Enzymhemmung I EI E. Reversible Hemmung Enzym- Inaktivierung (irreversibel) E I E-I E I EI E-I. Drug targets:
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- Melanie Lichtenberg
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1 Enzyheung Reversible Heung Enzy- Inaktivierung (irreversibel) E I E I E IEIE I E I E-I E I EI E-I Drug targets: 1
2 Pharakologisch wirksae Inhibitoren Aspirin het die Cyclooxygenase Behandlung von Scherz und Entzündung Allopurinol het die Xanthin-Oxidase Behandlung der Gicht 2
3 Pharakologisch wirksae Inhibitoren Captopril het das Angiotensin-konvertierende Enzy Behandlung der Hypertonie (Blutdruck ) Saquinavir, Ritonavir, Darunavir (10 drugs!) heen die HIV-Protease Behandlung von AIDS 3
4 Foren reversibler Heung Viele Wirkstoffe binden nicht-kovalent (van der Waals, H-Brücken, ionische Wechselwirkungen) Verschiedene Heungsechanisen ic iu ic iu 4
5 Linear kopetitive Heung Häufigster Mechanisus Der Inhibitor konkurrenziert it de Substrat u das freie Enzy Bp: Peptidoietika Heer der Peptidasen 5
6 Rezept für Herleitung von v 1. Reaktionsschea (Systee i Gleichgewicht) 2. onservierungsgleichung für Enzy [E] Tot = [E]+[ES] Geschwindigkeit als Sue aller [ES] oplexe ultipliziert it ihren katalytischen onstanten 4. Teilen der Gleichung aus (3.) durch [E] Tot (links) bzw. ihre oponenten (rechts) 5. onzentration der E-enthaltenden Spezies aus Gleichgewichten s = [E] [S] / [ES], i = [E] [I] / [EI] 6. Resultate aus (5.) in (4.) 7. Vereinfachen, Interpretieren 6
7 Rezept für Linear Herleitung kopet von v ic s k 2 = (k -1 + k 2 )/ k 1 s für k -1 k 2 v V S I 1 S ic Der Zähler enthält soviele Glieder wie die vorhandene Anzahl katalytischer Schritte (hier nur ES-oplex erzeugt Produkt) Der Nenner enthält soviele Glieder wie die vorhandene Anzahl Enzy enthaltender Spezies (hier sind es drei, da i Reaktionsechanisus E, EI und ES existieren) 7
8 Linear kopetitive Heung ic EI EI = (k -1 + k 2 )/ k 1 s für k -1 k 2 v V S I 1 S ic v i ändert sich nicht V [I] 0 [I] 3 ic app 1 I ic V 2 app [S] 8
9 Linear kopetitive Linear Heung Heung 1/v i ändert sich nicht [I] 5 ic [I] 3 ic [I] ic [I] 2 ic [I] ic [I] 0 1/[S] 9
10 Linear unkopetitive Linear Heung Heung Der Inhibitor bindet nur den ES-oplex 10
11 Linear unkopetitive Linear Heung Heung Übung: Leiten Sie v it de Rezept her: 1. Reaktionsschea (s. oben) 2. [E] Tot = [E] + [ES] + [ESI] 3. v = k 2 [ES] 4. v /[E] Tot = k 2 [ES] / ([E] + [ES] + [ESI]) 5. s =. ; iu =.. 11
12 Linear unkopetitive Linear Heung Heung iu ES I ESI v v 1 1 V S I 1 S iu V S I I iu iu S app I / 1 iu >1 v i V 2 V app 2 app V V app [I] 0 [I] 1.5 iu [S] 12
13 Linear unkopetitive Linear Heung Heung 1/v i [I] 5 iu 1 [I] iu 1 [I] 3 iu [I] 2 iu [I] iu [I] 0 1/[S] 13
14 Linear geischte Heung Einige Inhibitoren verhalten sich als Hybride und binden sowohl a freien Enzy wie auch a ES-oplex 14
