Hemmung der Enzym-Aktivität
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- Rudolf Burgstaller
- vor 7 Jahren
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Transkript
1 Enzym - Inhibitoren Wie wirkt Penicillin? Wie wirkt Aspirin? Welche Rolle spielt Methotrexat in der Chemotherapie? Welche Wirkstoffe werden gegen HIV entwickelt?
2 Hemmung der Enzym-Aktivität Substrat Kompetitiver Inhibitor Enzym Enzym Substrat Nichtkompetitiver Inhibitor Irreversibler Inhibitor Enzym Enzym
3 Enzym - Kinetik Michaelis Menten Gleichung V 0 = V max [ S ] [ S ] + K M Lineweaver - Burk Diagramm 1/v 0 1 V 0 = 1 K M +. 1 V max [ S ] V max
4 Kompetitive Enzym-Inhibitoren
5 Kompetitive Inhibitoren Dihydrofolat Reduktase und Chemotherapie - blockiert Thymin- Biosynthese - Bindet 1000x fester an die Dihydrofolat Red.
6 Nichtkompetitive Enzym-Inhibitoren
7 Irreversible Inhibitoren Gruppen-spezifische Reagenzien Substrat-Analoga Suizid-Inhibitoren (Mechanismus-basierte Inhibitoren)
8 Gruppen-spezifische Reagenzien: z.b. Diisopropylfluorphosphofat (DIFP) z.b.: Serin- Protease Inaktiviertes Enzym
9 Gruppen-spezifische Reagenzien: z.b. Iodacetamid Enzym Iodacteamid Inaktiviertes Enzym
10 Substrat-analoge Inhibitoren Substrat für Chymotrypsin Spezifitäts-Gruppe Reaktive Gruppe Tosyl-L-phenylalanin-chlormethylketon (TPCK)
11 Substrat-analoge Inhibitoren Triosephosphat Isomerase (TIM) Bromacetolphosphat Inaktives Enzym ähnelt dem Substrat Dihydroxyacteonphosphat
12 Suizid Inhibitoren: Monoamin Oxidase Flavin (prosthetische Gruppe) Alkylierung Modifiziertes Flavin inaktives Enzym
13 Reaktive Peptid- Bindung im β-lactamring Penicillin
14 Wirkung von Penicillin Peptidoglykan: Gelb = Zucker Rot = Tetrapeptide Blau = Pentaglycin-Brücke
15 Bildung der Querverbindungen im Peptidoglykan
16 Mechanismus der Glykopeptid- Transpeptidase
17 Ähnlichkeit zwischen Penicillin und dem Substrat
18 Bildung des Pencilloyl-Enzym Komplexes
19 Regulation von Enzymaktivität Allosterische Kontrolle (Kooperativität, Rückkopplungshemmung) Isoenzyme Kovalente Modifikation Aktivierung durch proteolytische Spaltung
20 Aspartat Transcarbamoylase (ATCase) (erster Schritt der Pyrimidin-Biosynthese) N-Carbamoylaspartat Carbamoylphosphat Aspartat Cytidintriphosphat (CTP)
21 Feedback- (Rückkopplungs-) Hemmung CTP hemmt die ATCase = Endprodukt-Hemmung Physiologisch sinnvoll: es wird nur soviel CTP synthetisiert, wie in der Zelle benötigt CTP bindet nicht im aktiven Zentrum, sondern an einer anderen (allos) Stelle (= allosterische oder regulatorische Zentren) CTP = allosterischer Inhibitor
22 ATCase Quartärstruktur: 2 katalyt.trimere (6 c-ketten) 3 regulat. Dimere (6 r-ketten) (c 6 r 6 )
23 Bisubstratanalogon PALA (= starker kompetitiver Inhibitor) Substrat Reaktions- Intermediat N-(Phosphonacetyl)-L-aspartat (PALA)
24 Aminosäuren von benachbarten Untereinheiten bilden gemeinsam die katalytischn Zentren der ATCase
25 Änderung der Quartärstruktur T Zustand (Tense state) R Zustand (Relaxed state)
26 Endprodukt CTP bindet an die regulatorischen Untereinheiten im T Zustand und stabilisiert den T - Zustand
27 Kontrolle der ATCase Aktivität (konzertierter Mechanismus)
28 Allosterisch regulierte Enzyme weichen von der Michaelis- Menten Kinetik ab Sigmoide Kurve
29 ATCase Aktivität in Anwesenheit allosterischer Effektoren
30 Allosterische Effekte mit sequentiellen Mechanismus Homo-tetrameres Protein Untereinheit im T-Zustand Untereinheit im R-Zustand
31 Regulation durch variable Isoenzym-Komplexe Beispiel: Lactat Dehydrogenase H 4 H 3 M H 2 M 2 HM 3 M 4 LDH Isoenzym Zusammensetzung in verschiedenen Geweben (M=Skelettmuskulatur, H=Herzmuskulatur) H 4 Änderung der LDH Zusammensetzung im Herz während der Entwicklung M 4
32 Regulation der Proteinaktivität durch kovalente Modifiaktion
33 Regulation von Enzymaktivität durch Phosphorylierung Proteinkinase OH-Gruppe eines Serin-, Threonin- oder Tyrosinrest Phosphoryliertes Protein
34 Glycogen - Phosphorylase
35 Aktivierung durch proteolytische Spaltung eines Proenzyms (Zymogen) Nach der Spaltung durch Trypsin kommt es zu einer Konformationsänderung, die zur vollständigen Ausbildung des aktiven Zentrums führt
36 Blutgerinnungs-Kaskade (intravaskuläres System) (extravaskuläres System)
37 Struktur des Fibrinogen
38 Bildung eines Fibrin - Netzwerks
Hemmung der Enzym-Aktivität
Hemmung der Enzym-Aktivität Substrat Kompetitiver Inhibitor Enzym Enzym Substrat Nichtkompetitiver Inhibitor Irreversibler Inhibitor Enzym Enzym Enzym - Kinetik Michaelis Menten Gleichung Lineweaver -
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