MM Biopolymere. Michael Meyer. Vorlesung XV
|
|
- Hertha Fried
- vor 7 Jahren
- Abrufe
Transkript
1 Biopolymere Vorlesung XV Simulation von Biomolekülen Modellierung von Proteinen Identifizierung und/oder Verwandtschaft mit anderen Proteinen Funktion eines Proteins oder Sequenzfragmentes Modellierung der Struktur und Dynamik Struktur von Protein-Ligand und Protein-Protein-Komplexen Modellierung enzymatischer Reaktionsmechanismen Modellierung von ukleinsäuren Quantenchemische Simulationen von Basen RA Sekundärstrukturvorhersage und Faltung Moleküdynamik-Simulationen von ukleinsäuren Modellierung von Polysacchariden Biopolymere 1
2 Allgemeines Monomerbausteine Aminosäuren -> Proteine ukleobasen -> DA,RA Zucker -> Polysaccharide Proteine Kationen oder Cofaktoren mit katalytischer Funktion ukleinsäuren Kationen zum Ladungsausgleich Jena Library of Biological Macromolecules: Basen und Zucker als Bausteine von DA und RA Puri n- Basen 2 Adenin 2 Guanin Pyri mi di n- Basen Thymin 2 Cytosin Uracil Zucker D-Ribose D-Deoxiribose Biopolymere 2
3 ukleoside 2 2 ukleoside der DA werden mit Deoxyribose Gebildet (Abb. links), ukleoside der RA mit Ribose (Abb. unten). Adenosin Guanosin 2 Cytidin Thymidin Uridin Polynukleotidketten P - 2 Die Verknüpfung zu Polynukleotiden erfolgt über Phosphatgruppen in 3 - bzw. 5 -Position 3 P - - Biopolymere 3
4 Polynukleotidketten II 2 A T A T C G P - 2 C G P P P P - 2 P P - - DA-Duplex und Watson-Crick Basenpaare A T G C Biopolymere 4
5 Genetischer Code Base 1 Base 2 Base3 (5 ) (3 ) U C A G U Phe Ser Tyr Cys U Phe Ser Tyr Cys C Leu Ser Stop Stop A Leu Ser Stop Trp G C Leu Pro is Arg U Leu Pro is Arg C Leu Pro Gln Arg A Leu Pro Gln Arg G A Ile Thr Asn Ser U Ile Thr Asn Ser C Ile Thr Lys Arg A Met Thr Lys Arg G G Val Ala Asp Gly U Val Ala Asp Gly C Val Ala Glu Gly A Val Ala Glu Gly G Abkürzungen für natürliche Aminosäuren Aminosäure Three-letter ne-letter Alanin Ala A Arginin Arg R Asparagin Asn Asparaginsäure Asp D Cystein Cys C Glutamin Gln Q Glutaminsäure Glu E Glycin Gly G istidin is Isoleucin Ile I Leucin Leu L Lysin Lys K Methionin Met M Phenylalanin Phe F Prolin Pro P Serin Ser S Threonin Thr T Tryptophan Trp W Tyrosin Tyr Y Valin Val V Biopolymere 5
6 atürliche Aminosäuren Glycin Alanin Valin Leucin Isoleucin 2 Serin 2 Threonin S 2 Cystein S 2 Methionin Asparaginsäure Glutaminsäure Asparagin Glutamin Arginin 2 Phenylalanin 2 Tyrosin 2 Tryptophan 2 istidin Prolin Eigenschaften von Aminosäuren Chiralität C 2 R neutrales Molekül vs. Zwitterion R 2 R 3 + Peptidbindung R 3 + R R R ermöglicht die Bildung von linearen Ketten Biopolymere 6
7 Eigenschaften von Aminosäuren II Größe wichtig für dichte Packung der Aminosäuren Ladung Bildung von Salzbrücken / Ionenpaaren Donor/Akzeptoreigenschaften Bildung von Wasserstoffbrücken mit anderen Aminosäuren oder Wasser ydrophobizität Stabilisierung des Kerns von Proteinen Aromatizität Stapelung (stacking) ydrophobe aliphatische Aminosäuren Alanin Valin Leucin Isoleucin 2 C C 2 C C 2 C C 2 C C C 3 C C 3 C 2 C C 3 C 3 C C 3 C 2 C 3 C 3 Seitenketten aus unpolaren Methyl- oder Methylengruppen äufigeres Auftreten im Inneren eines Proteins Erhöhter Raumbedarf der Seitenkette im Vergleich zu Glycin und Gabelung von Valin und Isoleucin nahe am Proteinrückgrat: Einschränkung der Konformationsvielfalt durch sterische inderung Biopolymere 7
8 ydrophobe aromatische Aminosäuren Phenylalanin Tyrosin Tryptophan 2 C C 2 C C 2 C C C 2 C 2 C 2 Phe ist als einzige aromatische Aminosäure vollständig unpolar hydrophobe Aminosäuren sind häufig im Proteinkern vergraben polare Atome erlauben auch die Ausbildung von Wasserstoffbrücken innerhalb des Proteins oder mit Wasser eutrale polare Aminosäuren 2 C C 2 C C 2 C C C 2 C Serin Threonin Cystein C 3 C 2 S 2 C C 2 C C 2 C C C 2 C 2 C 2 C 2 S C Methionin Asparigin Glutamin C 2 2 C C 3 2 Ser und Thr können mit ihren Seitenketten als Donor oder Akzeptor von Wasserstoffbrücken fungieren Ser und Cys können an katalytischen Mechanismen im aktiven Zentrum von Enzymen beteiligt sein Cys kann Disulfidbrücken ausbilden (xidation zum Cystin) Biopolymere 8
9 Saure Aminosäuren Glutaminsäure Asparaginsäure 2 C C 2 C C C 2 C 2 C C 2 C bei physiologischem p-wert negativ geladen oft an der berfläche von Proteine lokalisiert Ausbildung von Salzbrücken zu positiv geladenen Aminosäuren möglich Fähigkeit zur koordinativen Bindung von Metallionen katalytische Rolle im aktiven Zentrum von Metalloenzymen möglich Basische Aminosäuren istidin Lysin Arginin 2 C C 2 C C 2 C C C 2 C 2 C 2 C 2 C 2 C 2 C 2 C 2 2 C 2 bei physiologischem p-wert positiv geladen. können Salzbrücken mit Asp oder Glu bilden wichtig bei der Bindung anionischer Liganden (z.b. ATP) is kann Säure-Base-Katalysator wirken und Metallionen koordinieren Biopolymere 9