15 Linear geischte Heung Unkopetitiver Teil v opetitiver Teil 1 V 1 1 S I iu I ic I iu S oder 15
16 Linear geischte Heung v 1 V 1 1 S I iu I ic I iu S S V I I 1 1 S ic iu Der Zähler enthält soviele Glieder wie die vorhandene Anzahl katalytischer Schritte (hier nur ES-oplex erzeugt Produkt) Der Nenner enthält soviele Glieder wie die vorhandene Anzahl Enzy enthaltender Spezies (hier sind es vier, da i Reaktionsechanisus E, EI, ES und ESI existieren) 16
17 Linear geischte Heung oder v i V [I] 0 1/v i [I] 2.5 iu [I] 1.5 iu V 2 V app 2 V app [I] 4 ic 1 [I] 1 iu 1 [I] 1 ic [I] 1 iu [I] 0.5 iu [I] 0 app [S] 1/[S] 17
18 Nichtkopetitive Heung ic = iu 18
19 General odifier echanis (Exkurs) Therodynaischer Zyklus: ΔG gleich für beide Wege s α i = i α s 19
20 Alle Mechanisen in eine Schea Heungstyp = = 0 L kopetitiv < = 1 H kopetitiv 0, i = 0 L unkopetitiv < 1 0 < < 1, = H unkopetitiv < = 0 L geischt < 0 < < 1 H geischt L = linear, d.h., 1/v = a[i] + b H = hyperbolisch, d.h., 1/v = (a[i] + b) / (c + d[i]) 20
21 Geschwindigkeitsgleichungen σ=[s]/ 21
22 HIV-Protease Heer (Exkurs) S 22
23 HIV-Protease Heer (Exkurs) Bindung i aktiven Zentru Darunavir Heung der Dierisation Movie of spontaneous binding to onoeric HIV Protease: S 23
24 Regulation der Enzyaktivität Ziel Verfügbarkeit des Enzys Wie? 1. Biosynthese 2. Abbau Enzyaktivität 1. onforationsänderungen (allosterische Effektoren) 2. ovalente Modifikation (Phosphorylierung/Dephosphorylierung) 3. Inhibitoren 24
25 Allosterische WW bei Enzyen Substrat Inhibitor Inhibitor Substrat Enzy Enzy Enzy lassische Heung durch Substratanaloge: isosterisch Heung durch Inhibitoren ohne Substratanalogie: allosterisch opetitive Heung in beiden Fällen 25
26 Allosterie in Cathepsin 26
27 Bausteine der DNA NH 2 Purine O N N N NH N H N Adenin N H N Guanin NH 2 O NH 2 NH N N H O N H O Thyin Pyriidine Cytosin 27
28 Aspartat-Transcarbaoylase (1) Erster Schritt der Pyriidin Biosynthese 28
29 Aspartat-Transcarbaoylase (2) Carbaoylphosphat + Aspartat ATCase N-Carbaoylaspartat Stiulation der Pyriidin-Synthese ATP I n h i b i t i o n Cytidintriphosphat (CTP) Rückkupplungsinhibitor der eigenen Synthese (het die ATCase) 6-Reaktionen 29
30 Aspartat-Transcarbaoylase (3) ATP allosterischer Aktivator CTP allosterischer Inhibitor 30
31 Aspartat-Transcarbaoylase (4) A, G T, C Viel Pyriidine CTP het Wenig Pyriidine ATP aktiviert 31
32 Aspartat-Transcarbaoylase (5) Sechs katalytische Untereinheiten (C) als zwei Triere (rot, blau) Sechs regulatorische Untereinheiten (R) als drei Diere (gelb) (C 3 ) 2 (R 2 ) 3 32
33 Allosterie: ATCase vs. Häoglobin ATCase Häoglobin 33
34 Regulation der Enzyaktivität Ziel Verfügbarkeit des Enzys Wie? 1. Biosynthese 2. Abbau Enzyaktivität 1. onforationsänderungen (allosterische Effektoren) 2. ovalente Modifikation (Phosphorylierung/Dephosphorylierung) 3. Inhibitoren 34
35 Modifikationsreaktionen an Enzyen 35
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