G-Protein gekoppelte Rezeptoren
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- Stefanie Vogel
- vor 8 Jahren
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Transkript
1 G-Protein gekoppelte Rezeptoren Bedeutung, Funktionen, Liganden Prinzipielle Funktionsmechanismen Klassifizierung und Eigenschaften von G-Proteinen Desensitivierung Beispiele
2 G-Protein gekoppelte Rezeptoren Sehprozess (Rhodopsin) Sensorik Riechen und Schmecken (mehrere 100 verschiedene GPCR) Neuronale Prozesse 5-Hydroxytryptamin-Rezeptoren Dopamine-Rezeptoren Glutamate-Rezeptor Mucarinische Acetylcholin-Rezeptoren Steuerung Cardiovasculäre Prozesse Adrenerge Rezeptoren, Mucarinische Acetylcholin-Rezeptoren schnelle, spezifische Response geradlinige Signaltransduktion
3 GPCRs als drug targets
4 GPCRs als drug targets
5 Klassifizierung der GPCR
6 Ligandenbindung
7 Kristallstruktur eines GPCR: Rhodopsin
8 Signalpropagation durch die Membran Konformationsänderung durch Bindung des Liganden Agonisten und inverse Agonisten Konformationsänderung ist geschwindigkeitsbestimmend...weitere Einflüsse Homo- und Heterodimerisierung von GPCR Direkte Interaktion mit anderen Proteinen in der Membran Homer, A Kinase Anker Proteine (AKAP)
9 Ligandenbindung: Agonisten und Antagonisten
10 Konformationsänderung inaktiv aktiv
11 Wie wird Konformationsänderung ausgelöst?
12 Sequentielles 2-Zustandsmodell
13 G-Proteine Große α und β-untereinheiten (37-46 kda) Kleine γ-untereinheit (8kDa) α-untereinheit hat GTPase-Aktivität β und γ-untereinheiten fest assoziiert 20 Gene für α-untereinheit, 5 für β-untereinheit 12 für γ-untereinheit Theoretische >1000 Kombinationen möglich Spezifität ist durch α-einheit bestimmt, die Rolle von βγ-einheit komplex
14 Aufbau der G-Proteine
15
16 PTM: Membran-Verankerung
17 GPCR-G-Protein
18 Hamm
19 Aktivierung der heterotrimeren G-Proteine GTP/s
20 Effektor-Aktivierung Transducin-GDP Transducin-GTP Schalter II/III vermittelt zum Effektor (AC, PDEγ) Interaktion mit βγ-untereinheit im Bereich Schalter I/II
21 Effektor-Aktivierung 1-5 GTP/s
22 Klassifizierung der heterotrimeren G-Proteine G s : Stimulierung von Adenylatcyclase (aktiviert durch Cholera-Toxin) G i : Inhibition von Adenylatcyclase, Ca 2+ -Kanäle (inhibiert durch Pertussis-Toxin) G q : aktiviert Phospholipase Cβ (IP 3, DAG) (von keinem Toxin inhibiert) G 12 : kleine G-Proteine
23 Klassifizierung der heterotrimeren G-Proteine G s α s α olf ubiquitär Nasales Epithelium β-adrenergischer Rezeptor Glucagon Rezeptor Olfaktorische Rezeptoren Adenylylcyclase (akt.) Ca 2+ -Kanäle (akt.) Adenylylcyclase (akt.) G i α i1,α i2,α i3 α oa α t1,transducin α g (gustducin) α z meist ubiquitär Gehirn Retina Geschmacksknospen Gehirn α2-adrenergischer Rezeptor Rhodopsin??? K + -Kanäle (akt) Ca 2+ -Kanäle (deakt.) cgmp-spezifische Phosphodiesterase (akt.) Adenylylcyclase (deakt.) Adenylylcyclase (deakt.) G q α q α 11,α 14,α 15,α 16 ubiquitär α1-adrenergischer Rezeptor PhospholipaseCβ (akt) G 12 α 12,α 13 ubiquitär GEF p115 (->Rho)
24 Funktionen der βγ-untereinheit Adenylatcyclase K + -Kanäle GRKs (GPCR-Kinasen) RGS (Regulatoren des G-Protein Signaling) Phospholipase Cβ Ca 2+ -Kanäle Phosducin PI3-Kinase γ
25 Regulatoren von GPCR-Signaling Phosducin GRK: GPCR-Kinasen, Desensitivierung RGS: Regulatoren des G-Protein Signaling (GAP-Funktion) Phosducin: blockiert Gβγ
26 Desensitivierung über β-arrestin Rezeptor-Phosphorylierung über GPCR-Kinase (GRK)
27 Phosphorylierung durch PKA Feedback von der Aktivierung der Adenylatcyclase Außerdem: AKAPs lokalisieren PKA nahe an GPCR
28 Neue Paradigmen der GPCR-Aktivierung Dimerisierung, Oligomerisierung Kreuz-Regulation Multiproteinkomplexe, Microdomänen/Rafts Effizienz Aktivierung von weiteren Signalwegen
29 Die zwei wichtigsten Signalwege
30 Übersicht über die Effektoren von Gα und Gβγ
31 Aktivierungs-Zyklus AC
32 Rhodopsin ist im Dunklen stabil und läßt sich in mg-mengen gewinnen Konstitutiver Ligand 11-cis Retinal dient als photochemisch aktiver Chromophor photolytische cis-trans-isomerisierung löst Signaltransduktion aus kovalente Bindung zwischen Retinal und Rhodopsin (Carbonlygruppe bildet Schiffsche Base mit Lysinrest)
33 Topologie von Rhodopsin
34 Kristallstruktur von Rhodopsin
35 Bindungstasche
36 Konformationsänderung
37 Signaltransduktion Extrem schnelle Signaltransduktion Rhodopsin rekrutiert G i -Protein Transducin α-untereinheit von Transducin aktiviert Phosphodiesterase Phosphodiesterase spaltet cgmp cgmp dissoziert von Na-Kanälen, die daraufhin geschlossen werden
38 Aktivierung von Rhodopsin in Stäbchen-Zellen
39 Signalamplifikation
40 Funktionszyklus
41 β-adrenerge Rezeptoren Zentrale Rolle für die cardiovaskuläre Performance Zwei verschiedene Rezeptoren, β1 und β2 71% Homologie und 54% Identität Beide wirken über Aktivierung der Adenylatcyclase (G s ) Desensitivierung über GRK, PDE und Phosphatasen
42 Topologie
43
44
45
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