10 Aminosäuren mit besonderen Konformationseigenschaften Glycin Prolin 2 C C C Gly hat keine Seitenkette geringe Einschränkungen der Flexibilität im Rückgrat oft in Schleifenregionen häufig in Faserproteinen (Flexibilität und enge Packung zu benachbarten Ketten) Pro ist stark konformativ eingeschränkt ( elixbrecher ) pk-wert Dissoziation einer Säure Bei 50% Dissoziation gilt Bei p = pks ist die Säure zur älfte dissoziiert. Biopolymere 10
11 pk-werte von Aminosäuren in Proteinen Funktionelle Gruppe pk-wert α-carboxylgruppe R-C Seitenkettencarboxylgruppe R-C Gruppe im istidin IP 6.0 Sulfhydrylgruppe im Cys R-S 8.4 α-aminogruppen R ε- Aminogruppe im Lys R Phenolische ydroxylgruppe im Tyr Ar Guanidin im Arg R--C( 2 )= D. Voet et al., Fundamentals of Biochemistry Wasserstoffbrücken in Sekundärstrukturelementen Reguläre Strukturen in Polypeptiden äufig: Sonderfälle: α-elix, β-faltblatt, β-schleife(turn) elix, π-elix, Polyprolin Wasserstoffbrückenbindungen Elektrostatische Wechselwirkungen zwischen positiv geladenen -Atomen und negativ geladenen Akzeptoratomen (z. B., ) ohne direkte Bindung -...=C r(...) < 2.5 Å, α(-...) > 120 (1 Å = m) Wasserstoffbrückenbindungen in Sekundärstrukturelementen π-elix i i α-elix i i elix i i β-turn i i Biopolymere 11
12 Wasserstoffbrücken in elices π -elix α-elix elix α-elices Modell aufgestellt durch Pauling (1951) 32-38% aller AS globulärer Proteine C= und - bilden eine -Brücke zwischen den Aminosäuren i und i+4 regelmäßige, stabile Anordnung parallele Ausrichtung der Bindungsdipole Seitenketten zeigen nach außen Idealfall: Φ = -57, Ψ = Aminosäuren pro Umdrehung Anstieg der elix pro Aminosäure 1.5 Å Biopolymere 12
13 β-strang Modell aufgestellt von Pauling und Corey nach Untersuchung faseriger Keratine (1951) Zickzack-artige Anordnung (Φ = -120, Ψ = 120 ), daher wesentlich gestreckter als α- elix Peptidbindungen benachbarter Aminosäuren zeigen in entgegengesetzte Richtung, ebenso die Seitenketten (senkrecht zur C--Ebene) Wiederholung der Ausrichtung nach 7.0 Å Mehrere β -Stränge (strands)können sich durch Ausbildung von Wasserstoff-Brücken zu β-faltblättern (sheets) anordnen β-faltblatt Paralleles antiparalleles Faltblatt (sheet) Biopolymere 13
14 β-schleifen -Brücke innerhalb eines Stranges zwischen (i) und (i+3). oft an der Proteinoberfläche lokalisiert und in antiparallelen Faltblättern Schleifen des Typs I und II Typ I unterscheiden sich in den Φ /Ψ Winkeln der Aminosäuren i+1 und i+2 Schleifen des Typs III Entspricht einer Umdrehung einer rechts- (III) bzw. linkshändigen (III ) elix Typ II Charakteristische Torsionswinkel von Aminosäuren Ramachandran Plot In einem Ramachandran-Plot werden die Torsionswinkel für Drehungen um die C α - Bindung (Φ) und die C α -C Bindung (Ψ) gegeneinander aufgetragen. Aus sterischen Gründen sind nur bestimmte Winkelkombinationen erlaubt. ψ ψ φ Glycin φ Alanin Typische Torsionswinkel in Peptidstrukturen Φ/ Ψ/ antiparalleles β-faltblatt paralleles β-faltblatt α-elix elix π-elix Biopolymere 14
15 irarchie der Proteinstrukturen Primärstruktur Lineare Sequenz der Aminosäuren (Polypeptidkette) Sekundärstruktur Faltung des Rückgrates (elix, Schleife, Faltblatt) einer Polypeptidkette Tertiärstruktur 3D-Struktur der gesamten Polypeptidkette einschließlich der Seitenketten Quartärstruktur Räumliche Anordnung mehrerer Polypeptidketten (Untereinheiten) zu einem ligomer oder Proteinkomplex Motive und Domänen Motiv oder Supersekundärstruktur mehrere Sekundärstrukturelemente, z. B. helix-turn-helix (T), zinc finger, β-barrel, β-hairpin, greek key motif Domäne eigenständige Teilstruktur innerhalb der Peptidsequenz eines Proteins gebildet durch mehrere Sekundärstrukturelemente oft spezifische Funktion, z. B. Bindungsdomäne eines Liganden Biopolymere 15
16 Darstellung von Proteinstrukturen IV-Protease Darstellung von Proteinstrukturen II Cyclin-abhängige Kinase 2 (CDK2) Proteinrückgrat und Ligand Isopentyladenin blau = polar, grün = hydrophob, violett = Donor / Akzeptor Biopolymere 16
Proteinogene Aminosäuren. Unpolare, aliphatische Seitenketten Monoaminomonocarbonsäuren
Proteinogene Aminosäuren Unpolare, aliphatische Seitenketten Monoaminomonocarbonsäuren Proteinogene Aminosäuren Unpolare, heterozyklische Seitenkette Monoaminomonocarbonsäuren Proteinogene Aminosäuren
MehrAufgabe 2: (Aminosäuren)
Aufgabe 2: (Aminosäuren) Aufgabenstellung Die 20 Aminosäuren (voller Name, 1- und 3-Buchstaben-Code) sollen identifiziert und mit RasMol grafisch dargestellt werden. Dann sollen die AS sinnvoll nach ihren
Mehr15. Aminosäuren, Peptide und Proteine
15. Aminosäuren, Peptide und Proteine 1 Proteine (Polypeptide) erfüllen in biologischen ystemen die unterschiedlichsten Funktionen. o wirken sie z.b. bei vielen chemischen eaktionen in der atur als Katalysatoren
MehrVorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik Kalbitzer/Kremer/Ziegler
Vorlesung Biophysik I - Molekulare Biophysik Kalbitzer/Kremer/Ziegler 23.10. Zelle 30.10. Biologische Makromoleküle I 06.11. Biologische Makromoleküle II 13.11. Nukleinsäuren-Origami (DNA, RNA) 20.11.
