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1 Ueberblick des Zuckerabbaus: Pyruvat + 2 ATP Oxidativer Abbau Fermentation (Muskel) Alkohol-Gärung (Hefe)

2 Alkoholische Gärung: In Hefe wird unter aneroben Bedingungen NAD + durch Umwandlung von Pyruvat in Ethanol und CO 2 für die Glykolyse zurückgewonnen. Dieser Prozess wird von Alters her für die Herstellung von Bier, Wein und Spirituosen genutzt. Bäckerhefe - Saccharomyces cerevisiae

3 Milchsäuregärung: Lactat-Dehydrogenase (LDH) Die Lactat-Dehydrogenase Reaktion ist vollständig reversibel, so dass die Konzentrationen an Pyruvat und Lactat im Gleichgewicht stehen.

4 Milchsäuregärung: Im Muskel katalysiert - vor allem wenn bei hoher Aktivität ein grosser ATP-Bedarf besteht und die Sauerstoffversorgung knapp ist - LDH die Reduktion von Pyruvat durch NADH unter Bildung von NAD + und Lactat (homofermentative Milchsäuregärung).

5 Lactat kann entweder aus der Zelle heraustransportiert werden oder wieder zu Pyruvat umgewandelt werden. Ein Grossteils des Lactats wird aus der Muskelzelle heraus und über das Blut zur Leber transportiert, wo es wieder zu Glucose umgesetzt wird. Muskelkater und Muskelermüdung wird aber nicht nur von Lactat erzeugt, sondern auch von der durch die Glycolyse erzeugten Säure.

6 Die Energiebilanz der Gärung: Milchsäuregärung: Glucose ---> 2 Lactat + 2H + ΔG 0 = kj mol -1 Alkoholische Gärung: Glucose ---> 2 CO Ethanol ΔG 0 = kj mol -1 Jede dieser Reaktionen ist an die Nettobildung von 2 ATP gekoppelt, wofür ΔG 0 = + 61 kj mol -1 pro verbrauchter Glucose erforderlich sind. Dadurch ergibt sich eine Effizienz von 31% respektive 26%. Der Rest geht als Wärme verloren, wodurch der Prozess irreversibel wird. Hefe benötigt zum anaeroben Wachstum sehr viel mehr Glucose als beim aeroben Wachstum (2 vs. ca. 30 ATP pro Molekül Glucose). Das führt dazu, dass die Geschwindigkeit der anaeroben Glycolyse bis zu 100-fach höher ist als die der aeroben Glycolyse.

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8 Uebersicht zum oxidativen Stoffwechsel Aus Kohlenhydraten, Amino- säuren und Fettsäuren gebildete Acetylgruppen (CH 3 -CO-) treten in den Citratcyclus ein, wo sie zu CO 2 oxidiert werden.

9 Pyruvat-Dehydrogenase

10 Coenzyme A Coenzyme A (CoA) wurde 1945 von Lippmann als hitze- stabiler Cofaktor gefunden, der für enzym-katalysierte Acelylierungen gebraucht wird. Der für den Metabolismus wichtige Faktor wurde Cofactor A genannt, wobei A für acetylierung steht.

11 Wichtige Trägermoleküle im Metabolismus Die meisten Uebertragungen von aktivierten Gruppen im Metabolismus werden von wenigen Trägermolekülen durchgeführt -> grundlegendes Prinzip der Biochemie

12 Die Pyruvat-Dehydrogenase ist ein Multi-enzymkomplex von drei Enzymen (E1, E2 und E3)

13 Pyruvat-Dehydrogenase EM des intakten Multienzym Komplexes Model des Mass: 5 million Daltons 60 polypeptide --> grösser als Ribosom Pyruvat-dehydrogenase Komplexes (je 60 E1-/E2-Enzyme, 12 E3-Enzyme)

14 Pyruvat-dehydrogenase: E1-enzym Pyruvat-dehydrogenase benutzt Thyaminpyrophosphat (TPP) als Cofactor.

15 Pyruvat-dehydrogenase: E1-enzym Die Decarboxylierung von Pyruvat verläuft unter Bildung eines Hydroxyethyl-TPP-Intermediates Diese Reaktion ist identisch zur Pyruvat-Decarboxylase Reaktion in Hefe

16 Pyruvat-dehydrogenase: E2-enzym Liponamid besteht aus Liponsäure, die über eine Amidbindung kovalent an die ε-aminogruppe eines Lys-Restes gebunden ist. Das reaktive Zentrum ist ein zyklisches Disulfid, das reversibel reduziert werden kann.

