Glykogenstoffwechsel. Glykogensynthese und Glykogenolyse

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1 Glykogenstoffwechsel Glykogensynthese und Glykogenolyse

2 Glykogen lykogen ist das Speicher- bzw. Reserve-Kohlenhydrat bei Tieren Vergleichbar dem Amylopektin, ist Glykogen ein nichtlineares Polymer aus D-Glucose Einheiten verknüpft durch α-1,4- und α -1,6-glykosidische Bindungen. Das verzeigte Glykogenmolekül ist an ein sogenanntes Starterprotein, dem Glykogenin, gekoppelt. Die Gesamtmenge an Glykogen in einem normalernährten erwachsenen Menschen beträgt ca. 400 g verteilt auf Leber und Muskulatur. Glykogen liegt im Zytoplasma als Granula vor, die neben dem Kohlenhydratanteil auch Proteine (Glykogenin und Enzyme des Glykogenstoffwechsels) enthalten.

3 Glykogenspeicher in Leber und Muskulatur (70 kg Körpergewicht) Leber g 3 5 % des Organgewichts Muskulatur 250 g 0,5 1 % des Organgewichts Die Speicherkapazität pro g Organgewicht ist somit in der Leber deutlich höher als in der Muskulatur. Aufgrund der Muskelmasse ist jedoch mehr Glykogen in der Muskulatur gespeichert als in der Leber.

4 Die Glykogensynthese erfolgt durch eine Verlängerung der Kette am nichtreduzierenden C4-Atom. 1. Die Aldehydgruppe der Glucose wirkt chemisch reduzierend. Das C1-Atom ist daher reduzierend, wohingegen das C4- Atom nicht-reduzierend ist. 2. Das Glykogenmolekül hat daher immer ein reduzierendes und ein nicht-reduzierendes Molekülende.

5 1 2 Die Speicherung von Glucose als Glykogen ist ein energieverbrauchender Prozess 1 1. Phosphorylierung der Glucose durch die Glucokinase (Leber)/Hexokinase an der C6- Position 2. Transfer der Phosphatgruppe durch die Phosphoglucomutase schafft die Voraussetzung einer C1-C4 glykosidischen Verknüpfung

6 Die Speicherung von Glucose als Glykogen ist ein energieverbrauchender Prozess 2 1. Glucose-1-phosphat wird unter Verbrauch von UTP durch die UDP-Glucose- Pyrophosphorylase zu UDP-Glucose aktiviert. 2. Durch diese Aktivierung verläuft die Glykogensynthese energetisch in eine Richtung.

7 Synthese von Glykogen durch die Glykogensynthase Verlängerung des Glykogen- Primers durch UDP-Glucose als Glucose-Donor

8 Übersicht Glykogensynthese

9 Wenn von der Glykogen-Synthase mehr als 11 Glucosemoleküle an den Glykogenprimer synthetisiert werden, erfolgt eine Übertragung der 5-7 terminalen Glucoseeinheiten auf die C6-OH Gruppe (gleiche oder andere Kette). Dieser Prozess kostet keine Energie in Form von ATP oder UTP. Glykogen ist ein verzweigtes Molekül Branching Enzym

10 Glykogenolyse Prinzip der phosphorolytischen Spaltung durch die Glykogen-Phosphorylase Abspaltung von Glucose-1-phosphat durch organisches Phosphat aus der 1,4- glykosidischen Bindung (keine hydrolytische Spaltung durch H 2 O) am nichtreduzierenden Ende des Glykogens

11 Glykogenolyse Der Weg von Glucose-1-phosphat zu Glucose Phosphoglucomutase Glucose-1-phosphat Glucose-6-phosphat Glucose-6-Phosphatase Glucose-6-phosphat + H 2 O Glucose + P i Die Glucose-6-Phosphatase ist nur in der Leber und in der Niere vorhanden. Das Enzym ist im endoplasmatischen Retikulum lokalisiert. Nur diese Organe sind daher in der Lage aus Glykogen Glucose ins Blut abzugeben. Der Muskel schleust Glucose-6- phosphat in die Glykolyse zur Energiegewinnung ein.