MehrAminosäuren - Proteine
Aminosäuren - Proteine ÜBERBLICK D.Pflumm KSR / MSE Aminosäuren Überblick Allgemeine Formel für das Grundgerüst einer Aminosäure Carboxylgruppe: R-COOH O Aminogruppe: R-NH 2 einzelnes C-Atom (α-c-atom)
MehrBIOINF1110 Einführung in die Bioinforma7k. 5. Molekulare Maschinen Proteinstrukturen und ihre Funk/on
BIOINF1110 Einführung in die Bioinforma7k 5. Molekulare Maschinen Proteinstrukturen und ihre Funk/on Oliver Kohlbacher Zentrum für Bioinforma7k Tübingen Proteine Zentrales Dogma DNA Transkription mrna
MehrBIOINF1110 Einführung in die Bioinforma7k. Molekulare Maschinen Proteinstrukturen und ihre Funk/on
BIOINF1110 Einführung in die Bioinforma7k Molekulare Maschinen Proteinstrukturen und ihre Funk/on Oliver Kohlbacher Angewandte Bioinforma0k Zentrum für Bioinforma0k Tübingen Proteine 2 Zentrales Dogma
MehrUnterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form. Auszug aus:
Unterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form Auszug aus: Die gentechnische Produktion von Insulin - Selbstlerneinheit zur kontextorientierten Wiederholung der molekularen Genetik Das komplette
MehrAlgorithmische Bioinformatik 1
Vorlesung Algorithmische Bioinformatik 1 Dr. Hanjo Täubig Lehrstuhl für Effiziente Algorithmen (Prof. Dr. Ernst W. Mayr) Institut für Informatik Technische Universität München Sommersemester 2009 Übersicht
MehrAufgabe 4 (Sekundärstruktur)
Aufgabe 4 (Sekundärstruktur) Fragestellung - Durch welche Eigenschaften zeichnen sich α-helices und β-faltblätter aus? Belegen Sie Ihre Antwort mit den entsprechenden Daten. (phi/psi-winkel). - Wodurch
MehrPeptide Proteine. 1. Aminosäuren. Alle optisch aktiven proteinogenen Aminosäuren gehören der L-Reihe an: 1.1 Struktur der Aminosäuren
1. Aminosäuren Aminosäuren Peptide Proteine Vortragender: Dr. W. Helliger 1.1 Struktur 1.2 Säure-Basen-Eigenschaften 1.2.1 Neutral- und Zwitterion-Form 1.2.2 Molekülform in Abhängigkeit vom ph-wert 1.3
Mehr0.1 Eiweißstoffe (Proteine)
1 22.06.2006 0.1 Eiweißstoffe (Proteine) 0.1.1 Die Aminosäuren Bausteine der Proteine Proteine sind aus einer Vielzahl (bis Tausende) von Baueinheiten zusammengesetzte Makromoleküle. Die einzelnen Bausteine,
MehrCampherchinon (teuer)
chiral pool alle chiralen, nicht racemischen Verbindungen aturstoffe - müssen enantiomerenrein verfügbar sein - müssen leicht und rein isolierbar sein dann sind diese billig im andel verfügbar alle Verbindungen,
MehrPharmazeutische Biologie Grundlagen der Biochemie
Pharmazeutische Biologie Grundlagen der Biochemie Prof. Dr. Theo Dingermann Institut für Pharmazeutische Biologie Goethe-Universität Frankfurt Dingermann@em.uni-frankfurt.de Aminosäure... chirale Moleküle
MehrNach Terpenen und Kohlenhydraten nun eine weitere große Klasse an Naturstoffen
260 17. Aminosäuren, Peptide ach Terpenen und Kohlenhydraten nun eine weitere große Klasse an aturstoffen 17.1 Übersicht Analog zu ydroxycarbonsäuren α-, β-, γ- Aminocarbonsäuren möglich: 2 3 2 2 α-amino-essigsäure
MehrAliphatische Aminosäuren. Aromatische Aminosäuren
Prof. Dr..-U. eißig rganische Chemie I 17.1 Aliphatische Aminosäuren systematischer ame (Trivialname) truktur Vorkommen, Bedeutung 2-Aminoethansäure (α-aminoessigsäure, Glycin) 3 C 2 C 2 α Proteine, Peptide
MehrNanotechnologie der Biomoleküle. Aminosäuren und Proteine: Bausteine der Biologie und der Bionanotechnologie. Aufbau Struktur Funktion
anotechnologie der Biomoleküle Aminosäuren und Proteine: Bausteine der Biologie und der Bionanotechnologie Aufbau Struktur Funktion Zentrum für Mikro- und anotechnologien Das Miller-Urey-Experiment (auch
MehrAminosäuren 1. Aufbau der Aminosäuren
Aminosäuren 1 Aufbau der Aminosäuren Aminosäuren bestehen aus einer Carbonsäuregruppe und einer Aminogruppe. Die einfachste Aminosäure ist das Glycin mit 2 Kohlenstoffatomen. Das Kohlenstoffatom nach der
MehrMathematik und Naturwissenschaften, Biologie, Biochemie. Biochemie II - Tutorium
Mathematik und Naturwissenschaften, Biologie, Biochemie Biochemie II - Tutorium Dresden, 20.10.2016 Alexander Götze 3.Semester Molekulare Biotechnologie a.goetze2207@googlemail.com Mi. 2DS DRU. 68 H Michel
MehrBiochemie (für Bioinformatiker) WS 2010/2011, 1. Klausur (50 Punkte)
Datum: 06.12.2010 Name: Matrikel-Nr.: Vorname: Studiengang: Bioinformatik Biochemie (für Bioinformatiker) WS 2010/2011, 1. Klausur (50 Punkte) Modulnr.: FMI-BI0027 iermit bestätige ich meine Prüfungstauglichkeit.