17 Pyruvat-dehydrogenase: E2-enzym Die aus dem Pyruvat stammende Hydroxyethylgruppe greift die Disulfidbindung im Liponamid an und TPP wird eliminiert. Hierbei wird das Hydroxyethyl- carbanion zu einer Acetylgruppe oxidiert und das Liponamiddisulfid reduziert.

18 Pyruvat-dehydrogenase: E2-enzym Anschliessend katalisiert E2 die Transacetylierungsreaktion, bei der die Acetylgruppe auf CoA unter Bildung von Acetyl-CoA und Dihydro-liponamid-E2 übertragen wird.

19 Pyruvat-dehydrogenase: E3-enzym Regenerierung der Liponamidgruppe des E2. Dihydroliponamid wird durch das Dihydrolipolyl-Dehydrogenase (E3) oxidiert (Disulfidaustauchreaktion). Oxidiertes E3 enthält eine reaktive Cys-Cys-Disulfidgruppe und ein fest gebundenes FAD. Reoxidation des E3. Die Sulfhydrylgruppen werden durch FAD und das resultierende FADH 2 durch NAD + oxidiert, wobei reduziertes NADH gebildet wird.

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21 Arsenvergiftung Arsenverbindungen sind giftig, da sie mit Sulfhydrylverbindungen zweizähnige Addukte bilden. Vorallem betroffen sind davon die Pyruvat- und α-ketoglutarat-dehydrogenasen, was zum Atemstillstand führt.

22 Regulation der Pyruvat-dehydrogenase Reaktion irreversibel, bei Säugetieren ist dies der einzige Weg für die Synthese on Acetyl-CoA aus Pyruvat. -> Produkthemmung durch NADH, Acetyl-CoA und ATP -> Phosphorylierung der Pyruvat-dehydrogenase inaktiviert den Enzymkomplex. Insulin aktiviert die Phosphatase -> auf diese Weise erhöht Insulin als Antwort von erhöhtem Blutzucker die Synthese von Acetyl-CoA

23 Speicherung von Lipiden: Im Cytoplasma von Zellen befinden sich Lipid-droplets. Diese Strukturen dienen als zelluläre Speicher von Fetten. Spezifische Fettzellen (Adipozyten) dienen als Fettspeicher.

24 Lipasen: Der erste Schritt des Fett-Abbaus für die Energieproduktion ist die Hydrolyse von Triacylglycerol durch spezifische Lipasen. Lipasen werden durch Hormone (Adipokine) reguliert.

25 Bindungsproteine für Fettsäuren Fettsäuren sind normalerweise an spezifische Proteine gebunden. Struktur eines Fettsäure-Bindungsproteins mit Palmitat (gelb). Die Fettsäure ist im hyrophoben Zentrum des β-barrels gebunden.

26 Aktivierung von Fettsäuren durch Acyl-CoA-Synthase Die Bildung von Acyl-CoA verläuft über den gemischten Anhyrid Acyladenylat.

27 Fatty acid oxidation β-ketoacyl-coa- Thiolase (Thiolysis) Acyl-CoA- Dehydrogenase (Oxidation) Enoyl-CoA- hydratase (Hydration) 3-L-Hydroxyacyl-CoA- dehyrogenase (Oxidation)

28 Glykolyse: cytoplasma Citratcyklus: mitochondrium Eine typische eukaryotische Zelle enthält ca Mitochondrien. Die Mitochondrien varieren je nach Stoffwechselzustand in Grösse und Gestalt. In Eukaryonten finden die oxidativen Processe im Mitochondrium statt. Mitochondrien enthalten neben Pyruvatdehydrogenase alle Enzyme des Citratcyclus, die Enzyme der Fettsäureoxidation, sowie Enzyme und Redox- proteine, die am Elektronentransport und bei der oxidativen Phosphorylierung beteiligt sind.

29 Mitochondrien, Kraftwerke der Zellen Die äussere mitochondriale Membran enthält Porine, die die freie Diffusion von bis zu 10kDa grossen Molekülen erlauben. Die innere Membran ist nur für O 2, CO 2 und H 2 O frei permeabel, und enthält ausser den Proteinkomplexe der Atmungskette zahlreiche Transportproteine, die den Fluss der Metabolite wie ATP, ADP und Pyruvat durch die Membran kontrollieren.