12 Problemfall 1,6-glykosidische Verzweigungen des Glykogens Eine Spaltung durch die Glykogen- Phosphorylase ist nicht möglich 1. α(1,4)- α(1,6)-glucantransferase 2. Amylo-1,6-Glucosidase Debranching-Prozess: Bei einer Verzweigung von 4 Glucosemolekülen werden 1. Drei Moleküle als Block an die C4-OH Gruppe einer anderen Verzweigung angeknüpft und 2. das 4. Glucosemolekül durch eine 1,6-Glucosidaseaktivität hydrolytisch abgespalten.

13 Die Glykogenphosphorylase spaltet Glykogen am nichtreduzierenden Molekülende zu Glucose-1-phosphat Die Glykogenspaltung durch die Glykogenphosphorylase stoppt bei 4 Glucosemolekülen vor einer Verzweigung. Der Abbau der Verzweigungsstelle vollzieht sich in 2 Schritten: 1.. Drei α 1,4 glykosidisch verknüpfte Glucosebausteine werden auf ein nichtreduzierendes Ende des Glykogens übertragen = α(1,4)- α(1,6)- Glucantransferase 2. Die Amylo-1,6-glucosidase Aktivität (engl. Debranching Enzyme) spaltet das verbliebene 1,6 verknüpfte Glucosemolekül hydrolytisch zu Glucose. Somit wird wenn auch in geringen Mengen beim Glykogenabbau direkt freie Glucose ohne den Umweg von Glucosephosphaten freigesetzt.

14 Glykogenabbau

15 Glykogenspeicherkrankheiten Wie aus den Logos der Selbsthilfegruppen erkennbar ist, sind von diesen Krankheitsbildern Patienten im Kindesalter betroffen!

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17 Glykogenose Typ I Defekt der Glucose-6-phosphatase von Gierke Glykogenose nach dem Erstbeschreiber Mit 40 % Anteil ist dies die häufigste Form der Glykogenosen!

18

19 Glykogenose Typ I Patienten mit einem Defekt der Glucose-6-Phosphatase sind nicht in der Lage, das Leberglykogen zu Glucose abzubauen. Dies bedeutet für die Patienten schon im Kindesalter das Risiko von starken Unterzuckerungen (Hypoglykämien), die sich durch Schweißausbrüche, Gereiztheit, körperliche Leistungsschwäche und Wachstumsstörungen bemerkbar macht. Die Leber der Patienten ist durch die Glykogenspeicherung vergrössert. Das Ziel der Therapie ist die Verhinderung der Hypoglykämie: - Glucosedrinks, die über den Tag verteilt sind. - Vollkornprodukte, die den Körper aus einem Polysacchariddepot mit Glucose versorgen. - Viele kleine kohlenhydratreiche Mahlzeiten.

20 Regulation des Glykogenstoffwechsels 1. Allosterische Aktivatoren und Inhibitoren 2. Insulin, Glucagon und Adrenalin

21 Kontrolle des Glykogen Metabolismus Der Glykogenmetabolismus unterliegt einer ausgeprägten Regulation. Das Grundprinzip ist die reziproke Kontrolle der Schlüsselenzyme Glykogen-Phosphorylase (GP) und Glykogen- Synthase (GS). GP wird allosterisch aktiviert durch AMP (Energiemangelsituation) und gehemmt durch ATP sowie Glucose-6-Phosphat (Muskel) und Glucose (Leber). GS wird durch Glucose-6-Phosphat stimuliert. Beide Enzyme werden stark durch kovalente Modifikation reguliert - Phosphorylierung

22 Kontrolle des Glykogenmetabolismus camp ist der Second Messenger des Peptidhormons Glucagon sowie des Adrenalins

23 Die Leber ist der zentrale Kontrollpunkt für die Regulation der Blutglucosekonzentration Zentralnervensystem Nahrungskohlenhydrate und -proteine Leber Glykogen Glucose Lactat Muskel Glykogen Glucose Lactat Aktivität Ruhe Die Blutglucosekonzentration muss in einem engen physiologischen Konzentrationsbereich von mg/dl konstant gehalten werden! Blutglucosekonzentrationen < 40 mg/dl führen zu Funktionsstörungen und Schädigungen des Zentralnervensystems, die im Extremfall tödlich verlaufen können.