MehrAminosäure Seitenkette pks. 20 Aminosäuren im genetischen Code verankert. α -Aminosäuren R. Fischer-projektion. COOH H 2 N H R D-Aminosäuren
20 Aminosäuren im genetischen ode verankert. Gruppe aure Aminosäuren und ihre Amide Aminosäure eitenkette pks Asparaginsäure (D) - 2-3.9 Glutaminsäure (E) -( 2 ) 2-4.2 α -Aminosäuren 2 3 Zwitterion Fischer-projektion
Mehrt-rna Ribosom (adapted from the handouts of Prof. Beck-Sickinger, Universität Leipzig)
ukleinsäuren speichern die Erbinformation. Das menschliche Genom ist in jeder Zelle aus 3900 Millionen Basenpaare (Mbp) aufgebaut und hat eine Gesamtlänge von 99 cm. t-ra Ribosom (adapted from the handouts
MehrBiologie für Mediziner
Biologie für Mediziner - Zellbiologie 1 - Prof. Dr. Reiner Peters Institut für Medizinische Physik und Biophysik/ CeNTech Robert-Koch-Strasse 31 Tel. 0251-835 6933, petersr@uni-muenster.de Dr. Martin Kahms
MehrWas ist der Promotor? Antwort: Eine spezielle Nucleotidsequenz auf der DNA, an der die RNA-Polymerase bindet um die Transkription zu starten.
Was ist der Promotor? Antwort: Eine spezielle Nucleotidsequenz auf der DNA, an der die RNA-Polymerase bindet um die Transkription zu starten. Wie bezeichnet man den Strang der DNA- Doppelhelix, der die
MehrEntstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne
Entstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne Kennzeichen einer lebenden Zelle Zellen entstehen aus Zellen jede Zelle hat einen kompletten Satz Erbanlagen
MehrOrganische Experimentalchemie
PD Dr. Alexander Breder (abreder@gwdg.de) Georg-August-Universität Göttingen SoSe 2017 Veranstaltungsnummer: 15 133 30200 rganische Experimentalchemie Für Studierende der umanmedizin, Zahnmedizin und Biologie
MehrNucleoside. Adenosin Triphosphat (AMP, ADP ATP) Adenosin Cytidin Guanosin Thymidin
ucleoside Klassische strukturelle Definition: ucleosid = Pyrimidin o. Purin- -glycosid von: D-Ribofuranose oder 2-Deoxy-D-Ribofuranose. Ausweitung der Def. auf Purine oder Pyrimidin--glycoside von fast
Mehrund Reinstruktur Die Sekundärstruktur ist die Anordnung der Aminosäurenkette, wobei man in zwei Arten unterscheidet: o Faltblatt- oder β- Struktur
Aufbau von Proteinen insbesondere unter Betrachtung der Primär-,, Sekundär-,, Tertiär-,, Quartär-,, Supersekundär- und Reinstruktur Primärstruktur Unter Primärstruktur versteht man in der Biochemie die
MehrNaturstoffe und Makromoleküle
V aturstoffe und Makromoleküle 1 aturstoffe Bisher schon bekannt: Fette, Lipide Weitere auptklassen von aturstoffen: Proteine, Peptide, Aminosäuren Kohlenhydrate ucleinsäuren diverse weitere Klassen: Terpene,
MehrNaturstoffe. Marko D. Mihovilovic FH Studiengang Biotechnische Verfahren, Laborübungen Organische Chem
Institut für Angewandte Synthesechemie aturstoffe Theoretische Grundlagen und Einführung in das aturstoffisolationspräparat in den Laborübungen rganische Chemie im Rahmen des F Lehrganges Biotechnische
MehrDie hierarchische Organisation biologischer Strukturen
Das Lehrbuch Die hierarchische Organisation biologischer Strukturen Die drei Etappen der Evolution von Leben Was ist Biochemie? Untersuchung des Lebens auf molekularer Ebene Leben, wie wir es kennen, ist
MehrAminosäuren. Seitenkette. -Kohlenstoffatom. Karboxilgruppe. Aminogruppe
Proteine Aminosäuren 16 Seitenkette -Kohlenstoffatom Aminogruppe Karboxilgruppe Die Gruppen der Aminosäuren 17 Bildung der Peptidbindung Die strukturellen Ebenen der Proteine Bildung der Disulfidbrücke
MehrAufbau und Konformation von Polypeptiden
1 Aufbau und Konformation von Polypeptiden Peter Güntert, Sommersemester 2009 Hierarchie von Proteinstrukturen Primärstruktur: Aminosäuresequenz Sekundärstruktur: Helices, Faltblätter, Turns, Loops Tertiärstruktur:
MehrEntstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne
Entstehung der Erde und Lebewesen Entwicklung der Zellforschung Kennzeichen des Lebens Grundbaupläne Kennzeichen einer lebenden Zelle Zellen entstehen aus Zellen jede Zelle hat einen kompletten Satz Erbanlagen
MehrProtokoll Versuch B1 Modellbau, Elektronendichtekarten und Symmetrie
Protokoll Versuch B1 Modellbau, Elektronendichtekarten und Symmetrie Gruppe 8 Susanne Duncker und Friedrich Hahn Gruppe 8 Susanne Duncker Friedrich Hahn Versuch B1: Modellbau, Elektronendichtekarten und
Mehr1. Peptide und Proteine
1. Peptide und Proteine 1.1 Einleitung Peptide und Proteine sind ubiquitär in allen Organismen vorhanden. Sie sind die Moleküle des Lebens. Sie sind die Funktionsreagenzien in den Zellen und verantwortlich
MehrFunktionelle Gruppen Amine
sind Stickstoff-Derivate, die als schwache organische Basen gelten. Funktionelle Gruppen Einfachstes Amin, Methanamin. Ammoniak besitzt drei -Atome, die formal durch organische este ersetzt werden können.
