelmäßig aus Reviews und unter Beteiligung externer Experten hoher Grad der Integration mit anderen Datenbanken: Database Reference Zeile (DR) verweist auf andere DB unterschiedliche Qualität der Informationen durch Markierung der Zeilen (putative, probable, by similarity): DE PROBABLE 5'-NUCEOTIDASE PRECURSOR DE PUTATIVE AMINO-ACID PERMEASE cut-off-point vom Annotator bestimmt
5 TrEMBL manueller Annotierungsprozeß von Menge der neuen Sequenzen überfordert Qualität der SwissProt Annotierungen soll bestehen bleiben TrEMBL als Ergänzung zu SwissProt: computer-annotierte Einträge Einträge sind Translationen der CDS von EMBL Regelsysteme zur automatischen Annotierung verwendet
6 C4.5-Data-Mining-Algorithmus C4.5-Algorithmus
7 Die Proteinordnung enorme Menge macht Klassifizierung sinnvoll über Sequenz- und/oder Strukturähnlichkeit Domänen werden getrennt klassifiziert zu beachten: große Sequenzähnlichkeit heißt auch gleicher Fold ohne große Sequenzähnlichkeit kann auch ähnliche 3D-Struktur vorliegen Domänen mit ähnlicher 3D-Struktur haben häufig ähnliche Funktion
8 Klassifizierungs-DB SCOP: manuell CATH: halbautomatisch FSSP: automatisch
9 SCOP (structural classification of proteins) manuelle hierarchische Einteilung: Class: alpha, beta, alpha+beta, alpha/beta, multidomain Fold: Anordnung der Sekundärstrukturen und Loops Superfamily: gemeinsame strukturelle/funktionelle Eigenschaften Family: ähnliche biochemische Funktionen, >50% Sequenzidentität
10 CATH (classification by class, architecture, topology and homolgy): halbautomatische hierarchische Einteilung entsprechend der Bezeichnung Vorgehen bei Einteilung: Aufteilung in Domänen: bei Sequenzhomologie >> Übernahme der Grenzen sonst 3 Vorhersageprogramme bei Übereinstimmung >> übernommen sonst >> manuelle Zuweisung
11 homologe Superfamilien: CATH > 35% Sequenzidentität > 20% Sequenzidentität und SSAP > 80 SSAP > 70 und kolokalisiertes, ähnliches aktives Zentrum Topology: SSAP >70 (kein Hinweis auf ähnliche Funktion) Architecture: Sekundärstrukturanordnung (z.b. barrel), manuell Class: fast wie bei SCOP (automatisch)
12 CATH - schnellere Zuordnung strukturelle Templates: multiple strukturelle Alignments erzeugt (SSAP und CORA) konservierte Reste als Profile identifiziert spiegelt Core und aktives Zentrum wieder >> sensitiv für Folds und Superfamilies zur schnellen Zuordnung Consensus-Contact-Maps im multiplen Alignment (s.o.) werden konservierte AS- Wechselwirkungen identifiziert >> in Matrix (Map) Vergleich der Maps verschiedener Proteine >> Homologe??
13 Contact-map konservierter Kontakt msa
14 CATH - schnelle Zuordnung PSI-Blast: Blast, der im Verlauf der Suche Profile aus den multiplen Alignments der Hits generiert und mit diesen weiter sucht ermöglicht entferntere Homologe zu finden bei Sequenzidentität <35% angewendet: falls Treffer in einer Superfamilie liegen und SSAP>70 wird Protein in diese Familie aufgenommen
15 CATH-Übersicht
16 CATH Dictionary of Homologous Superfamilies (DHS) Datenbank mit validierten multiplen Alignments für viele CATH-Superfamilien versehen mit zusätzlichen Informationen (Sekundärstruktur, Pattern, aktive Zentren) Ermöglicht Visualisierung und Untersuchung der strukturellen und funktionellen Eigenschaften der Superfamilien
17 Erstellung von DHS
18 Ein Beispiel
19 FSSP und DaliDD FSSP (fold classification based on structure-structure alignments of proteins) und Dali Domain Dictionary Klassifizierungsdatenbank ohne hierarchischen Aufbau führt Alle-gegen-Alle Strukturvergleich der PDB-Proteine durch Vorgehen Auswahl der repräsentativen Proteinketten aus PDB (<25 % Sequenzidentität) für DaliDD >> Zerlegung in Domänen (FSSP speichert komplette Proteinketten)
20 FSSP/Dali - Vorgehen Alle-gegen-Alle Strukturvergleich mit dem Programm Dali Clustering nach Ähnlichkeitsscore von Dali und Darstellung als Baumstruktur:
21 FSSP/Dali-Vorgehen Definition der Faltungsklassen durch Abschneiden des Baumes
22 Vergleich FSSP gegen Rest besser Fold Homology Z=4.0 Z=6.0 Z=8.0 besser