24 Glykogenabbau in Muskel und Leber Adrenalin Adrenalin Glucagon Muskel Leber Glucose-6-P Glykolyse Glucose-6-P Glucose ATP-Generierung für Muskelkontraktion Blutglucose- Homöostase

25 Glucagon Adrenalin Hormon- Rezeptorbindung PKA camp Allosterische Aktivierung der Proteinkinase A PKA Aktivierung der Adenylatzyklase Phosphorylase-Kinase Phosphorylierung Phosphorylase-Kinase Phosphorylierung Glykogensynthase Glykogenphosphorylase

26 Hormonelle Regulation des Glykogenabbaus Signalverstärkung durch Phosphorylierungskaskaden

27 Hormonelle Regulation der Glykogensynthese Wichtig: Die Glykogensynthase wird direkt durch die Proteinkinase A phosphoryliert und damit inaktiviert. Der Verstärkungs schritt der Phosphorylase-Kinase entfällt.

28 Aktivierung der Glykogen-Phosphorylase im Muskel Ca 2+ und die Phosphorylase-Kinase Adrenalin Aktivierung der Proteinkinase A Phosphorylase-Kinase Phosphorylase-Kinase Phosphorylase-Kinase teilaktiviert Ca 2+ Glykogen- Phosphorylase Teilaktiviert + + Calmodulin Erklärung nächste Folie Glykogen- Phosphorylase Maximal Aktiviert

29 Aktivierung der Glykogen-Phosphorylase im Muskel Ca 2+ und die Phosphorylase-Kinase Der Muskel reguliert den Glykogenabbau sehr exakt nach dem Energiebedarf für die Kontraktion. Die nervale Aktivierung an der motorischen Endplatte führt zu einer Ca 2+ Freisetzung in der Muskelzelle, die für den Glykogenabbau Signalcharakter besitzt, indem es an das Signalprotein Calmodulin bindet und dieses aktiviert. Calmodulin führt zu einer allosterischen Aktivierung der (inaktiven, dephosphorylierten) Phosphorylase-Kinase, wobei nicht das Aktivitätsniveu der phosphorylierten Form erreicht wird (Teilaktivierung). Die teilaktivierte Phosphorylase-Kinase aktiviert die Glykogen-Phosphorylase und somit den Glykogenabbau im Muskel. Diese allosterische Aktivierung durch die Muskelkontraktion spielt eine wichtige Rolle bei leichter Muskelarbeit, bei der keine ausgeprägte Adrenalinausschüttung beobachtet wird. Erst bei starker Muskelbeanspruchung tritt das effektivere System über die Adrenalinausschüttung in Kraft.

30 Aktivierung der Glykogensynthase durch Insulin 1. Inaktivierung einer Kinase (GSK3), die eine Phosphorylierung und damit Inaktivierung der Glykogensynthase bewirkt 2. Aktivierung einer Proteinphosphatase, welche die inaktive Glykogensynthase dephosphoryliert PKB = Proteinkinase B GSK3 = Glykogen-Synthase-Kinase 3

31 Hormonelle Regulation des Glykogen Metabolismus Glucagon Adrenalin Adrenalin Insulin - Glykogensynthese Glykogenabbau

32 Signalwege des Adrenalins (engl. Epinephrine) camp

33 Prinzipien der Stoffwechselregulation Enzymkonversion durch Phosphorylierung

34 Aktivierung der Proteinkinase A durch camp camp bindet an die regulatorische Untereinheit R. Die Konformationsänderung von R bewirkt die Freisetzung der katalytischen Untereinheit C.

35 Prinzip der Signalverstärkung durch Phosphorylierungskaskaden

36 Glykogenphosphorylase b (inaktiv) Insulin (+) P i -OH ATP Phosphoprotein- Phosphatase (-) Phosphorylase- Kinase (+) camp (Glucagon, Adrenalin) H 2 O -O-P Glykogenphosphorylase a (aktiv) ADP camp (Glucagon, Adrenalin)

37 P i Glykogensynthase (aktiv) -OH ATP Phosphoprotein- Phosphatase I Proteinkinase A (+) (+) Insulin H 2 O -O-P Glykogensynthase (inaktiv) ADP camp (Glucagon, Adrenalin)

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