MehrAminosäuren und Peptide
Aminosäuren und Peptide Dr. Katja Arndt Institut für Biologie III http://www.molbiotech.uni-freiburg.de/ka Genetischer Code Basentriplets codieren für Aminosäuren Aminosäuren Definition: Aminosäuren (Aminocarbonsäuren)
MehrWasser-Bindung und Transport: durch Ladung, Aquaporine,.. Diese 8 AS sind für den Menschen essenziell, d.h. er muss sie über die Nahrung aufnehmen:
PROTEINE Wozu? PROTEIN : gr. protos bedeutet: Erstes Element Aufbau v. zell-eigenem Eiweiss Strukturproteine: z.b. Kollagen (alpha-helix) Aufbau von Enzymen und Hormonen z.b. Somatotropin, Insulin, Luteinisierendes
Mehr15. Aminosäuren, Peptide und Proteine
Inhalt Index 15. Aminosäuren, Peptide und Proteine Proteine (Polypeptide) erfüllen in biologischen Systemen die unterschiedlichsten Funktionen. So wirken sie z.b. bei vielen chemischen Reaktionen in der
Mehr1. Sekundärstruktur 2. Faserproteine 3. Globuläre Proteine 4. Protein Stabilisierung 5. Quartärstruktur
Dreidimensionale Struktur von Proteinen (Voet Kapitel 7) 1. Sekundärstruktur 2. Faserproteine 3. Globuläre Proteine 4. Protein Stabilisierung 5. Quartärstruktur - Eigenschaften eines Proteins werden durch
MehrGrundlagen der Zellulären Biochemie
Grundlagen der Zellulären Biochemie Wasser das Medium des Lebens, Aminosäuren Vorlesung zum Modul BCB P07 im Bachelor-Studiengang Biochemie Hannover Prof. J. Alves, Institut für Biophysikalische Chemie,
MehrVerfahren zu Strukturvorhersagen in vereinfachten Modellen. Tobias Voigt Sommerakademie 2002 St. Johann
Verfahren zu Strukturvorhersagen in vereinfachten Modellen Tobias Voigt Sommerakademie 2002 St. Johann Einführung! Sequenzierung von Proteinen und Nukleinsäuren ist heute Routine! Die räumliche Struktur
MehrAufgabe 5 (Supersekundärstruktur)
Aufgabe 5 (Supersekundärstruktur) Fragestellung Bei der Untereinheit des Arthropodenhämocyanins aus Limulus polyphemus werden folgende Fragestellungen untersucht: - Welche Supersekundärstrukturen gibt
MehrAminosäuren. Seitenkette. -Kohlenstoffatom. Karboxilgruppe. Aminogruppe
Proteine Aminosäuren 16 Seitenkette -Kohlenstoffatom Aminogruppe Karboxilgruppe Die Gruppen der Aminosäuren 17 Bildung der Peptidbindung Die strukturellen Ebenen der Proteine 18 Primär Struktur Aminosäuer
MehrÜbungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden, Proteinen und DNA
Übungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden, Proteinen und DNA 1. Aminosäuren a) Benennen Sie die folgenden Aminosäuren nach den Regeln der IUPAC: Ala, Gly, Ile, Thr b) Die Aminosäuren in Proteinen sind α-aminocarbonsäuren
MehrAminosäuren. Die Mischung macht's. Die Proteinfabrik. ANKUBERO GmbH. Verschiedene Aminosäuren und Proteine
Aminosäuren ANKUBERO GmbH Lieber Kunde, lieber Interessent, Die Mischung macht's Verschiedene Aminosäuren und Proteine Aufgeteilt in drei Hauptgruppen unterscheidet man essenzielle, semi-essenzielle oder
Mehr8. Aminosäuren - (Proteine) Eiweiß
8. Aminosäuren - (Proteine) Eiweiß Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaut. Aminosäuren bilden die Grundlage der belebten Welt. 8.1 Struktur der Aminosäuren Aminosäuren sind organische Moleküle, die mindestens
MehrU. Helmich, Intensivkurs "Proteine" Seite 1
U. Helmich, Intensivkurs "Proteine" Seite 1 Crashkurs "Proteine" Proteine bestehen aus Aminosäuren, von denen es rund 20 verschiedene gibt. Die meisten Proteine bestehen mehreren hundert oder sogar mehreren
MehrAminosäuren, Peptide, Proteine
Aminosäuren, Peptide, Proteine AMINSÄUEN - Allgemeine Formel der Aminosäuren : N 2-20 proteinogene Aminosäuren: Produkte der hydrolytischen Spaltung der Proteine - Einteilung nach der Struktur der Gruppe:
MehrGrundlagen der CHEMIE. fast
Grundlagen der EMIE fast Grundlagen der Biochemie Vorlesung für das Bakkalaureatsstudium Lebensmittel- und Biotechnologie (Vienna Institute of Biotechnology / Universität für Bodenkultur Wien) Kapitel
MehrAminosäurenanalytik. Probenvorbereitung Eiweißfällung, Oxidation und Hydrolyse Karl-Heinz Jansen SYKAM CHROMATOGRAPHIE