30 Transport von Acyl-CoA durch die Mitochondrienmembran Die Aktivierung von Fettsäuren findet im Cytosol statt, der Abbau durch β-oxidation aber in Mitochondrien. Carnitin dient dabei als Trägermolekül. Der Transport benötigt eine Translocase.

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32 Ketonkörper: Aceto-acetat Beta-Hydroxybutyrat Ketonkörper sind wichtige Energielieferanten für viele periphere Gewebe, besonders Hirn sowie Herz- und Skelettmuskelatur. In Hungerzeiten werden die kleinen, wasser-löslichen Ketonkörper daher zur Hauptenergiequelle des Gehirns.

33 Ketogenese

34 Ketonkörper: Die Leber setzt Acetoacetat und beta-hydroxybutyrat frei, die dann über die Blutbahn zu den peripheren Geweben gelangen.

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36 Abbau von Aminosäuren:

37 Uebersicht des Citratzyklus Oxidative Decarboxylierungen (C6 -> C5 -> C4) Succinat (C4) wird dann zu Oxalacetat (C4) regeneriert

38 Der Citratcyklus setzt sich aus 8 Enzymen zusammen.

39 Citratsynthase (C6) (C4) Kondensation von Acetyl-CoA und Oxalacetat. Diese Initial- reaktion des Citratcyklus ist die Stelle, an welcher neue Kohlenstoffatome aus Kohlenhydraten, Fettsäuren und Aminosäuren in Form von Acetyl-CoA veratmet werden.

40 Aconitase Aconitase kataylsiert die reversible Isomerisierung von Citrat zu Isocitrat, über das Intermediat cis-aconitrat.

41 Isocitrat-Dehydrogenase Isocitrat-dehydrogenase katalysiert die oxidative Decarboxylierung von Isocitrat zu α-ketoglutarat. Diese Reaktion generiert das erste CO 2 und das erste NADH des Citratcyclus. Manche Gewebe von Säugetieren enthalten ein Isoenzym der Isocitrat- dehydrogenase, das NADP + als Co-substrat verwendet.

42 α-ketoglutarat-dehydrogenase α-ketoglutarat-dehydrogenase katalysiert die oxidative Decarboxylierung einer Ketosäure (α-ketoglutarat) zu einem energiereichen Thioester (Succinyl-CoA). Diese Reaktion liefert CO 2 und NADH. Multienzymkomplex (E1, E2 und E3), ähnlich wie Pyruvat-dehydrogenase.

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44 Succinyl-CoA-Synthetase 1) Bildung eines energiereichen Anhydrids 2) Bildung eines energiereichen Phosphoryl-His 3) Uebertragung der Phosphatgruppe auf GDP

45 Zwei Dehydrogenase-reaktionen liefern FADH 2 und NADH, und oxidieren Succinate zu Oxalacetat

46 Succinat-dehydrogenase Succinat-dehydrogenase katalysiert die stereospezifische Dehydrierung von Succinat zu Fumarat. Enthält als prostetische Gruppe FAD, das über einen His-Rest kovalent an das Enzym gebunden ist. Im allgemeinen dient FAD dazu, Alkanstrukturen (wie Succinat) zu Alkenstruturen (wie Fumarat) zu oxidieren, während NAD + bei der stärker exergonen Oxidation von Alkoholen oder Ketonen beteiligt ist.

47 Fumarase Fumarase (Fumarat-Hydratase) katalysiert die Hydratation der Doppel- bindung von Fumarat unter Bildung von Malat. Die Hydratationsreaktion läuft über einen Carbanion-übergangszustand.

48 Malat-dehydrogenase Malat-dehydrogenase katalysiert die Regenerierung von Oxalacetat. Die Hydroxylgruppe von Malat wird in einer NAD + -abhängigen Reaktion oxidiert. Der Reaktionsmechanismus gleicht derjenigen der Lactat- und Alkohol- Dehydrogenasen.

49 Netreaktion des Citratcyclus: Acetyl-CoA + 3 NAD + + FAD + GDP + P i + 2 H 2 O ---> 2 CO NADH + FADH 2 + GTP + 2 H + + CoA

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51 Abbau von Aminosäuren:

52 Anabolische Reaktionen des Citratcyklus:

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