Häm. Biosynthese Pathophysiologie der Biosynthese
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- Viktor Winter
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1 Häm Biosynthese Pathophysiologie der Biosynthese
2 Häm = Porphyrin farbige Verbindung, konjugiertes Ringsystem 4 Pyrrolringe ubiquitär in Tier- und Pflanzenreich prosthetische Gruppe von Hämoproteinen
3 Mensch 8 enzymatische Schritte aufgebaut aus Glycin und Succinyl CoA Erythroblasten des Knochenmarks Hämoglobin-Synthese Erythrocyten Träger des Hämoglobins Hepatocyten Cytochrom P 450
4 vollständiges Fehlen der an der Hämbiosynthese beteiligeten Enzyme Tod partielle Defekte neuroviscerale, neuropsychatrische Störungen
5 Biosynthese von Häm findet in allen Zellen unter Beteiligung von Isoenzymen statt Hauptsyntheseorte Knochenmark (85%) Leber Synthese partiell in Mitochondrium, partiell im Cytosol
6 1. Schritt (Mitochondrium) Succinyl CoA + Glycin * Aminolävulinatsynthase -CO 2 -Amino-β-Ketoadipat δ-aminolävulinat benötigt Pyridoxalphosphat (cave! Vit B 6 Mangel) * geschwindigkeitsbestimmender Schritt
7
8 δ-aminolävulinatsynthase δ-ala-s1 Chromosom 3 ubiquitär δ-ala-s2 X-Chromosom Erythrocyt AS-Sequenz des Proenzyms bindet Häm (Endprodukt) Translokation des Proenzyms vom Cytosol ins Mitochondrium wird gehemmt Leber: Hemmung der Aktivität von δ-ala-s1 durch Häm + zusätzliche Hemmung durch Glucose
9 2.Schritt (Cytosol) 2 x δ-aminolävulinat Porphobilinogensynthase Porphobilinogen (Pyrrolvorstufe) Porphobilinogensynthase δ-aminolävulinatdehydratase 2 Isoforme a) alle Gewebe b) nur Erythroblasten
10
11 3.Schritt (Cytosol) Kondensation von 4 Molekülen Porphobilinogen (- 4x NH 4 ) PBG-Desaminase Hydroxymethylbilan/ Uroporphyrinogen I 2 Isoforme durch unterschiedliches Spleißen a) alle Gewebe b) Erythroblasten
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13 4. Schritt (Cytosol) Austausch der Propionat- und Acetatseitenkette an Ring D asymmetrische Reihenfolge der Substituenten PBG-Isomerase Uroporphyrinogen III (geringe Mengen I)
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15 5. Schritt (Cytosol) alle 4 Acetatgruppen werden zu Methylgruppen Uroporphyrinogen-Decarboxylase Koproporphyrinogen III
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17 6. Schritt (Mitochondrium) die Propionatseitenketten von Ring A und B werden zu Vinylseitenketten dehydriert und decarboxyliert Koproporphyrinogen(III)oxidase Protoporphyrinogen IX O 2 fungiert dabei als Wasserstoffakzeptor
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19 7. Schritt (Mitochondrium) Protoporphyrinogen IX wird dehydriert Protoporphyrinogenoxidase Protoporphyrin IX es entsteht ein konjugiertes (farbiges) System mit 11 Doppelbindungen
20
21 8. Schritt (Mitochondrium) Einbau von 2-wertigem Eisen Ferrochelatase Häm
22
23 Multienzymkomplex Koproporphyrinogen(III)oxidase Protoporphyrinogenoxidase Ferrochelatase sind als Multienzymkomplex in der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert
24 Bilanz 8 Moleküle 8 Moleküle SuccinylCoA Glycin 1 O 2 1 Fe 2+ Atom - 4 NH 4-14 CO 2-8 CoA - 10 H 2 O - 8 H 1 Häm
25 Ausscheidung von Porphyrinen und Vorstufen δ-aminolävulinat 1.Schritt Porphobilinogen 2. Schritt Blutplasma Urin
26 Ausscheidung von Porphyrinen und Vorstufen Uroporphyrinogen 4.Schritt Koproporphyrinogen 5.Schritt Blutplasma Urin als Uroporphyrin und Koproporphyrin (keine Vorstufen den Hämsynthese); entstehen durch Oxidation durch Luftsauerstoff Koproporphyrin(ogen) auch im Stuhl, da weniger Carboxylgruppen (4)
27 Ausscheidung von Porphyrinen und Vorstufen Protoporphyrin 7. Schritt Galle da nur noch 2 Carboxylgruppen
28 Energiebedarf nur der 1. Schritt ist energieabhängig: Spaltung des Thio-Esters in SuccinylCoA ev. Energiebedarf bei Transport Mitochondrium Cytosol ist noch ungeklärt
29 Regulation negative Rückkopplung von freiem Häm auf die δ-ala-synthase (=Produkthemmung) Repression der Enzymneusynthese Beeinflussung Transport von Proenzym vom Cytosol in das Mitochondrium allosterische Enzymhemmung
30 Derepression durch Derepresssion kann eine Steigerung der Biosyntheserate von δ-ala-synthase um das 50 fache erreicht werden
31 Konzentration von freiem Häm abhängig von Biosyntheserate Einbau in Hämoproteine Abbau durch Hämoxigenase z.b.: Barbiturate Cytochrom P Synthese Häm δ-ala-synthase steigt sinkt steigt
32 Erythroblasten die Aktivität der δ-ala-synthase 2 ist zusätzlich abhängig von Biosynthese der α- und β- Globinketten Verfügbarkeit von Eisen Stimulation auch durch Erythropoetin
Kapitel: Häm 35. Hämsynthese COOH. Porphobilinogen- Synthase NH 2 H. 5-Aminolävulinsäure (ALA) HOOC CH 2. Uroporphyrinogen- HN Decarboxylase CH 3
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