Aminosäurenanalytik Probenvorbereitung Eiweißfällung, Oxidation und Hydrolyse Karl-Heinz Jansen SYKAM CHROMATOGRAPHIE Proteinfällung 2 Proteinfällung 3 Proteinfällung 4 Proteinfällung 5 Proteinfällung
MehrORGANISCHE CHEMIE. Aminosäuren und Proteine
RGAISE EMIE Aminosäuren und Proteine Aminosäuren (AS) R 2 arbonsäuren mit einer Aminogruppe Die (etwa) 20 proteinogenen Aminosäuren sind alle α-aminosäuren (Aminogruppe an -2), unterscheiden sich durch
Mehr10 BIOGENE-AMINE 4 NICHT-PROTEINOGENE- AS. 20 PROTEINOGENE AS glucoplastisch/ketoplastisch 8 ESSENTIELLE AS
Für uns! - es gibt 20 AS Diese sind wiederum aufgeteilt in: Neutrale AS Saure AS Basische AS Schwefelhaltige AS Aromatische AS Heterocyklische AS - es gibt 20 AS - davon sind 8 essentiell d.h.: der Körper
MehrRiccardo Brumm. Energieprofilbasierende Stabilitätsanalyse von Membranproteinen BACHELORARBEIT HOCHSCHULE MITTWEIDA UNIVERSITY OF APPLIED SCIENCES
Riccardo Brumm Energieprofilbasierende Stabilitätsanalyse von Membranproteinen BACHELORARBEIT HOCHSCHULE MITTWEIDA UNIVERSITY OF APPLIED SCIENCES Mathematik/Naturwissenschaften/Informatik Mittweida, 2010
MehrCell Biology Gravitational Biology
Biologie im Nebenfach Informationen für Nebenfächler-Informatik Dr. Peter Richter Department Biologie Lehrstuhl für Zellbiologie AG für Gravitationsbiologie Staudtstr. 5, 90158 Erlangen, Deutschland Tel.
MehrZusammensetzung und Struktur der Proteine. Stryer (6. Auflage) Kapitel 2
Zusammensetzung und Struktur der Proteine Stryer (6. Auflage) Kapitel 2 Vielfalt der Proteine Wie kommt diese Vielfalt an Proteinen zustande? 1. Peptide und Polypeptide sind Ketten aus 20 verschiedenen
MehrBioinformatik für Biochemiker
Bioinformatik für Biochemiker Oliver Kohlbacher WS 2009/2010 10. Proteinstruktur Abt. Simulation biologischer Systeme WSI/ZBIT, Eberhard-Karls-Universität Tübingen Übersicht! Proteinstruktur elementarste
MehrBioinformatik für Biochemiker
Bioinformatik für Biochemiker Oliver Kohlbacher WS 2009/2010 10. Proteinstruktur Abt. Simulation biologischer Systeme WSI/ZBIT, Eberhard-Karls-Universität Tübingen Übersicht! Proteinstruktur elementarste
MehrBiochemie und Stoffwechsel Biochemie Aufklärung der Stoffwechselwege und -teilschritte
Biochemie und Stoffwechsel Biochemie Aufklärung der Stoffwechselwege und -teilschritte Identifikation der Ausgangs-, Zwischen- und Endprodukte (Stoffwechselprodukte) Enzyme sind Proteine mit Katalysatorwirkung.
MehrBioinformatik: Schnittstelle zwischen Informatik und Life-Science
Bioinformatik: Schnittstelle zwischen Informatik und Life-Science Andreas Zendler (PD Dr.rer.nat.Dr.phil.) GI / GChACM 12. ovember 2001 Inhaltsübersicht I. Einführung II. Bioinformatik III. Industrial
Mehr7. Anhang 103. Punktmutanten von PABPN1 L119A 33,8 kda 0,9 µm E120A 33,7 kda 2,5 µm I122Q 33,8 kda 0,6 µm. K135A 33,7 kda 4,2 µm
7. Anhang 103 7. Anhang 7.1. Verwendete Proteine In der folgenden Tabelle sind alle verwendeten Proteine dargestellt. Die mit * 1 gekennzeichneten Proteine wurden von S. Meyer erhalten, mit * 2 gekennzeichnete
Mehr2. Tertiärstruktur. Lernziele: 1) Verstehen wie Röntgenstrukturanalyse und NMR Spektroskopie gebraucht werden um Proteinstrukturen zu bestimmen.
2. Tertiärstruktur Lernziele: 1) Verstehen wie Röntgenstrukturanalyse und NMR Spektroskopie gebraucht werden um Proteinstrukturen zu bestimmen. 2) Verstehen warum nicht polare Reste im inneren eines Proteins
MehrApplication Notes. Aracus
Application Notes Aracus membrapure GmbH Wolfgang Küntscher Str. 14 16761 Hennigsdorf / Berlin Mail: info@membrapure.de Tel.: 03302 / 201 20 0 Fax: 03302 / 201 20 21 Index Physiological Extended 54 amino
MehrC R H H O H H O. Peptide
Peptide Peptide: Ketten aus Aminosäuren Enzymatische Prozesse vermögen Aminosäuren im rganismus zu größeren Molekülen, den Peptiden, zu verknüpfen 1. Diese erfüllen vielfältige physiologische Aufgaben,
MehrStoffwechsel - Energiebereitstellung - Biomoleküle
Biochemie und Stoffwechsel Biochemie Aufklärung der Stoffwechselwege und -teilschritte Identifikation der Ausgangs-, Zwischen- und Endprodukte (Stoffwechselprodukte) Enzyme sind Proteine mit Katalysatorwirkung.