23 PROSITE Datenbank biologisch signifikanter Profile und Pattern so gestaltet, daß schnelle Zuordnung von Protein zu Familie und von Domänen mit diesen Mustern vorgenommen werden kann Pattern ist Aminosäurenmuster, welches z.b. aktives Zentrum charakterisiert (z.b. LKSXXS) Profile bestehen aus Matrix, die Austauschscores und Gapkosten für Aminosäuren enthält >> Erkennung von Strukturen mit geringerer Sequenzhomologie (z.b. SH2-Domäne) Dokumentation zu den Mustern vorhanden Zugriff über Internet oder spezielle Programme (ASCII-Datei)
24 Pfam (Protein Family Database) große Sammlung von multiplen Alignments und HMM von Proteinfamilien Sequenzen sind in über 3000 Proteinfamilien unterteilt jeweils repräsentiert durch Seed-Alignment: von manuell gewählten, repräsentativen Mitgliedern der Familie Full-Alignment: über aus Seed-Alignment generierte HMMs gefunden
25 Pfam mit zusätzlichen Informationen versehen (z.b. Literaturreferenzen, aktive Zentren, Funktionen) versucht die Pfam-Familiengrenzen mit Strukturen in Übereinstimmung zu bringen (aus SCOP entnommen) Protein-Protein-Interaktionsdaten aufgenommen: Proteinkomplexe in PDB ausgewertet Komponenten der Komplexe über Blast mit Pfam-Sequenzen verbunden
26 Komplex aus Thrombin und pankreatischer Trypsin Inhibitor
27 Pfam - Analysemöglichkeiten multiple Alignments mit zusätzlichen Informationen Darstellung der Domänenstruktur Suche nach Proteinen, die eine bestimmte Domänenstruktur aufweisen
28 Zusammenfassung große Anzahl an Datenbanken für biologische Informationen redundant und komplementär >> bewußt machen, welche Informationen gespeichert sind frei im Internet zugänglich maximale Integration angestrebt Menge an Informationen macht automatisierte Verfahren zur Klassifizierung und Annotation erforderlich Zuverlässigkeit der gespeicherten Daten sollte bedacht werden ( putative )
29 Web Name Inhalt Adresse Protein Data Bank (PDB) Atomkoordinaten der Strukturen, Modelle, Viewer Swiss Institute of Swiss-Prot und viele Bioinformatics Analysetools Strucural Classification of SCOP-DB der strukturellen scop.mrc-lmp.cam.ac.uk/scop Proteins (SCOP) Beziehungen der bekannten Proteinstrukturen, klassifiziert nach "superfamily", "family" und "fold" CATH-DB Hierarchische Domänen- Klassifikation nach "Class", "architecture", "fold family" und "superfamily" FSSP/DALI Proteinklassifizierung über Strukturvergleiche PROSITE Pattern und Motive Pfam Multiple Proteinalignments und HMM-Profile fam
30 Literatur zu SwissProt A. Bairoch and R. Appweiler. The swiss-prot protein sequence database and ist supplement trembl in Nucleic Acids Res, 28(1):45-8, V. L. Junker, R. Apweiler, and A. Bairoch. Representation of functional information in the swiss-prot data bank Bioinformatics, 15(12):1066-7, E. Kretschmann, W. Fleischmann, and R. Apweiler. Automatic rule generation for protein annotation with the c4.5 data mining algorithm aplied on swiss-prot. Bioinformatics, 17(10):920-6, 2001.
31 Literatur zu SCOP, CATH, FSSP F. M. Pearl, D. Lee, J. E. Bray, I. Sillitoe, A. E. Todd, A. P. Harrison, J. M. Thornton, and C. A. Orengo. Assigning genomic sequences to cath. Nucleic Acids Res, 28(1):277-82, J. E. Bray, A. E. Todd, F. M. Pearl, J. M. Thornton, and C. A. Orengo. The cath dictionary of homologous superfamilies (dhs): a consensus approach for identifying distant structural homologues. Protein Eng, 13(3):153-65, L. Holm and C. Sander. The fssp database: fold classification based on structure-stucture alignments of proteins. Nucleic Acids Res, 9(11): , L. Holm and C. Sander. Touring protein fold space with dali/fssp. Nucleic Acids Res, 26(1):316-9, C. Hadley and D.T. Jones. A systematic comparison of protein structure classifications: Scop, Cath and FSSP. Structure Fold Des, 7(9): , 1999.
32 Literatur Prosite und Pfam L. Falquet, M. Pagni, P. Bucher, N. Hulo, C.J. Sigrist, K. Hoffmann, and A. Bairoch. The prosite database, ist status Nucleic Acids Res, 30(1):235-8, A. Bateman, E. Birney, L. Cerruti, R. Durbin, L. Etwiller, S. R. Eddy, S. Griffith-Jones, K. L. Howe, M. Marshall, and E. L. Sonnhammer. The pfam protein families database. Nucleic Acids Res, 30(1):276-80, 2002.
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