Mehr16. Biomoleküle : Nucleinsäuren
Inhalt Index 16. Biomoleküle : Nucleinsäuren Die gesamte Erbinformation ist in den Desoxyribonucleinsäuren (DNA) enthalten. Die Übersetzung dieser Information in die Synthese der Proteine wird von den
MehrUnterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form. Auszug aus: Rund um das Hühnerei - die Chemie der Proteine
Unterrichtsmaterialien in digitaler und in gedruckter Form Auszug aus: Rund um das Hühnerei - die Chemie der Proteine Das komplette Material finden Sie hier: School-Scout.de VII/B Organische Verbindungen
MehrÜbungen zu den Vorlesungen Aminosäuren und Peptide Proteine
Übungen zu den Vorlesungen Aminosäuren und Peptide Proteine Dr. Katja Arndt Institut für Biologie III http://www.molbiotech.uni-freiburg.de/ka Übungen zur Vorlesung Aminosäuren, Peptide, Proteine Dr. Katja
Mehr5. Auswertung. 6) SGSTGQWHSES Fibrin(ogen)α Faktor XIII. 7) IGEGQQHHLGG Fibrin(ogen)χ Faktor XIII
5. Auswertung In diesem Teil der Diplomarbeit werden die Strukturen der Substrate des Faktors XIII und der Gewebetransglutaminasen mit Hilfe der Programme, die im Kapitel vier beschrieben wurden, ausgewertet.
MehrÜbungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden und Proteinen
Übungsaufgaben zu Aminosäuren, Peptiden und Proteinen T ilfsmittel: Blatt mit den Strukturformeln aller proteinogenen AS (außer bei den Aufgaben, bei denen die Strukturformel einer AS anhand des Trivialnamens
MehrKapitel II Elemente, kleine Moleküle, Makromoleküle Wiederholung
Kapitel II Elemente, kleine Moleküle, Makromoleküle Wiederholung Biologie für Physikerinnen und Physiker Kapitel II Elemente, Moleküle, Makromoleküle 1 Anteil der Elemente die im menschlichen Körper und
Mehr4. Naturstoffe 4.1 Kohlenhydrate 4.2 Lipide 4.3 Aminosäuren, Peptide und Proteine
4. Naturstoffe 4.1 Kohlenhydrate 4.2 Lipide 4.3 Aminosäuren, Peptide und Proteine 1 4.1 Kohlenhydrate Einteilung der Kohlenhydrate in drei Gruppen: Monosaccharide (einfache Zucker) Beispiele: Glucose,
Mehr16. Aminosäuren, Peptide und Proteine
Friday, February 2, 2001 Allgemeine Chemie B II Page: 1 Inhalt Index 16. Aminosäuren, Peptide und Proteine Proteine (Polypeptide) erfüllen in biologischen Systemen die unterschiedlichsten Funktionen. So
MehrNaturstoffe. Theoretische Grundlagen und Einführung in das Naturstoffisolationspräparat in den Laborübungen Organische Chemie.
Institut für Angewandte Synthesechemie aturstoffe Theoretische Grundlagen und Einführung in das aturstoffisolationspräparat in den Laborübungen rganische Chemie Marko D. Mihovilovic Laborübungen rganische
MehrModul 8: Bioinformatik A. Von der DNA zum Protein Proteinsynthese in silicio
Modul 8: Bioinformatik A. Von der DNA zum Protein Proteinsynthese in silicio Ein Wissenschaftler erhält nach einer Sequenzierung folgenden Ausschnitt aus einer DNA-Sequenz: 5 ctaccatcaa tccggtaggt tttccggctg
MehrOrganische Chemie der biologischen Stoffwechselwege
Organische Chemie der biologischen Stoffwechselwege John McMurry / Tadhg Begley aus dem Amerikanischen übersetzt von Karin Beifuss ELSEVIER SPEKTRUM AKADEMISCHER VERLAG Spektrum k_/l AKADEMISCHER VERLAG
Mehr2. Zeichnen Sie die Betain-Struktur und schätzen Sie die pi-werte der Peptide:
1. Berechnen Sie den ph-wert von isoelektrischem Alanin! 2. Zeichnen Sie die Betain-Struktur und schätzen Sie die pi-werte der Peptide: a) Ser-Ala-Phe-Lys-Glu b) Leu-Arg-His-Gly- Asp 3. Die Jodzahl (g(jod)/100g
MehrLösungsblatt zu Aufbau von Aminosäuren
Lösungsblatt zu Aufbau von Aminosäuren 1. Zeichnen Sie die allgemeine Formel einer α-aminosäure, welche am α-c- Atom eine Seitenkette R trägt. 2. Welche der zwanzig natürlich vorkommenden L-α-Aminosäuren
MehrVertiefendes Seminar zur Vorlesung Biochemie I Bearbeitung Übungsblatt 4
Vertiefendes Seminar zur Vorlesung Biochemie I 20.11.2015 Bearbeitung Übungsblatt 4 Gerhild van Echten-Deckert Fon. +49-228-732703 Homepage: http://www.limes-institut-bonn.de/forschung/arbeitsgruppen/unit-3/
Mehr6 Proteinstrukturen und die dritte Dimension
6 Proteinstrukturen und die dritte Dimension Modul 10-202-2208 Bioinformatik von RNA- und Proteinstrukturen Stephan Bernhart Lehrstuhl Bioinformatik 2. Juni 2013 Stephan Bernhart (Lehrstuhl Bioinformatik)
Mehrβ-blatt Proteine Wintersemester 2011/12 Peter Güntert 3 Hauptklassen von Proteinstrukturen
β-blatt Proteine Wintersemester 2011/12 Peter Güntert 3 Hauptklassen von Proteinstrukturen Die meisten Proteinstrukturen (genauer: Domänenstrukturen) fallen in eine von drei Klassen: α-domänen: Der Kern
MehrSoftwarewerkzeuge der Bioinformatik
Softwarewerkzeuge der Bioinformatik Inhalt dieser Veranstaltung: Softwarewerkzeuge kennenlernen für I II III Sequenzanalyse Analyse von Proteinstruktur und Ligandenbindung Zell- bzw. etzwerksimulationen
Mehrpk S der α-carbonsäure = 1,88; pk S der β-carbonsäure = 3,65 Die beiden Carbonsäuregruppen unterscheiden sich auch in ihrer chemischen Reaktivität
Aminosäuren mit sauren Seitengruppen Asparaginsäure (Asp,D) pk S der α-carbonsäure = 1,88; pk S der β-carbonsäure = 3,65 Die beiden Carbonsäuregruppen unterscheiden sich auch in ihrer chemischen Reaktivität
MehrAufbau, Struktur, Funktion von DNA, RNA und Proteinen
Aufbau, Struktur, Funktion von DNA, RNA und Proteinen Mitarbeiterseminar der Medizinischen Fakultät Ruhr-Universität Bochum Andreas Friebe Abteilung für Pharmakologie und Toxikologie Aufbau, Struktur,
MehrTeil IV. Antikörperbindung von TF 219
Teil IV Antikörperbindung von TF 219 54 Kapitel 11 Kristallstrukturen 11.1 Das murine Fab Fragment D3 Die Kristallstruktur des Fab Fragments D3 mit 2,4 Å Auflösung enthält die Aminosäuren L1 L197 und L204
Mehr3 Proteinstrukturen. Modul Bioinformatik von RNA- und Proteinstrukturen. Stephan Bernhart. 5. Mai Professur Bioinformatik
3 Proteinstrukturen Modul 10-202-2208 Bioinformatik von RNA- und Proteinstrukturen Stephan Bernhart Professur Bioinformatik 5. Mai 2014 Stephan Bernhart (Professur Bioinformatik) 3 Proteinstrukturen 5.
MehrWirkungsmechanismen regulatorischer Enzyme
Wirkungsmechanismen regulatorischer Enzyme Ein Multienzymsystem ist eine Aufeinanderfolge von Enzymen, bei der das Produkt eines vorstehenden Enzyms das Substrat des nächsten Enzyms wird. Ein regulatorisches
MehrSoftwarewerkzeuge der Bioinformatik
Softwarewerkzeuge der Bioinformatik Inhalt dieser Veranstaltung: Softwarewerkzeuge kennenlernen für I II III Sequenzanalyse Analyse von Proteinstruktur und Ligandenbindung Zell- bzw. Netzwerksimulationen
MehrAminosäuren nennt man die Carbonsäuren, in denen ein oder mehrere Wasserstoffatome des Alkylrests durch eine Aminogruppe ersetzt sind.
Aminosäuren Aminosäuren nennt man die arbonsäuren, in denen ein oder mehrere Wasserstoffatome des Alkylrests durch eine Aminogruppe ersetzt sind. 1. Experiment: Etwas Glycin wird in einem eagenzglas mit
Mehr2 Abkürzungsverzeichnis/Definitionen
KAPITEL 2. ABKÜRZUNGSVERZEICHNIS/DEFINITIONEN 10 2 Abkürzungsverzeichnis/Definitionen 2.1 Abkürzungsverzeichnis AS βa Boc CD Cha C-Terminus DBU DCM DIC DIPA DMA DMF ε EDTA EEDQ eq. ESI-TOF Fmoc HATU HBTU
Mehr4 Strukturanalyse. 4.1 Tertiärstruktur und Hauptkettenverlauf Das (β, α) 8 -Faß, eine Supersekundärstruktur
4 Strukturanalyse 4.1 Tertiärstruktur und Hauptkettenverlauf 4.1.1 Das (β, α) 8 -Faß, eine Supersekundärstruktur Die Amylomaltase besteht nur aus einer Domäne, deren Grundgerüst ein (β, α) 8 -Faß ist.
Mehr1.1 Was versteht man unter sauren bzw. basischen Aminosäureresten? Die Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten.
Fragenkatalog Proteinchemie Vorlesung 1-12 SS 2011 1.1 Was versteht man unter sauren bzw. basischen Aminosäureresten? Die Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten. 1.2 Zeichnen Sie die Strukturen
MehrDer molekulare Bauplan des Lebens; biologische Nano- und Mikrobausteine von Lebewesen. RNA und DNA als sich selbst replizierende Informationsspeicher
Der molekulare Bauplan des Lebens; biologische Nano- und Mikrobausteine von Lebewesen RNA und DNA als sich selbst replizierende Informationsspeicher Quelle: Biochemie, J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer,
MehrMM Proteinmodelling. Michael Meyer. Vorlesung XVII
Proteinmodelling Vorlesung XVII Proteinstrukturen Es besteht ein sehr großer Bedarf an Proteinstrukturen: Die Kenntnis der 3D-Struktur hat große Vorteile für das Design neuer Wirkstoffe. Experimentelle
MehrAufgabenkultur SINUS Bayern
Aufgabenkultur SINUS Bayern hemie Gymnasium Jgst. 11 Der isoelektrische Punkt von Aminosäuren Die Schülerinnen und Schüler leiten aus textlichen und graphischen Informationen das p- Wert-abhängige Ladungsmuster
Mehrvon Dipl. Math. (FH) Klaus Lange Primzahlen im Aufbau der DNS
von Dipl. Math. (FH) Klaus Lange mailto:prim_ass@yahoo.de Primzahlen im Aufbau der DNS Inhaltsverzeichnis 1. Biologische Grundlagen 1.1. Einleitung 1.1.1. Motivation und Zielsetzung 3 1.1.2. Grundlagen
Mehr-Klausur Biochemie Name: Matrikelnr.: 1. a) Erklären Sie, warum ist Wasser gutes Lösungsmittel von Salzen und polaren Biomolekülen ist.
4.07.205 Name: Matrikelnr.:. a) Erklären Sie, warum ist Wasser gutes Lösungsmittel von Salzen und polaren Biomolekülen ist. 2. Was bedeutet es, wenn eine schwache Säure einen pks von 5 hat? 3. Nennen Sie
MehrRund um das Hühnerei die Chemie der Proteine. Ein Beitrag von Mathias Ebel, Hergenrath Mit Illustrationen von Katja Rau, Berglen VORSCHAU
1 von 26 Rund um das Hühnerei die Chemie der Proteine Ein Beitrag von Mathias Ebel, Hergenrath Mit Illustrationen von Katja Rau, Berglen Proteine, auch Eiweiße genannt, zählen zu den wichtigsten Bausteinen
Mehr